Механизм каталитического действия ферментов

Рис. 21-18. Механизм каталитического действия ферментов трипсина, химо-трипсина и эластазы. Пояснения см.

Механизм каталитического действия ферментов [c.395]

Роль ИОНОВ металлов в механизме каталитического действия ферментов [c.443]

Химическое строение многих коферментов известно. Изучены и механизмы их превращений в процессе осуществления каталитических функций. Однако это еще не значит, что полностью понята каталитическая роль фермента. Дело в том, что сам по себе кофер-мент обычно либо вовсе не обладает каталитической активностью, либо проявляет лишь слабое каталитическое действие. Активность кофермент приобретает лишь в комбинации с соответствующим белком. Как именно это происходит, до конца еще не выяснено. В, общих чертах механизм каталитического действия фермента представляют себе следующим образом. [c.436]

В настоящее время можно считать полностью доказанным, что механизм каталитического действия ферментов состоит в общем случае в образовании между ферментом и субстратом (субстратами) промежуточных соединений, претерпевающих в ходе реакции последовательные превращения вплоть до образования конечных продуктов реакции и регенерации фермента для последующего повторения процесса. Таким образом, если осуществляется химическая реакция [c.18]

Вопрос о механизме каталитического действия ферментов в общем виде еще до конца не изучен. Однако для некоторых ферментов известна природа каталитического действия. [c.450]

Ингибиторы ферментов широко используются в экспериментальных исследованиях в области биохимии, физиологии, цитологии, генетики для изучения механизма каталитического действия ферментов, установления природы функциональных групп белков, для выяснения роли различных ферментативных процессов в обмене веществ. [c.212]

За последние годы были выделены и очищены многие ферменты, причем большое число их получено в кристаллическом состоянии. Проделана огромная работа с целью выяснения механизма каталитического действия ферментов . [c.491]

Таким образом, теория Кошланда рассматривает комплементарность как динамическое свойство активных центров фермента. По-видимому, при сближении субстрата с активным центром фермента вследствие их взаимного влияния происходит трансформация структуры обоих реагирующих молекул. Если эта трансформация способствует лучшей комплементарности субстрата и активного центра, то это дает большой выигрыш в скорости реакции, т. е. значительный каталитический эффект. Представления Кошланда помогают понять многие стороны механизма каталитического действия ферментов, отличие последних От небиологических катализаторов, а также механизм активации и ингибирования ферментов (см. гл. X). Поэтому трудно согласиться со скептической оценкой, которую дает Косовер [8] теории Кошланда. [c.30]

За последние годы были выделены и получены в чистом виде многие ферменты, причем многие из них получены в кристаллическом состоянии. Проделана огромная работа с целью выяснения механизма каталитического действия ферментов. Эта общая проблема является одной из важнейших проблем биохимии. - [c.691]

Благодаря существованию вторичной и третичной структур свойства молекулы фермента существенно отличаются от алгебраической суммы свойств аминокислотных остатков, входящих в ее состав. Некоторые различия, касающиеся гидродинамических и других физических свойств, могут быть качественно предсказаны на основе информации о размерах и форме молекул. Но помимо того, заслуживает внимания и ряд более тонких различий, так как они должны играть важную роль в механизме каталитического действия ферментов. [c.27]

Основная идея о принципах биокатализа возникла еще в начале нащего века благодаря трудам Брауна и Анри и позднее была развита Михаэлисом и Ментен, а также Бриггсом и Холденом. Идея заключается в том, что механизм каталитического действия ферментов состоит в общем случае в образовании между ферментом и субстратом промежуточных соединении, претерпевающих в ходе реакции последовательные превращения вплоть до образования конечных продуктов и регенерации фермента. Действительно, в простейшем случае описание кинетики ферментативной реакции укладывается в рамки так называемой двухстадийной схемы [c.216]

Вопрос о механизме каталитического действия ферментов в обндем виде еще до конца не изучен. Одиако [c.446]

Очевидно, что для выявления ключевых стадий вероятного механизма каталитического действия фермента существенно количественное описание металл-лигандного центра как до, так и после связывания субстрата. Поэтому необходимо знать стереохимию координационного окружения иона металла и его ориентацию относительно ближайших аминокислотных остатков, вовлекаемых в связывание субстрата. Кроме того, детальное выяснение химической природы реакционной способности иона металла в ферментах тре- бует установления корреляции между молекулярной структурой, . Гч стереохимией, электронной структурой и биологической функцией. Описание принципиального механизма стадий ферментативной реакции на основе сведений о структуре должно соответствовать результатам кинетических исследований, указывающих на срод-ство к субстратам, вероятную природу промежуточных продуктов реакции и лимитирующие стадии. Предлагаемый механизм должен также находиться в согласии со спектроскопическими данными, которые характеризуют электронные и атомные перегруппировки, включающие фермент и молекулы субстрата. Как и в простых координационных комплексах, детальная информация о строении молекулы позволяет определить электронную структуру и характер связывания ионов металлов и лигандов в белках. Кроме того, характер изменении стереохимии металл-лигандных центров в ходе катализа позволяет понять, какие изменения электронной структуры ответственны за каталитическое действие. Исходя из этого, большое значение для понимания регуляции биологической активности и функции белков приобретает взаимосвязь между молекулярной структурой, стереохимией и электронной структурой центров координации металла. Экспериментальные средства, при по-мошл которых это понимание становится возможным, основываются на точном, детальном описании структуры белковой молекулы и [c.17]

В 1913 г. немецкий ученый Л. Михаэлис и его ассистентка М. Ментен предположили, что механизм каталитического действия ферментов в общем случае заключается в образовании между ферментом и субстратом промежуточных соединений, претерпевающих в ходе реакции последовательные превращения вплоть до образования конечных продуктов и регенерации фермента. В простейшем случае описание кинетики ферментативной реакции представляют в виде следующей двухстадийной схемы [c.104]

Если при функционировании происходят структурные изменения, прежде всего необходимо выяснить, на каком структурном уровне они осуществляются и какие участки в них вовлечень . Можно подумать, что в случае окси- и дезоксигемоглобина (рис. 1.5) главное структурное изменение, сопровождающее оксигенацию, состоит в перестройке четвертичной структуры, но это не обязательно так. Кислород связывается с группами гема, расположенными вблизи участков контактирования четырех субъединиц белка. Но для того, чтобы произошло изменение четвертичной структуры, свойства остатков на поверхности должны быть как-то изменены. Действительно, когда кислород связывается с гемом гемоглобина, атом железа в геме сдвигается, что вызывает ряд небольших изменений третичной структуры, изменяющих поверхность субъединиц. Эти изменения не менее важны для понимания механизма кооперативного связывания кислорода гемоглобином, чем значительно более заметные изменения четвертичной структуры. Иногда в макромолекуле не происходит структурных перестроек при связывании с ней другой молекулы, но зато последняя претерпевает такие изменения. Прекрасным примером такого рода является связывание гексасахарида с молекулой фермента лизоцима. Как показано на рис. 1.12, один из участков связывания сахара в молекуле лизоцима не способен присоединять сахар в нормальной конформации кресла. Для того чтобы произошло такое связывание, сахарное кольцо должно деформироваться и перейти в форму полукресла, что энергетически не выгодно. Тем не менее этот переход осущестмяется, так как затрата энергии с лихвой компенсируется энергией связывания остальных молекул сахара. Грубо говоря, лизоцим способен использовать энергию связывания, сконцентрировав ее в одной точке углеводного комплекса. Это помогает разрыву связи С—О в одном из сахаров, что является частью механизма каталитического действия фермента. [c.34]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология