Аденилатциклаза

Уровень цАМФ в клетке определяет многие процессы ее метаболизма. Синтез цАМФ катализирует аденилатциклаза — сложный мем- [c.377]

Тесно связан с АТР еще один нуклеотидный кофермент — аденозин-3, 5 -монофосфат ( циклический АМР ), который образуется из АТР под действием фермента аденилатциклазы. [c.324]

Осн. физиол. ф-ция А.-стимуляция биосинтеза и секреции стероидных гормонов корой надпочечников. Механизм действия включает специфич. связывание А. с рецепторами плазматич. мембраны клеток, стимуляцию в плазматич. мембране фермента аденилатциклазы, осуществляющей превращение АТФ в циклич. аденозинмонофосфат. Последний активирует в цитоплазме протеинкиназу, катализирующую серию р-ций фосфорилирования, в результате чего резко увеличивается скорость образования кортикостероидов, а также синтез специфич. белка, необходимого для стимуляции лимитирующей стадии синтеза стероидов - превращения холестерина в прегненолон. А. обладает также [c.37]

Тканевой ( второй ) передатчик возбуждения. Катехоламины и серотонин вызывают повышение активности аденилатциклазы, приводящее к увеличению концентрации цАМФ внутри клеток. [c.227]

Оно очень похоже на АМФ, в отличие от которой имеет вторую связь между фосфатной группой и сахаром, замыкающую кольцо. Образуется это вещество из АТФ при каталитическом действии специфического фермента аденилатциклазы. В 1965 г. Сазерленд показал, что этого фер- [c.421]

Аденилатциклаза (КФ 4.6.1.1) эукариот является ферментом плазматических мембран. Она катализирует реакцию образования цАМФ из АТФ. Фермент состоит из трех компонентов рецептора к гормону, ГТФ-связывающего белка (Ы-белка) и каталитической су единицы. Гормональная активация аденилатциклазы осуществляется в результате следующих взаимодействий компонентов. Гормон, связываясь с рецептором, индуцирует образование тройного комплекса гормон — рецептор — Ы-белок. Связывание ГТФ с К-белком вызывает диссоциацию тройного комплекса с образованием активированного N-бeлкa. Активированный N-бeлoк, содержащий ГТФ, взаимодействует с каталитической субъединицей фермента, увеличивая ее активность. Гидролиз ГТФ до ГДФ и неорганического фосфата ГТФазой Ы-белка приводит к диссоциации комплекса Ы-белка с каталитической субъединицей и выключению фермента [c.368]

Таким образом, измеряемая активность аденилатциклазы зависит от скорости активации Ы-белка и скорости гидролиза ГТФ. [c.368]

Целью работы является изучение процесса активации аденилатциклазы из печени крысы гормонами и гуаниловыми нуклеотидами. [c.368]

Получение мембранного препарата аденилатциклазы. Кашицу печеночной ткани (приготовление см. на с. 65) в количестве 100 г помещают в гомогенизатор МР 302, добавляют 90 мл среды выделения и гомогенизируют в течение 3 мин при максимальной скорости. Стакан гомогенизатора охлаждают во льду. Гомогенат фильтруют через 2 слоя марли и центрифугируют 10 мин при 500 д. Осадок отбрасывают, супернатант центрифугируют 20 мин при 10 ООО д. Полученный осадок суспендируют в 90 мл среды выделения, не содержащей сахарозы, и [c.368]

Определение активности аденилатциклазы. Реакцию начинают внесением в среду R (объема 25 мкл) препарата аденилатциклазы, содержащего 40—80 мкг белка, и измеряют количество цАМФ в объеме. 50 мкл, образующегося при 30 °С. Реакцию останавливают добавлением 200 мкл 0,5 и. НС1. Пробирки кипятят на водяной бане в течение [c.369]

Белок-рецептор циклического адено-знимонофосфата Аденилатциклаза [c.186]

Теории наркомании обычно строятся на постулате, что в результате связывания наркотика с рецептором в системе рецептор — агонист возникают какие-то компенсаторные изменения. Специфические рецепторы наркотиков были обнаружены в центральной нервной системе, а также в культивируемых клетках опухоли. Изучение последнего объекта позволило предположить, что морфин действует на нейроны, подобно гормону с тормозящим эффектом, а именно понижает содержание сАМР [104]. Этот эффект вызывает компенсаторную реакцию нервной клетки, направленную на увеличение концентрации сАМР и выражающуюся в увеличении содержания или активности аценилатциклазы. В итоге возникает зависимость от морфина, поскольку в его отсутствие содержание сАМР становится слишком высоким. Увеличением содержания аденилатциклазы и связанных с этим ферментом рецепторов можно объяснить также развивающуюся толерантность к наркотику. [c.346]

В. усиливает реабсорбцию воды в почечных канальцах, уменьшая мочеотделение и повышая осмотич. концентрацию мочи (антидиуретич. действие). Ключевая стадия в механизме действия В.-активация фермента аденилатциклазы и образование под ее влиянием циклич. 3, 5 -аденозинмоно-фосфата. [c.342]

Молекулярный механизм действия Г. в гипофизе включает связывание с мембранными рецепторами клеток, что приводит к ускорению обмена кислых фосфолипидов (напр,, фосфатидилинозитолов, фосфатидовых к-т) и увеличению в клетках концентрации ионов Са . Эти процессы способствуют освобождению гонадотропинов. Синтез последних при длительном воздействии Г. на гипофиз происходит при участии фермента аденилатциклазы. [c.594]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.324 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.10 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.51 , c.152 , c.562 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.255 , c.290 , c.291 , c.317 , c.326 ]

Нейрохимия Основы и принципы (1990) -- [ c.18 , c.271 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.122 ]

Биохимия (2004) -- [ c.135 , c.136 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.10 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.297 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.104 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.390 , c.789 , c.791 , c.792 , c.807 , c.959 ]

Химия и биохимия углеводов (1978) -- [ c.201 ]

Кинетические методы в биохимическихисследованиях (1982) -- [ c.205 ]

Микробиология (2006) -- [ c.236 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.338 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.4 , c.6 ]

Гены (1987) -- [ c.201 ]

Биофизика Т.2 (1998) -- [ c.259 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.356 , c.357 , c.358 , c.359 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.10 , c.11 , c.162 , c.163 , c.167 , c.177 , c.178 , c.192 , c.194 , c.197 , c.238 , c.254 , c.270 , c.271 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.210 , c.211 , c.212 , c.213 ]

Нейробиология Т.2 (1987) -- [ c.43 , c.226 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.10 , c.11 , c.162 , c.163 , c.167 , c.177 , c.178 , c.192 , c.194 , c.197 , c.238 , c.254 , c.270 , c.271 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.35 , c.71 , c.222 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.275 , c.290 , c.335 , c.336 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.143 ]

Биохимия мембран Рецепторы клеточных мембран (1987) -- [ c.33 , c.51 , c.72 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.184 , c.185 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.141 , c.335 , c.388 , c.456 , c.460 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.356 , c.357 , c.358 , c.359 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.95 , c.213 , c.214 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология