Спиральные структуры белков

Полная структура конканавалина А была установлена методом рентгеноструктурного анализа [93, 94] (рис. 5-7). Этот белок представляет собой тетрамер, состоящий из субъединиц с мол. весом 27 500. При рН 5,8 он диссоциирует на димеры. Строение конканавалина А не совсем обычно, поскольку он не содержит а-спиральных участков. Каждый мономер состоит из 237 остатков, 57% которых образуют трехслойную р-структуру (рис. 5-7, В). Белок не связывает углеводы до тех пор, пока не будут заняты два участка, связывающие металл. Возможно, что для образования участка, связывающего углевод, необходимо конформационное изменение белка, которое происходит только в процессе его связывания с ионами. [c.379]

Очень чувствительным методом исследования конформаций белков и полипептидов является спектрополяриметрия. В неупорядоченной конформации характер оптического вращения белков определяется прежде всего аминокислотным составом, причем кривые дисперсии оптического вращения имеют плавный характер. Когда белок принимает конформацию а-спирали, то появляется большой дополнительный вклад этой спиральной структуры, дисперсия оптического вращения может стать аномальной, появляется эффект Коттона [c.637]

Нуклеиновая кислота, содержащаяся в вирусе, влияет на форму последнего [21]. Некоторые, содержащие одноцепочечную ДНК, вирусы имеют спиральную структуру. Белок вируса табачной [c.567]

В 1-м столбце табл. 13 приводятся данные об избытке содержания правых а-спиралей над другими формами в различных белках, рассчитанные по наблюдаемым значениям Ьо. При этих расчетах делалось допущение, что влияние боковых цепей белка на оптическое вращение несущественно. Если белок растворить в 2-хлорэтаноле или других органических растворителях, не образующих водородных связей, то абсолютные величины Ьо часто оказываются большими, чем при других растворителях. Соответственно увеличиваются и рассчитанные по ним величины содержания спиральных структур для тех белков, в которых это содержание низко (см. табл. 13), достигая в некоторых случаях 60%. Исключением является инсулин, для которого подобных изменений не наблюдается. Добавление 2-хлорэтанола приводит к ослаблению гидрофобных связей, поскольку концентрация воды при этом уменьшается, и способствует образованию внутримолекулярных водородных связей, так как конкуренция за водородные связи со стороны растворителя ослабевает. [c.291]

Пробным камнем для обсужденной структуры кератина послужили спектроскопические измерения в инфракрасной области, в особенности измерения дихроизма. Было однозначно показано, что направления связей С = 0 и К—Н параллельны оси нерастянутого волокна, а это означает а-спиральную структуру молекул с внутренними водородными связями. При переходе к р-форме дихроизм меняет знак и связи оказываются перпендикулярными оси макромолекулы, как то и должно быть. Интересно, что измеренный вначале дихроизм N—Н и С=0 колебательных полос оказался относительно малым, если сравнивать белок с модельными пептидами. Это объясняется несовершенством кристаллов в белке и наличием аморфной части. Промывая кератин Н О, можно заменить только в пределах аморфных областей водород на дейтерий и тем самьш исключить поглощение и дихроизм аморфной части волокна, так как частота N—Н -колебаний сдвинута в 1,4 раза. Таким образом удается измерить дихроизм N—Н-колебаний в кристалле кератина. Он имеет нормальную величину порядка 5. [c.87]

Ранее для выявления спиральных структур в белках широко использовались такие методы, как дисперсия оптического вращения и тритиевый обмен лабильных протонов в дальнейшем все эти методы были вытеснены гораздо более мощным методом рентгеновской кристаллографии. В этом случае необходимо получить белок в кристаллическом виде. Кроме того, нужно, как правило, иметь еще и кристалл производного этого же белка, содержащего ионы тяжелых металлов. Рентгеновские лучи, про- [c.49]

Белок Содержание о -спиральных структур, % [c.470]

Полезно сравнить эти размеры с размерами самых мелких клеточных структур например, жгутик бактерии имеет диаметр 13 нм, а толщина клеточной мембраны составляет - 8—10 нм. Из кирпичиков, эквивалентных по размеру цепи из 300 остатков, могут быть построены жгутики бактерий или микротрубочки эукариот. а-Спиральный полипептид может пройти сквозь клеточную мембрану, выступая с обеих сторон, тогда как глобулярный белок с той же длиной цепи целиком уместится внутри мембраны. [c.103]

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

Тип в (рис. 1) является другим вариантом периодической фибриллярной структуры, где кристаллические участки образованы спиральными цепями. По-видимому, такова структура натуральной шерсти (белок кератин), хотя упаковка спиралей в фибриллы несколько более сложна и приближается к типу г [13]. Здесь мы сталкиваемся со случаем, когда упорядоченная форма еще не соответствует наиболее протяженной полиморфной модификации. В принципе, посредством простого растяжения можно упорядоченные участки перевести в состояние, примерно соответствующее типу структуры в (это связано с так называемым а—р-переходом [3, 13]). Модуль упругости при этом скачкообразно увеличится, а зависимость температуры плавления от нагрузки станет сложной ([2] и раздел 5 настоящей статьи). [c.51]

Наиболее известный лектин — конканавалин А. Это белок с молекулярной массой 102 ООО, состоящий из 4 идентичных субъединиц и имеющий 4 центра связывания углеводов. При понижении pH и температуры конканавалин А переходит в форму димера. В поли-пептидной цепи белка отсутствуют а-спиральные участки, более 50% цепи мономера образуют трехслойную Р-структуру. Для связывания углеводов важны ионы Са " и [c.339]

В молекуле нет дисульфидных мостиков. Известна последовательность аминокислот [47] и конформация цепи [48—51] миоглобина кашалота. Это был первый белок, структура которого определена с помощью рентгеноструктурного анализа. Он отличается от лизоцима и рибонуклеазы тем, что 121 аминокислотный остаток находится в а-спиральных участках [12]. Молекулу можно рассматривать как корзину, состоящую из восьми спиралей, которая содержит гем-группу внутри гидрофобной полости. Выступает на- [c.369]

Фибриллярные белки, в зависимости от конформаций, удобно разделить на три класса 1) белки, состоящие из спиральных спиралей (а-форма кератина, мышечный белок миозин) 2) белки, содержащие слоистые р-структуры (р-ке-ратин, шелк) 3) белки типа коллагена — тройные спирали, не образующие сверхспиралей и, следовательно, имеющие независимые углы вращения, в отличие от белков класса 1. [c.144]

Одной из нерешенных проблем биологии является механизм Т1ревраш,ения химической энергии в механическую работу. Самыми маленькими движуш,имися органами являются жгутики бактерий, и можно думать, что исследования данного объекта помогут хотя бы отчасти проникнуть в эту тайну. Жгутики прокариот построены из белка одного типа — флагеллина. Молекулы флагеллина совсем не содержат остатков цистеина и триптофана, а остатки фенилаланина,, пролина и гистидина присутствуют в них лишь в небольших количествах. Этот белок характеризуется высоким содержанием гидрофобных аминокислот и имеет один остаток необычной аминокислоты — е- -метиллизина. Субъединицы жгутиков образуют спиральную структуру (рис. 4-7), формируя в ней также 11 почти параллельных оси опирали рядов— надспиралей с шагом 2,3 мкм Д. Эта последняя особенность жгутиков очень важна для понимания механизма их-функционирования. Мутантные бактерии, жгутики которых имеют линейную структуру, неподвижны. [c.281]

Известна первичная структура ряда иммуноглобулинов IgG- и IgM-типов, а также белка Бейса — Джонса (иммуноглобулина L-типа), появляющегося в моче при определенных заболеваниях (например, при миеломе). Этот белок, находящийся в растворе в виде димера, содержит 214 аминокислот. В нем отсутствуют метионин и спиральная структура. Некоторое представление о третичной структуре антитела удалось дать Эдмунсону и Хилшману [254] они сделали рентгеноструктурный аиа- [c.426]

Белковая цепь может иметь громадное число конформащ1Й. Нахождение уникальной конформации, отвечающей абсолютному минимуму свободной энергии, путем перебора всех возможных конформаций невозможно. Эта задача, по-видимому, обходится и природой, так как такой перебор потребовал бы очень большого времени, а самосборка белковой глобулы происходит за время порядка 1 с. Основная идея современных работ, посвященных предсказанию структуры глобулы, исходя из знания первичной структуры цепи, состоит в том, что нативная глобула есть конечный результат самосборки, не обязательно отвечающий абсолютному минимуму свободной энергии. При нахождении нативной глобулы надо исходить из определенной иерархии структур. Белок может быть разделен на спиральные или вытянутые структурные сегменты, соединенные разнообразными изгибами или петлями. Два или три соседних по цепи структурных сегмента образуют элементарные комплексы шпильки из антипараллельных а-спиралей, антипараллельные -шпильки и параллельные р-шпильки, прикрытые а-спиралью. Далее возникает домен, т. е. компактная структура, построенная из нескольких соседних элементарных комплексов и структурных сегментов. Глобулы малых белков состоят из одного домена, больших — из нескольких. Эта иерархия структур показана схематически на рис. 4.14. Таким образом, предполагается блочный механизм сворачивания белка — более простые структуры нижнего иерархического уровня служат блоками для формирования высших структур (Пти-цын). [c.109]

Однако при определенных условиях полипептиды могут образовывать определенные пространственные (трехмерные) структуры. Эти структуры образуются вследствие внутримолекулярного взаимодействия друг с другом и с растворителем различных групп мономерных звеньев полимерной молекулы. Например, в 1951 г. Лайнус Полинг и Роберт Кори теоретически предсказали, что полипептиды могут образовывать спиральную структуру вследствие наличия водородных связей между карбонильным атомом кислорода г-го фрагмента и амидным атомом водорода (г + 4) го фрагмента, что в дальнейшем нашло подтверждение на большом экспериментальном материале. Каждый белок с определенной нерегулярной последовательностью аминокислот может образовать уникальную пространственную структуру. Следует отметить, что любая тонкая биологическая функция, выполняемая белком, реализуется только при наличии такой структуры. Любое ее нарушение нагреванием или изменением pH среды (денатурация), не сопровождающееся расщеплением ковалентных связей, приводит к полной потере функциональной активности белка. Лишь небольшие белки могут легко претерпеть обратное превращение в исходное состояние. Обратное превращение денатурированного высокомолекулярного белка в исходную биологически активную структуру (ренатураци.ч) возможно, только если использовать специальную процедуру, т.е. в том случае, если ни мономерные компоненты, ни полимерные цепи не были повреждены в процессе денатурации. [c.15]

Природные нуклеиновые кислоты, а также многие фибриллярные белки способны растворяться с сохранением внутрИ молекулярной организации, присущей твердому состоянию. Например, можно растворить фибриллярный белок коллаген, сохранив характерную упорядоченную структуру триспиральных протофибрилл [28, 29]. В перечисленных примерах сохранение и стабильность упорядоченной структуры обусловлены наличием специфических вторичных внутренних связей. У -спиральных структур возникают внутримолекулярные водородные связи между пептидными группами основной цепи. У мульти-спиральных структур возникают межцепные водородные связи. [c.60]

Структура миоглобина была определена с помощью метода дифракции рентгеновских лучей, который дал возможность приблизительно определить положение каждого из 2600 атомов в молекуле белка. Когда это было сделано, то оказалось, что 77% полипептидной цеии миоглобина существует в а-спнраль-1ЮЙ конформации с углами между связями и размерами, которые указаны иа рис. 40.4. В настоящее время известно, что миоглобин пмеет большее содержание спиральных структур, чем любой другой природный белок, в котором доля таких структур лежит в пределах от О до 70%. Неспирализованные участки могут и.меть вторичную структуру, являющуюся следствием внутрицепочечных взаимодействий (см. стр. 367), либо вовсе ие иметь фиксированной вторичной структуры. Во втором случае говорят, что спираль имеет статистическую структуру. [c.379]

В составе представленного участка в позициях 19 и 26 находятся остатки лейцина. Нужно отметить, что лейцин играет особую роль в формировании и упрочнении спиральных структур. В структурных исследованиях сформировалось представление о лейциновой застежке (Leu ine zipper — имеется в виду застежка-молния). Она представляет собой сравнительно короткие последовательности со средней длиной 24 аминокислотных остатка, среди которых в позициях 2, 5, 7, 12, 16, 21 и 24 находятся остатки лейцина, формирующие гидрофобные грани спирали. Такие структуры, характерные для трансмембранных участков мембранных белков, участвуют в межмолекулярных взаимодействиях белок—белок и белок—ДНК. В последнем случае конфигурация лейциновой застежки определяет контакт пептида с поверхностью двойной спирали ДНК (см. раздел 3.2). [c.51]

Образование многослойной миелиновой мембраны начинается с того, что плазмалемма шванновской или глиальной клетки окружает аксон и соединяется, образуя двойную мембранную структуру. Эта структура, называемая мезаксоном, многократно закручиваясь спирально, конденсируется в компактную мие-линовую оболочку. Мезаксоы является мельчайшей субъединицей миелина и имеет пятислойную структуру белок-липид-белок-липид-белок. Асимметрия мембраны обусловлена различ- [c.124]

По мнению Фолча, структурная стабилизация протеолипидов может определяться наличием трифосфоино зитидов. Как известно, ТФИ являются полианионами, которые связываются ска-тионаМ И белковой части протеолипидов, вследствие чего возникает ось спиралеобразной структуры, причем на поверхности С1П1-рали в основном локализованы неполярные аминокислотные остатки. Если удалить ТФИ, спиральная структура протеолипида нарушается, и белок переходит в водорастворимую форму. [c.142]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Большинство белков н<ивой клетки характеризуется значительно более сложным способом свертывания цепи по сравнению с фибриллярными белками . Первым белком, для которого методом рентгеноструктурного анализа была установлена полная трехмерная структура, стал миоглобин — небольшой (мол. вес 17 500) кислород-связывающий белок, присутствующий в мышцах. 153 аминокислотных остатка миоглобина распределено в основном по 8 а-спиральным участкам различной длины, содернощим от 7 до 26 остатков. Спиральные участки, имеющие вид прямолинейных стерн<ней, расположены в пространстве весьма нерегулярным образом, как это показано на рис. 2-8. Рисунок не дает полного представления о строении белка, поскольку пространство мен<- [c.94]

Гормон инсулин — это небольшой белок, состоящ,ий нз двух полипептидных цепей (обозначаемых латинскими буквами А и В), которые связаны друг с другом дисульфидными мостиками (рис. 4-13, Л). На рис. 4-13,5 схематически изображена структура этого белка согласно рентгеноструктурным данным представлены только остовы полипептидных цепей и несколько боковых групп [54, 55]. На этом рисунке В-цепъ расположена за А-цепью. Начиная от N-кoнцeвoгo фенилаланина- , пептидная цепь делает плавный поворот, затем примерно в центре молекулы образует три а-спиральных витка, и наконец после крутого разворота направляется в верхний левый угол рисунка, обра- [c.291]

Лизоцим катализирует гидролиз Р(1—>-4)-гликозидных связей мукополисахаридов, входящих в состав клеточных стенок некоторых микроорганизмов [ 15]. Помимо этого природного субстрата, который состоит из Ы-ацетилмураминовой кислоты иЫ-аце-тилглюкозамина, лизоцим катализирует также гидролиз хитина (поли-Ы-ацетил-р-глюкозамина) и продуктов его разложения, а также некоторых р-арилди-Ы-хитобиозидов. Подробно изучена трехмерная структура лизоцима он представляет собой глобулярный белок, по форме отдаленно напоминающий бабочку, одно крыло которой содержит значительное количество спиральных фрагментов, а другое состоит в основном из складчатых р-структур. Активный центр расположен между крыльями и организован в виде щели, или впадины, способной вмещать длинноцепочечную полимерную молекулу природного субстрата. [c.151]

NGF — это белок, не содержащий ни углеводной, ни липидной частей. До сих пор структурные исследования проводились в основном на NGF мыши, но он был найден в примерно такой же высокой концентрации в ядах змей семейств roialidae, Viperi-dae и Elapidae. Субъединица NGF мыши, обладающая активностью при концентрации несколько нанограммов на миллилитр, представляет собой полипептид М 13 250), включающий 118 аминокислот. Вторичная структура этого полипептида характеризуется несколькими а-спиральными участками, а третич- [c.325]

Смотреть страницы где упоминается термин Спиральные структуры белков: [c.449] [c.420] [c.102] [c.85] [c.93] [c.338] [c.349] [c.151] [c.124] [c.338] [c.349] [c.82] [c.121] [c.25] [c.93] [c.159] [c.151] [c.710] [c.101] [c.568] [c.319] [c.91]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология