Альбумин действие излучения

Хотя действие излучения не аналогично тепловой денатурации, все же между обоими явлениями имеется тесная связь. Давно известно, что устойчивость белков к денатурации (если последняя характеризуется снижением растворимости белков) понижается под действием ионизирующего излучения [31]. Фрике [79, 80] показал, что относительно малые дозы рентгеновских лучей (33 000 р) не вызывают немедленно заметных изменений свойств яичного альбумина, но они ускоряют тепловую денатурацию. Результаты его работы показывают, что образование разрывов в полипептидных цепях может быть обнаружено только при повышении температуры, когда процесс развертывания специфической белковой структуры происходит с повышенной скоростью. Существование скрытых разрывов подтверждается низкой энергией активации этого процесса. Процесс развертывания сопровождается выигрышем энтропии меньшим, чем [c.229]

На основании своих опытов Паули приходит к заключению, что излучение Ка оказывает глубокое действие на природу альбумина, способствуя его денатурации. [c.476]

Кроме различных химических взаимодействий, исследовались также реакции фотохимического и радиационного разложения. Расширение монослоев яичного альбумина под действием ультрафиолетового излучения Каплан и др. [179, 182] объясняют вероятным разрушением связей более прочных, чем относительно слабые связи (главным образом водородные), разрывающиеся при растекании. Смит [183] исследовал инактивацию пленок каталазы и бычьего сывороточного альбумина рентгеновским излучением Хатчинсон [184] изучал инактивацию этого же белка медленными электронами. Огенстайн и Рэй i[185] описали влияние ультрафиолетового и рентгеновского излучения на ферментативную активность трипсиновых монослосв. [c.141]

Метиленовый голубой, как и многие другие красители, при облучении без доступа воздуха в водном растворе, содержащем избыточное количество некоторых органических веществ, обесцвечивается с достаточно высоким выходом. Эта реакция подобна той, которая наблюдается при действии видимого света. К органическим веществам, оказывающим усиливающее действие на этот эффект в условиях действия излучений с высокой энергией, относятся альбумин [540], бензоат [037, 040, Н43, 594], этиловый спирт [040, Н43, 594], глюкоза [С78, 010, Р67], соли молочной [040, Н43] и муравьиной кислот, сИ-ала-нин, фенил-р-аланин [Н43] и окись углерода [С107]. Тот же эффект имеет место в геле, содержащем метиленовый голубой и бензоат. Эта система была предложена в качестве дозиметрической [037, 039]. После прекращения облучения происходит частичное восстановление окраски раствора, обусловленное, очевидно, обратным окислением продуктов радиолиза красителя перекисью водорода, входящей в состав молекулярных продуктов радиолиза воды [040]. Если открыть доступ кислороду в сосуд с облученным раствором, то произойдет почти полное возвращение первоначальной окраски последнего. Это показывает, что обесцвечивание является следствием обратимого восстановления красителя в лейкоформу [c.205]

Г. Е. Фрадкин. Прямое действие излучения достигалось путем облучения вирусных частиц в концентрированных белковых средах, например в 4%-ном растворе альбумина. Непрямое действие излучения обеспечивалось при облучении вирусных частиц, взвешенных в безбелковых синтетических средах. [c.174]

На основании обстоятельного изучения действия электронов с энергией 2 Мэе на твердый бычий сывороточный альбумин в бескислородных условиях Александер и Гамильтон [376] пришли к выводу, что в этом белке имеют место два типа радиационных повреждений во-первых, рас-кручивание молекулы, связанное с разрывом водородных связей, и, во-вторых, химические изменения, определяемые по исчезновению боковых цепей аминокислот и появлению карбонильных групп и групп, из которых при мягком гидролизе отщепляется аммиак. Раскручивание молекулы альбумина под действием излучения можно изучать, измеряя число дисульфидных связей, способных вступать в реакции. Так, в молекуле природного белка в изоэлектрической точке все семнадцать дисульфидных связей находятся в нереакционноспособном состоянии [377]. Если же облучать этот белок, то при увеличении дозы облучения до 50% дисульфидных связей приобретают реакционноспособность. Однако Александер и Гамильтон нашли, что при этом не происходит исчерпывающего образования межмолекулярных поперечных связей — 3 — 3 — за счет окисления сульфгидрильных групп. [c.431]

Результаты работы Аугенстина и Гхирона [421 ] по исследованию влияния ультрафиолетового излучения на трипсин подтверждают ранее высказывавшуюся гипотезу о том, что цистин является слабым участком белка, разрушающимся под действием ультрафиолета в первую очередь. В этих опытах растворы трипсина облучали ультрафиолетовым светом с длиной волны 2537 А и определяли содержание в нем меркаптогрупп и ферментативную активность. Оказалось, что, в то время как активность фермента снижалась в результате облучения до 50% от первоначальной, содержание имевшегося в ферменте цистина уменьшалось на 40 %, а содержание остальных аминокислот при этом не изменялось. Этот факт преимущественного разрушения цистина полностью согласуется с ранее сделанными наблюдениями Стерна [422] и Сетлоу [423]. Появление меркаптогрупп в облученном ультрафиолетовым светом яичном альбумине было отмечено в литературе еще в 1935 г. [424]. [c.439]