Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Гидролиз мочевины

    Опыт 93. Гидролиз мочевины. [c.98]

    При щелочном гидролизе мочевины образуются соль угольной кислоты и аммиак  [c.416]

    Почему реакции гидратации уксусного ангидрида и гидролиза мочевины являются реакциями первого порядка В чем причина отклонения порядка реакции от молекулярности в этом случае  [c.373]

    Напишите схему гидролиза мочевины и схему реакции продукта гидролиза с гидроксидом бария. [c.98]


    У. Укажите все продукты гидролиза мочевины в 1) кислой среде, 2) щелочной среде. а. Аммиак б. Диоксид углерода в. Соль аммония г. Соль угольной кислоты [c.163]

    Такие ускорения реакции связаны с тем, что ферменты резко снижают энергетические барьеры на реакционном пути. Например, энергия активации для реакции распада пероксида водорода под действием иона железа (И) и молекулы каталазы соответственно равны 42 и 7,1 кДж/моль для гидролиза мочевины кислотой и уреазой — соответственно 103 и 28 кДж/моль. [c.150]

    Высокой селективностью обладают биологические катализаторы — ферменты. Так, уреаза исключительно эффективно катализирует гидролиз мочевины, но не оказывает никакого воздействия на ее производные. Такая особенность ферментов позволяет живым организмам, имея соответствующий набор ферментов, активно откликаться на воздействия извне. Например, замечено, что в стрессовых ситуациях наш организм проявляет удивительные возможности описан факт, когда слабая женщина подняла за бампер легковой автомобиль и удерживала его, пока подоспевшие люди освобождали попавшего под него ребенка человек, преследуемый разъяренным животным, легко преодолевает препятствия, непреодолимые для него в обычном состоянии на ответственных соревнования  [c.170]

    Зависимость изменения проводимости раствора (Аа) от времени гидролиза мочевины, катализируемого уреазой. Условия опыта pH 8,0 37° С 0,01М трис-буфер [81о = ЫО-ЭД [c.174]

    Абсолютная специфичность — это действие каждого фермента на вещество строго определенного химического состава. Например, фермент уреаза катализирует только гидролиз мочевины, фермент пепсин — только расцепление белков, каталаза действует лишь на пероксид водорода. [c.167]

    Уреаза катализирует реакцию гидролиза мочевины до аммиака, а ката-лаза — распад Н2О2 до Ы2О + О2. (Обширный обзор по дыхательным ферментам см. в [99].) В ряде случаев в системе необходимо наличие так называемых коферментов, которые обычно имеют меньший молекулярный вес, чем фермент. Функцию коферментов могут нести витамины и простые нуклеотиды, такие, как адонозинтрифосфат (АТФ). [c.561]

    Под влиянием микроорганизмов (в особенности уробактерий) в канализационной сети происходит гидролиз мочевины по уравнению [c.264]

    Каким образом по экспериментальным данным можно установить, что реакция гидролиза мочевины или гидратации уксусного ангидрида является реакцией первого порядка  [c.373]

    Так, константа скорости разложения пероксида водорода, ионами равна 56,0 (если измерять концентрацию в кмоль/м а время — в секундах). Константа скорости той же реакции, проводимой каталазой, составляет 3,5- 10 . Иными словами, реакция под действием фермента протекает в миллион раз быстрее. Константа скорости гидролиза мочевины под действием кислоты равна 7,4- 10 , а фермент уреаза позволяет проводить эту реакцию со скоростью, константа которой на тринадцать порядков больше — 5,0-10 . [c.150]


    Самнер (1926) впервые выделил чистый кристаллический фермент и назвал его уреазой вследствие специфичности его к мочевине как субстрату. Уреаза катализирует гидролиз мочевины до двуокиси углерода и аммиака. В настоящее время в чистом или почти чистом виде известны сотни ферментов. Все они — белки, некоторые содержат также небелковые простетические группы, необходимые для действия ферментов. [c.713]

    При условиях процесса, помимо обычных физических потерь реагентов, неизбежных в условиях промышленных установок, протекает сравнительно интенсивный гидролиз мочевины. [c.80]

    В разд. 10.5 уже говорилось, что катализатор повышает скорость реакции (так же, как и скорость обратной реакции), поскольку обладает способностью снижать энергию активации данной реакции. Это достигается благодаря более сильному взаимодействию катализатора с активированным комплексом, являющимся переходным состоянием между молекулами реагентов и молекулами продуктов реакции. В качестве примера рассмотрим гидролиз мочевины, катализируемый ферментом уреазой. Молекула мочевины плоская ее электронную структуру можно представить как гибрид следующих трех структур  [c.395]

    УРЕАЗА, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз мочевины  [c.46]

    Постепенное установление pH, необходимого для осаждения оксихинолината. При осаждении из гомогенных растворов для создания нужного pH обычно вводят ацетамид, уротропин или мочевину, ири гидролизе которых образуется ацетат аммония или аммиак. Уротропин и ацетамид для гомогенного осаждения алюминия не годятся, первый из-за слишком быстрого, второй — из-за очень медленного гидролиза. Для этой цели лучше всего применять мочевину. Метод гомогенного осаждения с использованием мочевины описан в работе [1208]. Гидролиз мочевины только нри температуре > 90° С протекает с достаточной скоростью. При 95° С оса кдение оксихинолината алюминия заканчивается за 2—3 часа, в конце осаждения pH 4,4. [c.39]

    В табл. 6,6 приведены характеристики некоторых потенциометрических ферментных электродов. Среди них наибольщее распространение получили электроды для определения мочевины (диагностический показатель функции печени). В качестве базового электрода применяют стеклянный электрод, чувствительный к ионам аммония. Уреазу закрепляют на поверхности электрода нанесением слоя полиакриламидного геля, содержащего фермент, или с помощью целлофановой мембраны. Слой геля удерживается на поверхности с помощью нейлоновой сетки. Если такой электрод опустить в раствор, содержащий мочевину, то она диффундирует в слой фермента, в котором происходит ферментативный гидролиз мочевины с образованием ионов аммония в результате протекания реакции [c.215]

    Ферментативные каталитические реакции не только высокочувствительны, но и чрезвычайно селективны. Ферменты представляют собой белки-катализаторы, которые воздействуют только на определенные субстраты. Например, среди всех биохимических реакций, протекающих в человеческом организме, гидролиз мочевины является единственным процессом, на скорость которого оказывает влияние присутствие фермента, называемого уреазой. Уре-аза проявляет каталитический эффект на превращение мочевины в аммиак и карбона,т-ионы  [c.346]

    ИСЭ можно покрыть ферментом, который катализирует биохимическую реакцию. Например, фермент уреаза катализирует гидролиз мочевины с образованием аммиака и диоксида углерода. Продукты реакции можно определять с помощью вышеупомянутых газочувствительных ИСЭ. Комбинация подходящих ферментов и электродов позволяет определять многочисленные органические вещества. Это дает возможность создавать биосенсоры (см. разд. 7.8). Применение ферментов как биокатализаторов приводит к тому, что реакции, протекающие при умеренных значениях pH и температуры, селективны и потребляют минимальное количество субстрата. [c.499]

    ОПЫТ 83. ГИДРОЛИЗ МОЧЕВИНЫ. [c.120]

    Примером использования субстрат-специфичного мембранного электрода является определение мочевины с помощью чувствительного к ионам аммония стеклянного электрода в качестве ИСЭ. Ферментативная реакция основана на гидролизе мочевины в присутствии фермента уреазы  [c.499]

    Если азота и фосфора меньше, чем требуется для очистки воды определенного состава, то их добавляют в виде фосфатов и хлористого аммония. Добавление солей для биологической очистки необходимо только при обработке производственных сточных вод. В бытовых же водах, доступных бактериям, азота и фосфора всегда достаточно. Аммонийный азот образуется в большом количестве при гидролизе мочевины кроме того, азот белковый в результате процесса аммонификации также переходит в аммонийную форму. [c.60]

    Амины получают гидролизом мочевин, уретанов, изоцианатов или изотиоцианатов растворами кислот или щелочей. Для этой цели применяют такие основания, как едкий натр [2, 3], гидроокись кальция [4], натрий в жидком аммиаке [5, 6], и такие кислоты, как фтористоводородная [7], муравьиная [8], бромистоводородная [9] и соляная [10]. Для удаления защитной карботиофеноксигруппы ( eHjS O—) из замещенных аминокислот применяют специальный гидролизующий агент — надбензойную кислоту в бензоле [111 [c.497]


    Степень чистоты продукта (94%) определяют методом, основанным на использовании уреазы. В четырех пробных опытах выходы составляли 79, 83, 79 и 84% при степени чистоты соответственно 97, 98, 95 и 97%. Шмитт [4] определил относи- тельные скорости гидролиза мочевины, содержащей С , С и С в присутствии уреазы. [c.686]

    Благодаря легкому гидролизу мочевина находит применение и как удобрение — источник аммиака в почве. [c.373]

    Гидролиз мочевины в присутствии гидрат окиси бария протекает по следующему уравненик  [c.120]

    В таблице 6 приведены кинетические данные по изучению реакции гидролиза мочевины, катализируемой уреазой, полученные с помощью кондуктометрического метода [5]. Определить значения Ущ и Кт(каж) ферментати1Вной реакции. [c.173]

    Монацитовый песок разлагают хлорной кислотой, выделяют торий вместе с р. з. э. при гидролизе метилоксалата в кислом растворе, после чего отделяют торий от р. з. э. гидролизом мочевины в присутствии муравьиной кислоты [2088 и определяют весовым путем в виде ТЬОг- [c.192]

    Для этого пользуются гидролитическим разложением гексаметилентетрамина. Применение органических беззоль-ных буферных смесей [245, 969, ИЗО] на основе анилина [245, 1229, 1232], диметил- и диэтиланилина, пиридина [155, 156], хинолина [1790], пиперидина и гидразина [245] и многих других аминов [508, 797, 969, 1461] приводит непосредственно к установлению определенной кислотности. Более сильные амины, особенно алифатические производные, осаждают р. з. э. так же хорошо, как и торий. Ацетамид [1461], семикарбазид [1366] или мочевина [508, 1461] недостаточно основны для осаждения тория. Однако медленное разложение мочевины на аммиак и двуокись углерода при нагревании раствора дает возможность установить pH, нужное для отделения тория от р. 3. э. [939]. В последнее время при анализе монацита часто пользуются гидролизом мочевины в присутствии муравьиной кислоты [2088]. [c.96]

    Выделение тория из монацита гидролизом мочевины в присутствии муравьиной [c.192]

    Фермент уреаза катализирует гидролиз мочевины с образованием карбамат-иона [уравнение (9.23)]. При pH 7,0 и 38 °С скорость катализируемого уреазой гидролиза мочевины должна быть по крайней мере в Ю раз выше скорости самопроизвольного гидролиза этой молекулы, причем скорость процесса в отсутствие фермента даже не удается измерить. На основанию [c.241]

    В природных условиях гидролиз мочевины протекает без нагревания под влиянием фермента уреазы (от латинского названия мочевины urea и -аза — окончание для соответствующего фермента). [c.98]

    Поскольку производные Р-таутомера (изомочевины) являются сильными основаниями, ионы мочевины в водных растворах имеют строение H2N ONH3 и H2N (NH)0 [3], что, по-видимому, предопределяет способность этого вещества к образованию комплексных ионных соединений (типа аддуктов). Однако из-за низкого значения константы диссоциации Kj = 1,5 10" (298 К), обусловленного преимущественным содержанием а-формы, система вода-мочевина в целом представляет собой слабоосновную среду, а составляющие ее гидратные комплексы - молекулярные (неионные) структурные образования. Следствием этого является и весьма слабая гидролизуемость мочевины при низких температурах. Полный гидролиз мочевины с образованием NH3 и СО2 возможен лишь в разбавленных растворах при Т 473 К [2]. [c.111]


Смотреть страницы где упоминается термин Гидролиз мочевины: [c.6]    [c.7]    [c.468]    [c.191]    [c.241]    [c.98]    [c.607]    [c.364]    [c.49]    [c.120]    [c.121]    [c.723]    [c.724]    [c.263]   
Биоорганическая химия (1991) -- [ c.209 ]

Органическая химия (1998) -- [ c.292 , c.454 ]

Качественные микрохимические реакции по органической химии (1957) -- [ c.146 ]

Качественные микрохимические реакции по органической химии Издание 2 (1965) -- [ c.145 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.188 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.280 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.183 , c.419 , c.420 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте