Рибонуклеиновые кислоты первичной структуры определени

Обсуждение методов определения первичной последовательности рибонуклеиновых кислот мы отложим до тех пор, пока не будет обсуждена химия минорных нуклеозидов (см. гл. 22.2). Однако некоторые результаты исследований последовательности (см. гл. 22.4) необходимо суммировать в нижеследующем обсуждении вторичной и третичной структуры РНК- [c.60]

Рибосомная РНК — высокополимерное соединение, молекула ее содержит 4000—6000 нуклеотидов. Она в соединении с белком образует внутри клетки особые субмикроскопические гранулы— рибосомы. Рибосома является фабрикой белкового синтеза , куда в качестве сырья доставляются аминокислоты. Установлено, что роль матрицы принадлежит особому типу рибонуклеиновых кислот — информационной РНК. Размер ее молекул широко варьирует, имея в среднем от 500 до 1500 нуклеотидов. и-РНК синтезируется на молекулах ДНК в ядре клетки. Из ядра они проникают в протоплазму к рибосомам и, взаимодействуя с ними, участвуют в синтезе белка. Если молекулы й-РНК служат матрицей для синтеза белков, то они должны содержать информацию о данном белке, зашифрованную определенным кодом. Но все различие между видами информационной РНК заключается в разной последовательности чередования четырех азотистых оснований (У, Ц, А и Г). Однако и белки, несмотря на их огромное многообразие, отличаются друг от. друга в своей первичной структуре только порядком расположения аминокислот. Это привело к заключению, что последовательность расположения четырех видов азотистых оснований на молекуле РНК определяет последовательность расположения 20 видов аминокислот в полипептидной цепи синтезируемого белка, или, другими словами, что каждая из 20 аминокислот может занять на данной матрице только определенное место кодированное сочетанием нескольких азотистых оснований. [c.123]

ДЛЯ данного полипептида, тем не менее определяется его первичной структурой. Стабилизация каждой данной третичной структуры осуществляется в результате специфических взаимодействий между специфическими для данного белка аминокислотными остатками, образующими специфическую для данного белка последовательность например, определенные карбоксилатные группировки соединены водородной связью с определенными остатками тирозина, другие карбоксилатные группы взаимодействуют электростатически с гуаниди-ниевыми группировками определенных остатков аргинина, а какие-то неполярные группировки аминокислотных остатков находятся в тесном контакте вследствие вытесняющего влияния растворителя. Вообще говоря, при изменении аминокислотного состава или последовательности аминокислот в первичной структуре характер названных взаимодействий должен изменяться, а это должно привести к образованию других конформаций белка. Свертывание в определенную конформацию, присущую данной белковой молекуле, вероятно, происходит постепенно, короткими участками, в процессе синтеза белка, поскольку соединенные аминокислотные остатки каждой вновь образованной молекулы белка отделяются от матрицы (информационной рибонуклеиновой кислоты) в строго определенной последовательности. [c.27]

Строение нуклеиновых кислот. Участие их в синтезе клеточных белков. Синтез белков лежит в основе построения новых клеточных структур. Организмы синтезируют свои собственные гбелки, отличающиеся от белков других видов характером чередования аминокислот. Первичная структура белков определяет многие их биохимические особенности. Изменение чередования аминокислот в молекулах ферментов в некоторых случаях приводит к потере свойств катализатора. Чем же определяется последовательность расположения аминокислот при синтезе белков Для ответа на этот вопрос была выдвинута теория матриц. Согласно этой теории, в клетках имеется нечто подобное типографским матрицам или штампам, каждый из которых штампует белок определенного вида или точнее белок со строго определенным порядком расположения аминокислот в его полипептидной цепи. Роль матриц выполняют нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты имеются во всех без исключения клетках. Различают две группы нуклеиновых кислот—дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК) и рибонуклеиновые кислоты (РНК). ДНК содержится главным образом в клеточном ядре, РНК — Э ядре и цитоплазме. [c.122]

Окончательное установление первичной структуры дезоксинуклеиновых кислот связано с рядом проблем, еще труднее разрешимых, чем в случае рибонуклеиновых кислот, и достижений в этой области пока еще мало. Тем не менее достигнут некоторый успех в определении последовательности оснований в одиночной цепи олигодезоксинуклеотидов. Такие продукты распада легко получаются в результате обработки дезоксирибонуклеиновых кислот дезоксирибонуклеазами. Панкреатическая дезоксирибонуклеаза [350] (дезоксирибонуклеаза I) активна в нейтральном растворе, требует присутствия магния или некоторых других двухвалентных катионов и имеет минимальный молекулярный вес 61566 [351]. Этот фермент катализирует гидролиз ДНК до сложной смеси, из которой с помощью хроматографии на бумаге, электрофореза [352] и ионообменных методов [353] были выделены дезоксинуклеозид-5 -фосфаты ( 1 %), ряд динуклеотидов (- 16%), тринуклеотиды и более высокомолекулярные олигодезоксинуклеотиды с 5 -фосфатной группой на конце. Хотя специфичность действия дезоксирибонуклеазы I не установлена полностью, ясно, что расщепление происходит по связи —3 - О — Р. Изучение динуклеотидов, содержащих как пуриновые, так и пиримидиновые основания, указало на то, что такие соединения являются почти исключительно 5 ф—Пир—З ф—5 Пур, изомерная же последовательность 5 ф—Пур—З ф—5 Пир фактически отсутствует. Предположение, что ферментом атакуются преиму- [c.421]

Теперь уже выяснены первичные структуры и другие детали строения еще более сложных белков, относящихся к ферментам. Так, начало 60-х годов ознаменовалось полным выяснением структуры открытого еще в 1920 г. фермента рибонуклеазы, осуществляющего гидролиз рибонуклеиновых кислот (РНК, см.). Рибонукле-аза—белок, молекулярная масса 13 500, имеет одну полипептид-ную цепь, образованную 124 аминокислотными звеньями. Установлены последовательность этих звеньев и наличие четырех внутри-цепных дисульфидных связей, замыкающих определенные участки цепи в циклы. Выяснен аминокислотный состав и структура некоторых ферментов, содержащих около двух с половиной сотен аминокислотных звеньев (молекулярная масса 27 000—34 000), т. е. являющихся весьма сложными белками. [c.334]

Примером химического строения ферментов может служить рибонуклеаза. Первый ферментный белок, первичная структура которого была определена в 1960—1962 гг.,— рибонуклеаза — фермент, катализирующий расщепление рибонуклеиновой кислоты, В 1969 г. осуществлен его химический синтез. Молекулярная масса кристаллической рибонуклеазы равна 13 683. Поли-пептидиая цепь этого фермента состоит из 124 аминокислотных остатков и четырех дисульфидных мостиков, которые, по-видн-мому, связывают между собой отдельные участки. полипептидной цепи рибонуклеазы и поддерживают третичную структуру белка. Концевыми аминокислотами рибонуклеазы являются лизин и валин. Установлено, что каталитическая активность рибонуклеазы зависит главным образом от наличия В ней двух гистидиновых остатков, а молекула фермента свернута таким образом, что эти два аминокислотных остатка — один в начале, другой в конце полипептидной цепи — оказываются в непосредственной близости один от другого. Если блокировать свободную аминогруппу остатка лизина, то также происходит полная потеря каталитической активности фермента. Это свидетельствует о том, что ферментативные свойства рибонуклеазы, а также других ферментов зависят от структуры определенных участков полипептидной цепи и их взаимодействия, т. е. от структуры активного центра фермента. [c.76]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология