Химическое строение белка

Изучение химического строения белка начинают с определения аминокислотного состава. Для этого проводят полный кислотный гидролиз белка с последующим разделением и идентификацией аминокислот гидролизата. С развитием методов хроматографии эта задача ре-щается достаточно просто. [c.376]

Понятие о химическом строении белков. Как мы неоднократно имели случай убедиться, наиболее устойчивыми к воздействию химических реактивов в органических молекулах являются углерод-углеродные связи. Нагревание вещества с водными растворами кислот или щелочей обычно не нарушает этих связей гидролиз, как правило, приводит к расщеплению связей у кислорода или азота. Таковы реакции гидролитического расщепления сложных эфиров (например, жиров) и амидов. Белковые вещества при гидролизе распадаются в конечном итоге до а-аминокислот. Если в состав белка входят только различные а-аминокислоты, то мы имеем дело с так называемыми собственно белками, или протеинами Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических соединений. [c.393]

Том 1. ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ БЕЛКА [c.2]

Принимаются также во внимание и некоторые уже известные особенности в химическом строении белков и, наконец, их происхождение и роль в организме. [c.49]

Ферменты могут быть выделены из живых организмов и в ряде случаев получены в виде индивидуальных химических соединений. Во всех случаях они оказались по своему химическому строению белками или комплексами белков с какими-либо низкомолекулярными соединениями. [c.257]

Если еще сравнительно недавно среди ученых шли споры об общих принципах строения белков (о типе связи аминокислот друг с другом), то теперь органическая химия перешла к углубленному изучению отдельных конкретных белков, к выяснению их химического строения. Объектами этого изучения служат главным образом белковые гормоны, ферменты, сравнительная простота которых (невысокая молекулярная масса) облегчает задачу исследователя. В то же время изучение именно этих объектов позволяет подойти к решению огромной важности проблемы — связи физиологической активности и химического строения белка. [c.342]

ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ БЕЛКА [c.59]

Понятие о химическом строении белков 393 [c.393]

Белки - природные высокомолекулярные соединения, являющиеся структурной основой всех живых организмов. К ним относятся ферменты - катализаторы многочисленных реакций в живых организмах, дыхательные пигменты, многие гормоны. Число встречающихся в природе белков крайне велико, их частью являются а-аминокислоты НзЫ - СН(К) - СООН, где Е - углеводородный радикал алифатического или ароматического ряда, либо гетероциклический радикал, содержащий серу и азот. Различие в химическом строении белков обусловлено количеством и порядком чередования аминокислот в молекуле. Белковые молекулярные цепочки располагаются в пространстве в виде спирали или волокон. Главная особенность белков - способность самопроизвольно формировать пространственную структуру, свойственную только данному виду растения, т.е. они обладают памятью макромолекулы белков могут записать , запомнить и передать наследству информацию. В этом состоит химический механизм самовоспроизведения. [c.56]

Упомянутыми примерами не исчерпываются достигнутые в настоящее время успехи в расшифровке строения белков. Особое внимание уделяется изучению белков, обладающих функциями катализаторов химических процессов в живых организмах, а именно — ферментов и гормонов. При сопоставлении полученных результатов обнаружились два чрезвычайно интересных факта. Прежде всего оказалось, что хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, — все же существуют четкие видовые различия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи совершенно тождественен, в то время как инсулин лошади отличается тем, что из 51 аминокислоты одна (серин) заменена на другую (глицин). Эти наблюдения дают право говорить, что биологи вскоре будут устанавливать видовые различия не по строению скелета, либо отдельных органов, а по химическому строению белков, характерных для организма. [c.427]

Попов Е М, Решетов ПД, Липкин В М и др. Проблема белка Т 1 Химическое строение белка М. Наука, 1995. [c.5]

Таким образом, к решению задачи химического строения белков присоединилась еще одна область естествознания - физика. С 1920-х годов белок становится объектом всесторонних химических, биологических и физических исследований, а проблема белка (в ту пору она сводилась, по существу, только к установлению химического типа белковых молекул) - проблемой всего естествознания. [c.66]

Исследования механизма свертывания, отвечающие второму подходу к установлению структурной организации белка, базируются на многочисленных физических, химических и биологических методах исследования, которые дают прямую или косвенную информацию о геометрических, термодинамических и кинетических аспектах процессов денатурации и ренатурации, механизме клеточного синтеза аминокислотной последовательности и взаимодействия белковых цепей с шаперона-ми. В исследованиях этого плана, как и предшествующего, надежда возлагается на то, что в результате анализа экспериментальных данных в конечном счете удастся разработать эмпирические правила, позволяющие предсказывать по известному химическому строению белка основные этапы свертывания, в первом случае, и нативную пространственную структуру, во втором. Далее, предполагается, если эти цели будут достигнуты, то станет ясно не только как возникает физиологически активная конформация, но и почему она возникает, т.е. бу- [c.77]

С помощью химических реакций белков решается ряд практических и теоретических задач. Так, одной из них является изучение порядка чередования аминокислот в полипептидных цепях и определение их концевых групп. Обработка белка различными селективными реагентами часто применяется для идентификации структуры групп, обусловливающих его биологическую активность, т. е. для выяснения взаимосвязи между химическим строением белка и его функцией. Наконец, этим же путем удается получить модифицированные белки, которые находят широкое применение в промышленности и медицине. [c.62]

ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ [c.10]

Многообразие функций и высокая лабильность белков свидетельствуют об огромной сложности их химического строения. Белки — самые сложные из соединений, имеющихся в природе, однако их изучение наталкивается на большие трудности. Исключительная важность этих соединений в объяснении жизненных явлений, в выяснении проблемы наследственности заставляла биологов, и прежде всего биохимиков, заниматься изучением белков и связанных с ними нуклеиновых кислот. В биохимии преобладающее внимание уделяется изучению белков и нуклеиновых кислот с самых различных точек зрения, поэтому совре- ченную биохимию с полным правом можно назвать биохимией белковых веществ. [c.184]

Правильность всех приведенных положений Энгельса блестяще подтверждается современной биологической химией, биологией и физиологией, располагающими несравненно более полными и разносторонними экспериментальными данными как о химическом строении белков, так и об их роли и значении в жизнедеятельности организмов, чем наука времен Энгельса. Вместе с тем современная передовая наука полностью опровергла господствовавшие в течение долгого времени в биохимии ложные, метафизические представления, согласно которым белки являются не основой химической активности живой клетки, а лишь ее инертным структурным материалом. [c.7]

Синтез белков. Наряду с развитием исследований в области химического строения белков проводятся изыскания методов синтетического получения этих веществ. [c.392]

Познание химического строения белков позволило решить вопрос о их синтезе. В этом отношении также достигнуты большие успехи. В настоящее время используют разработан- [c.405]

Познание химического строения белков позволило решить вопрос о их синтезе. В этом отношении также достигнуты большие успехи. В настоящее время используют разработанный в начале 60-х годов твердофазный синтез. При этом первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе (специальной полистирольной смоле) и к ней последовательно подшиваются все новые и новые аминокислоты. По окончании синтеза готовая полипептидная цепь снимается с носителя. Таким методом были синтезированы инсулин, рибонуклеаза, а за ними и многие другие белки. Для синтеза рибонуклеазы необходимо было осуществить более десяти тысяч отдельных операций. В настоящее время разработаны автоматы, осуществляющие все необходимые операции по заданной программе. [c.334]

При всем многообразии химического строения белков им присущи некоторые общие или близкие свойства. [c.317]

К решению проблемы огромной важности—связи физиологической активности и химического строения белка.. [c.590]

Основные литературные источники, использованные при изучении развития представлений о химическом строении белка, можно разделить на три группы. Первая группа объединяет научно-исторические исследования широкого профиля, в которых, как правило, вопросам химии белка уделялось лишь [c.9]

Таким образом, ясно, что для того, чтобы попытаться решить-проблему химического строения белка, необходимо было обладать известным мужеством и исключительным мастерством экспериментатора. Э. Фишер подошел к решению этой задачи с полным сознанием ее объема и значения. Наметив основные направления исследований, он начал неутомимо и последовательно осуществлять свою программу. Изучив свойства и методы синтеза тех аминокислот, которые обнаруживали в белковых гидролизатах, он разработал метод разделения смесей аминокислот и использовал его для выделения и идентификации отдельных аминокислот из смесей продуктов кислотного, щелочного или ферментативного разложения белков. Разрешив таким образом,, в известной мере, весьма важную задачу состава природных белков, Фишер перешел к решению вопроса о характере связи отдельных аминокислот в молекуле белка. Этот вопрос был ключевым вопросом проблемы строения белка. [c.89]

Первую попытку использовать теорию химического строения органических молекул в химии белка предпринял П. Шютценберже, выдвинув в 1876 г. так называемую уреидную структурную гипотезу белковых молекул. К 1891 г. А.Я. Данилевским была разработана теория химического строения белков, получившая название "теории элементарных рядов". В ней особенно чувствуется стремление автора полнее использовать достижения классической органической химии. В. Коссель предложил в 1898 г. протаминовую гипотезу, базировавшуюся на известных в то время аналитических данных о составе продуктов кислотного и щелочного гидролиза белков. К этому же кругу работ можно отнести исследования М. Зигфрида (1904 г.), пытавшегося из белковых гидролизатов выделить "ядра" в виде отдельных структур и приписать им определенные химические формулы. Понимание авторами отмеченных теорий необходимости знания структуры не сопровождалось, однако, ясным представлением о способах достижения цели. Предложенные ими формулы в значительной мере представляли собой выраженные в дефинициях органической химии фантазии на заданную тему. Все они, как и формулы Мульдера, предполагали фрагментарное строение белковых молекул. Даже выдающимся химикам конца Х1Х-начала XX в., особенно после упомянутых выше неудачных попыток, задача химического строения белков стала казаться непостижимо сложной, превышающей методологические возможности органической химии. [c.61]

Пессимизм в отношении возможностей органической химии решить задачу химического строения белков удалось развеять Э. Фишеру, самому авторитетному химику конца Х1Х-начала XX в. Он выдвинул эвристическую идею о полнпептидном строении белков, которая включала ряд постулатов, необходимых для формулировки принципов структурной организации молекул этого класса. После создания гипотетической модели Фишером составлена обширная программа ее опытной проверки. При ее реализации не было получено ни одного результата, который бы противоречил априори выдвинутому предположению о химическом типе белков. Все они свидетельствовали о том, что белковые молекулы представляют собой линейные полимеры, построенные из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Таким образом, можно было утверждать, что химический тип белков установлен и следует приступить к решению других вопросов первой фундаментальной задачи проблемы -разработке методов анализа и синтеза природных аминокислотных последовательностей. [c.62]

Перечень предложенных в 1920-1940 гг. теорий и гипотез можно было бы продолжить, но, по-видимому, приведеных уже достаточно для постановки следующих двух вопросов чем были вызваны фактический отказ от пептидной теории Фишера и появление такого большого количества существенно отличающихся и даже взаимоисключающих друг друга концепций химического строения белков и почему все они, несмотря на пестроту в химическом отношении, непременно постулировали существование белковых молекул только в форме циклических группировок Для сложившейся в послефишеровский период ситуации характерно прежде всего наличие заметного несоответствия между достаточно высоким уровнем развития аналитической и синтетической органической химии и неудовлетворительным состоянием белковых исследований. В химии белка отсутствовали надежные количественные методы выделения, очистки и анализа, а также методы расщепления, гарантирующие от вторичных реакций и образования побочных соединений. По этим причинам, а часто и вследствие неиндивидуальности выделенных белков среди продуктов их распада находили массу самых разнообразных веществ, строение которых органическая химия того времени уже умела анализировать. Поскольку разделить их на первичные и вторичные не представлялось возможным, выбор в каждом случае оказывался случайным, обусловленным вкусами и интуицией автора. Это ответ на вторую часть первого вопроса. [c.63]

Предлагаемая автором модель белкового свертывания не может считаться общей, так как не только не затрагивает фибриллярных белков, но и среди глобулярных имеет отношение только к небольшой группе белков, состоящих преимущественно из а-спиралей и Р-структур, образующих супервторичные структуры. Стабилизация последних, как полагает Пти-цьш, не определяется конкретной аминокислотной последовательностью, а представляет собой некий интегрально-статистический эффект, чувствительный лишь к общей контактной гидрофобной поверхности. Оставляя это положение без аргументации, автор формулирует "общую гипотезу направленного механизма белкового свертывания", суть которой заключается в предположении, что "узнавание регулярш,1х сегментов определяется не деталями аминокислотной последовательности, а взаимной локализацией этих сегментов в линейной полипептидной цепи" [140. С. 198]. Постулировав, по существу, независимость супервторнчных структур от химического строения белков, Птицын тем самым свел проблему спонтанной сборки нативных конформаций к выработке геометрических критериев самоорганизации регулярных сегментов. Таким образом, "общая физическая модель" белкового свертывания оказалась не только не общей, но и не физической. [c.504]

Белок представляет собой полимерную молекулу, мономерными звеньями, кирпичиками которой служат аминокислотные остатки (рис. 2). Аминокислотные остатки располагаются всегда строго линейно, плечом к плечу, подобно солдатам, стоящим по стойке смирно . Но так устроен и биологически активный белок, и белок, нагретый, скажем, до 60 °С, когда он уже полностью теряет свою биологическую активность. Значит, одного химического строения белка, т. е. последовательности аминокислотных остатков, недостаточно для того, чтобы белок был биологически активен. Необходима еще совершенно определенная укладка в пространстве групп, закодированных на рис. 2 в виде сокращенных названий аминокислот, которые на самом деле вовсе не кружочки и не шарики, а имеют каждая свою весьма причудливую форму. Бот за то, чтобы определять пространственную структуру всей молекулы белка по рентгенограммам типа приведенной на рис. 1, и велась затяжная борьба в стенах Кавендишской лаборатории. Лишь в середине 50-х годов Джону Кендрю и Максу Перуцу удалось добиться успеха — они научились определять трехмерную структуру белков. Это случилось уже после того, как была решена проблема устройства геиа — к чему, как оказалось, белки отношения вовсе не имеют. [c.16]

Перечисленные открытия создали экспериментальную основу молекулярной биологии как тенденции современного естествознания познавать явления жизни на молекулярном уровне. Содержанием этой тенденции является изучение важнейших высокомолекулярных веществ живой природы — белков и нуклеиновых кислот, их структуры и функции, а также их синтеза в клетке. Истоками молекулярной биологии являются многие естественные науки органическая химия, занимающаяся химическим строением белков и нуклеиновых кислот, их химическими реакциями и методами их химического анализа и синтеза биохимия, занимающаяся детальным изучением реакций обмена веществ в биологических системах и выяснением промежуточных стадий и механизмов этих реакций цитология, изучающая ультраструктуру и физиологию клетки генетика — наука о наследственности наконец, микробиология и вирусология. Из физических дисциплин молекулярная биология широко пользуется идеями и методами молекулярной физики, физической химии полимеров, спектроскопии, рентгепоструктурного анализа. [c.8]

Считается, что именно по последнему механизму удаляются образующие муть белки с молекулярной массой 1000-40 ООО, а пенообразующие белки большей молекулярной массы не удаляются. Тем не менее согласно новейшим исследованиям селективность связана с химическим строением белков — наиболее склонны к адсорбции белки, связанные с иминокислым пролином [65]. [c.474]

Химические методы изучения состава и строения белков. Для выяснения химического строения белков были испытаны все методы, какими пользуются в органической химии. Особенное внимание уделялось расш,еплению белковых тел с той целью, чтобы путем исследования обломков молекулы взятого соединения воссоздать картину распределения и способов взаимной связи атомов, входяш,их в исследуемое вещество. Из таких методов чаще других применялись и применяются следующие гидролиз, замещение, окисление, восстановление, сплавление со щелочами, сухая перегонка и пр. [c.313]