Схемы Михаэлиса

Исследования кинетики ферментативных реакций в стационарном режиме — один из наиболее распространенных способов изучения механизма действия ферментов. Это определяется рядом особенностей ферментативных реакций и прежде всего тем, что для ферментативных реакций стационарное состояние устанавливается весьма быстро. Для простейшей схемы ферментативного процесса с участием одного промежуточного соединения (схема Михаэлиса — Ментен) [c.171]

Однако механизмы (5 1) и (5.112) можно различить, исследуя кинетику реакции в предстационарном режиме. Кинетические закономерности схемы Михаэлиса описывают функции (5.100) и (5.107). Для схемы Анри следует решить [при условии (5.90)] систему уравнений [c.189]

Кинетическое описание ферментативных реакций в нестационарном режиме связано с определенными математическими трудностями. Например, для анализа реакции, протекающей по схеме Михаэлиса — Ментен (схема 5.1), необходимо решить систему дифференциальных и алгебраических уравнений (5.2)—(5.5). Формально-кинетический анализ ферментативных реакций развивается как по пути использования численных методов интегрирования систем дифференциальных уравнений, так и по пути использования аналитических методов. Аналитическое решение имеет определенные преимущества. Поэтому важно указать, что аналитическое решение системы дифференциальных и алгебраических уравнений может быть существенно упрощено, если при использовании определенных условий систему можно трансформировать в линейную систему уравнений. Развитие методов нестационарной кинетики ферментативных реакций идет именно по этому пути. [c.175]

Простейшая односубстратная реакция описывается обычно схемой Михаэлиса — Ментен [c.111]

Приведем примеры графов линейных механизмов. Простейший механизм ферментативной каталитической реакции — это схема Михаэлиса — Ментен 1) Е + S ES, 2) ES-> Р + S, где S, Р — соответственно субстрат и продукт Е, ES — различные формы фермента (энзима). Граф превращений интермедиатов этого механизма изображен на рис. 1.3, а. [c.78]

Механизмы I класса. Это известная схема Михаэлиса — Ментен 1) E + S=i ES, 2) ESР + S с брутто-уравнением SР. Это двухстадийные одномаршрутные механизмы, удовлетворяющие схеме Темкина — Будара, например, 1) Z + HjO Z0 + На, 2) Z0 + + СО Z + СО2 с брутто-уравнением Н2О + СО Нз + СО2. Это одномаршрутный механизм окисления водорода на оксидах переходных металлов IV периода [38] [c.122]

При добавлении неконкурентного ингибитора в ферментативную систему, подчиняющуюся схеме Михаэлиса-Ментен (/Гм = 3.0-10 моль-л ), скорость реакции уменьшилась на 70%. Концентрация субстрата равна 2.5-10 моль-л , концентрация ингибитора 5.0-10 моль-л . При какой концентрации ингибитора скорость реакции составит 35% от исходной [c.238]

В отдельных случаях и серебряные соли диалкилфосфористых кислот реагируют с галоидпроизводными по схеме Михаэлиса— Беккера . 8. [c.46]

Серебряные соли фосфористой кислоты реагируют с триарил-метилгалогенидами либо по схеме Михаэлиса—-Беккера, либо с образованием смешанных эфиров фосфористой кислоты -эз [c.57]

Реакции диалкилфосфористого натрия с хлоридами трехвалентного фосфора протекают не по схеме Михаэлиса-Беккера. При этом образуются эфиры пирофосфористых кислот з [c.65]

Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата описывается гиперболической кривой (рис. 4.5). Согласно Михаэлису является главной характеристикой ферментативной реакции для данного субстрата при фиксированных значениях температуры, pH и т. д. Широко используемая схема Михаэлиса ферментативного катализа [c.66]

Поведение амфиона в щелочном и кислом растворах выражается в схематическом виде уравнениями, отличными от приведенной схемы Михаэлиса в щелочной среде [c.175]

Согласно первой моД ел[И (схема Михаэлиса — Ментен) в процессе каталитического действия активный центр фермента с субстратом образуют промежуточный фермент-субстратный комплекс, внутримолекулярное превращение которого приводит к [c.9]

Мнение было ошибочным. Действительно, системы уравнений, описывающих кинетическое поведение реакции для двух обсуждаемых механизмов, различны, следовательно, должны наблюдаться различия и в уравнениях, представляющих решение этих систем. В самом деле, для схемы с промежуточным реакционноспособным комплексом (схема Михаэлиса — Ментен) концентрация промежуточного соединения при начальных условиях /=0, Х=0 дана уравнением [c.11]

Из уравнения (9.5) видно, что двухстадийная ферментативная реакция в замороженных растворах формально должна описываться схемой Михаэлиса с другой константой / m, исправленной с учетом концентрирования реагентов. [c.248]

Схема Михаэлиса и Ментена имеет следующий вид ) [c.305]

Составьте систему кинетических уравнений для схемы Михаэлиса ферментативной реакции и численно рснтите ее при значениях параметров = 0.8310 1 - / 2= Ю , [8]о= I, Е]о= 10 . Постройте графики зависимости концентраций всех веществ ог времени. [c.239]

В частности, наиболее вероятным механизмом биологических ритмов нам представляются квазикаталитические ферментативные стадии. По общепринятой схеме Михаэлиса действие ферментов протекает в две стадии образование комплекса фермент — субстрат и регенерация фермента из него. При сложной кинетике вторая стадия может проходить с запаздыванием в этом случае [c.444]

Иногда в порядке дискуссии специалисты указывали на то, что между главной и побочной валентностями нет принципиальной разницы. Они указывали далее, что теория Михаэлиса и Ментена обходит молчанием природу сил, связывающих фермент с субстратом, и, таким образом, оставляет открытым вопрос о возможности существования главных валентностей, а поэтому она применима также и к главновалентным катализаторам. Автор не может присоединиться к этой точке зрения. Правда, имеются случаи, когда нельзя сказать определенно, имеем ли мы дело с главной или побочной валентностью это имеет место при рассмотрении соединений, способных к диссоциации (например, гексафенилэтана и хингидрона). Однако промежуточные вещества, связанные с главновалентными катализаторами, как правило, не диссоциируют . В этом состоит решающее отличие от старой теории. Недиссоциирующие промежуточные вещества просто не укладываются в схему Михаэлиса и Ментена. Точно так же не си1ласуется со схемой и такой случай, когда промежуточное вещество образуется по реакции замещения, как мы это наблюдаем у некоторых главновалентных катализаторов. Такие реакции совершенно не согласуются со старой теорией. Главновалентная теория действия ферментов является поэтому принципиально новой. [c.124]

М-у-Бромпропилпиперидин гладко реагирует с диалкилфосфористым натрием по схеме Михаэлиса—Беккера . [c.53]

Отличие амфионной схемы от схемы Михаэлиса заключается в том, что в щелочной среде отщепление иона Н" происходит не от карбоксила, а от аммиачной группы NHj, в кислой же присоединение этого иона происходит не к аминогруппе, а к карбоксильной группе. Итог, конечно, получается один и тот же в первом случае белок заряжается отрицательно, а во-вто-ром—положительно. Поэтому в общих рассуждениях о поведении макромолекул белков в той или иной среде практически безразлично, будем ли мы пользоваться схемой Михаэлиса или амфионной схемой. Представление о белковой макромолекуле, как амф-ионе, имеет большое значение для объяснения эластических [c.176]

Обе предложенные схемы описывают зк с(периментально наблюдаемую зависимость начальной стационарной скорости реакции от концентрации субстрата и фермента. Схема Михаэлиса. — Ментен при избытке субстрата приводит к следующей системе уравнений [c.10]

Чтобы объяснить зависимость максимальной скорости реакция от концентрации ионов водорода, еобходимо постулировать наличие некоторых дополнительных стадий в обсуждаемых выше простейших кинетических схемах с участием гидрогеназ. Можно предложить два основных механизма, которые объясняют эффект насыщения зависимости максимальной скорости от pH. По своей сущности эти схемы различаются, как различаются рассмотренные выше кинетические схемы Михаэлиса — Ментен и Анри. [c.43]

При рассмотрении кинетики реакций в обратном направлении это соответствует схеме Михаэлиса — Ментен (ионы водорода выступают в реакциях, катализируемых гидрогеназами в качестве субстратов). В табл. 6 приведены схемы реакций с учетом возможности вариации стадии депротонирования активного центра и кинетические параметры ат и Кт, следующие из кинетических схем. [c.43]

В соответстчзии с методологией кинетического исследования ниже будет рассмотрено (1) кинетическбе описание ферментативных реакций, протекающих в соответствии со схемой Михаэлиса— Ментен с учетом инактивации фермента по одному из указанных выше механизмов при истощении системы по субстрату в процессе ферментативного превращения (2) сопоставление кинетических зависимостей для различных механизмов инактивации с целью дискриминации различных механизмов, приводящих к потере каталитической активности (3) выявление общих закономерностей процессов, не зависящих от механизма инактивации, и (4) решение обратной задачи — определение истинных характеристик ферментативной реакции и процесса инактивации фермента. [c.107]

Так, например, уже в простейших клетках мы имеем сотни различных типов ферментов. Далёе, не обязательно процесс регенерации молекулы фермента должен иттн по схеме Михаэлиса и Ментена. Он может итти и по более сложным схе- [c.320]

До сих пор экспериментальные данные, полученные при изучении чисто белковых ферментных систем, дали конкретные доказательства существования только двух промежуточных соединений поэтому схема Михаэлиса — Ментена применяется в следующей расщнренной форме [c.328]

Возникновение свободных радикалов убедительно доказано как химическими способами, так и методо.м ЭПР. Аналогично натриевым солям фосфитов свободные -радикалы но этой реакции образуют литиевые, калиевые, рубидиевые и цезиевые соли. Серебряные соли фосфористой кислоты реагируют с триарилме-тилгалогенидами либо по схеме Михаэлиса—Беккера, либо с образованием смешанных эфиров фосфористой кислоты [c.55]