Окси гемоглобин

Наиболее мощными буферными системами крови являются гемо-глобиновый и оксигемоглобиновый буферы, которые составляют примерно 75% всей буферной емкости крови. Буферные свойства гемоглобина по своему механизму действия идентичны белковым буферным системам кислые продукты обмена веществ взаимодействуют с калиевой солью гемоглобина с образованием эквивалентного количества их калиевых солей и свободного гемоглобина, обладающего свойством слабой органической кислоты. Кроме того, система окси-гемоглобин — гемоглобин участвует в еще одном своеобразном механизме поддержания постоянства pH крови. Как известно, венозная кровь содержит большие количества углекислоты в виде бикарбонатов, а также СО2, связанной с гемоглобином. Через легкие углекислота выделяется в воздух однако сдвига pH крови в щелочную сторону не происходит, так как образующийся оксигемоглобин является более сильной кислотой, чем гемоглобин. В тканях, в артериальной крови под влиянием низкого парциального давления кислорода оксигемоглобин диссоциирует и кислород диффундирует в ткани. Образующийся при этом гемоглобин, однако, не обусловливает изменения pH крови в щелочную сторону, так как в кровь из тканей поступает углекислота. [c.82]

Как отмечалось выше, для гемоглобина кривая оксигенации имеет сигмоидную форму и не может быть описана приведенными выше уравнениями, что свидетельствует о кооперативном связывании кислорода молекулой гемоглобина. Рассмотрим крайний случай — присоединение четырех молекул О2 к одной молекуле гемоглобина с образованием окси-гемоглобина. Константа равновесия такого процесса будет равна [c.212]

Ядовитость окиси углерода зависит от ее способности вступать в реакцию с гемоглобином (составная часть красных кровяных телец), который в организме служит передатчиком кислорода. Как известно, при этом гемоглобин образует с кислородом нестойкое соединение — окси-Гемоглобин, и в таком виде кислород доставляется кровью во все части организма, где он используется для окислительных реакций в процессе обмена веществ. Окись же углерода соединяется с гемоглобином быстрее, ем кислород, и дает более стойкое соединение, —так называемый мет-гемоглобин. Вследствие этого доставка кислорода тканям прекращается в организм гибнет от недостатка кислорода. [c.27]

Белковые буферные системы. Эти системы образованы белками плазмы, гемоглобином и окси-гемоглобином эритроцитов. Буферное действие белков связано с их амфотерными свойствами, т. е. способностью соединяться с кислотами и основаниями. [c.21]

Фиг. 48. Молекулярные массы и коэффициенты седиментации окси-гемоглобина человека и миоглобина кашалота при различных концентрациях этих белков.

В организме гемоглобин (с двухвалентным железом), соединяясь с кислородом, превращается в окси гемоглобин (с трехвалентным железом). Последний, отдавая кислород, вновь переходит в гемоглобин. На этом основан перенос кислорода кровью в живом организме. [c.421]

При спектроскопическом исследовании крови, содержащей окись углерода, также видны две полосы поглощения, принад-у1ежащие карбоксигемоглобину, при сравнении со спектром окси-гемоглобина оказывается, что эти полосы по своему расположению не вполне совпадают с полосами оксигемоглобина (рис. Йб, спектр 3). [c.259]

Образование НО-гемоглобина на живом животном (кроличье ухо) не может наблюдаться, потому что он тотчас же окисляется в метгемоглобин кислородом крови. Напротив, после смерти от отравления N0 или N02 это соединение образуется из находящегося в крови нитрита. У животного, отравленного окисью азота, кровь имеет характерный красный цвет еще через 9 дней после смерти. НО-гемоглобин при кипячении дает красный сверток, окси-гемоглобин и карбоксигемоглобин — напротив, серый. Видимый спектр КО-гемоглобина очень сходен е таковым оксигемоглобина в ультра-фиолетовой части он совпадает со спектром карбоксигемоглобина. [c.113]

Вопрос о связывании кислорода природными переносчиками еще далеко не решен [8[. Были выдвинуты гипотезы, предполагающие возникновение координированных иерекисных групп типа 13.Ув или дативных комплексов, (13. Уг), аналогичных этиленовым колшлексам с передачей электронной плотности (гл. 28). Однако эти предположения не вполне удовлетворительные, с их помощью трудно объяснить, почему диамагнитны гемоглобиновые комплексы Ре как НЬРе, так и НЬРеОо. Можно также предположить, что окси-гемоглобин имеет перекисную группировку, подобную 13.Уа, с атолюм железа, имеющим степень окисления IV. В этом случае было бы люжно объяснить окислительную способность, так как из такой группировки легко могли бы образоваться Н. О,, НО,- или ОН-радикалы (ср. ниже, а также разд. 29. Д). [c.207]

Нитробензол — яд для крови, вызывающий превращение окси-гемоглобина в метгемоглобин, а также распад эритроцитов. В больших концентрациях он является нервным ядом, проникает в организм через дыхательные пути и неповрежденную кожу. [c.78]

Первая молекула изменяет конформацию протомера, к которому она присоединилась. Поскольку этот протомер соединен многими связями с другими протомерами, изменяется конформация и других протомеров. Это явление называют кооперативностью изменения конформации протомеров. Изменения конформации таковы, что сродство гемоглобина ко второй молекуле О2 увеличивается в 2-3 раза. В свою очередь, присоединение второй, а затем и третьей молекул О2 тоже изменяет конформацию, и каждый раз облегчается присоединение очередной молекулы О . Сродство гемоглобина к четвертой молекуле примерно в 300 раз больше, чем к первой. Конформационные изменения при образовании окси-гемоглобина подтверждены рентгеноструктурным анализом. [c.42]

В оксигемоглобине С-концевые остатки во всех четырех цепях обладают практически полной свободой вращения, В дезоксигемо-глобине, напротив, эти концевые группы заякорены (рис, 4.14). Дело в том, что, во-первых, карбоксильный конец о 1-цепи взаимодействует с аминоконцом аг-цепи. Во-вторых, боковая цепь аргинина на этом С-конце образует связь с аспартатом а2-цепи. В-третьих, карбоксильный конец ррцепи связан с боковой цепью лизина, принадлежащего Лз-цепи Наконец, имида-зольная боковая цепь С-концевого остатка р1-цепи взаимодействует с боковой цепью аспартата, также принадлежащего р1-цепи. Эти пары аминокислотных остатков образуют так называемые солевые связи, т. е. нековалентные электростатические связи между противоположно заряженными группами. Из-за образования этих восьми солевых связей дезоксигемоглобин имеет более жесткую, напряженную структуру, чем окси-гемоглобин [c.77]

Для разделееия Аг и Ог было предложено также использовать колонки, в которых в качестве неподвижной фазы на твердый носитель наносили кровь [109]. Как известно, гемоглобин крови образует с кислородом окси-гемоглобин так как этот процесс обратим, то реакцию можно использовать для газохроматографичеокого отделения Ог от других газов, не поглощаемых гемоглобином. При последовательном соединении колонок, заполненных молекулярными ситами 13Х и инзенским кирпичом, содержащим 8—12% бычьей или лошадиной крови, удается разделить смесь Аг, Ог, N2, СН4 я СО (газ-носитель — гелий, детектор — катарометр). [c.26]

Так, например, окси-гемоглобин лошади по анализу содержит серы. Так как в молекуле не может содержаться менее одного атома серы (с весом 32), то сумма, от которой 32 состетит 0,43%, будет равна 7 440, а так как есть основание полагать, что в MOA i J e окси-гемоглобияа содержится не один, а два атома серы, то вес ча стицы получится равным 14880. [c.413]

Две противоположные точки зрения были сформулированы Тимирязевым [59] и Рейнке [60]. Тимирязев [59, 62] полагал, что хлорофилл имеет две модификации, подобные гемоглобину и окси-гемоглобину, и что в процессе фотосинтеза пигмент сперва выцве- [c.556]

В организме высших многоклеточных животных имеются и другие высокоспециализированные белки. К ним относится, например, красящее вещество крови гемоглобин. Гемоглобин играет огромную роль легко поглощая кислород, он в виде окси-гемоглобина разносит его по всему телу, доставляя всем клеткам и обеспечивая, таким образом, их дыхание. К высокоспециализированным белкам относятся также так называемые антитела — белковые вещества, образующиеся в организме при ряде заболеваний и обусловливающие иммунитет — невосприимчивость организма к повторному заражению. Такие белковые веи1ества имеют огромное практическое значение в медицине. Желая избежать развития тяжелых заразных заболеваний, например, дифтерии, заразившемуся ребенку вводят кровяную сыворотку, содержащую антитела (антидифтерийную сыворотку). [c.303]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология