Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Другие виды повреждений белка

    ДРУГИЕ ВИДЫ ПОВРЕЖДЕНИЙ БЕЛКА [c.266]

    Главной причиной всех видов снижения доступности аминокислот является чрезмерная тепловая обработка белков в процессе приготовления пиши. Степень теплового повреждения белков может быть различной. Умеренная тепловая обработка улучшает перевариваемость путем денатурации нативных белков и инактивации некоторых ингибиторов протеаз. Сильное повреждение возникает при более высоких температурах, особенно при их длительном воздействии, когда может наблюдаться взаимодействие между функциональными группами белка и другими компонентами, редуцирующими сахарами, жирами и т. д. [c.8]


    Сложность структуры двойной спирали и наше незнание процессов обмена, в которых участвует ДНК, создают большие затруднения в решении этого вопроса, даже если пренебречь белковой частью нуклеопротеид-ного комплекса, в котором ДНК существует в клетке. Если рассматривать только ДНК, можно указать на семь видов повреждения 1) изменение основания ( например, дезаминирование) 2) потеря основания 3) разрыв одной цепи (одной фосфоэфирной связи) 4) разрыв двойной цепи (обоих цепей одновременно) 5) образование сшивки в спирали (например, димеризация тк-мина) 6) образование сшивки с другой молекулой ДНК 7) образование сшивки с белком. [c.116]

    Ионы многих металлов, в том числе железа (Ре), калия (К), кальция (Са) и магния (М ), необходимы для здоровья человека. Л,о 10% наших потребностей в этих элементах удовлетворяется за счет минералов, растворенных в питьевой воде. Другие металлы, называемые тяжелыми, образованы более массивными атомами, чем металлы, необходимые для здоровья. Они также могут растворяться в воде в виде ионов. Наиболее важные тяжелые металлы свинец (РЬ), ртуть (Hg) и кадмий (Сс1). Ионы этих элементов токсичны даже в малых количествах. Они связываются с белками, из которых состоит живой организм, и приводят к их неправильному функционированию. Отравление тяжелыми металлами может приводит), к очень серьезным последствиям. Сюда относятся повреждения нервной системы, почек, печени, слабоумие и даже смерть. Свинец, ртуть и кадмий особенно опасны, поскольку они широко распространены и могут попадать в пищу или воду. По мере накопления в организме эти элементы могут стать еще более опасными. [c.72]

    Многие белки защищают организм от вторжения других организмов или предохраняют его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, образующиеся у позвоночных,-это спещ1ализированные белки, вырабатываемые лимфоцитах они обладают способностью распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки других видов, а затем нейтрализовать их или связываться с ними, вызывая образование осадка. Фибриноген и тромбин-белки, участвуюпдае в процессе свертьшания крови они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы. Змеиные яды, бактериальные токсины и токсичные белки растений, напримф рицин, по-видимому, также вьшолняют защитные функции. [c.140]

    Существует объект иного типа — вирус табачной мозаики (ВТМ). Его РНК является носителем генетической информации и обладает инфекционностью. В последние годы изучено значительное количество мутантов ВТМ, полученных путем воздействия азотистой кислоты на выделенную из вируса РНК (Витман, Фрепкель-Конрат). Одновременно изучены изменения в строении белка ВТМ у различных мутантов. Замещения затрагивают часто одно аминокислотное звено белковой цепи, иногда два, редко три. Все повреждения находятся далеко друг от друга. Это доказывает, что генетический код без перекрытий. Так как химизм действия НКОа па основания выяснен, то можно путем сопоставления замещений в белковой цепи сделать логическим путем ряд заключений о коде. Например, в одном из мутантов, пол> енпых в ВТМ под действием НКОа, произошла замена пролина на лейцин, которая согласуется с тем, что азотистая кислота дезаминирует цитозин в урацил. Как будет видно из дальнейшего, тройка ЦУЦ кодирует пролин, а УУЦ — лейцин. Далее показано, что общее соотношение урацила п цитозина в цепи РНК разных видов вирусов изменяется в том же направлении, что соотношение фенилаланина и пролина. Это находится в соответствии с установленным сейчас кодовым триплетом фенилаланина — УУУ. Ряд других проанализированных случаев питритпых мутаций ВТМ хорошо согласуется с найденными в последние месяцы кодовыми триплетами. [c.423]


    Однако есть данные, указывающие иа то, что, по-видимому, в различных фазах митотического цикла ДНП может находиться как в виде надмолекулярных конденсированных структур, так и в молекулярно-диспергированном состоянии. Это в значительной мере определяет возможный характер повреждений, вызываемых ионизирующей радиацией в ядерных структурах, где дислоцированы молекулы ДНП. Так, в одних случаях, можно, вероятно, говорить о нарушениях, возникающих в ДНК, в большей или меньшей степени свободной от белка, в других —следует учитывать возможное влияние белка и, наконец, в-третьих необходимо учитывать существование ДНК в составе нуклеопро-теидного комплекса, молекулы которого связаны между собой множественными межмолекулярными связями. [c.7]

    О плазматической мембране эритроцитов человека (рис. 6-22) известно гораздо больше, чем о любой другой мембране эукариотической клетки. Такая ситуация сложилась вследствие ряда причин. 1) Эритроциты можно ползгчать в большом количестве (например, из банков крови). При этом они практически не загрязнены клетками других типов. 2) Поскольку эритроциты не имеют ядра и внутренних органелл, их плазматическая мембрана - это единственная мембрана данных клеток и ее можно выделить в чистом виде, без примеси внутренних мембран. Между тем при получении плазматической мембраны из клеток других типов, в которых она обычно составляет менее 5% от массы всех мембран (см. табл. 8-2), это представляет серьезную проблему. 3) Мембраны эритроцитов, ши тени (пустые оболочки), легко получить, поместив клетки в гипотетический солевой раствор. Концентрация соли в таком растворе ниже, чем в клетке, поэтому вода устремляется внутрь эритроцитов, заставляя их разбухать и лопаться (лизис), высвобождая гемоглобин (главный немембранный белок). 4) Мембранные тени можно изучать как в поврежденном виде (в этом случае реагенты взаимодействуют с молекулами на обеих сторонах мембраны), так и после самопроизвольного восстановления их целостности, когда водорастворимые реагенты не могут проникать во внутреннее пространство. Кроме того, из теней эритроцитов можно получить замкнутые, вывернутые наизнанку пузырьки (рис. 6-23), это дает возможность изучать независимо друг от друга внешнюю и внутреннюю (цитоплазматическую) стороны мембраны. Использование теней эритроцитов с разрывами и без разрывов впервые п вoлилo установить, что некоторые мембранные белки пронизывают липидный бислой (см. ниже), и что состав липидов на двух сторонах бислоя различен. Как и в большинстве основных принципов, первоначально установленных при изучении мембран эритроцитов, эти факты постепенно были подтверждены и при изучении мембран ядерных клеток. [c.363]

    Таким образом, изменяя регуляцию индуцибельных и репрессибельных оперонов, существует возможность повышать продукционную активность определенных промышленных штаммов-продуцентов. Уместно отметить, что структурные гены одного метаболического пути не всегда объединены в единый оперон (наподобие лактозному), однако это не мешает их регуляции с помощью индукции или репрессии. Так, например, гены Е.соИ, детерминирующие структуру ферментов, обеспечивающих биосинтез аргинина, располагаются в различных областях хромосомы, но все контролируются одним и тем же геном-регулятором. Такая система образует регулон. Другим показательным примером является 808-регулон, гены которого детерминируют структуру более десятка различных белков и ферментов, участвующих в репарации повреждений ДНК клетки. Все эти структурные гены регулируются одним репрессором - продуктом гена 1ехА. Опероны и регулоны, контролирующие взаимосвязанные физиологические функции обнаружены у всех генетически изученных видов бактерий. [c.26]


Смотреть страницы где упоминается термин Другие виды повреждений белка: [c.89]    [c.400]    [c.21]    [c.74]    [c.169]    [c.21]   
Смотреть главы в:

Фотобиология Изд.2 -> Другие виды повреждений белка




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте