Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Пример 1 сериновые протеазы

    Пример 2. Сериновые протеазы проявляют групповую специфичность к субстратам. [c.37]

    Некая новая функция также может быть развита на основе предшествующих белков в совершенно новом функциональном направлении [7541. Как видно из табл. 9.4, сериновая протеаза является прототипом функциональной единицы, которая неоднократно использовалась при развитии сложных физиологических систем. Другой распространенный пример —белки актин и миозин, которые широко распространены в подвижных клетках и их содержимом [755, 756]. У более высокоразвитых организмов актин-миозиновыми системами осуществляются такие различные функции, как сокращение мышц, освобождение соединений-переносчиков в нервной системе, амебовидное движение белых кровяных телец и закупорка поврежденных кровяных сосудов путем создания сгустка. Кроме того, в некоторых биологических процессах, когда должна стабилизироваться или изменяться фэрма клеток, используется свойство актина образовывать самые разнообразные структуры за счет обратимой полимеризации [757]. [c.283]


    Приведем здесь некоторые примеры высокомолекулярных соединений-катализаторов, в частности содержащих имидазол, которые обладают омыляющей способностью и во многом напоминают сериновые протеазы. [c.294]

    Механизм действия сериновых протеаз очень хорошо иллюстрирует смысл концепции стабилизации переходного состояния. Примеры реализации механизмов деформации и индуцированного соответствия обсуждаются в гл. 12 (последний механизм рассмотрен на примере функционирования карбоксипептидазы, папаина и глюкозо-6-фосфат—изомеразы, а напряжение — на примере папаина). [c.323]

    Рассмотрим кинетику и методологию такого рода исследования на примере изучения лабильных промежуточных соединений в механизме действия сериновых протеаз. [c.139]

    Примеры применения всех этих подходов обсуждаются в гл. 12. Ниже несколько более подробно рассмотрены сериновые протеазы и лизоцим. Эти ферменты сыграли важную роль в развитии обсуждаемых здесь идей и методов и часто упоминаются в данной книге. [c.37]

    Пример 1 сериновые протеазы [c.37]

    Наиболее четкие данные об использовании энергии связывания в катализе получены при кинетических исследованиях сериновых протеаз. Напомним (гл. 1), что эти ферменты имеют ряд подцентров для связывания аминокислотных остатков полипептидных субстратов. Из табл. 10.1 видно, что, когда больщие по размеру группы занимают в химотрипсине центр связывания уходящей группы, их энергия связывания используется для увеличения кш/Кк. К увеличению k ax/Кж приводит и удлинение полипептидной цепи субстратов эластазы. Интересно отметить, что в приведенных примерах энергия связывания добавочных групп не понижает /См, т. е. используется не для связывания субстрата, а для увеличения at- [c.297]

    Добавление солей может изменять каталитические свойства ферментов за счет увеличения ионной силы раствора [1404, гл.7 2410]. Этот вопрос был подробно исследован на примере сериновых протеаз - химотрипсина и трипсина [2411-2415]. Было показано, что при гидролизе этилового эфира ацетил-Ь-ти-розина химотрипсином изменение концентрации NaGl приводит к пропорциональному увеличению ft. и уменьшению К (рис.76) [2415]. Интересно, что ионная [c.223]

    Таким образом, именно совершенствование каталитических поверхностей химотрипсина и субтилизина привело к принятию ими одинаковой функции. Как показано на рис. 11.1, механизм каталитического действия протеаз папаина и глицеральдегид-З-фосфатдегид-рогеназы, фермента гликолитнческого пути, по-видимому, аналогичен механизму действия сериновых протеаз. Однако имеются и другие пути расщепления полипептидных цепей, как видно на примерах термолизина, катепсинов и кислых протеаз [539, 596]. [c.233]


    Какую информацию о механизме ферментативной реакции позволяют полу>шть методы нестационарной кинетики Приведите примеры. 2. Какие методы нестационарной кинетики вы знаете 3. Как определяются кинетические параметры методами нестационарной кинетики 4. Каким образом было доказано сушествовапие ацилфермента в катализе а-химотрипсииом и другими сериновыми протеазами 5. Напишите основные уравнения нестационарной кинетики многостадийной ферментной реакции. 6. Преимушества и недостатки струевых методов. 7. Напишите основные уравнения нестационарной кинетики ферментативных реакций при переменной концентрации субстрата. Как определяются кинетические параметры в этом случае  [c.171]

    Центральную проблему специфичности можно сформулировать так каким образом фермент отличает специфический субстрат от другого, меньшего или равного ему по размеру (изо-стерического) субстрата Отличить больший по размеру субстрат от специфического субстрата нетрудно, поскольку полость фермента, в которой происходит связывание, может быть достаточно велика, чтобы связать небольшой специфический субстрат, но слишком мала, чтобы в нее поместилась более крупная молекула конкурирующего субстрата. Однако небольшой по размерам субстрат не встречает таких стерических препятствий. В этом случае энергия связывания, используемая в катализе, будет меньше. Такие примеры были рассмотрены в разделе, посвященном сериновым протеазам. Большие по размеру производные ароматических аминокислот не могут связываться небольшим связывающим карманом эластазы в отличие от меньших по размерам производных аминокислот, способных связываться и реагировать с химотрипсином. Однако, как обсуждалось в начале предыдущей главы, реакции с участием меньших по размеру субстратов характеризуются значительно меньшими значениями параметров йса1 и кса /Кж- Различить субстраты не составляет труда и в том случае, если между ними имеются существенные стереохимические различия. Как указывалось в конце гл. 2, при замене Ь-аминокислоты О-аминокис-лотой происходит такая перестановка двух групп у хирального атома углерода, что продуктивное связывание субстрата становится невозможным. [c.329]

    Частичный протеолиз. Все ферменты прокоагулянтного пути являются сериновыми протеазами, синтезируются в печени как неактивные проферменты и в такой форме секретируются и циркулируют в крови. При повреждении сосуда проферменты путем частичного протеолиза превращаются в ферменты. В качестве примера такой модификации рассмотрим образование тромбина (рис. 21.16). Протромбин (фактор II) содержит одну пептидную цепь, включающую около 580 аминокислотных остатков. В №концевой части имеется несколько остатков карбоксиглутаминовой кислоты, в С-концевой половине — внутренняя дисульфидная связь. Пептидная цепь содержит две аминокислотные последовательности, узнаваемые фактором Ха. В области каждой из этих последовательностей фактор Ха гидролизует пептидную связь, образованную карбоксильной группой аргинина. В результате получаются три фрагмента. Два из этих фрагментов остаются соединенными друг с другом дисульфидной связью это и есть тромбин. [c.508]


Смотреть страницы где упоминается термин Пример 1 сериновые протеазы: [c.241]    [c.225]    [c.276]    [c.199]    [c.202]    [c.199]    [c.202]    [c.223]    [c.308]    [c.347]    [c.150]    [c.32]    [c.413]    [c.67]   
Смотреть главы в:

Структура и механизм действия ферментов -> Пример 1 сериновые протеазы




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

сериновая



© 2024 chem21.info Реклама на сайте