Белки выделение

Весьма интересная в методическом отношении особенность антител иммунных сывороток заключается в их способности узнавать иммуноген, даже если изменились некоторые его физикохимические свойства. Например, противоферментные антитела зачастую распознаются в неактивной форме, а причинами неактивного состояния могут быть действие ингибитора, точковая мутация, удаление простетической группы или присутствие фермента в форме предшественника [1, 23]. Это свойство использовалось для изучения различных (физиологических, биохимических, генетических) аспектов при исследовании растительных ферментов [26]. Другой пример такого свойства продемонстрирован способностью специфических антител очищенных белков, выделенных из экстрактов растительных органов, реагировать с белками, синтезированными in vitro, особенно с теми из них, которые в избытке содержат сигнальный пептид однако примеры, которые дали исследования по молекулярной биологии растений, показали, что в данной области возможны отклонения от этого свойства [29], и поэтому в некоторых случаях для формирования конкретной антигенной структуры необходимы определенные посттрансляционные Модификации. [c.115]

Область применения. Концентрирование фракций, полученных при хроматографии, белков, выделенных другими методами фракционирования, биологических жидкостей и т. д. [c.221]

СВОЙСТВА БЕЛКОВ. ВЫДЕЛЕНИЕ И ОЧИСТКА. ПРИМЕНЕНИЕ БЕЛКОВ [c.52]

Метод отпечатков пальцев для белков, выделенных в ДСН-гелях JB 252, 1102 (1977). [c.378]

Область применения. Структурный анализ больших пептидов, сравнительный анализ белков, выделение определенных пептидов (например, кислых, основных и нейтральных пептидов) из белков и полипептидов. [c.167]

Опишите строение молекулы белка, выделенного из волос. [c.501]

Лактальбумин и белки сыворотки молока (коровы) содержат больше лизина и, повидимому, меньше гистидина, чем каЗеин. Наиболее гомогенный из всех белков, выделенных до настоящего времени из молока, -лактоглобулин, был недавно очень тщательно проанализирован на содержание основных аминокислот. Он содержит значительно больше лизина, но меньше гистидина, чем казеин. [c.91]

В ткани, а также в белках, выделенных из мозга, содержится много глютаминовой кислоты, играющей важную роль в обмене мозговой ткани. [c.242]

Строение железопорфирина цитохрома с приведено на фиг. 55. Обнаружено, что химические и физические свойства белковой части цитохрома с, выделенного из ряда разных тканей, очень сходны. Определена также последовательность аминокислот в полученном из ряда тканей белке, соединенном с железопорфирином. Хотя в белках, выделенных из разных тканей, имеются небольшие различия, последовательность аминокислот у них в основном одна и та же. Предполагаемое строение цитохрома с схематически показано на фиг. 56 [12]. [c.213]

Э — зонд BIV в водном препарате белков, выделенных из мембран [c.182]

До работы Сэнгера, на вьшолнение которой ушло несколько лет, не было уверенности в том, что все молекулы данного белка являются строго идентичными по молекулярной массе и аминокислотному составу. В настоящее время известна аминокислотная последовательность многих сотен белков, выделенных из различных источников. Определение аминокислотной последовательности полипептидной цепи основано на принципах, которые впервые бьши развиты Сэнгером. Они используются еще и сегодня, [c.146]

На рис. 7 показаны результаты опыта. На графике нанесены удельные радиоактивности смеси белков, выделенных из образцов, весом 100 мкг из участка САЗ (имп/мин на 1 мкг белка) и концентрация Н-лейцина (имп/мин надосадочной жидкости на мкг белка в образце). Согласно регрессионному анализу, с высокой степенью достоверности можно сказать, что между величинами существует линейная зависимость (р = 0,01—0,001). Коэффициент корреляции имеет такую же степень достоверно- [c.293]

Недавно считалось, что специфичными для данного организма являются белки, что только белки, выделенные из отдельных органов и тканей организмов различных видов, обладают постоянством состава, строения и свойств. Однако детальное исследование нуклеотидного состава ДНК и РНК различных высших и низших растений, животных, а также микроорганизмов, которое проводилось главным образом в лабораториях Чаргаффа и советского ученого А. Н. Белозерского, показало, что специфичностью обладают также и нуклеиновые кислоты. [c.231]

Аминокислоты, за исключением глицина, содержат асимметрический атом углерода в а-положении. Поэтому существуют две структуры, являющиеся зеркальными изображениями одна другой (энантиомеры, гл. 2). Абсолютную конфигурацию аминокислот удобно относить к абсолютной конфигурации о- или ь-глицеральдегида (рис. 12.2). В природных белках аминокислоты относятся к ь-ряду исключение составляет очень небольшое число необычных белков, выделенных из микроорганизмов. [c.263]

При гидролизе различных белков, выделенных из любой животной и растительной ткани, получается смесь аминокислот. Но для каждого дап- [c.32]

По данным И. И. Иванова и сотрудников, эта реакция лишена видовой специфичности и легко удается с белками, выделенными из поперечнополосатых мышц животных, весьма далеко отстоящих друг от друга в системе классификации (например, с белками лягушки и голубя , лягушки и морской свинки, даже кролика и таракана и т. д.). [c.417]

При гидролизе различных белков, выделенных из любой животной и растительной ткани, получается смесь аминокислот. Но для каждого данного белка эта смесь имеет свой определенный качественный и количественный состав. [c.33]

Нуклеопротеиды представляют огромный интерес и потому, что к этой группе белков принадлежат вирусные белки. Выделенный из растения (табака), пораженного мозаичной болезнью, специфический нуклеопротеид представляет собой белок, который может быть получен в кристаллическом состоянии, многократно перекристаллизован, очищен и т. д. По всем своим свойствам он является определенным химическим соединением. Однако при введении в организм растения этот белок начинает вести себя как [c.53]

В настоящее время получены кристаллические препараты многих белков. Выделение кристаллических белков требует, однако, много времени и нередко сложного оборудования. Поэтому мы познакомимся с простейшей возможностью получения кристаллического белка — выделением кристаллов оксигемоглобина. [c.59]

Человек в течение длительного времени потреблял белки, выделенные главным образом из растений и животных. В последние ]1,есятилетия ведутся работы по искусственному получению белковых веществ (синтезированы инсулин, рибонуклеаза). Э го очень важная проблема, так как эксперты Всемирной организации здравоохранения считают, что примерно половина населения земного шара находится в состоя ши белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн. г в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 г. [c.260]

Лектины. От 5 до 10 % массы белков, выделенных из листьев термокоагуляцией, связаны с моносахаридами (6 % у люцерны). Значительную часть определенной фракции этой массы составляют арабиногалактаны [30]. Известно о существовании в листьях белков-арабиногалактанов, которые реагируют с антигеном Ярива (1аг1у [118]) и называются (3-лектинами [12, 13]. Эти белки содержат гидроксипролин, который не был обнаружен в препаратах белков листьев, также как не упоминалось возможное антипитательное действие, отмечавшееся у других лектинов. [c.258]

Биологическое значение маскировки а-аминогрупп недостаточно ясно возможно, она защищает белок от атаки аминопептидаз или способствует закреплению N-концевой части полипептида в аполярном окружении либо на молекуле рецептора, либо внутри самого белка, чтобы препятствовать его контакту с раствором. Это предположение не относится к метилированию а-аминогруппы, обнаруженному в рибосомных белках, выделенных из Es heri hia oli [135], поскольку метилирование не элиминирует заряд. Физиологическая роль ацетилирования а-аминогруппы совершенно ясна в случае некоторых гемоглобинов рыб такая модификация помогает сохранять способность к связыванию кислорода независимо от рН-среды, что предотвращает выделение избыточного кислорода в плавательный пузырь [136] (разд. 10.3). [c.72]

Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]

Анализ пептидов, содержащих лизин, из ферментативного (но не триптического ) или частичного химического гидролизата является важным этапом расшифровки аминокислотной последовательности белков. Выделение пептидов, содержащих лизин, следует начать с обратимого блокирования е-аминогрупп остатков лизина в исследуемом белке. Такую обратимую модификацию можно получить при трифторацетилировании [5], малеинировании [2] или цитраконилировании [4]. [c.111]

Рис, 12.8. Электрический орган электрического ската Torpedo). Модельная система для биохимического изучения синаптической функции. Никотиновый ацетилхолиновый рецептор был первым рецепторным белком, выделенным из этой ткани и ставшим, таким образом, доступным для исследования биохимическими методами, о — Torpedo-, электрический орган (Е), нерв (N), мозг (В), жабра (Q) б — стопка шестигранных клеток электроплаксов электрического органа пучок нервов (Nb), который иннервирует клетки со стороны брюшка [c.365]

Из эндосперма семяи гледичии [177] в различных условиях выделены четыре различных типа галактоманнанов, содержащих небольшие количества ковалентно связанного, видп.мо, через N-гликозидную связь концевого остатка, глюкозамина белка. Выделенные полисахариды отличались соотношением маннозы и галактозы. [c.100]

Было установлено, что при действии ультразвуковых волн на белки, выделенные из сыворотки крови, уменьшается их вязкость и возрастает содержание 5Н-групп. Этот процесс при длительной обработке становится обратимым [92]. С другой стороны, существуют указания на то, что в этих условиях происходит расщепление комплексов лннопротеидной или танни1шротеино-вой природы с изменением количественного отношения между четырьмя составными частями глобулина ( ь кг, Р и у) в сторону увеличения фракций Г1 и аг. [c.246]

Термодинамическое и кинетическое исследование денатурации выявляет совершенно необычный характер этого процесса. В результате исследования равновесий (Куниц) и непосредственных измерений (Кистяковский) установлено, что денатурация является эндотермической реакцией с АН =85 ккал моль в случае ненсина, 67 ккал моль для трипсина и 57 ккал моль для белка, выделенного из сои (специфический ингибитор трипсина). Принимая, что, нанример, пепсин (мол. вес 35 ООО) содержит 300 аминокислотных остатков, вычисленная для одного аминокислотного остатка теплота реакции равна около 0,3 ккал. Таким образом, -кажется вероятным, что в реакции денатурации разрываются несколько слабых связей. (Для разрыва одной водородной связи необходимо 5 ккал следовательно, либо не разрываются все водородные связи молекулы, либо образуются новые подобные связи, причем измеряют только разность энергий.) [c.440]

Суммированные выше аналитические данные получены хотя и тремя исследователями, но в одной и той же лаборатории. Поэтому они имеют скорее сравнительное, чем абсолютное значение. Только один препарат белка, выделенный в одном случае при инфантильном амавротическо.м идиотизме, резко отличается от остальных по аномально низкому содержанию лизина. Белки мозга здорового человека, обезьяны, овцы, крысы и быка, повидимому, мало отличаются друг от друга по содержанию основных аминокислот (кислотный гидролиз). [c.78]

Протамины и. гистоны. Отличаются высоким содержанием диаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основного характера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений с нуклеиновыми кислотами или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов). [c.175]

Между альбуминами и глобулинами существует постепенный переход, образующий почти непрерывный спектр растворимости, а так как растворимость и тех и других увеличивается с повышением концентрации соли, эти две группы белков нельзя резко разграничить. Ряд глобулинов, встречающихся в некоторых семенах в качестве запасных белков, выделен в кристаллической форме, например эдестин из конопляного семени, эксцельсин из бразильского ореха, арахин и конарахин из земляного ореха. Альбумины, вероятно, не являются запасными белками, и не все глобулины относятся к этой группе. Так, например, р-амилаза, содержащаяся в семенах ячменя, представляет собой альбумин, а а-амилаза — глобулин. Основные запасные белки хлебных злаков это проламины и глютелины. [c.10]

На этом рисунке видно, что вне области сравнительно резких изменений величины т характер зависимостей г от температуры для зонда АХЦ6), включенного в мембраны, и липид, выделенный из мембран, практически один и тот же, поэтому можно считать, что в мембранах зонд АХ 1(6) локализован в липидных областях. Характер же зависимостей х от температуры для зонда BIV, локализованного в мембранах и липиде, вне области резких изменений отличен, в то время как при локализации радикала на мембране и на белке, выделенном из мембран, зависимость т от температуры отсутствует. На этом основании в работе [113] сделан вывод о том, что зонд ВIV в отличие от зонда АХ 1(6) преимущественно связан с белками мембран. [c.182]

Наиболее хорошо изучены белки конопли, которые представлены в основном глобулинами, составляющими около 50% белков семени. Глобулин конопли был одним из первых белков, выделенных в кристаллическом состоянии, и получил название эдестина. В настоящее время определен молекулярный вес эдестина, изучен его аминокислотный состав и другие свойства Глобулин клещевины по свойствам близок к эдестину конопли [c.406]

Перечисленными в таблице аминокислотами не исчерпьгоается разнообразие аминокислот, участвующих в построении белковых веществ. Из гидролизатов многих белков был выделен еще ряд аминокислот. Так, из белка дифтерийной бактерии выделена диаминопи-мелиновая кислота в белке, выделенном из кукурузы, обнаружена а-аминоадипиновая кислота НООС(СН2)зСН(ЫН2)СООН. [c.705]

Число различных белков, выделенных из органов и тканей животных, растений и микроорганизмов, необычайно велико. В настоящее время не представляется возможным постро ить классификацию белков на основании их химического строения. Современная крайне несоверщенная классификация белков основана на их физико-химических свойствах, главным образом на различной растворимости в воде и солевых растворах. В некоторых случаях принимают во внимание также особенности химического состава и происхождения. [c.710]

Vg часа каждая. Все три полученные центрифугата соединяют, и дезоксирнбонуклеопротеиды осаждают при добавлении трехкратного количества спирта. Такие препараты могут быть подвергнуты щелочному гидролизу с целью освобождения связанной ИУК и последующего ее выделения в чистом виде. Определение ИУК проводят тем же методом, как и определение ИУК, связанной в пробе белков, выделенных при экстрагировании 0,2%-ным NaOH. [c.36]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.343 , c.345 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.387 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.8 , c.16 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.387 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.5 , c.7 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.18 , c.83 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология