Лизоцим водный раствор

Несмотря на некоторое сходство, эти два белка имеют совершенно разную конформацию, что еще раз подчеркивает важную роль аминокислотной последовательности и размера цепи в определении конкретной структуры. Рассмотрим сначала лизоцим (129 остатков), морфология которого может быть описана вытянутым эллипсоидом (45 х 30 х 30 А) с удаленной клинообразной областью. Образовавшаяся щель представляет собой активный центр фермента. Молекула содержит лишь небольшое число участков, подобных а-спирали (остатки 5 — 15, 24 — 34, 88 — 96), и несколько более коротких участков, остатки которых имеют почти такие же углы фиф, как и у а-спирали или 3,о-спирали . Важная особенность структуры — наличие -слоя (рис. 5.18). Он образован тремя антипараллельными цепями (остатки 42 — 48, 49 — 54 и 57 — 61), связанными водородными связями, в которых участвуют амидные и карбоксильные группы, а также атомы боковых цепей серина, треонина, аспарагина и глутамина. Некоторые из перечисленных боковых групп принадлежат не остаткам самого -слоя, а остаткам, расположенным дальше по цепи. Считается, что эта 3-структура играет очень важную роль в определении нативной конформации фермента и ее стабилизации. Сомнительно, однако, чтобы указанная область со столь большим числом поперечных водородных связей была так же важна для формирования структуры в целом, как гидрофобные взаимодействия, поскольку сама молекула белка может денатурировать в водном растворе мочевины. [c.275]

О возможности миграции ацильной группы в разбавленных водных растворах кислот высказывались различные предположения. Тенфорд [308] изучал кривые титрования нескольких подробно охарактеризованных белков (инсулин, рибонуклеаза, лизоцим, р-лактоглобулин, овальбумин и альбумин сыворотки крови человека). Он установил, что по крайней мере для указанных белков отсутствуют данные, свидетельствующие об увеличении количества аминогрупп при pH 2 — самом низком значении, достигнутом в ходе титрования. Приведенные выше данные показывают, что перегруппировка легче происходит в концентрированных водных растворах кислот. [c.222]

Была проверена применимость изложенного выше метода расчета вклада различных конформаций во вторичную структуру белка на таком хорошо изученном белке, как лизоцим. Использовались значения параметров и для лизоцима, рассчитанные из уравнения Мофитта — Янга на основании экспериментальных данных, полученных для водных растворов лизоцима и его растворов в 8 М водном растворе мочевины. Значения параметров а , = —356 и 0 == —155 для водных растворов лизоцима и = —312 и Ьд = О для растворов его в 8 М растворе мочевины использовались для расчета содержания различных конформаций по методу [248]. В связи с тем что для лизоцима равно нулю, система трех уравнений после ряда последовательных преобразований сводилась к следующим выражениям [c.103]

Объектами исследования были выбраны полимеры, отличающиеся своим конформационным состоянием в водном растворе поливиниловый спирт, макромолекулы которого в водном растворе представляют статистические клубки желатина, имеющая конформацию коллагеноподобной тройной спирали сывороточный альбумин человека и лизоцим — глобулярные белки, имеющие сложный тип структуры, которая содержит а-спираль, р-структуру и неупорядоченные области статистических клубков. Исследованию подвергались адсорбционные слои водных растворов белков на границе с бензолом, сформированные в течение 5—6 час при 20° С, достигшие предельного значения прочности и далее не изменяющиеся во времени. [c.217]

Об1>ектами исследования были выбраны биополимеры, отличающиеся своим конформационным состоянием в водном растворе поливиниловый спирт, макромолекулы которого представляют статистические клубки желатина, имеющая конформацию коллагеноподобной спирали сывороточный альбумин человека ( оь- спиральный белок) лизоцим (фермент), [c.197]

Для адсорбции белков широко применяют различные алюмо-силикатные глины бентониты, фуллерову землю и каолин [343, 344]. Например, лизоцим можно адсорбировать на бентоните непосредственно из белка куриных яиц, после чего примеси вымывают водным раствором пиридина, а лизоцим элюи-руют 5%-ным водным раствором пиридина, рН которого доведен до 5,0 при помощи серной кислоты [343]. Бентонит был применен также для адсорбции полисахарида из очищенной дрожжевой инвертазы [161]. С другой стороны, диатомит не адсорбирует большинства белков в сколько-нибудь значительной степени. [c.75]

Фермент лизоцим облучали в присутствии -различных перехватчиков или селективно воздействовали на него радикалами Н и ОН. Было показано, что инактивация фермента -происходит в )езультате атаки белковой молекулы тремя типами радикалов — i, ОН и е гидр. Другой фермент — трипсин — инактивируется главным образом за счет атаки радикалов ОН, из всех использованных перехватчиков только этанол — перехватчик ОН -— защищал трипсин от инактивации в водном растворе. В растворе белковая молекула м-ногократно взаимодействует с радикалами, -среди вызываемых -ими повреждений необходимо выявить те, которые приводят к инактивации. [c.113]

Поскольку здесь рассматриьаются общие химические черты ферментативного катализа, мы в большинстве случаев будем избегать подобных осложнений и ограничимся, где это возможно, только простейшим типом мономерного фермента. Белок этого типа — обычно большая молекула, состоящая из одной полипептидной цепи, содержащей, возможно, несколько сот аминокислот и свободно существующая в растворе внутри клетки. Такой белок можно очистить до степени гомогенности (по нескольким различным критериям), используя хроматографические и электрофоретические методы, пригодные для разделения заряженных макромолекул в водной среде [5]. На этой стадии очистки при благоприятных условиях белок можно закристаллизовать. Многие ферменты, таким образом, становятся доступными в качестве вполне определенных органических соединений, удовлетворяющих обычным критериям чистоты, и они, естественно, могут быть синтезированы 6]. Они также могут быть получены в значительных количествах, i e хорошо изученные ферменты — например, трипсин, химотрипсин, лизоцим и рибонуклеаза — доступны в граммовых количествах. Значительное число других доступны коммерчески в миллиграммовых количествах. [c.450]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология