Аминогруппы лактам

Лактам —общее название циклических амидов ш обозначает, что соответствующая функциональная группа находится на конце цепи (м-капролак-там означает, что в аминокислоте, из которой построен этот полимер, аминогруппа расположена ча конце цепи). [c.270]

Наибольший интерес для получения синтетических смол представляют аминокислоты, у которых аминогруппа отделена от карбоксильной группы пе менее чем пятью метиленовыми группами. К линейной ноликонденсации способны не только аминокислоты, но и их лактамы. Лактам присоединяет воду, образуется аминокислота [c.334]

Из аминокислот общей формулы NH —(СНз) —СООН наибольший интерес для получения искусственных смол имеют ш-аминокислоты, у которых между аминогруппой и карбоксилом находится не менее пяти метиленовых групп, и е-аминокислоты, образующие при нагревании семичленные циклы и линейные полиамиды. Лактам е-амино-капроновой кислоты — s-капролактам [c.407]

По первому методу получения таких красителей аминоантрахинон переводится в растворимое соединение введением в его молекулу остатка тиогликолевой кислоты в соседнее к аминогруппе положение. Если краситель I применяется в аммонийно-ацетатной ванне и затем обрабатывается на волокне горячей разбавленной кислотой, то происходит циклизация и образуется нерастворимый лактам (П). В результате получаются выкраски, исключительно прочные к поту. Варьированием заместителей достигается большое разнообразие цветов. Для получения красителе глубоких цветов аминогруппы в антрахиноновом ядре не должны участвовать в образовании лактама (например, П1). [c.983]

Вполне понятно, что уже Шлак с сотрудниками интересовался строением этих водорастворимых соединений. В 1939 г. им было установлено, что они представляют собой главным образом не вступивший в реакцию лактам, а также небольшие количества его димеров и тримеров, по-видимому, циклического строения, поскольку в них не удается обнаружить свободных карбоксильных и аминогрупп. [c.229]

В другой работе [374] соединение строения V названо лактам этокси-пропионовой кислоты , т. е. в названии не отражено местонахождение аминогруппы. [c.120]

В качестве катализаторов быстрой полимеризации е-капролактама предложены натриевые соли органических кислот [50, 51], едкий натр, металлический натрий [52] и др. Для многих из применяемых катализаторов предложен механизм полимеризации, учитывающий особенности реакции. Особенностью поли-е-капроамида, полученного в результате анионной полимеризации, является отсутствие концевых карбонильных групп. На концах цепи имеются аминогруппы и, по-видимому, лактам-ные циклы. В полимере содержится меньще непрореагировавшего е-капролактама (5%), чем при гидролитической полимеризации. [c.621]

Другие методы. Замещенные о-нитрофенильные соединения вводят в свободную аминогруппу действием соответствующего фторпроизводного. Последующее восстановление нитрогруппы позволяет легко осуществить циклизацию аминосо-единения в лактам в мягких условиях. Р. Холли и А. Холли [156] при разработке этого метода исследования простых пептидов применяли 1-фтор-2-нитро-4-карбометоксибензол, но другие исследователи [162, 169] предпочитали работать с более доступным 1-фтор-2,4-динитробензолом. Реакции при ступенчатом расщеплении по методу Р. Холли и А. Холли [156] протекают по следующей схеме [c.245]

ДО полного изменения в расположении пептидных цепей. Развертывание пептидных цепей при денатурации подтверждается тем, что денатурированные белки дают более интенсивные цветные реакции, чем нативные белки. Это было впервые установлено для реакций на сульфгидрильные группы цистеина и на дисульфидные группы цистина [136]. Реакция с нитропуссидом, титрование железосинеродистым калием [39], ацетилирование [137] и полярография [138] — все эти методы определения сульфгидрильных и дисульфидных групп показали, что число этих групп в денатурированных белках больше, чем в тех же белках, находящихся в нативном состоянии. Денатурированные белки дают также более интенсивные цветные реакции на тирозин с фосфорномолибденовой кислотой [139, 140] и с диазореактивом [141], а на аргинин с реактивом Сакагуши [142] и присоединяют большие количества иода [143]. В то время как в нативном лакто-глобулине только 12 -аминогрупп лизина реагируют с динитрофторбензолом, в денатурированном лактоглобулине эту реакцию дает 31 е-аминогруппа, т. е. все содержащиеся в нем е-аминогруппы [144]. Таким образом, все приведенные данные подтверждают ту точку зрения, что при денатурации в связи с развертыванием пептидных цепей становятся доступными те активные группы, которые в нативных белках недоступны для соответствующих реактивов. Подобным же образом можно объяснить меньшую устойчивость ряда денатурированных белков по отношению к действию трипсина. Как известно, многие денатурированные белки гораздо легче расщепляются трипсином, чем те же самые белки в нативном состоянии. Это можно рассматривать как следствие того, что при денатурации разрываются связи, тесно удерживающие пептидные цепи друг около друга, и обнажаются те пункты, на которые может воздействовать фермент [146, 147]. Можно полагать, что трипсин, гидролизуя (хотя и медленно) нативные белки, гидролизует, в сущности, содержащиеся в них следы денатурированных белков. При этом процессе должно происходить непрерывное нарушение равновесия в системе нативный белок—денатурированный белок и смещение этого равновесия в правую сторону. [c.149]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология