Лизин в глобине

Гем может быть отделен от глобина при помощи разбавленных кислот или пиридина или даже чистой воды (в большом разбавлении). При этом сталкиваются с экспериментальными трудностями, так как глобин денатурируется легко, а гем крайне легко окисляется на воздухе. Глобин обладает основным характером вследствие высокого содержания гистидина и лизина. Связь между глобином и гемом осуществляется посредством железа, содержащегося в молекуле последнего (см. ниже). Гем вновь связывается с глобином, регенерируя гемоглобин, обладающий во многих отношениях свойствами, тождественными с исходными. [c.453]

Гемоглобины и глобины характеризуются, как известно, необычайно высоким содержанием гистидина. Они являются также хорошим источником для получения лизина. Гемоглобины и глобины отдельных видов животных отличаются, вероятно, друг от друга небольшими, но вполне определенными колебаниями в составе. Исключение составляет гемоглобин морской черепахи, который резко выделяется из всей группы по содержанию аргинина и гистидина. [c.74]

ДОВ. При расщеплении белковой части хлоропластов ими были обнаружены следующие аминокислоты аргинин, лизин, тирозин, фенилаланин и глютаминовая кислота, т. е. почти все основные аминокислоты, имеющиеся и в глобине, за исключением гистидина, чем, по их мнению, белок хлорофилла и отличается от белка гемоглобина. Однако через восемь лет советские физиологи Осипова и Тимофеева показали наличие гистидина и в хлоро-филл-белковом комплексе. [c.187]

Дальнейшие исследования привели биохимиков к мысли, что аминокислоты в белках располагаются с известной периодичностью. Так, Бергман создал периодическую гипотезу строения белков, установив кратные соотношения аминокислот в молекуле. Например, в глобине- 1 молекула лизина приходится на 16 молекул аминокислот, молекула гистидина встречается в отношении 1 18, аспарагиновая кислота—1 36, тирозин — 1 48 и т. д. [c.91]

Основой для гипотезы Бергмана послужили его исследования процессов протеолиза некоторых синтетических пептидов, а также протаминов и глобулярных белков, в том числе глобина (см. табл. 6). Процентное содержание отдельного аминокислотного остатка (табл. 6, графа 2), деленное на вес этого остатка, дает число грамм-эквивалентов этого остатка, вычисленное на 100 г глобина (графа 4). Средний вес всех аминокислотных остатков в глобине был принят равным 115,5. Следовательно, 100 г глобина содержат 100 115,5 = 0,865 г экв среднего аминокислотного остатка. Исходя из этих величин, Бергман вычислил относительное содержание отдельных аминокислотных остатков в глобине. Лизин составлял 0,0546 0,865=1/16 всех аминокислотных остатков, гистидин 0,0478 0,865=1/18, аргинин 0,0181 0,865 = 1/48 и т. д. [c.123]

Содержание отдельных аминокислотных остатков было определено на основании экспериментальных данных (графа 6). Умножая эти величины на соответствующую величину из графы 5, Бергман получил общее число аминокислотных остатков в одной молекуле глобина. Он содержал 576 аминокислотных остатков. Эту величину можно получить на основании данных для всех аминокислот (лизин 36-16 = 576, аргинин 12-48 = 576, аспарагиновая кислота 32-18 = 576). Средний вес такого остатка уже известен 115,5 отсюда Бергман вычислил молекулярный вес глобина, равный 576 115,5 = 66 520. Эта величина считалась минимальной и соответствовала молекулярному весу субъединицы молекулы глобина. Молекулярный вес соответствующей макромолекулы мог быть получен при умножении этой величины на какое-то целое число (2 или 4). [c.124]

Проанализируем эксперимент по изучению координированного синтеза а- и Р-цепей гемоглобина. Ретикулоциты кролика подвергали мечению Н-лизином в течение 10 мин, т. е. достаточно долго по сравнению с продолжительностью синтеза единичной цепи гемоглобина. Затем с помощью центрифугирования выделяли рибосомы с прикрепленными к ним растущими полипептидными цепочками, так чтобы в полученном препарате не было свободных (растворенных) цепочек полностью синтезированного глобина. Растущие цепочки обрабатывали трипсином, в результате чего получались пептиды с лизином или аргинином на С-конце. Эти пептиды затем разделяли с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии и определяли их радиоактивность. График уровня радиоактивности для каждого пептида в зависимости от положения остатков лизина в цепи представлен на рис. 5-2. [c.12]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

Состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 153 аминокислотных остатка (мол. м. 17 800), к-рая уложена в плотную глобулу размером 4,5 х 2,5 нм. В спец. полости М. ( кармане ) помещается гем, к-рый связан с остальной частью молекулы (глобином), как в гемоглобине. Ок. 75% полипептидной цепи находится в конформации а-спирали (все а-спирали правозакрученные). Между областями спи-рализации находятся 5 неспирализованных участков такие же участки находятся на концах цепи. Внутр. область молекулы состоит гл. обр. из неполярных остатков леЙ1щна, валина, метионина, фенилаланина и не содержит боковых полярных цепей глутаминовой и аспарагиновой к-т, глутамина, аспарагина, лизина и аргинина. На наружной стороне молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки. [c.92]

Гемоглобины и глобины. Абсолютное содержание серы, цистина и метионина в глобинах и гемоглобинах различных животных, а также их относительные количества сильно отличаются друг от друга. Эти относительно большие различия в содержании цистина и метионина в глобинах представляют контраст с относительно малыми колебаниями в содержании аргинина, гисти. дина, лизина, триптофана, тирозина и фенилаланина. [c.227]

В настоящее время в составе глобина обнаружены следующие аминокислоты а) моноаминокислоты — аланин, валин, лейцин, серии, цистин, глютаминовая кислота б) диаминокислоты — аргивин и лизин в) араматические гомоциклические — фенилаланин и тирозин 2) ароматические гетероциклические — триптофан, гистидин, пролин и оксипролин (см. П. А. Кор ж у е в. Эволюция дыхательной функции крови. М.— Л., Изд-во АН СССР, 1949, стр. 27). [c.165]

В оксигемоглобине С-концевые остатки во всех четырех цепях обладают практически полной свободой вращения, В дезоксигемо-глобине, напротив, эти концевые группы заякорены (рис, 4.14). Дело в том, что, во-первых, карбоксильный конец о 1-цепи взаимодействует с аминоконцом аг-цепи. Во-вторых, боковая цепь аргинина на этом С-конце образует связь с аспартатом а2-цепи. В-третьих, карбоксильный конец ррцепи связан с боковой цепью лизина, принадлежащего Лз-цепи Наконец, имида-зольная боковая цепь С-концевого остатка р1-цепи взаимодействует с боковой цепью аспартата, также принадлежащего р1-цепи. Эти пары аминокислотных остатков образуют так называемые солевые связи, т. е. нековалентные электростатические связи между противоположно заряженными группами. Из-за образования этих восьми солевых связей дезоксигемоглобин имеет более жесткую, напряженную структуру, чем окси-гемоглобин [c.77]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология