Глобин

Гемин и хлорофилл. Особенно важными производными пиррола являются пигменты крови и зеленых растений. Красящее вещество крови, гемоглобин, играющий роль передатчика кислорода, является сложным белком. При гидролизе он распадается на протеин—глобин и небелковое вещество—гемин. В мо- [c.588]

Определение нуклеотидных последовательностей в составе гомологичных генов (например, генов глобинов), кодирующих полипептиды со сходным строением и функцией у одного или разных организмов, показало, что наибольшим изменениям в эволюции подвергались интроны, а не экзоны. В интронах обнаружены встав ки, делеции и другие перестройки, в то время как последователь ности экзонов оказываются значительно более консервативными Изменения в нуклеотидных последовательностях экзонов часто обу словлены лишь отдельными нуклеотидным заменами. Эти наблю дения также можно истолковать в пользу представлений о том, что [c.194]

Хромопротеиды — вещества, в которых белковая часть соединена с красящим веществом. Представитель гемоглобин крови-, при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин (см. выше) и красящее вещество гем (стр. 420) красного цвета. [c.298]

Гистоны—белки основного характера, так как содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами они растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но не растворимы в разбавленных щелочах. Обычно представляют собой собственно белковые части сложных белков. Представитель глобин — белок, входящий в состав сложного белка крови — гемоглобина. [c.297]

Расщепление гемоглобина приводит к глобину и легко окисляющемуся г е м у, в котором железо еще двухвалентно. Ге.м способен связывать 2 молекулы основания (например, пиридина) и при этом образовывать так называемые г е м о х р о м о г е н ы гемоглобин можег рассматриваться как гемохромоген, в котором молекулы основания заменены белковой молекулой. [c.974]

НИИ знака заряда. -глобин Ь-серум-глобулин з-серум-альбу- [c.40]

Молекула гемоглобина построена как тетрамер из двух аналогичных глобинов (полипептидных цепей) неодинаковой длины. В центре белка находится простетическая группа, образованная [c.359]

Комплексообразователем в хлорофилле выступает магний, а в гемоглобине — железо. В одной плоскости с металлом располагаются четыре атома азота органического лиганда. По одну сторону от плоскости железо присоединяет молекулу белка (глобина), а по другую сторону — молекулу кислорода. Такой продукт называется оксигемоглобином. Он образуется в легких, где гемоглобин присоединяет кислород воздуха и далее в виде оксигемоглобина разносится по всему организму. В кровеносных капиллярах происходит отщепление кислорода, который используется для осуществления различных ферментативных процессов окисления органических веществ. Гемоглобин возвращается в легкие и снова участвует в переносе кислорода. Хлорофилл играет важнейшую роль в процессах фотосинтеза, протекающих во всех зеленых растениях. [c.154]

Красящее вещество крови. Красное красящее вещество крови, или гемоглобин, состоит из белковой части, глобина, и красящего компонента, гема, содержащего комплексно связанное железо. [c.974]

Гемоглобин крови — сложное белковое вещество из группы хромопротеидов (стр. 298). Он состоит из растворимого в воде простого белка глобина (стр. 297) и красящего вещества гема, в котором содержится двухвалентное железо, комплексно связанное с порфири-новой группировкой. По современным представлениям, строение [c.420]

Свободный гем легко окисляется на воздухе, превращаясь в гемин, железо которого трехвалентно. Соединяясь же с глобином, гем становится более устойчивым к окислению и, реагируя с кислородом, образует оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентную форму. Этим объясняется и довольно легкое отщепление кислорода, присоединенного к гемоглобину. [c.144]

В качестве примера белкового комплекса можно привести гемоглобин, являющийся хромопротеидом — комплексом белка глобина) с природным красителем (геном). [c.450]

Комплексообразователем в хлорофилле выст пает магний, а в гемоглобине — железо. В одной плоскости с металлом располагаются четыре атома азота органического лиганда. По одну сторону от плоскости железо присоединяет молекулу белка (глобина), а по другую — молекулу кислорода. Такой продукт называется оксигемоглобином. Он образуется в легких, где гемоглобин присоединяет кислород воздуха и далее в виде оксигемоглобина разносится по всему организму. Хлорофилл играет важнейшую роль в процессах фотосинтеза, протекающих во всех зеленых растениях. [c.110]

Разница заключается только в том, что у хлорофилла М = Мд +, а у гемоглобина — Ре +. Координационное число данных ионов равно б, поэтому по вакантным местам присоединяются еще две молекулы других веществ. Например, в гемоглобине по одну сторону хелата присоединяется молекула белка глобина, а по другую— молекула кислорода, благодаря чему это соединение является переносчиком кислорода в крови [c.163]

Большое значение имеет комплексообразование железа с биолигандами [2, с. 165—184]. Особенно важен гемоглобин — железосодержащая белковая молекула, выполняющая в крови животных и человека функции переносчика кислорода. Гемоглобин содержит белок глобин и четыре гема , представляющих собой порфириновый комплекс железа (II), где атом железа образует связь с четырьмя атомами азота порфиринового кольца и одну связь с атомом азота гистидина— аминокислоты, входящей в состав б1елка глобина. Шестое место в координационной сфере железа (II) может быть занято молекулярным кислородом О2, а также лигандами типа СО, СЫ и др. Если гемоглобин вступил во взаимодействие, например, с СО, он теряет способность обратимо присоединять О2. В таком случае организм погибает от гипоксии. Этим объясняется высокая токсичность СО, СК - и подобных им лигандов. [c.134]

Гены, разорванные интронами, возникли достаточно давно. Так, например, общин план строения генов -глобина из двух интронов и трех экзонов очень сходен у всех животных, дивергнро- [c.191]

Обычно в состав простетических групп в растительных и животных системах входят порфириновые ядра, представляющие собой хелатные структуры с включением ионов металлов (Ре , Со ", и т. д.). Так, гемоглобин животных содержит такую группу с Ре " , присоединенную к белковой половине (глобин). Эта группа аналогична по структуре простетической группе, содержащей в хлорофилле растений и одноклеточных животных. Молекулярный вес белков обычно лежит в пределах от 30 ООО до 80 ООО. Однако молекулярный вес может быть и меньше и значительно больше этих величин. Ферменты являются очень специфичными катализаторами. Зачастую их активность может проявляться только в какой-либо одной реакции. Так, например, фумараза катализирует только обратимую реакцию превращения малеиновой кислоты в фумаровую [98] [c.561]

БольшуЕО роль играют хелатные соединения и в природе. Так, гемоглобин состоит из комплекса — гема, связанного с белком — глобином, В геме центральным ионом является ион Fe +, вокруг которого координированы четыре атома азота, принадлежащие к сложному лиганду с циклическими группировками. Гемоглобин обратимо присоединяет кислород и доставляет его из легких по кровеносной системе ко всем тканям. Хлорофилл, участвующий п процессах фотосинтеза в растениях, построен аналогично, но в качестве центрального иона содержит Mg +. [c.588]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Вне организма гемоглобин быстро превращается в метгемогло-б и н, который отличается от оксигемоглобина более прочной связью с кислородом и при расщеплении образует наряду с глобином г е м а-т и н у последнего при атоме железа имеется одна гидроксильная группа. В гемоглобине железо двухвалентно, в метгемоглобине и тематике — трехвалентно. [c.974]

По химической природе гемоглобин относится к хромопротеидам, точнее, к гемсодержащим хромопротеидам. В состав его молекулы входит простой белок — глобин (96%) и в качестве простети- [c.143]

Таким образом, глобин предохраняет железо гема от окисления и делает возможным образование оксигенерированного гемоглобина. [c.144]

В схеме не указаны имеющиеся в молекуле боковые цепи (—СНз, —СН= СН>, —СН2СН2СООН и др.). Само 16-членное кольцо (без Ме) называется скелетом порфирина. В центре порфирина находится комплексообразователь, связанный атомами азота в гемоглобине — ион Ре , в хлорофилле — нон Mg +. Вся структура соединена с белковой частью (глобином, состоящим из четырех полипептидных цепочек), без которой ни гемоглобин, ни хлорофилл не могут осуществлять свои биохимические функции. Гем обусловливает красный цвет крови. Установлено, что у иона Ре-+ шесть координационных мест, из них четыре удерживают его в плоскости кольца, а два перпендикулярны этой плоскости, причем одно из них связывает гем с глобином, а другое—с молекулой кислорода. Гемоглобин обратимо присоединяет кислород и разносит его по кровеносной системе из легких в каждую клетку тела. [c.207]

Сочетание спе[и фнческого белка глобина и гема обусловливает указанную иа стр, 447 уникальную способность гемоглобина переносить кислород от легких к клеткам тканей, Большинстно хромопротеидов аналогично гемоглобину содержит и свое.м составе ионы металлов (железо или медь). [c.451]

Рис. 5. Расщепление рестриктазами крупного сегмента гена Р-цепи глобина кролика с образованием перекрывающихся фрагментов Секвенированне фрагмента 4, получаемого совместным действием рестриктаз Нае III К Нра 1. позволяет однозначно расположить друг относктельно Друга фрагменты I Н 2

Значимость сайтов полиаденилирования при экспрессии генов выявляется при молекулярном анализе природы мутаций. Оказалось, что один из случаев нарушения синтеза р-глобина человека обусловлен мутацией, которая привела к образованию лишнего сайта полиаденилирования и нарушила созревание нормальной мРНК. [c.181]

После частичного деметилирования в результате воздействия 5-азацитидина активируются не все гены. Например, неактивные тканеспецифические гены глобинов не начинают транскрибироваться, несмотря- на сильное деметилирование. Вероятно, деметилирование отдельных участков гена может быть необходимым, но не достаточным для обеспечения активной экспрессии гена. [c.220]

Органическая химия (1968) -- [ c.450 , c.451 ]

Курс органической химии (1965) -- [ c.393 , c.588 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.67 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.125 ]

Основы химии гетероциклических соединений (1975) -- [ c.216 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1056 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.504 , c.507 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.613 , c.656 , c.657 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.375 , c.376 ]

Биохимия (2004) -- [ c.49 , c.50 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.910 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.125 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.393 , c.588 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.62 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.63 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.418 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.657 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.399 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.454 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.376 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.207 ]

Основные начала органической химии Том 2 1957 (1957) -- [ c.539 ]

Основные начала органической химии Том 2 1958 (1958) -- [ c.539 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.376 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.344 , c.351 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.347 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.524 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.24 , c.118 , c.125 , c.199 , c.243 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.338 , c.339 , c.456 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.329 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.129 , c.145 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.974 ]

Физическая химия Книга 2 (1962) -- [ c.32 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.272 , c.672 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.297 , c.742 ]

Химия органических лекарственных веществ (1953) -- [ c.45 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.322 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.335 , c.614 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.517 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.366 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.130 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.366 ]

Электрофорез и ультрацентрифугирование (1981) -- [ c.84 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология