Ферменты абсолютная

Рис. 62. Схема активного центра карбоксипептидазы А (остаток Туг 198 на схеме не изображен) фермента, катализирующего гидролитическое отщепление С-концевого аминокислотного фрагмента от полипептидов. Фермент абсолютно специфичен к Ь-конфи-гурации отщепляемого аминокислотного остатка и резко преимущественно катализирует отщепление остатков гидрофобных аминокислот. Гидролиз в этом случае протекает по механизму электрофильного катализа и требует участия иона цинка — в белке какие-либо группы, способные выступать в роли электрофиль-ных катализаторов, отсутствуют. Ион цинка фиксирован в активном центре фермента путем координации тремя аминокислотными остатками — двумя остатками гистидина 1118-69 и Н18-196 и одним глутамат-ионом С1и-72. Четвертая координата (для ионов цинка характерна тетраэдрическая зр -конфигурация координационных связей) направлена в комплексе фермент — субстрат на карбонильную группу гидролизуемой пептидной связи. Фиксация С-концевой части гидролизуемого пептида в активном центре обеспечивается в первую очередь взаимодействием с двумя остатками аргинина — Aгg-145 и Arg-127 и кластером гидрофобных

Другие типы регуляции активности ферментов. Абсолютное количество присутствующего в клетке фермента регулируется временем его синтеза и распада. К регуляторным механизмам могут быть отнесены также конкуренция ферментов за общий субстрат, выключение активности одного из изоферментов (у множественных форм ферментов), влияние концентра- [c.156]

Прп адаптации к соленой воде изменяются как направление, так и интенсивность переноса ионов преобладающую роль в этом процессе играет теперь Ыа+К -АТФаза, общая активность которой резко повышается для этого фермента абсолютно необходимы как а+, так и K по крайней мере при физиологических условиях (табл. 9). Смысл этой перестройки понятен. Если бы [c.156]

Действие ферментов избирательно. Некоторые ферменты абсолютно специфичны. Например, уреаза катализирует только гидролиз мочевины. Другие ферменты активны по отношению к определенным химическим связям. Так, липаза катализирует гидролиз сложных эфиров всех жирных кислот. [c.301]

Для образования ферментов абсолютно необходимо присутствие кислорода. [c.615]

В настоящее время известно около 50 аминотрансфераз. Их специфичность определяется белковой частью фермента. Абсолютная специфичность присуща им по отношению к стереоизомерам аминокислот. [c.247]

Ферменты можно определить как биологические катализаторы. Катализатором называют вещество, ускоряющее реакцию, но само в реакции не изменяющееся. Поскольку ферменты представляют собой белковые молекулы, синтезируемые в живой клетке, их называют биологическими катализаторами. В любой клетке человеческого тела содержатся тысячи ферментов. Они катализируют многочисленные химические реакции, протекающие здесь при температурах, совместимых с жизнью, т. е. в пределах от 5 до 40 °С. Чтобы эти реакции с той же скоростью осуществлялись вне организма, потребовались бы высокие температуры и резкие изменения некоторьгх других условий, что бьшо бы для клетки губительным. Ферменты абсолютно необходимы, поскольку без них реакции в клетке протекали бы слишком медленно и не могли бы поддерживать жизнь. [c.152]

После приема пищи (низкая величина отношения глюкагон/инсулин) глюкоза в цитоплазме превращается в пируват, а затем в митохондриях через ацетил-СоА — в цитрат. Это соединение транспортируется обратно в цитоплазму и расщепляется там до ацетил-СоА далее происходит синтез длинноцепочечных жирных кислот. Процесс. начинается с превращения ацетил-СоА в малонил-СоА, катализируемого ацетил-СоА—карбоксилазой. Для функционирования данного фермента абсолютно необходим цитрат [58] — это еще один пример активации по типу опережающей связи, аналогичный рассмотренным выше примерам регуляции гликогенсинтазы с помощью Г6Ф или пируваткиназы с помощью Фр1,6Ф. [c.92]

ГЛИКОЗИД-ГИДРОЛАЗЫ (гликозндазы, карбогид-разы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз О-гликозидных связей в гликозидах, олиго- и полисахаридах, гликолипидах, гликопротеннах и др. глнкокоиъюга-тах. Г. катализируют также обратные р-ции. Эти ферменты абсолютно специфичны к конфигурации как расщепляемой, так и синтезируемой гликозидной связи. Нек-рые типы Г. катализируют перенос остатка углевода от гликозида, олиго- или полисахарида к соед., содержащему группу ОН (трансгликозилирование). [c.575]

Ферменты, подобно белковым веществам, термолабильны, т. е. неустойчивы при высокой температуре. Каждый отдельный фермент проявляет способность ускорять реакцию только при определенном значении pH. Характерное свойство ферментов — их специфичность, т. е. способность ускорять реакцию превращения только одного вещества или близких ему по природе веществ. Различают три вида специфичности ферментов абсолютную, когда фермент действует только на одно определенное вещество, например, фермент уреаза разрушает только мочевину, фермент инвер-таза расщепляет только дисахарид сахарозу, не затрагивая мальтозу, лактозу и другие дисахариды относительную, когда фермент обладает более широким диапазоном действия, как, например, фермент пепсин, действуя на пептидные связи, способен расщеплять разнообразные белковые вещества, а фермент трипсин гидролизует не только пептидные, но и эфирные связи оптическую, или стереохимическую, когда действие фермента проявляется только на одном стереоизомере, например, а-глюкозидаза действует только на а-глюкознды, но не на р-глюкозиды. [c.61]

Фермент абсолютно специфичен для указанного субстрата. В кристаллическом виде этот фермент выделен из дрожжей и мышечной ткани Молекулярный вес фермента, выделенного из дрожжей, 112 ООО, а из мышц — 64 ООО Свойства их аналогичны, рН-оитимум 5,9. [c.310]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология