Актин-миозиновое взаимодействие

В табл. 56.1 суммируются и сравниваются данные о регуляции актин - миозинового взаимодействия (активации миозиновой АТРазы) в поперечнополосатых и гладких мышцах. [c.339]

Таблица 56.1. Актин -миозиновые взаимодействия в поперечнополосатых и гладких мышцах

Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 ООО. В таком виде его называют С-актином. Однако он обладает способностью полимеризовать-ся, образуя длинную структуру, называемую /-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого взаимодействия является его зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается. Этот процесс легко наблюдать в растворе, содержащем оба белка. В отсутствие АТФ в результате образования высокомолекулярного комплекса раствор становится вязким. При добавлении АТФ вязкость резко понижается в результате разрушения комплекса, а затем начинает постепенно восстанавливаться по мере гидролиза АТФ. Эти взаимодействия играют важную роль в процессе мышечного сокращения. [c.435]

Это взаимодействие обеспечивает высвобождение ADP и неорганического фосфата из актин— миозинового комплекса. Поскольку наименьшую энергию актомиозиновая связь имеет при величине угла 45°, миозин изменяет свой угол с осью фибриллы с 90° на примерно 45°, продвигая актин (на 10—15 нм) в направлении центра саркомера. [c.337]

Спонтанное взаимодействие F-актина с одним миозином (спонтанная активация миозиновой АТРазы F-актином) Ингибитор взаимодействия F-актина с миозином (ингибитор F-актин-зависимой активации АТРазы) [c.340]

Пока еще отсутствуют детальные представления о природе взаимодействующих групп актина и миозина. В 1 см мышцы содержится 1 0,1 г миозина и 0,04 г актина, или 0,6-10- моля миозиновых цепей (три на молекулу) и 0,7-10- моля актина. Примерное соответствие между этими числами подтверждает вполне допустимое предположение о том, что один участок связывания приходится на одну цепь миозина и на одну молекулу актина. [c.438]

РИС 4-25. А. Схематическое изображение саркомера поперечнополосатой мышцы Б Схема взаимодействия между миозином и связанным с мембраной актином, приводящего к направленному движению в немышечных клетках На схеме показано, как связанный с мембраной пузырек перетягивается в направлении другой мембраны, например плазматической. Существенной особенностью этой модели является биполярная природа миозиновых агрегатов [98] [c.326]

Еще один белок тонких нитей - тропомиозин - также имеет форму двойной спирали, но эта спираль образована полипептидными цепями и по размеру гораздо меньше двойной спирали актина. Тропомиозин располагается в желобке двойной спирали фибриллярного актина. Третий белок тонких нитей - тропонин - присоединяется к тропомиозину и фиксирует его положение в желобке актина, при котором блокируется взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей (рис. 14). [c.130]

Тропонин (содержание в миофибриллах 5 %) — белок, состоящий из трех субъединиц глобулярной структуры. Тропонин за счет нековалентных межмолекулярных взаимодействий связан с тропомиозином и актином. Межмолекулярный комплекс тропонин—тропомиозин —актин выполняет важную функцию в процессе мышечного сокращения — обеспечивает сцепление миозиновых и актиновых нитей. [c.479]

Расслабление происходит, когда 1) содержание Са-+ в саркоплазме падает ниже 10 моль/л вследствие его поглощения саркоплазматическим ретикулумом 2) комплекс ТпС-4Са утрачивает свой Са"+ 3) тропонин, реагируя с тропомиозином, ингибирует дальнейшее взаимодействие миозиновой головки с F-актином и 4) миозиновые головки в присутствии АТР отделяются от F-актина, вызывая расслабление. Таким образом, Са + регулирует мышечное сокращение при помощи аллостерического механизма, опосредованного в мышце ТпС, Tnl, ТпТ, тропомиозином и F-актином. [c.338]

Толстые филаменты образуются путем ассоциации молекул миозина за счет их палочковидных хвостов несколько сотен молекул, располагаясь параллельно со сдвигом по длине, формируют пучок, из которого выступают латерально расположенные миозиновые головки (рис. 1.34). Вся структура биполярна. Выступающие головки отсутствуют лишь на небольшом срединном участке филамента, где соединяются два противоположно направленных пучка миозиновых хвостов. Глобулярные головки миозиновых молекул взаимодействуют с актином и образуют поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами. [c.124]

Если же, наконец, добавить тропонин С и достроить таким образом тропониновый комплекс, его влияние на актин-миозиновые взаимодействия станет чувствительным к Са . Тропонин С способен связывать до четырех ионов Са , и в комплексе с Са он ослабляет ингибирующее действие двух других компонентов тропонина на связывание миозина с актином. Тропонин С-близкий родственник калъмодулина [c.265]

Поперечнополосатые мышцы моллюсков, таких, как морской гребешок, обладают системой миозиновой регуляции сокращений. Миозин и F-актин гребешка, подобно этим белкам в гладких мышцах, лишены АТРазной активности, что обусловлено ингибиторными свойсгвами регуляторной легкой цепи миозина гребешка. Торможение актин — миозинового взаимодействия у морского гребешка снимается при прямом связывании Са + со специфическим центром молекулы миозина. Этот регуляторный механизм не требует ковалентной модификавди миозина и (или) добавления специфических белков, таких, как кальмодулин или ТпС. [c.339]

Таблица 56.1. Актин—миозиновые взаимодействия в поперечнополосатых и гладких мыищах

К началу 1970-х годов феноменологическая стадия исследования функционирования мышц была в основном завершена стали известны общая схема процесса, его основные участники и источник энергии [442—445]. Дальнейшее изучение заключалось в поиске ответов на вопросы о том, каков молекулярный механизм сокращения мышц, как на молекулярном уровне совершается трансформация химической энергии гидролиза АТР в механическую работу и каким образом нервный импульс приводит в движение мышечные волокна. Содержание процесса, спонтанно протекающего в клетке или организме и, следовательно, сопровождаемого понижением свободной энергии, есть не что иное, как реализация потенциальных возможностей участвующих в нем молекул. Поэтому, какой бы ни был выбран подход к решению вопросов, связанных с механизмом работы биосистемы, он непременно должен включать изучение структурной и структурно-функциональной организации взаимодействующих молекул в случае молекулярного механизма сокращения мышц - организации прежде всего молекул актина и миозина, главных белковых компонентов миофибриллы, а также актино-миозиновых макромолекулярных комплексов. Изучение начинается с [c.121]

МИОЗИНОВОГО взаимодействия, так что актиновые и миозиновые филаменты скользят относительно друг друга. Энергия для этого скольжения поставляется за счет гидролиза АТР. Гидролиз АТР миозиновой АТРазой значительно ускоряется при связывании миозиновой головки с F-актином. Биохимический цикл мышечного сокрашения состоит из пяти стадий (рис. 56.7). [c.337]

Таким образом, ионы Са регулируют сократительные процессы в мышцах. По-видимому, это происходит при непосредственном участии тропонина и тропомиозина (см. с. 395). В отсутствие Са " тропинин в комплексе с тропомиозином ингибирует взаимодействие актина с миозиновыми мостиками. Кальци , поступивший в саркоплазму, связывается с тропонином и прекращает его ингибирующее действие. Следовательно, Са играет роль дерепрессора и переключает тонкую нить из неактивного в активное состояние. [c.398]

Взаимодействие между миозином и актином, на котором основано превращение химической энергии в механическую энергию в мышце, изучено Боттомлн и Трейером [138]. Исследовалось влияние ионной силы на специфическое и обратимое связывание тяжелого меромиозина и миозинового субфрагмента 1 на сефарозе с иммобилизованным G-актином. Комплексы, образуемые между производными миозина и иммобилизованным G-актином, могут диссоциировать при низких концентрациях АТР и ADP и пирофосфатов как в ирисутствии, так и в отсутствие Mg +. Кроме того, и связанный с сефарозой, и свободный G-актин лишь немного увеличивают Мд-+-стимулируемую АТРазную активность миозина. Такой подход позволяет решить вопрос, обязательно ли комилек-сообразование между миозином и актином приводит к активации АТРазы. [c.376]

Толстые нити находятся в Д-дисках и состоят из белка миозина. Тонкие нити находятся в /-дисках и содержат белки актин, тропомиозин и тропонин. Располагаются тонкие нити вокруг толстого (миозинового) фи-ламента по углам шестигранника таким образом, что каждая тонкая нить занимает симметричное положение между тремя толстыми нитями, а каждая толстая нить симметрично окружена шестью тонкими нитями (см. рис. 115). Толстые и тонкие нити миофибрилл взаимодействуют между собой посредством поперечных мостиков, расположенных вдоль толстой миозиновой нити. [c.294]

В расслабленной мышце актиновые нити входят в пространство между миозиновыми нитями по краям дисков А, но не контактируют с ними (см. рис. 115). Центры АТФ-азной активности, находящиеся на головках миозина, присоединяют к себе АТФ, но не расщепляют ее. Для активации АТФ-азы миозина необходимо присутствие ионов Са " . В саркоплазме покоящейся мышцы концентрация свободных ионов Са " очень низкая (10 моль л" ), так как они находятся в связанном состоянии в пузырьках саркоплазматического ретикулума. АТФ не позволяет контактировать мио-зиновым нитям с актиновыми. В этом случае АТФ действует как пластифицирующий агент, препятствующий образованию поперечных спаек между актином и миозином. Кроме того, в отсутствие ионов Са " молекулы тропонина, расположенные в "овражке" между двумя скрученными поли-пептидными цепями актина в составе тонких нитей, также блокируют активные центры взаимодействия актина с миозином. Такой двойной ингибирующий эффект препятствует образованию поперечных спаек между толстыми и тонкими нитями в миофибриллах, предохраняет покоящуюся мышцу от бесполезных затрат АТФ и обусловливает упругость (эластичность) в этом состоянии. [c.300]

Основные биохимические факторы, лимитирующие проявле ние скоростно-силовых качеств, можно установить с помощью "фундаментальных зависимостей" для мышцы. Первая из зависимостей описывает условия проявления максимальной мышечной силы (рис. 171). Результаты экспериментальных исследований, выполненных на различных мышцах человека и животных, показывают, что величина максимального мышечного усилия прямо пропорциональна длине саркомера или длине толстых миозиновых нитей, т. е. степени полимеризации миозина, и общему содержанию в мышце сократительного белка актина. Как уже отмечалось, усилие, развиваемое в процессе взаимодействия актиновых и миозиновых нитей в миофибриллах, пропорционально числу образованных поперечных спаек чем больше площадь наложения тонких актиновых нитей на толстые миозиновые нити в пределах каждого саркомера, тем больше максимальное усилие, развиваемое мышцей. Максимально возможная площадь соприкосновения нитей определяется длиной толстых миозиновых нитей или отдельного саркомера. Самые длинные саркомеры обнаружены в запирательных мышцах моллюсков. Эти мышцы способны развивать усилие, в 3— 6 раз превышающее максимальную мышечную силу человека. Самые короткие саркомеры находятся в летательных мышцах насекомых и колибри максимальная сила этих мышц примерно в 3 раза меньше, чем у человека. В скелетных мышцах человека средняя длина саркомера составляет 1,8 мк, а длина миозиновых нитей — около 1 мк. По величине максималь- [c.381]

Структура миозиновых нитей. Миозин (сокращенно Му) составляет почти половину (55 %) всех белков скелетной мышцы. В настоящее время известно около 10 различных видов молекул миозина. Рассмотрим строение наиболее изученного миозина скелетных мышц. Миозин состоит из шести субъединиц, две из которых представлены одинаковыми полипептидными цепями с высокой молекулярной массой (около 200 ООО) — тяжелые цепи миозина, а остальные четыре имеют молекулярную массу около 20 ООО — легкие цепи миозина. Большая часть длины тяжелой цепи, начиная с С-конца, имеет конфигурацию а-спирали, причем а-спираль-ные участки обеих тяжелых цепей взаимодействуют между собой, что приводит к дополнительной спирализации и придает этой части молекулы миозина форму палочки (рис. 17.3). Противоположные К-концы каждой тяжелой цепи миозина имеют глобулярную форму, образуя головки молекулы. С каждой из головок за счет нековалентных межмолекуля -ных взаимодействий связаны по две легкие цепи. Обе легкие цепи миозина способны влиять на процесс взаимодействия миозина с актином и тем самым участвуют в регуляции мышечного сокращения. [c.477]

Сокращение мышцы происходит за счет перемещения актиновых и миозиновых нитей навстречу друг другу. Движение актиновых нитей между миозиновыми является результатом сложного взаимодействия миозина, актина, тропомиозина и тропонина, которое осуществляется за счет энергии, выделяющейся в процессе одновременного гидролиза АТФ (рис. 17.5). [c.480]

Присоединение головки миозина к актину активируется АТФазным центром, при этом АТФ гидролизуется, АДФ и неорганический фосфат покидают активный центр. В результате изменяется конформация миозина возникает напряжение, стремяш,ееся уменьшить угол между головкой и хвостом молекулы миозина. Далее АТФазный центр может присоединить новую молекулу АТФ, в результате чего сродство миозиновой головки к актину уменьшается. Миозин возвращается в исходное состояние, и начинается новый цикл взаимодействия с актином. Необходимо отметить, что каждая головка миозина генерирует очень маленькое тянущее усилие (в несколько пиконьютонов), но сумма этих маленьких усилий может создавать довольно большие напряжения. Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити, втягивая актиновую нить, работают одновременно. Предельное сокращение мышцы развивается в сотые доли секунды (порядка 0,02 с). Сила сокращения зависит от количества миозиновых головок, включенных в работу. [c.481]

На каждые семь мономеров актина в актиновом филаменте приходится только один тропониновый комплекс (рис. 11-18). Судя по данным структурных исследований, в покоящейся мышце связывание тропонина 1 с актином ведет к перемещению тропомиозина на актиновом филаменте в то самое место, с которым в сокращающейся мышце контактируют миозиновые головки, и в результате взаимодействие актина с [c.266]

Две легкие цепи миозина, входящие в состав каждой миозиновой головки (см. рис. 11-9), неодинаковы, и при сокращении гладкомышечных и немышечных клеток фосфорилируется лишь одна из них. Когда она фосфорилирована, головка миозина может взаимодействовать с актиновым филаментом, что приводит к сокращению при дефосфорилировании этой легкой цепи миозиновая головка стремится отделиться от актина, становясь тем самым неактивной. Это фосфорилирование катализируется специальным ферментом - киназоп легких цепей миозина, которая становится активной, лишь связываясь с комплексом Са -кальмодулин (разд. 12.4.3). Таким образом, сокращение [c.269]

По аналогии с мышцей - наиболее изученной двигательной системой на основе актина - можно было бы ожидать, что вызывающие сокращение силы в кортексе создаются при взаимодействии актиновых и миозиновых филаментов Однако против этой возможности говорят эксперименты с клеточным слизевиком В1с(уоз1еИит сИзсо1с1еит (разд. 14.3.1). Удалось получить таких мутантов этого слизевика, у которых нормальный ген фибриллярного миозина был заменен искусственно модифицированным геном. В этом гене был вырезан длинный участок, кодирующий белок (см. разд. 4.6.14), и в результате эти мутанты были лишены миозиновых нитей. Неудивительно, что у мутантных клеток не могло формироваться сократительное кольцо, и поэтому они превращались в гигантские многоядерные клетки, которые лишь изредка делились, просто разрываясь надвое Тем не менее эти клетки сохраняли способность к миграции и даже к хемотаксической реакции на сАМР (разд. 14.3.2), хотя оба процесса были заметно нарушены. По-видимому, координированное перемещение клетки, так же как и натяжение кортекса, не зависит всецело от биполярных миозиновых филаментов возможно, что натяжение может создаваться эластичной сетью актиновых филаментов (действующей подобно резиновой нленке) или другими стягивающими силами, источником которых могли бы быть, например, процессы разборки актиновых филаментов или мини-миозин [c.326]

Мышечное сокращение опосредуется Са +. В саркоплазме покоящейся мышцы концентрация кальция составляет 10 —10 моль/л. Кальций попадает в саркоплазматический ретикулум в результате активного транспорта при участии Са-связывающего белка, называемого кальсеквестри-ном. Саркомер окружен возбудимой мембраной с поперечными каналами, подходящими к саркоплазма-тическому ретикулуму. При возбуждении мембраны саркомера, например, в случае взаимодействия аце-тилхолиновых рецепторов с ацетилхолином, Са + быстро высвобождается из саркоплазматического ретикулума в саркоплазму, так что его концентрация в ней возрастает до 10 моль/л. Са +-связывающие сайты на ТпС в тонком филаменте быстро насыщаются Са +. Комплекс ТпС-4Са + реагирует с Тп1 и ТпТ, влияя на их взаимодействие с тропомиозином. Последний в соответствии с этим либо просто отсоединяется, либо изменяет конформацию F-актина таким образом, что появляется возможность взаимодействия ADP -Р-миозиновой головки с F-актином и начинается сократительный цикл. [c.338]

Когда миозин гладких мышц связывается с F-актином в отсутствие других мышечных белков, таких, как тропомиозин, образующийся комплекс лишен заметной АТРазной активности. Это резко отличается от ситуации, характерной для взаимодействия с F-актином миозина поперечнополосатых мышц, когда регистрируется высокая активность АТРазы. Миозин гладкой мускулатуры содержит легкую цепь (р-легкую цепь), предотвращающую связывание миозиновых головок с F-актином. Для того чтобы эта легкая цепь не препятствовала активации миозиновой АТРазы при взаимодействии с F-актином, она должна предварительно подвергнуться фосфорилированию. Фосфорилирование легкой цепи р запускает процессы ассоциации— диссоциации в сократительном цикле гладкой мускулатуры. [c.338]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология