Белки гидролитическое расщепление

Химические свойства белков в известной степени повторяют свойства аминокислот, входящих в их состав и выделяемых при их гидролизе. Подобно аминокислотам, белки можно ацилировать, алкилировать они реагируют с азотистой кислотой, образуют соли, эфиры, амиды и т. д. Особенно характерно для белков гидролитическое расщепление под действием кислот, щелочей и особой группы [c.702]

Понятие о химическом строении белков. Как мы неоднократно имели случай убедиться, наиболее устойчивыми к воздействию химических реактивов в органических молекулах являются углерод-углеродные связи. Нагревание вещества с водными растворами кислот или щелочей обычно не нарушает этих связей гидролиз, как правило, приводит к расщеплению связей у кислорода или азота. Таковы реакции гидролитического расщепления сложных эфиров (например, жиров) и амидов. Белковые вещества при гидролизе распадаются в конечном итоге до а-аминокислот. Если в состав белка входят только различные а-аминокислоты, то мы имеем дело с так называемыми собственно белками, или протеинами Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических соединений. [c.393]

Определение азота аминокислот медным способом. ()писано ниже, в работе Гидролитическое расщепление белка ферментами поджелудочной железы (см. с. 146). [c.143]

ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКОВ И ПОЛИПЕПТИДОВ [c.384]

Большие исследования в области гидролитического расщепления белков и белковых веществ провели Н. Д. Зелинский и [c.542]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

Уровень активного фермента в клетке определяется не только скоростью его синтеза, но и другими факторами. Некоторые ферменты синтезируются в виде каталитически неактивных проферментов, которые далее переходят в активное состояние обычно в результате частичного протеолиза. Наконец, активные ферменты могут деградировать. Эта деградация происходит либо случайно, либо за счет запрограммированного гидролитического расщепления. Таким образом, как и в случае других компонентов клетки, синтез ферментов и их деградация находятся в динамическом равновесии. Результирующий процесс обычно называют обновлением белка [68]. [c.66]

В состав любого живого организма, помимо различных солей и органических веществ, обязательно входит вода. Она является средой, в которой диспергированы важнейшие высокомолекулярные соединения, образующие коллоидные растворы, и протекает большинство реакций обмена. Вода сама принимает участие в обмене веществ, входя в качестве необходимого компонента во многие реакции синтеза. В качестве примера можно указать хотя бы на гидролитическое расщепление сложных углеводов, жиров и белков, требующее участия воды. [c.45]

При длительном кипячении с водой ферменты денатурируются, белки подвергаются свертыванию и выпаданию в осадок. Некоагулирующие белки подвергаются более или менее глубокому гидролитическому расщеплению. [c.58]

На стадии образования ацетил-КоА в процесс метаболизма, наряду с углеводами (гексозами), вступают продукты гидролитического расщепления белков и жиров — аминокислоты, жирные кислоты, глицерин. Это представлено схематически в табл. 2.6 [35]. [c.105]

Подводя итог предыдущим рассуждениям о строении молекулы белка и о ее расщеплении при гидролизе, мы еще раз повторяем, что строение протеинов еще не известно установлено, что при воздействии на них водных растворов кислот и щелочей той или иной концентрации с применением той или иной температуры, а также при воздействии воды в присутствии ферментов, при температуре около 37° происходит гидролитическое расщепление молекулы белка. Во вре- [c.18]

Так, если взять раствор белка в воде и коагулировать его определенным образам, получается начальная степень мутности прибавив затем в другую порцию раствора протеина фермент (например пепсин) и произведя по истечении некоторого времени и в атом растворе коагуляцию, сравнивают его при помощи особого прибора — нефелометра с первой коагулированной пробой. Ведя аналогично наблюдения над последующими пробами, подвергшимися различному по времени воздействию фермента, можно по изменении мутности проследить ход гидролитического расщепления протеина. [c.19]

При повышении активности папаина увеличивается гидролитическое расщепление белков муки, клейковины, дрожжей и других растительных продуктов. Расщепление белков часто сопровождается снижением качества продуктов. Так, например, в хлебопекарном производстве для предотвращения разрушения клейковины под действие папаина окисляют накапливающийся 5Н-глютатион с помощью таки> окислителей, как КВгОз и дегидроаскорбиновая кислота (витамин С). [c.64]

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пептидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые—расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [c.120]

Основное значение работ ученых в 1900—1910 гг. состояло в установлении цепеобразной структуры молекул бе угов, состоящих из множества остатков аминокислот. То обстоятельство, что полученные синтетически полипептиды в ряде случаев оказались тождественными природным пептидам, полученным при неполном гидролитическом расщеплении белков, не могло не привести к выводу, что полипептиды могут рассматриваться в качестве фрагментов сложных белковых молекул. Из работ Э. Фишера также следовало, что белки представляют собой особый класс органических соединений. [c.261]

Протеиназы — протеолитические ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление белков по пептидным связям (например, пепсин). [c.245]

Гидролазы, или гидролитические ферменты, катализирующие реакции гидролитического расщепления внутримолекулярных связей. Эти ферменты участвуют в расщеплении и синтезе углеводов, жиров и белков, причем компонентом реакции является вода. К этому классу относятся карбогидразы, расщеп- [c.83]

Вплоть до 1926 г. не было получено никаких данных, свидетельствующих о том, что ферменты — это белки. Только в 1926 г. Джеймсу Б. Самнеру (1887—1955), работавшему в Корнеллском университете, удалось выделить из соевых бобов в чистом виде и получить в кристаллической форме фермент уреазу. Уреаза — белок, катализирующий гидролитическое расщепление мочевины O(NHj), + Н2О-> Oj 4- 2NH3 [c.395]

В таблице 13.4 представлено несколько таких процессов. Мальц [72] сообщает о том, что предварительная денатурация соевых белков щелочью дает после ферментативного гидролиза совсем другие продукты их пенообразующая способность в два раза выше, а вкусовые качества" лучше. Результаты исследований, которые провел Фукушима [47], свидетельствуют о повышении степени гидролиза на 5—10 % после денатурации белков сои спиртом. Поэтому представляется, что предварительная денатурирующая обработка растительных белков могла бы применяться не только для повышения степени их гидролитического расщепления, но и для улучшения функциональных свойств. [c.605]

С денатурацией хорошо коррелирует протеолиз, т. е. гидролитическое расщепление белка с помощью протеолитических ферментов (Лин церштрем-Ланг). Чем выше термостабильность белка, тем труднее он расщепляется. Это важно, в частности, для лягушек — протеолиз коллагена коллагеназой происходит при утрате головастиком его хвоста. [c.121]

Компенсационный эффект свойствен ферментативным процессам. Так, при гидролитическом расщеплении эт-илового эфира Ы-ацетил-Е-триптофана химотрипсином АР очень мало, а ДЯ и Д5 велики. В сущности, почти все данные, пр 1веденные в последних трех столбцах табл. 6.2, свидетельствуют о компенсации. Связывание ряда ингибиторов ацетилхолинэстеразой также сопровождается компенсацией — ДЯ варьирует в этих процессах от —7 до +2 ккал/моль, а Д5 от —10 до - -20 кал/моль-град [26. Если здесь справедливо предположение об определяющей роли воды, то нужно установить, как влияет на поведение белковых молекул окружающая водная структура. Ламри и Ражендер считают, что связь белка с водой проявляется в изменении объема белковой молекулы в ходе реакции. Как будет показано в 6.5 и 6.7, ферментативная активность зависит от конформационных превращений белка и, тем самым, глобулы могут изменять свой объем. Изменение энергии водно-белковой системы можно представить в виде [c.372]

Если провести серию гидролитических расщеплений исследуемого пептида или белка с применением различных ферментов, получается несколько наборов коротких пептидов (так называемых триптических пептидов), последовательность каждого из которых легко устанавливается секвенированием по Эдману. Далее сопоставление последовательностей триптиче-СК11Х пептидов и выявление перекрывающихся фрагментов позволяют реконструировать первичную структуру пептида или белка. [c.59]

Уже в первые десятилетия XIX в. в практику изучения белков вошел метод их гидролитического расщепления путем нагревания до 100 С в кислых или щелочных растворах. При такой обработке белки расщепляются на пептиды и аминркислоты. Именно таким способом к концу XIX в. было получено 14 различных аминокислот. В 1907 г. это число возросло до 19, а к настоящему времени известно несколько десятков аминокислот, содержащихся в белках. Кроме этого, известно довольно много аминокислот, не содержащихся в белках. [c.260]

Ф. Сенгер разработал остроумный метод определения порядка чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепочках инсулина. Действием на белок динитрофторбензола он динитрофенилировал аминогруппы аминокислот. Затем путем гидролитического расщепления белка ему удалось отделить Ы-концевую (содержащую свободную аминогруппу) динитрофе-ниламинокислоту и идентифицировать ее. Таким же путем он отделял следующие в полипептидной цепочке аминокислоты друг за другом и тем амым установил их порядок расположения. Оказалось, что одна из цепочек молекулы инсулина (Л) состоит [c.262]

В клетках, составляющих живое вещество, содержатся особые высокомолекулярные нуклеиновые кислоты, связанные с белком, видимо, водородными связями. В течение последних десятилетий были изучены состав и строение нуклеиновых кислот и установлена их роль в биосинтезе белка. Ядра клеток содерл<ат дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК), анализ продуктов гидролитического расщепления которой показал, что это слол ное вещество, содерлощее 1>-дезоксирибозу, фосфорную кислоту и смесь веществ гетероциклической структуры — производных пурина — аденина и гуанина и производных пирами-дина — тимина и цитозина. В плазме же клеток содержатся рибонуклеиновые кислоты (РНК), в составе которых обнарул<ены /З-рибоза, фосфорная кислота и гетероциклы — аденин, гуанин, цитозин и урацил (вместо тимина). [c.264]

По положению амидной группы различают а-, Р- и другие аминокислоты. Все аминокислоты являются продуктами гидролитического расщепления белков и встречаются во всех тканях и жидкостях растений и животных. В клетке, где идет синтез белка, имеется более 20 различных аминокислот. Их чередование в полимерных молекулах обеспечивает все многообразие белковых форм. [c.78]

Вирус ВИЧ в составе зрелой внеклеточной частицы содержит геномную молекулу РНК. Однако развитие вирусной инфекции связано с этой РНК лишь в самой начальной фазе. По информации, содержащейся в этой РНК, воспроизводится молекула ДНК, сначала однонитевая. Затем на ней, как на матрице, воспроизводится комплементарная цепь и образующаяся двунитевая ДНК встраивается в геном инфицированной клетки. Именно эта ДНК далее управляет синтезом копий мРНК, необходимых для программирования синтеза вирусных белков, и самой РНК вириона, которая должна входить в состав новых вирусных частиц. Исходная же РНК при синтезе ДНК постепенно уничтожается с помощью активности, известной под названием РНКазы Н. Этот фермент катализирует гидролитическое расщепление РНК в составе гибридного дуплекса РНК-ДНК. Таким образом, для формирования двунитевой ДНК копии геномной РНК вируса ВИЧ-1 необходимо проявление трех активностей обратной транскрипции для синтеза однонитевой ДНК, ДНК-полимеразной активности для получения двунитевой ДНК и, наконец, активности РНКазы Н. Оказывается, все эти активности присущи самой обратной транскриптазе вируса БИЧ-1. Однако самое удивительное состоит в том, что переключение активностей проис.ходит строго упорядоченно, это не просто три параллельно работающих активных центра на одном ферменте. Последовательность происходящих событий представлена на рис. 68. Рассмотрим ее более подробно. [c.225]

Миозин представляет собой белок необычного сзроения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 ООО каждая (так называемые тяжелые цепи) и четырьмя легкими цепями с молекулярной массой около 20 ООО. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находятся два важных функциональных центра — каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление /3-7-пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком — актином. [c.435]

Белки, поступившие в организм с пищей, в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ) расщепляются до аминокислот при действии группы протеолитических ферментов — пептидгидролаз по современной номенклатуре широко известно их тривиальное название — протеазы, или протеиназы. Эти ферменты катализируют гидролитическое расщепление пептидной связи в белках, представляющее собой экзэргонический процесс, при котором АС имеет отрицательное значение и полностью сдвигает равновесие реакции в сторону образования продуктов реакции. Пептидгидролазы относятся по классификации ферментов к классу гидролаз, их шифр КФ 3.4.1—3.4.4. [c.361]

ЭПР — мембранная структура, локализующаяся вблизи ядра Считается, что секретируемые белки мембран синтезируются при участии шероховатогоЭПР, а белки, которые используются клеткой — на свободных рибосомах Без присоединенных рибосом ЭПР называют гладким В нем локализуются различные ферменты, включая оксидазы, участвующие в детоксикации ядовитых для клетки веществ При участии гладкого ЭПР осуществляется синтез липидов и гидролитическое расщепление гликогена (гликогенолиз) [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология