Электрофорез определение

Аминокислотный состав и последовательность аминокислот выяснены для многих тысяч белков. В связи с этим стало возможным вычисление их молекулярной массы химическим путем с высокой точностью. Однако для огромного количества встречающихся в природе белков химическое строение не выяснено, поэтому основными методами определения молекулярной массы все еще остаются физико-химические методы (гравиметрические, осмометрические, вискозиметрические, электрофоретические, оптические и др.). На практике наиболее часто используются методы седиментационного анализа, гель-хроматография и гель-электрофорез. Определение молекулярной массы белков методами седиментационного анализа проводят в ультрацентрифугах , в которых удается создать центробежные ускорения [c.44]

Для исследования дисперсности радиоактивных изотопов в растворах используют ряд методов диализ, ультрафильтрацию, ультрацентрифугирование, адсорбцию, экстракцию, электрофорез, определение величины и знака заряда частиц, авторадиографию Только комплексное исследование несколькими методами дает гюзможность правильно оценить долю радиоактивного изотопа в коллоидной форме и в ионно-дисперсном состоянии. [c.97]

Ионная сила раствора имеет большое значение при растворении и выделении белков, их очистке, фракционировании и электрохимических исследованиях (электрофорез, определение изоэлектрической точки). [c.60]

В химических исследованиях метод меченых атомов применяется для изучения строения молекул, механизма и кинетики химических реакций, процессов адсорбции, хроматографии, электролиза и электрофореза, определения констант равновесия и распределения, энергии активации процессов, растворимости малорастворимых веществ, скорости испарения и диффузии, измерения поверхности веществ, размера частиц, давления пара, количественного анализа и т. п. [c.503]

В последние два десятилетия наблюдается очень быстрое развитие белковой химии. Методические возможности исследователей значительно расширились благодаря усовершенствованию аналитических методов и главным образом внедрению принципиально новых методов, таких, как хроматография, электрофорез, определение концевых групп и иммунохимический анализ. [c.6]

Серебро осаждают в виде иодида, меченного 1, на полоске фильтровальной бумаги, а избыток осадителя отделяют от осадка электрофорезом. Определение заканчивают измерением радиоактивности осадка на полоске бумаги [1243]. [c.134]

Определенное распространение получили также коллоидно-химические методы определения S, такие как вискозиметрия, седиментация, электрофорез, определение -потенциала. С применением этих методов читатель может ознакомиться в обзорах [200, 212]. [c.134]

Перпендикулярно-градиентный электрофорез определение характера плавления [c.160]

При рассмотрении упаковки полипептидных цепей субъединиц Н, М и Ь в мембране заметно полное отсутствие заряженных аминокислот в трансмембранных а-спиральных колоннах. Такие аминокислоты сосредоточены на поверхностях мембраны, причем на внешнюю поверхность вынесены в основном отрицательно заряженные остатки, а на внутреннюю — остатки, заряженные положительно. Это наводит на мысль, что упаковка полипептидов в мембране достигается за счет электрофореза определенных белко- [c.49]

Выдающиеся успехи, достигнутые в различных областях биохимии и особенно в области белковой химии, во многом обязаньЕ высокому методическому уровню проводимых исследований. За сравнительно короткий срок были разработаны и нашли широкое применение такие эффективные методы, как хроматография на бумаге, ионообменная хроматография на смолах и замещенных целлюлозах, различные методы электрофореза, определение Ы- и-С-концевых аминокислот в белках и т. п. При помощи этих методов многие белки и ферменты выделены в чистом виде, а в некоторых, из них определена последовательность аминокислот и полностью установлена первичная структура. В последние годы получены интересные данные о структуре пептидных цепей в активных центрах некоторых ферментов. Значение вышеуказанных методов для развития биохимии белков трудно переоценить. [c.5]

В работе (Foo et al., 1981) проводили сравнение нескольких методов, рекомендуемых Ассоциацией клинической биохимии, с помощью которых можно выявлять различия между сыворотками больных с заболеваниями сердца и печени. Сравнивали следующие методики иммунохимическое определение (тест Isomune LD), электрофорез, определение а-гидроксибутиратде-гидрогеназы, определение ЛДГ, устойчивой к действию мочевины, или термостабильной ЛДГ. Наиболее достоверные резуль -таты удавалось получать при определении ЛДГ-1 с помощью иммунопреципитации. Этому методу несколько уступали методы, основанные на определении термостабильной ЛДГ и на электрофоретическом определении ЛДГ-1. Фиксация а-оксибу тиратдегидрогеназной активности или ЛДГ, устойчивой к мочевине, не давала статистически заметного выигрыша по сравнению с определением общего уровня ЛДГ. [c.325]

Асиалогликопротеиновый рецептор из печени и мелиттин, активное начало пчелиного яда, встраиваются в плоскую мембрану, только если на нее подано напряжение более 20 мВ. Мелиттин— короткий полипептид (26 аминокислотных остатков), так что нетрудно представить механизм А ф-зависимого встраивания в мембрану, включающий трансмембранный электрофорез определенных участков этой молекулы. [c.167]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология