Химотрипсиноген

Различные дегидрогеназы. . Химотрипсиноген. ..... [c.22]

В работе [4] показана возможность обмена водорода на тритий в химотрипсиногене после обратимого развертывания молекулы белка [c.70]

В качестве белков-маркеров можно использовать следующие белки фосфорилаза (91 ООО Да), бычий сывороточный альбумин (68 000 Да), яичный альбумин (42 000 Да), химотрипсиноген А (27 000 Да), ингибитор трипсина из сои (24 000 Да), РНК-аза (14 ООО Да), цитохром с (12 ООО Да) и др. [c.120]

Химотрипсин — наиболее хорошо изученный протеолитический фермент. Он катализирует гидролитическое расщепление пептидной (или сложноэфирной) связи, в образовании которой принимают участие фенилаланин, тирозин или триптофан. Образование химотрипсина происходит в поджелудочной Железе первоначально образуется неактивный химотрипсиноген (зимоген) — резервная форма фермента. Основной компонент, химотрипсиноген А, представляет собой полипептидную цепь из 245 аминокислотных остатков и 5 дисульфидных мостиков. Активация и образование активного о -химотрипсина осуществляются сложным путем. После триптического расщепления связи Аг -11е последовательно одии за другим из молекулы отщепляются дипептиды 8ег -Аг и ТЬг -А5п . В результате одноцепочечный предшественник переходит в трехцепочечную молекулу фермента. Цепи А, В и С химотрипсина соединены исключительно дисульфидными связями. Рис. 3-32 показывает пространственную модель химотрипсина, установленную на основе рентгеноструктурных данных. [c.408]

Химотрипсиноген полученные при медленном [c.199]

Существует множество примеров зависимости катализа и связывания от конформационных изменений. Участок связывания химотрипсина решающим образом зависит от наличия солевого мостика между аспарагиновой кислотой-194 и концевой аминогруппой изолейцина-16 (см. рис. 24.1.14). В неактивном предшественнике химотрипсина, химотрипсиногене, например, каталитические группы расположены так же, как и в нативном ферменте, но гидрофобный карман отсутствует [49]. Последний формируется в результате индуцированных образованием солевого мостика изменений конформации аспарагиновой кислоты-194 и соседних остатков аминокислот — глицина-193 и метионина-192. Согласно кинетическим экспериментам, проведенным на химотрипсине, нечто подобное происходит при протонировании свободной формы (ЫНг) изолейцина-16. Форма фермента, характерная для высоких значений pH, неактивна, так как она не способна связывать субстрат. При быстром понижении pH раствора неактивной формы фермента с 12 до 7 связывание наблюдается, но только по прошествии определенного отрезка времени (менее секунды), во время которого фермент принимает активную конформацию [111]. В этом случае конформационное изменение должно предшествовать связыванию и явно слишком медленно для того, чтобы являться частью нормального механизма. [c.516]

Укажите, в каком положении будут двигаться в электрическом поле (или оставаться на старте) следующие белки а) яичный альбумин при pH 5,0 и 7,0 б) химотрипсиноген при pH 5,0, 9,5 и 11,0 в) пепсин при pH 1,0 и 7,0 (р/ белков приведены в таблице). [c.36]

Каталитическую активность а-химотрипсина нельзя приписать исключительно наличию системы переноса зарядов. Из рентгено структурных исследований следуют многие другие факторы, от ветственные за каталитический процесс. Было обнаружено де вять видов специфических ферментсубстратных взаимодействий которые повышают эффективность а-химотрипсина. Например стабилизация тетраэдрического интермедиата, а следовательно понижение энергетического барьера переходного состояния, со провождается образованием водородной связи между карбониль ной группой субстрата и амидным атомом Ser-195 и Gly-193 В химотрипсиногене эта водородная связь отсутствует. Действи тельно, уточнение структур химотрипсиногена и а-химотрипсина с помощью рентгеноструктурного анализа показывает различия в расположении каталитической триады в зимогене и ферменте. Это конформационное изменение в общей трехмерной структуре фермента, возможно, вызывает значительные изменения химических свойств каталитического центра, что может играть важную роль в увеличении ферментативной активности при активации зимогена. [c.221]

Т. способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (напр., профермент фосфолипазы, химотрипсиноген), в связи с чем занимает ключевое положение среди пищеварит. ферментов. [c.639]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

К белкам, которые исследовались методом гидролиза под действием трипсина, относятся папаин [298], лизоцим [311, цитохром [325], протамин [217], химотрипсиноген [225, 257], трипсиноген [76, 225], вирус табачной мозаики [Ц1, 274] и гемоглобин [163]. В цитохроме с трипсин разрывает связь —Лиз.ЦиЗОзН—[325, 327]. [c.197]

С-Концевая аминокислота химотрипсиногена оказалась нереакционноспособной по отношению к карбоксипептидазеи при гидразинолизе [225]. Однако при действии карбоксипеп-тидазы на денатурированный мочевиной химотрипсиноген образуются аминокислоты С-концевой участок имеет состав (Ала,Вал).Лей [118]. По данным работ [214, 224], этот участок характеризуется другим составом, поэтому на рис. 10 он изображен как Х.ОН. [c.199]

При активировании химотрипсиногена трипсином, в ходе которого наблюдается также аутолиз или действие химотрипсина на. химотрипсиноген, помимд ожидаемого гидролиза связи —Тир.Тре— происходит разрыв связей —Лей.Сер— и —Асп(ЫН2).Ала—, т. е. связей, образованных остатками, не содержащими боковых цепей ароматического характера. Таким образом, связь —Тир.Тре— представляет собой единственную связь, в которой участвует аминокислота с ароматическим заместителем в боковой цепи, хотя белок содержит четыре остатка тирозина, шесть остатков фенилаланина и шесть остатков триптофана. Это является еще одним доказательством устойчивости нативного белка к ферментативному гидролизу. [c.203]

Таким путем были установлены структуры окситоцина и а-кортикотро-пина (стр. 1047). Одним из наиболее замечательных достижений в этой области было установление полной последовательности аминокислот в молекуле инсулина, выполненное в Кембриджском университете группой, руководимой Ф.Сэнджером, который за эту работу был удостоен Нобелевской премии в 1958 г. (см. задачу 12, стр. 1067). Число пептидов и белков, структуры которых полностью расшифрованы, постоянно увеличивается сюда относится гемоглобин, содержащий четыре цепи, в каждой из которых имеется более 140 аминокислотных остатков, и химотрипсиноген, цепь которого содержит 246 остатков. [c.1050]

Трипсиноген превращается в трипсин, который в свою очередь активирует многие другие ферменты. Во многих системах специфические протеазы не были обнаружены. Типичным примером достаточно подробно изученного процесса ограниченного протеолиза является активация в пищеварительном тракте зимогенов [1, 138, 139], неактивных предшественников ферментов [143]. Ключевым пищеварительным ферментом считается протеаза трипсин [1], не только ввиду его собственной активности по отношению к перевариваемому белку, но и потому, что он является единственным активатором других зимогенов, в частности химотрипсиногенов, прокарбоксипептидазы, проэластазы и профосфолипазы А. Сам трипсин выделяется в двенадцатиперстной кишке в виде неактивного предшественника трипсиногена (рис. 4.5). [c.74]

Помимо указанного процесса протеолитического удаления сигнального пептида, во многих белках отщепляется начальный N-концевой метионин. Оказалось, что в прокариотических клетках имеются особые ферменты, модифицирующие N-концевые остатки, в частности деформилаза, катализирующая отщепление формильной группы от N-концевого метионина, а также аминопептидазы, катализирующие отщепление не только N-koh-цевого формилметионина (или метионина у эукариот), но, возможно, и других остатков аминокислот с N-конца пептида. Аналогичному так называемому ограниченному постсинтетическому протеолизу подвергаются некоторые пробелки, или проферменты (например, трипсиноген, химотрипсиноген и др.), и предшественники гормонов (например, препроинсулин, пре- 3-липотропин и др.). В ряде случаев наблюдается и С-концевая модификация синтезированного белка. [c.532]

При каком значении pH будет достигнуто наиболее эффективное разделение методом электрофореза следующих белковых смесей а) многлобин и химотрипсиноген б) яичный альбумин и пепсин в) сывороточный альбумин и гемоглобин (р/ белков приведены в таблице) [c.36]

Смотреть страницы где упоминается термин Химотрипсиноген: [c.516] [c.516] [c.516] [c.151] [c.104] [c.147] [c.484] [c.182] [c.357] [c.362] [c.75] [c.506] [c.168] [c.198] [c.200] [c.235] [c.46] [c.46] [c.75] [c.351] [c.338] [c.592] [c.36]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.713 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.104 , c.182 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1050 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.516 , c.536 , c.551 ]

Биохимия (2004) -- [ c.363 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.197 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.0 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.391 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.3 , c.80 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Люминесцентный анализ (1961) -- [ c.340 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.142 , c.145 , c.154 , c.251 , c.748 , c.749 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.349 , c.353 , c.356 , c.361 , c.362 , c.368 , c.376 , c.379 , c.391 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.316 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.333 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.427 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.129 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.697 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.0 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.15 , c.293 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.394 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.346 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.438 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.701 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.773 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.82 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.316 , c.318 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.471 , c.473 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.215 , c.305 , c.306 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.289 , c.292 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.289 , c.292 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.66 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.304 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.64 , c.72 , c.99 , c.131 , c.140 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.10 , c.372 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.152 , c.153 , c.160 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология