Бутирил-СоА-дегидрогеназа

J- —2Н (в присутствии дегидрогеназы бутирил-КоА) [c.292]

По мере распада высшие жирные кислоты превращаются в соединения с укороченной углеродной цепью и, наконец, в бутирил-КоА, окончательное Р-расщепление которого протекает в результате дегидрирования флаво-протеидом бутирил-А-дегидрогеназой [228] в кротонил-КоА, и затем при действии специфических ферментов вр-оксибутирил-КоА, ацетоацетил-КоА [c.91]

Дегидрогеназы — флавоиротеиды катализируют окисление специфических для них субстратов в присутствии цитохромной системы или других легко окисляющихся веществ. К дегидрогеназам флавиновой природы относятся ацил-КоА-де-гидрогеназа, бутирил-КоА-дегидрогеназа (Си), сукцинатде-гидрогеназа (Ре), цитохромредуктаза (Ре) и др. [c.133]

Бутирил-КоА-дегидрогеназа — флавопротеид, действует на жирные хислоты с короткой цепью углеродных атомов. При окислении бутирил-хоэнзима А простетическая группа фермента (ФАД) восстанавливается [c.152]

Следует учесть, что пять рассмотренных выше реакций были изучены на простом примере — окислении бутирата в ацетат, в котором (надо подчеркнуть это еще раз) участвует не сам бутират, а бутирильное производное кофермента А. Возникает вопрос, протекает ли окисление высших кислот по такому же пути и с участием тех же ферментов. На него можно, без сомнения, ответить в основном утвердительно, но известно по меньшей мере одно исключение. Когда Малер и его сотрудники приступили к изучению ферментативного окисления высших жирных кислот, таких, например, как ка-приловая СНз(СНг)бСООН, То они установили, что система, в состав которой входят все описанные выше ферменты, не способна превращать эту кислоту в уксусную (в присутствии кофермента А), если она не содержит еще одного фермента. Последний имеет желтую окраску, и его надо добавлять при окислении жирных кислот, в молекулу которых входит более шести углеродных атомов, чтобы заменить окрашенную в зеленый цвет бутирил-КоА-дегидрогеназу, которая, как это было найдено, содержит медь - и флавин в отношении 2 1. Этот желтый фермент как дегидрогеназа обладает более широким диапазоном действия на ацильные производные кофермента А. Он оказался активным также и в случае деканоильного производного кофермента А. В присутствии этого фермента наряду с описанными выше превращениями было осуществлено ступенчатое окисление каприловой кислоты в уксусную промежуточные продукты при этом, конечно, не выделялись. [c.283]

Для флавопротеидов, выделенных из митохондрий, а также для желтого фермента о-в потенциал составляет — 0,06 в. Дегидрогеназа бутирил-КоА имеет потенциал 0,19 в и может окислять субстрат непосредственно. Ввиду значительной разницы в о-в потенциалах в группе флавопротеидных ферментов возможно существование промежуточных систем, которые создают возможность переноса водорода с более постепенным изменением Ец. [c.263]

Доказательством участия атомов металла в переносе электронов металлофлавопротеидами служит изменение спектра поглощения зеленой дегидрогеназы бутирил-кофермента А во время диализа в растворе цианида. Медь в таком случае отщепляется от молекулы фермента, и одновременно исчезает зеленая окраска и полоса при 680 ммк. Кроме того, фермент теряет свойственную ему способность к восстановлению цитохрома с. При добавлении ионов меди эта способность восстанавливается с появлением характерной полосы поглощения при 680 ммк. [c.264]

Физиологическая роль меди теснейшим образом связана с окислительными процессами, происходящими в растительных и животных организмах. Медь является составной частью ряда важнейших окислительных ферментов — полифенолоксидазы, аскорбиноксидазы, лакказы и дегидрогеназы бутирил-кофермен-та А. Сравнительно недавно Г. Малером было показано, что уриказа, или иначе, урикооксидаза, — фермент, производящий окисление мочевой кислоты, также содержит медь . Все указанные медьсодержащие ферменты осуществляют реакции окисления путем переноса электронов с субстрата к молекулярному кислороду, являющемуся акцептором электронов. В связи с функциями переноса электронов от субстрата к атмосферному кислороду валентность меди в протекающих окислительно-восстановительных реакциях изменяется от двухвалентного к одновалентному состоянию и обратно. [c.114]

Альдолаза Пиридиннуклеотидтрансгидрогеназа Дезаминаза -адениловой кислоты (из мышцы) Лактатдегидрогеназа (цитохром Оксидаза Ь-аминокислот Бутирил СоА-дегидрогеназа Фосфофруктокиназа 4,2-103 3-103 2,5-103 2,9-103 2-103 2-103 1,4-103 103 [c.60]

Простетические группы ряда флавопротеидов содержат атом металла. Например, ксантиноксидаза (дегидрогеназа), нитратредуктаза содержат молибден, в состав дегидрогеназы бутирил-КоА входит медь-флавопротеид, НАД-Нг цитохром с редуктаза и НАДФ-Нг цитохром с редуктаза, сукциндегидрогеназа содержат железо. Характерной чертой для этой категории ферментов является то, что их действие в отличие от флавопротеидов, не содержащих металлов (оксидаза гликолевой кислоты) подавляется цианидом. [c.235]

На втором этапе активированная жирная кислота окисляется путем отщепления водорода от второго и третьего атомов углерода. В зависимости от субстрата реакция катализируется ферментами ацил-КоА-дегидрогеназой, бутирил-КоА-дегидрогеназой, пальмитил-КоА-дегидрогеназой и т. д. Все эти ферменты являются металлофлавопротеинами, простетическая группа (ФАД) которых восстанавливается путем присоединения водорода [c.394]

В противоположность низкоэнергетическим высокоэнергетическим реакциям не свойственна К- и ДК-фото-обратимость. При этом энергия ДК, необходимая для возникновения биологического эффекта, намного превосходит ту, которая требуется для полного перехода Рцо- Рт- Предполагается, что акцептором синего света является каротиноид или металл-флавопротеид, например бутирил-коэнзим-А-дегидрогеназа. О весьма своеобразном участии фитохромной системы в реакциях ВЭР заставляют думать следующие факты. Максимальное подавление роста гипокотилей салата наблюдается при освещении ( = 716 нм), при котором должно (см. выше) устанавливаться стационарное соотношение Реео Р зо = = 97 3. К такому же результату приводит освещение двумя лучами (768 и 658 нм), причем такими интенсивностями света, при которых имитируется это соотношение, хотя каждый из этих лучей в отдельности не эффективен. Таким образом, создается впечатление, что для проявления активности фитохромной системы в ВЭР необходимо постоянное взаимопревращение форм Рш Рт с поддержанием стационарного равновесия на фоне низких концентраций Р730. [c.191]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология