Алкоголь-дегидрогеназа

Оксиредуктазы или окислительно-восстановительные ферменты. Эта большая группа, состоящая из 180—190 ферментов. Оксиредуктазы ускоряют окисление или восстановление различных химических веществ. Так, относящийся к этому классу фермент алкоголь-дегидрогеназа катализирует окисление этилового спирта в уксусный альдегид и играет большую роль в процессе спиртового брожения. [c.269]

Ферменты, катализирующие эти превращения, называют дегидрогеназами. Так, окисление этанола в живых организмах происходит с помощью фермента алкоголь дегидрогеназы, катализирующей превращение [c.60]

С участием алкоголь дегидрогеназы Этанол, хлоралгидрат [c.15]

Окисление спиртов (алкоголь дегидрогеназа) R R h-GH 0=0 + Н" + NAD-H R R [c.355]

В экономически развитых странах употребление спиртных напитков в последние 25 лет возросло столь значительно, что этанол стал вносить существенный вклад в суммарную калорийность пищи даже у не страдающих алкоголизмом взрослых людей вклад спирта в общую калорийность пищи может достигать 12% (табл. 26-8). Этанол обладает высоким запасом энергии-при окислении 1 г этого спирта выделяется 7 ккал энергии данная величина лежит между калорийностями углеводов и жиров. Более того, вьщеляемая при окислении этанола в организме энергия может по хорошо изученным метаболическим путям запасаться в виде АТР. В печени под воздействием цитозольного фермента алкоголь дегидрогеназы этанол окисляется до ацетальдегида акцептором ионов водорода в этой реакции служит NAD [c.821]

Таблица 4.28. Определение активности алкоголь-дегидрогеназы

Рассчитайте активность алкоголь-дегидрогеназы, исходя из значения [c.133]

Когда оценивают уровень секреции в периплазматическое пространство, эффективность образования сферопластов определяют по периплазматическим маркерным ферментам. Кроме того, контролируется степень лизиса клеток с помощью определения активности такого цитоплазматического фермента, как алкоголь-дегидрогеназа [49] (табл. 4.28). [c.133]

NAD -связывающие участки очень сходны с таковыми в лактат-дегидрогеназе и алкоголь-дегидрогеназе. Представляется вероятным, что сходство участков связывания NAD в этих четырех ферментах представляет собою пример фундаментального структурного мотива N AW"-зависимых дегидрогеназ. [c.38]

Инкубируя Н3С— D2—ОН и NAD" " с алкоголь-дегидрогеназой, получили препарат дейтерированного восстановленного NAD. Этот восстановленный кофермент добавили к раствору [c.70]

Ион цинка в ацетонитриле катализирует восстановление альдегида (1,10-фенантролин-2-карбоксальдегида) под действием аналога NADH Ы-пропил-1,4-дигидроникотинамида [схема (9.7)]. В этом случае альдегид или координирован, или по крайней мере максимально приближен к иону металла, а его карбонильная группа активирована вследствие поляризации. Альдегидный комплекс с ионом Zn + сначала образует интермедиат с аналогом NADH, а затем следует прямой перенос протона, проте-каюший, как в ферментативной реакции. Эффективность ионов цинка очевидна реакция не идет в отсутствие катализатора. Эта модельная система может имитировать фермент алкоголь-дегидрогеназу, который содержит ион (ионы) цинка вне активного центра белка. [c.229]

В реакцию были взяты а- и p-aнa epы НМН (приблизительно в соотношении 80 20), поэтому в результате конденсации получилась смесь а- н (3-анамеркых форм кофермента. Для их разделения использовали изящный способ восстановления НАД алкоголь дегидрогеназой в НАД-Н с последующе щелочной обработкой с целью расщепления а-анамера. Полученный таким путем НАД был идентичен природному. По энзиматической активности образец имел 90%-ную чистоту. [c.315]

На последнем этапе спиртового брожения ацетальдегид восстанавливается до этанола за счет NADH, образовавшегося при окислении глицеральдегид-З-фосфа-та эта реакция катализируется алкоголь-дегидрогеназой [c.469]

Практически все связанные с пиридиннуклеотидами дегидрогеназы катализируют перенос водорода между соответствующим субстратом и какой-либо одной стороной никотинамидного кольца НАД и НАДФ возможное объяснение этого заключается в блокировании другой стороны кольца апоферментом. Абсолютная конфигурация диастереоизо-мерных форм восстановленных пиридиннуклеотидов (ЫП) и (LIV) до недавнего времени была неизвестна. Поэтому ферменты, которые используют ту же сторону никотинамидного кольца НАД, что и алкоголь-дегидрогеназа из дрожжей, условно считались имеющими А-стереоспеци-фичность, а использующие противоположную сторону — В-стереоспе-цифичность [172, 173]. Недавно удалось доказать, что дегидрогеназы с А-стереоспецифичностью отщепляют дейтерий от стереоизомера (LIV), а ферменты с В-стереоспецифичпостью — от стереоизомера (ЫП) восстановленного НАД [174]. [c.127]

В некоторых случаях можно обнаружить экзоны, кодирующие участки, включающие место соединения двух доменов белка. Примеры такого рода обнаружены для коллагена. В случае гена алкоголь-дегидрогеназы (АДГ) D. melanogaster имеется любопытная двойственность, когда одни экзоны точно соответствуют доменам белка, в то время как другие кодируют одну из двух частей домена. [c.264]

Некоторые дрожжи (Rhodotorula, Sporobolomy es, rypto o us) используют сахара только в аэробных условиях. Неспособность сбраживать глюкозу связывают с отсутствием у этих организмов пируватдекарбоксилазы или НАД-зависимой алкоголь-дегидрогеназы — ферментов, осуществляющих превращение пирувата в этанол. [c.417]

Ген ADH4 дрожжей кодирует либо изоформу алкогольдегидрогеназы, либо белок, регулирующий экспрессию гена алкоголь-дегидрогеназы. [c.309]

Окислительная способность плаценты и активность дегидрогеназ (алкоголь-дегидрогеназы, альдегиддегидрогеназы) выражены слабо и меняются в зависимости от срока беременности. [c.64]

Реакция катализируется пируват-декар-боксилазой, которая содержит в качестве кофермента тиаминиирофосфат. Тиаминпи-рофосфат является коферментом многих декарбоксилаз (обсуждение механизма действия см. в разд. 13.10). Вторая стадия состоит в восстановлении ацетальдегида в этанол за счет NADH. Эта окислительновосстановительная реакция катализируется алкоголь-дегидрогеназой, содержащей в активном центре ион цинка. [c.36]

Лактат-дегидрогеназа из скелетных мышц, представляющая собою тетрамер с мол. массой 140 к Да, и алкоголь-дегидрогена-за, димер с мол. массой 84 кДа, обладают совершенно различной трехмерной структурой. Однако участки связывания NAD у них обнаруживают поразительное сходство (рис. 12.11). NAD -связывающая область состоит из четырех а-спиралей и шести тяжей из параллельных Р-слоев. Конформации NAD при связывании с лактат-дегидрогеназой и алкоголь-дегидрогеназой также почти одинаковы. Аде-нозиновый компонент NAD связывается в гидрофобной щели. В отличие от этого ни-котинамидный компонент связывается таким образом, что реакционноспособная сторона кольца оказывается в полярном окружении, тогда как другая сторона приходит в контакт с гидрофобными остатками фермента. [c.37]

Некоторые дегидрогеназы, такие, например, как глицеральдегидфосфат-дегидроге-наза, переносят водород в положение В. Таким образом, существуют два класса NAD (и NADP )-дегидрогеназ А-стереоспеци-фическая и В-стереоспецифическая. Сравнение трехмерных структур NAD -дегидрогеназ показывает, что различие в стереоспецифичности ферментов А- и В-типов возникает вследствие поворота никотин-амидного кольца на ISO"" по отношению к соседнему рибозному компоненту. В результате этого сдвига на 180 в А- и В-дегидрогеназах экспонируются и, следовательно, становятся реакционноспособными элементы противоположной стороны никотинамидно-го кольца. Как и можно было ожидать, все известные дегидрогеназы стереоспеци-фичны. Когда дегидрогеназа реагирует с рядом субстратов, стереоспецифичность переноса водорода для всех них одинакова. Сохранение NAD -связывающих мест в ходе эволюции подчеркивается тем фактом, что стереоспецифичность отдельной дегидрогеназы не зависит от вида организма (так, алкоголь-дегидрогеназы дрожжей и ло- [c.63]

Смотреть страницы где упоминается термин Алкоголь-дегидрогеназа: [c.120] [c.28] [c.120] [c.130] [c.448] [c.43] [c.57] [c.265] [c.364] [c.74] [c.228] [c.31] [c.43] [c.57] [c.265] [c.364] [c.31] [c.237] [c.348] [c.175] [c.19] [c.45] [c.62] [c.300]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология