НАД коферментная функция

Коферментная функция витаминов [c.94]

Потребность в витамине Ве значительно возрастает с повышением содержания в рационе животного белка. Это связано с коферментными функциями данного [c.20]

Биологическая роль тиамина хорошо известна — в виде тиамин пирофосфата он выполняет коферментные функции в реакциях декарбоксилирования а-кетокислот и в транскетолазной реакции. [c.91]

Пока еще не совсем понятно, в чем заключаются биохимические или коферментные функции жирорастворимых витаминов. Однако в их изучении уже [c.289]

Рассмотрим теперь вопрос о роли витаминов в питании. В гл. 10 мы уже рассматривали строение витаминов и их коферментные функции. В этом разделе мы остановимся на потребностях человека [c.827]

Другие коферменты, содержащие фосфатные остатки а) Тиаминдифосфат — осуществляет коферментные функции прп простом и окислительном декарбоксилировании а-кетокислот, а также при реакциях расщепления и синтеза углеродной цепи ряда кетоз. б) Пиридоксальфосфат — простетич. группа ферментов, катализирующих разнообразные превращения аминокислот (переаминирование, декарбоксилирование, расщепление, реакции замещения и конденсации). [c.372]

По-видимому, главной коферментной функцией липоевой кислоты является участие в окислительном декарбоксилировании а-кетокислот, например в превращении пирувата в ацетат и двуокись углерода. Реакции этого типа катализируются многокомпонентными ферментными системами с участием нескольких коферментов и включают много стадий (см. гл. XI и XIV). Липоевая кислота участвует в окислении и в переносе ацильных групп. В результате первичной реакции декарбоксилирования образуется [c.217]

В медицине широко используются структурные аналоги парааминобензойной кислоты, в частности сульфаниламиды, обладающие антибактериальными свойствами. Предполагают, что сульфаниламидные препараты вследствие структурного сходства могут конкурентно замещать парааминобензойную кислоту в ферментных системах микроорганизмов с последующей остановкой их роста и размножения. Коферментные функции этой кислоты не установлены, но, являясь составной частью коферментов фолиевой кислоты, парааминобензойная кислота тем самым участвует во многих процессах обмена. [c.241]

Как отмечалось выше, общим предшественником синтеза всех пуриновых нуклеотидов является инозин-5-монофосфат (ИМФ), содержащий в качестве азотистого основания гипоксантин. В процессе синтеза ИМФ фосфорибозил-пирофосфат (ФРПФ) участвует в первой реакции, образуя фосфорибозил-амин, и все последующие стадии сводятся к сборке пуринового кольца на этой основе. Особенностью пути синтеза МФ является участие тетрагидрофолата (восстановленная форма витамина В ), коферментная функция которого [c.432]

Биологическая роль витамина многогранна. Основной точкой его при-. ложения является прямое или косвенное участие в биосинтезе белка, нуклеиновых кислот, в образовании и переносе метильных групп при превращении гомоцистеина в метионин. Недавно выделен метилкобаламин, при посредстве которого осуществляется этот процесс. Витамин В участвует в реакции ацетилирования, способствует восстановлению сульфгидрильных групп кофермента А, ускоряя тем самым процесс окисления пировиноградной кис-Коферментную функцию в ряде реакций выполняет не [c.148]

Простетические группы и специализированные субстраты являются жизненно важными компонентами ферментных систем в клетке. Почти все они являются производными водорастворимых витаминов группы В и жирорастворимых витаминов К и Е (токоферолов). Из витаминов группы В только инозит и холин, которые принимают участие в липидном обмене в качестве незаменимых субстратов, не проявляют коферментных функций. [c.129]

Важно отметить, что ни один гормон не осуществляет ни ферментативных, ни коферментных функций, т. е. действие гормонов сводится к регуляции уже имеющихся биохимических процессов. [c.290]

Электрофильным центром является углеродный атом карбонильной группы, при атаке которого нуклеофилом (карбанионом, например) реализуется замещение коферментной функции (СоА-З-). Нуклеофильную активность в молекуле активного ацетила" в условиях основного катализа проявляет метильная группа основание отщепляет от метила ацетильного фрагмента закисленный водород, формируя таким способом карбанионный центр. Суммируя эти возможности ацетил-З-СоА, нетрудно увидеть, что одна молекула активного ацетила выступает в роли нуклеофила и может замещать кофер-ментиый фрагмент другой такой же молекулы, образуя уже четырехуглеродный фрагмент — ацетоацетил-З-СоА. [c.132]

Биологическая роль. Оказалось, что, хотя все три производных 3-окси-пиридина наделены витаминными свойствами, коферментные функции выполняют только фосфорилированные производные пиридоксаля и пи-ридоксамина. [c.227]

Доказано, что коферментные функции ТГФК непосредственно связаны с переносом одноуглеродных групп, первичными источниками которых в организме являются 3-углеродный атом серина, а-углеродный атом [c.231]

Как видно из формул, липоевая кислота может существовать в окисленной (—8—8—) и восстановленной (8Н—) формах, благодаря чему реализовываются ее коферментные функции. В частности, липоевая кислота играет незаменимую роль в окислении и переносе ацильных групп в составе многокомпонентных ферментных систем. Основная функция ее-прямое участие в окислительном декарбоксилировании в тканях а-кетокислот (пировиноградной и а-кетоглутаровой см. главу 10). Липоевая кислота служит простетической группой наряду с тиаминпирофосфатом и КоА сложной мультиферментной пируват- и кетоглутарат-дегидрогеназной систем. Однако до сих пор нет сведений о механизмах биосинтеза липоевой кислоты не только в тканях животных, но и в растениях, и у микроорганизмов. [c.245]

Известно, что многие ферменты содержат в активном центре 8Н-груп-пы, абсолютно необходимые для каталитической реакции. При их окислении ферменты теряют свою активность. Предполагают, что одной из главных функций глутатиона является сохранение этих ферментов в активной восстановленной форме. Окисленный глутатион может восстанавливаться под действием глутатионредуктазы, используя НАДФН. Кроме того, глутатион может оказывать ингибирующее действие на некоторые белки. В частности, известная реакция инактивации инсулина под действием глутатионинсулинтрансгидрогеназы, в которой 8Н-глутатион является донором водородных атомов, разрывающих дисульфидные связи между двумя полипептидными цепями молекулы инсулина. Установлена также коферментная функция глутатиона, в частности для глиоксилазы I. Ранее обсуждалось участие глутатиона в транспорте аминокислот через клеточную мембрану. [c.453]

Витамин С в природных условиях активен в трех формах аскорбиновая кислота, дегидроаскорбиновая кислота и аскорбиген (комплекс аскорбиновой кислоты с белком), и все они участвуют во многих биохимических реакциях клеточного метаболизма. Витамин С является одним из компонентов антиоксидантной системы организма. Этот витамин участвует в монооксигеназных реакциях при смешанном НАДН и НАДФН гидроксилировании. Доказано участие аскорбиновой кислоты в метаболизме тирозина и триптофана, а также в образовании коллагена, причем ее роль заключается в гидроксилировании пролина и лизина. При участии витамина С и АТФ происходит транспорт железа и включение его в состав ферритина тканей. Аскорбиновая кислота выполняет также коферментную функцию в составе фермента тиоглюкозидазы. [c.128]

Витамин В (пиридоксин, антидерматитный) включает три производные, обладающие витаминной активностью пиридоксол, пири-доксаль, пиридоксамин. Фосфорилированные производные пири-доксаля и пиридоксамина выполняют коферментную функцию витамина Вб. [c.350]

Из дисульфидов повсеместно встречается липоевая кислота 7.10. Она служит кофактором ферментов декарбоксилирования а-кетокислот, в том числе пировиноградной кислоты в ацетат. Этот процесс является ключевым звеном, связывающим первичный и вторичный метаболизм во всей живой природе. Поэтому дитиолан 1.10 — непременный ингредиент всех живых организмов, хотя содержание его в природных объектах невелико исследователям, впервые изучавшим коферментную функцию липоевой кислоты, для получения 30мг ее пришлось переработать Ют водного экстракта печени крупного рогатого скота. [c.614]

Нуклеопротеиды и нуклеотиды играют большую биологическую роль. Они не только являются структурными элементами клетки, ее ядра и протоплазмы, но и выполняют важнейшие и специфические функции в живом организме. Деление клеток, биосинтез белков (стр. 326), передача паследст-венных свойств и многообразные коферментные функции (стр. 227) тесно связаны с пуклеопротеидами и нуклеотидами. [c.54]

Недавно было показано, что коферментную функцию выполняет витамии Bja, в котором группа N замещена на остаток аденозина. Этот кофермент и ряд близких к нему по структуре соединений получили название кобамидных коферментов. Под действием H N они легко переходят в соответствующие производные витамина Bi . [c.183]

Известно сравнительно мало случаев, в которых гуанозиновые и инози-новые нуклеотиды выполняют коферментные функции. Перечислим наиболее важные из них. [c.215]

Представления о коферментных функциях тиаминпирофосфата в соответствующих ферментативных реакциях сложились в результате изучения аналогичных реакций в неферментативных системах. После первых работ, проведенных Югаи и другими авторами в 1943 г., было обнаружено несколько тиамин-зависимых пеферментативных реакций, весьма близких к ферментативным процессам. Механизм неферментативных реакций был установлен в результате замечательного открытия Бреслоу, показавшего, что ароматический водород в положении 2 тиазолиевого кольца тиамина легко обменивается с дейтерием растворителя. Период полупревращения в водном растворе при комнатной температуре и pH 5 составляет около 2 мин. При pH 7 реакция протекает настолько быстро, что исследовать ее обычными методами невозможно. Этот факт показывает, что илид (V) практически стабилен. [c.224]

Ни в одной из известных ферментативных реакций витамин Bjj не играет роли кофермента. Коферментную функцию выполняет группа родственных соединений — В 12-коферменты, или тбамидные коферменты. Впервые эти соединения были выделены в 1958 г. Баркером и его сотрудниками. Химические и рентгенографические исследования показали, что В12-кофермент, содержащий 5,6-диметилбензимидазол, имеет структуру XIV, в которой лигандом для кобальта служит вместо цианида 5-дезоксиаденозильная группа [c.237]

Ц, к. содержатся в тканях в свободном состоянпи, играя роль коферментов в разлпчных метаболич. процессах и выполняя функцию предщественников нуклеиновых к-т, и входят в состав нуклеиновых к-т. Коферментная функция Ц. к. особенно специфична в биосинтезе липидов. ЦДФ-холин, играя роль донора холина, участвует в синтезе фосфолипидов выяснена роль Ц. к. в синтезе инозитолсодержащих липидов. [c.441]

Данная реакция катализируется пируваткарбоксилазой, представляющей собой тетрамерный белок, содержащий прочно связанный ион Мп " и витамин Н (биотин), выполняющий коферментную функцию. В ходе реакции молекула СО2 вначале присоединяется к биотину, а затем переносится на пируват. [c.335]

Биологическое действие большинства витаминов сводится к участию их в ферментативных реакциях в качестве кофакторов ферментов (коферментная функция). Для витаминов, растворимых в воде, известны антивитамины. Это аналоги витаминов, которые оказывают противоположное витаминам действие (например, антивитамином тиамина является окситиамин). Среди жирорастворимых витаминов антивитамины известны только к витамину К — производные кумарина (дикумарин, варфарин, тромексан). [c.331]

Биологическое действие. Никотинамидные нуклеотиды выполняют коферментную функцию в двух типах реакций 1) НАД" входит в состав дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные превращения пирувата (гликолиз), изоцитрата, а-кетоглутарата, малата (ЦТК). Эти реакции чаще локализованы в митохондриях и служат для освобождения энергии в сопряженных митохондриальных цепях переноса протонов и электронов 2) НАДФ+ входит в состав дегидрогеназ (редуктаз), которые чаще локализованы в цитозоле или эндоплазматическом ретикулуме и служат для восстановительных синтезов (НАДФ-зависимые дегидрогеназы пентозофосфатного пути, синтез жирных кислот и холестерина, микросрмальные и митохондриальные монооксигеназные системы — синтез желчных кислот, кортикостероидных гормонов). [c.349]

Флавинадениндинуклеотид является небелковым компонентом ряда окислительных ферментов, окрашенных в желтый цвет (желтые окислительные ферменты). Важно отметить, что флавинадениндинуклеотид осуществляет свою коферментную функцию путем присоединения к изоалло-ксазиновому компоненту водорода от подвергающихся окислению веществ (стр. 245) с последующей его отдачей кислороду. Остальная часть молекулы, особенно фосфатные группы, обеспечивают присоединение флавинаденин-динуклеотида к различным белкам — апоферментам, с образованием двухкомпонентных ферментов. [c.105]

Первоначально был изолирован люмифлавин, далее Кип показал, что на самом деле.в кофермент входит рибофлавин и, наконец, в 1934 г. Theorell показал, что истинным носителем коферментной функции является рибофлавинмоно-фосфат. [c.4]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология