Глюкозидазы, механизм действия

В переваривании углеводов принимает участие и кишечный сок, содержащий амилазу, мальтазу, сахаразу и лактазу, катализирующие гидролитическое расщепление соответствующих углеводов. Мальтаза, которая по механизму своего действия является а-глюкозидазой расщепляет, например, мальтозу на две молекулы глюкозы. Сахароза гидролизуется сахаразой, которая впервые была обнаружена в кишечном соке [c.255]

Дрожжевая и грибная инвертазы гидролизуют сахарозу, но по механизму своего действия они существенно различаются. Дрожжевая инвертаза является фруктозидазой она атакует фруктозный конец молекулы сахарозы, т. е. образует в момент реакции соединение с ней со стороны фруктозы. Грибная же инвертаза является глюкозидазой она атакует глюкозный конец сахарозы, иначе говоря соединяется с находящейся в ее составе глюкозой. [c.235]

Нат и Райдон [8] также исследовали корреляцию V и Кт для -глюкозидазы с константой Гаммета а для заместителей, используя в качестве субстратов производные фенил-р-О-глюкозида. В этой работе, хотя она была выполнена с неочищенным ферментным препаратом и весьма наивна с точки зрения современной кинетики, были получены корреляции, свидетельствующие о возможности электрофильного смещения под влиянием одной из группировок фермента, облегчающего нуклеофильную атаку. Но, как и в случае холинэстё-разы, нуклеофильным агентом здесь служит также одна из группировок фермента а не гидроксильный ион, как предполагалось. Сейчас известно, что механизм действия обоих этих ферментов относится к типу механизмов двухтактного замещения (в качестве промежуточных соединений образуются замещенные формы фермента). [c.194]

При переработке растительного материала часто образуется большое количество лигноцеллюлозных отходов, которые раньше не находили применения. Сейсас лигноцеллюлоза служит сырьем для получения углеродсодержащих соединений, в первую очередь глюкозы, которые можно использовать в других процессах. Лигноцеллюлоза - это комплекс из лигнина, гемицеллюлозы и целлюлозы, не подверженный действию ферментов без предварительной обработки. Проводимые в последнее время исследования были направлены в основном на изучение механизма расщепления целлюлозы с образованием глюкозы. Клонированы и охарактеризованы гены эндоглюканаз, экзоглюканаз и р-глюкозидаз многих микроорганизмов, но пока не определен набор ферментов, осуществляющих масштабное эффективное расщепление целлюлозы in vitro. [c.303]

Продукт реакции — глюкоза — ингибирует /3-глюкозидазу Г, = 0,5-16,4 мМ) [8-10, 12-14]. Отмечается также ингибирование бстратом — целлобиозой (/sT, = 10-41 мМ) [1, 12-14]. Сообща-ся о различных типах ингибирования глюкозой конкурентном 10], неконкурентном [1] и смешанном [8, 9, 12-14]. В работе [8] жазано, что а- и / -аномеры глюкозы ингибируют / -глюкозидазу i T.reesei в различной степени, причем более заметно выраже-I ингибирующее действие а-глюкозы. На основе механизма 1ешанного ингибирования Гонг и Тсао [12] описали кинетику [дролиза целлобиозы до 90%-ной степени конверсии субстрата )И варьировании его начальной концентрации от 5 до 40 мМ. [c.159]

Как многие дикие, так и культивируемые колосовые культуры (пшеница, рожь, кукуруза) синтезируют глюкозиды циклических гидроксамовых кислот, главные из которых 6.720 и 6.721 получили обозначения DIBOA и DIMBOA. При повреждении растительной ткани освобождаются ферменты-глюкозидазы, которые гидролизуют гликозидную связь, а возникающие в результате этого агликоны превращаются в производные бензоксазолинона 6.722. Последние токсичны для тлей и других насекомых, а также обладают фунгицидным действием. Именно наличием такого механизма устойчивости мы, в значительной мере обязаны тому, что наши огромные поля, засеянные злаковыми культурами, не становятся легкой добычей насекомых и сравнительно редко поражаются грибковыми заболеваниями. [c.588]

В таком виде эта реакция представляет собой фосфоролиз, который начинается со стороны свободного нередуцирующего конца амилозной цепи (см. стр. 268) и продолжается до тех пор, пока в результате последовательного отщепления остатков глюкозы не образуется в общей сложности п + 1) молекул глюкозо-1-фосфата плюс одна молекула свободной глюкозы, т. е. до тех пор, пока реакция не достигнет редуцирующего конца. Если субстратом является амилопектин (см. стр. 268), то фосфоролиз продолжается только до точек ветвления и продуктом реакции является остаточный декстрин. Амило-1,6-глюкозидаза может расщепить (1 6)-связь у точки ветвления с образованием свободной глюкозы, после чего фосфорилаза вновь получает возможность действовать до тех пор, пока не дойдет до следующей точки ветвления, и т. д. Фосфорилазы играют ключевую роль в процессе моби,лизации углеводов они переводят углеводы из запасной формы в форму метаболически активную. Естественно допустить поэтому, что, будучи первым звеном в катаболической цепи реакций, фосфорилазы являются объектом воздействия разнообразных регуляторных механизмов. [c.284]

Изучение специфичности действия ферментов по отношению к субстрату позволило выявить центры молекулы стероида, наиболее суп1,ественно сказывающиеся на степени связывания, и тем самым пролить свет на механизм фермент-субстратного взаимодействия. При этом оказалось, что все трансформирующие стероиды ферменты, за исключением гидролитических (Р-глюкозидаза, р-глюкуронидаза, эстераза), специфичны по отношению к стероидам как классу соединений, и лишь в некоторых случаях с небольшой скоростью трансформируют другие соединения. Все эти ферменты имеют абсолютную специфичность по отношению к природным энантио,-мерам стероидных соединений, что уже нашло применение для расщепления рацематов. Изучение специфичности по отношению к субстрату наряду с другими данными позволяет также сделать вывод об индивидуальности ферментов каждого микроорганизма и отличии их от соответствующих ферментов из тканей млекопитающих (см. гл. II). [c.28]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология