Меланотропин

Меланотропин 03-МСГ) из различных организмов имеет неодинаковую длину пептидной цепи. Для /3-МСГ свиньи приводится следующая первичная структура, соответствующая участку 41—58 /3-липотропина [c.247]

ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ МЕЛАНОТРОПИНОВ [c.362]

Меланотропины. В этом разделе рассмотрены конформационные воз- [c.365]

Меланоцитстимулирующие гормоны (МСГ, меланотропины) [c.258]

Меланотропины синтезируются и секретируются в кровь промежуточной долей гипофиза. Выделены и расшифрованы первичные структуры двух типов гормонов —а-и 3-меланоцитстимулирующие гормоны (а-МСГ и 3-МСГ). Оказалось, чо у всех обследованных животных а-МСГ состоит из 13 остатков аминокислот, расположенных в одинаковой последовательности [c.258]

Гипофиз состоит из нескольких частей. Как уже упоминалось, передняя доля гипофиза (аденогипофиз) выделяет гормоны в ответ на действие по крайней мере девяти нейрогормонов, называемых либеринами-(факторами высвобождения, релизинг-факторами) [6, 7]. Либерииьг секретируются гипоталамусом в ничтожно малых количествах. Химическая структура нескольких либеринов была установлена лишь недавно. Как было показано на рис. 12-2, часть из них представляет собой модифицированные простые пептиды. Меланоцитстимулирующий гормон (меланотропин) средней доли гипофиза тоже высвобождается под действием определенного гипоталамического фактора — меланолибе-рина. [c.319]

Гептапептидное ядро Структура а-меланотропина свиньи, коровы и лошади [c.321]

В кортикотропине (рис. 2-2) присутствует не только указанный гептапептид, но и целиком вся последовательность аминокислот а-меланотропина, к С-концу которой присоединены еще 29 других аминокислот. Тот же гептапептид обнаруживается в липотропинах, также секрётируе-мых гипофизом. Молекулы липотропинов содержат 46 аминокислот, присоединенных к одному концу гептапептида, и 5—37 аминокислот, присоединеннь х к другому концу (С-концу). Наличие общего гептапео - [c.321]

Было высказано предположение, что превращение ряда прогормонов в активные гормоны происходит путем аминолиза, а не гидролиза пептидной цепи. Расщепление посредством замещения на NH3 приводит к появлению на С-конце пептида амидной группы, которая весьма часто обнаруживается в пептидных гормонах небольшого молекулярного веса. Вазопрессии, окситоцин, а-меланотропин, либерины и некоторые другие гормоны образуются, по-видимому, таким путем. [c.322]

МЕЛАНОЦИТСТИМУЛЙРУЮЩИЙ гормбн (МСГ, меланотропин), пептидный гормои гипофиза. Различают 3 типа М. г.-а, р и у. Для а- и fi-M.r. характерно наличие в структуре общего гептапептида Met—Glu—His—Phe— —Arg—Trp—Gly (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты)-, у-М. г. содержит общий для всех типов М. г. тетрапептид His—Phe—Arg—Trp. [c.23]

Образование меланоцитстимулирующего гормона [617] (меланотропин, ме-ланостимулируюший гормон, МСГ) протекает под контролем гормонов гипоталамуса меланолиберина и меланостатина в промежуточной доле гипофиза, а при их повреждении — в передней доле. Меланотропин стимулирует у теплокровных позвоночных увеличение образования пигментов в особых клетках, называемых меланофорами, чем достигается темная окраска и тем самым приспособление к окружающей среде. Биологическое значение мела-нотропина у птиц и млекопитающих еще недостаточно ясно, так, например, а-меланотропин оказывает сильное дейсгвие на многие ткани животных и, в известной степени, человека [614]. [c.246]

Существование в молекуле проопиомеланокортина четвертого участка с аминокислотной последовательности, имеющей структурную гомологию с тремя известными меланотропинами, позволяет предположить существование серии дупликахшй гена. [c.247]

Гормон, ингибирующий выделение меланотропина мш Меланостатин [c.253]

Меланотропины, или меланоцитстимулирующие гормоны (МСГ), -олигопептиды, секретирующиеся клетками промежуточной доли гипофиза хладнокровных позвоночных, птиц и млекопитающих. В настоящее время известны а-, -, у- и 8-формы меланотропинов (МСГ) млекопитающих, которые входят в состав одного предшественника, так называемого пре-проопиомеланокортина. а-Меланотропин всех животных имеет одинаковую последовательность из 13 аминокислот и представляет собой N-koh-цевую часть адренокортикотропного гормона (АКТГ). Последовательность -меланотропина является частью -липотропина и с N-конца примыкает к -эндорфину. -M r обнаруживает видовые отличия. У человека этот гормон состоит из 22 аминокислотных остатков у других млекопитающих он, как правило, включает 18 остатков. Обе формы меланотропинов содержат одинаковый гептапептидный фрагмент Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly (4-10 у а- и 7-13 у -МСГ). Существование у-меланотропина, гомологичного а- и -меланотропинам, было предсказано С. Наканиши и соавт. [138] при изучении N-концевой области пре- [c.362]

Проопиомеланокортина. Вскоре у-МСГ был выделен как составная часть 28- и 25-членных олигопептидов, названных 5-МСГ, из гипофиза быка и промежуточной доли гипофиза крысы соответственно. Биологические свойства подробно изучены у -меланотропина. Гормон этой формы стимулирует физиологические и морфологические изменения окраски кожи и волос. В первом случае в ответ на физиологические и фармакологические стимулы он вызывает быструю миграцию пигмента из центра клетки на периферию (дисперсию пигмента). Во втором случае при медленной адаптации к среде -M r участвует в синтезе пигментов в меланоцитах. [c.363]

Биологическое действие -МСГ, как и других форм, не ограничивается меланотропной активностью, на которую прежде всего было обращено внимание, что и нашло отражение в названии семейства этих гормонов. Помимо влияния на пигментацию кожи и волос они обнаруживают ряд других активностей. Так, -МСГ является сильнодействующим натрий- и калий-уретическим фактором, влияет на выделение гормона роста, проявляет стероидогенную, липолитическую активность, оказьшает положительное влияние на нервную и мышечную системы. Инъекция -МСГ млекопитающим и человеку вызьшает увеличение частоты сердечных сокращений, гиперчувствительность и ряд поведенческих актов. Клинические данные показывают, что гормон повышает чувствительность сетчатки и улучшает адаптацию глаза к темноте. Имеются сведения, которые указывают на роль меланотропинов в качестве нейротрансмиттеров и нейромодуляторов центральной нервной системы. Отмечаются положительные эффекты МСГ на внимательность и память [198-206]. [c.363]

Рис. 1П.29. Схема конформацио1шого анализа молекулы -меланотропина человека

Тлобальные и некоторые другие низкоэнергетические конформации гормонов имеют одинаковые состояния фрагментов Met -Asp и Met -Asp и отличаются состояниями фрагментов Asp -Met и Asp -Met (см. табл. III.26 и Ш.27). Следовательно, ответственными за одинаковые функции -меланотропинов человека и быка являются близкие по своей структурной организации С-концевые додекапептидные участки гормонов. Молекулы -меланотропинов человека и быка включают большое число ионогенных атомных групп (соответственно 13 и 9 с приблизительным равенством положительных и отрицательных целочисленных зарядов). Силы отталкивания и притяжения зарядов в лучших конформациях гормонов в значительной мере компенсируют друг друга суммарная энергия электро- [c.369]

Меланотропин. Молекула у-меланотропина быка представляет собой пептидную цепь из 12 аминокислотных остатков Tyr -Val -Met —Gly" --His -Phe -Arg -Trp -Asp -Arg -Phe"-Gly . Типичный для а- и Р-форм меланотропинов гептапептидный участок Met -Glu -His -Phe -Arg -Trp --Gly здесь модифицирован остаток СШ заменен на Gly , а Gly - на Asp. Отрицательный заряд как бы передвинут с начала участка на конец. Среди рассмотренных меланотропинов у-МСГ содержит наименьшее число остатков. Тем не менее расчет этого гормона оказался наиболее многоступенчатым и трудоемким, что связано со слабой диффере1щиацией конформационных состояний по энергии и необходимостью анализа большого количества структурных вариантов. Потребовалось рассмотрение целого ряда ди-, три- и тетрапептидов, низкоэнергетические конформации которых послужили исходными в расчете фрагментов Tyr -Phe , His -Arg" и His -Gly . На завершающем этапе были использованы низкоэнергетические структуры гексапептида Tyr -Phe и октапептида His -Gly , принадлежащих соответственно 21 и 27 шейпам пептидного скелета и имеющих энергию < 7,0-8,0 ккал/ыоль. Всего было проанализировано 228 конформаций у-МСГ 216 форм основной цепи 168 шейпов. Минимизация энергии не выявила существенной детерминации оптимальных структур. В интервал 0-10,0 ккал/моль попало 78 конформаций 14 типов, которые приведены в табл. 1П,28, Полученные данные, таким образом, свидетельствуют об отсутствии в последовательности у-МСГ в отличие от других меланотропинов четких нуклеационных участков, складывающихся в определенную структуру под воздействием средних взаимодействий. [c.370]

Кортикотропин-рилизинг-фактор Тиротропин-рилизинг-фактор Гонадотропин-рилизинг-фактор Рилизинг-фактор фолликулостимулирующего гормона Соматотропин-рилизинг-фактор Соматотропинингибирующий фактор Пролактин-рилизинг-фактор Пролактинингибирующий фактор Меланотропин-рилизинг-фактор Меланотропинингибирующий фактор [c.253]

Необходимо отметить, что меланолиберин оказывает стимулирующее действие, а меланостатин, напротив, ингибирующее действие на синтез и секрецию меланотропина в передней доле гипофиза. [c.254]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.320 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.0 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.280 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.61 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.19 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология