Аденозинмонофосфат

На рис. 21-21 показано строение молекулы аденозинтрифосфата (АТФ), играющего ключевую роль в биохимическом процессе запасания энергии. Эта молекула построена из аденина (см. рис. 21-3), рибозы (моносахарид с пятью атомами углерода) и трех связанных в цепочку фосфатных групп. Концевая фосфатная группа в АТФ может гидролизоваться, или отщепляться, с присоединением к продуктам ионов ОН и Н от воды, в результате чего образуются ортофосфорная кислота и аденозиндифосфат (АДФ). Далее АДФ может снова разлагаться с образованием еще одной фосфатной группы и аденозинмонофосфата (АМФ). Наконец, отщепление последней фосфатной группы приводит к образованию аденозина. При отщеплении каждой из первых двух фосфатных групп высвобождается свободная энергия 30,5 кДж моль а при отщеплении третьей-только 8 кДж моль" Именно АТФ, а точнее его первая фосфатная связь (крайняя слева на рисунке) является главным местом запасания энергии в любой живой клетке. Каждый раз, когда молекула глюкозы биохимиче- [c.327]

Рис. 1 Механизм сплайсинга пре-тРНК W, X, Y, Z-пуриновые или пиримидиновые основания АДФ, АМФ, РР и Р-соотв. аденозиндифосфат, аденозинмонофосфат, пирофосфорная к-та н остаток фосфорной к-ты.

АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТ ЦИКЛИЧЕСКИЙ (адено-зин-3, 5 -циклофосфат 3, 5 -АМФ цАМФ), мол. м. 329,22 бесцв. кристаллы [а]о — 51° соли Na, К и аммония хорошо раств. в воде, соли Ag и двухвалентных металлов в воде практически не растворяются. [c.32]

Образующийся в мышцах КН (в результате расщепления аминокислот, дезаминирования аденозинмонофосфата и др.) вступает в р-цию с 1-оксоглутаровой к-той с образованием глутаминовой к-ты, в результате переаминирования к-рой (с участием пирувата) образуется аланин. Последний поступает в печень, где в результате трансаминирования с участием 1-оксоглутаровой к-ты образуется глутаминовая к-та. [c.409]

Аденозин, находясь в одной из трех фосфорилированных форм — аденозинмонофосфата, или адениловой кислоты АК, адено-зиндифосфата АДФ, либо аденозинтрифосфата АТФ, —может ле реносить соответственно одну, две или три фосфатные группы [c.263]

Психостимуляторы оказьшают активирующее влияние на ф-ции мозга, психич. и физ. деятельность. К ним относятся кофеин, фенамин и сиднокарб. Близки к ним по строению пуриновые алкалоиды теобромин и теофиллин, стимулирую-ицие гл. обр. ф-ции сердечно-сосудистой системы. Механизм действия психостимуляторов связывают с ингибированием фермента фосфодиэстеразы н, следовательно, накоплением циклич. аденозинмонофосфата. [c.139]

Моноанион аденозинмонофосфата (ДМР) является промежуточным продуктом в метаболизме фосфатов [c.470]

Аденозинмонофосфат, будучи обычным эфиром фосфорной кислоты и обладая свойствами ангидрида кислоты, не применяется в качестве фосфорилирующего агента. ADP все еще сохраняет структуру ангидрида кислоты в дифосфатной связи и может в принципе использоваться как фосфорилирующий агент. Реакция диспропорционирования до АТР и АМР является как раз таким процессом. [c.323]

Осн. физиол. ф-ция А.-стимуляция биосинтеза и секреции стероидных гормонов корой надпочечников. Механизм действия включает специфич. связывание А. с рецепторами плазматич. мембраны клеток, стимуляцию в плазматич. мембране фермента аденилатциклазы, осуществляющей превращение АТФ в циклич. аденозинмонофосфат. Последний активирует в цитоплазме протеинкиназу, катализирующую серию р-ций фосфорилирования, в результате чего резко увеличивается скорость образования кортикостероидов, а также синтез специфич. белка, необходимого для стимуляции лимитирующей стадии синтеза стероидов - превращения холестерина в прегненолон. А. обладает также [c.37]

АТФ содержит две группы Р—О—Р, а АДФ лишь одну. Следовательно, молекула АТФ богаче энергией, чем молекулы АДФ и фосфорной кислоты или молекулы АМФ (аденозинмонофосфата) и пирофосфор-ной кислоты, а молекула АДФ более богата энергией, чем молекулы АМФ и фосфорной кислоты. [c.228]

Для Л., у к-рых в сопряженной р-ции АТФ гидролизуется до аденозинмонофосфата (АМФ) и пирофосфата, предложен механизм, согласно к-рому в качестве интермедиата образуется ацил-АМФ в этом случае АТФ реагирует непосредственно с субстратом X или . [c.589]

Механизм действия Т. на клетки гипофиза включает активацию системы аденилатциклаза - циклический аденозинмонофосфат. Во взаимодействии Т. с клеточными рецепторами важная роль принадлежит имидазольному кольцу гистидина. [c.590]

При частичном гидролизе нуклеиновых кислот образуются нуклеотиды. Одним из важнейших нуклеотидов, участвующих в биологиче ских процессах, является аденозинмонофосфат [c.333]

Адениловая кислота содержит одну молекулу фосфорной кислоты, этерифицированную аденозином, и является аденозинмонофосфатом <АМФ). Если вторая молекула фосфорной кислоты конденсируется с яервой с образованием пирофосфатной группировки [c.717]

Одним из наиболее важных нуклеотидов, участвующйх во многих биологических реакциях, является аденозин-5 -фосфат, более известный под названием аденозинмонофосфата (АМФ). АМФ служит побочным продуктом реакций, использующих аденозин-5 -трифосфат (АТФ) в качестве источника энергии. Промежуточное соединение в реакциях фосфорилирования представляет собой аденозин-5 -дифосфат (АДФ). [c.475]

А. ц. открыт Э. Сазерлендом в 1957. Его получают циклизацией 5 -аденозинмонофосфата под действием N, N -ди-циклогексилкарбодиимида. [c.32]

Г., катализирующие перенос остатка моносахарида на пирофосфорную к-ту, используют в кач-ве донора углевода нуклеозидмонофосфат (напр., аденозинмонофосфат) или ни-котинамидмоионуклеотид. К таким Г. относится, напр., пирофосфорилаза, катализирующая перенос остатка сахара с образованием 5-фосфорибозил-1-пирофосфата. [c.578]

Наряду с хим. св-вами, общими со св-вами нуклеозидов, Н. характеризуются рядом особенностей. В присут. конденсирующих реагентов (напр., карбодиимидов) нуклеозид-монофосфаты способны претерпевать внутримол. этерификацию (фосфорилирование) с образованием циклических 3, 5 - или 2, 3 -фосфатов (см., напр., Аденозинмонофосфат циклический) или же межмол. дегидратацию, приводящую, в зависимости от условий, к динуклеозидшчюфосфатам или продуктам олиго- и поликонденсации (олиго- и полинуклеотидам). Действие аналогичных реагентов превращает ну-клеозидтрифосфаты в циклич. триметафосфаты. Фосфорилирование по своб. гидроксилам или имеющимся остаткам фосфорной к-ты приводит к разл. полифосфатам. Фосфатная группа в Н. может быть отщеплена действием ферментов (фосфатаз), что приводит к нуклеозидам, проалкилирована (наряду с N-атомами) с образованием преим. моноэфиров Н. или же превращена в фосфамидную группу. [c.305]

Др. тип регуляции активности ключевых ферментов-их хим. модификация (напр., обратимое ковалентное фосфорилирование, гликозилирование). Нек-рые ферменты активны в модифицированном, а ряд ферментов - в немодифици-рованном состоянии. Хим. модификация и превращение модифицированного фермента в исходную форму катализируются разными ферментами, чаще всего аллостерич. природы, к-рые, т. обр., выступают в роли регуляторов активности ферментов. Так, катализирующая фосфорилирование белков, в т. ч. ферментов, цАМФ-зависимая протеинкиназа-тетрамерный белок, состоящий из двух типов субъединиц (полипептидов). Фермент активен лишь после связывания двух молекул циклич. аденозинмонофосфата (цАМФ) с двумя регуляторными субъединицами в результате такого связывания фермент диссоциирует на две каталитически активные субъединицы и димер, с к-рым связаны две молекулы цАМФ. Т. обр., изменение активности ферментов путем их хим. модификации дополняет аллостерич. регуляцию и составляет часть каскадного механизма регуляции. Хим. модификацию ферментов осуществляют также специфич. протеазы, катализирующие ограниченный протеолиз и тем самым инактивирующие ферменты (напр., разрушая апоформы ферментов) или, наоборот, превращающие неактивные проферменты (напр., проферменты пищеварит. протеаз-пепсина и трипсина) в каталитически активные формы. [c.219]

В механизме действия П. (как и мн. др. пептидно-белковых гормонов) на его начальном этапе принимают участие специфич. рецептор плазматич. мембраны клетки-мишени, аденилатциклаза, циклич. аденозинмонофосфат (цАМФ) и протеинкиназа. Активация аденилатциклазы (при воздействии П. на рецептор) приводит к образованию внутри клеток цАМФ, к-рый активирует фермент протеинкиназу, осуществляющую фосфорилирование функционально важных белков, и таким образом запускает ряд биохим. р-ций, обусловливающих в конечном счете физиол. эффект гормона. [c.446]

Для эффективной экспрессии генов необходимо не только, чтобы репрессор был инактивирован индуктором, но также реализовался и специфич. положит, сигнал включения, к-рый опосредуется Р. б., работающими в паре с циклич. аденозинмонофосфатом (цАМФ). Последний связывается со специфическими Р. б. (т.наз. САР-белок-активатор ката-болитных генов, или белковый активатор катаболизма-БАК). Это димер с мол. м. 45 тыс. После связывания с цАМФ он приобретает способность присоединяться к специфич. участкам на ДНК, резко увеличивая эффективность транскрипции генов соответствующего оперона. При этом САР не влияет на скорость роста цепи мРНК, а контролирует стадию инициации транскрипции-присоединение РНК-полимеразы к промотору. В противоположность реп-рессору САР (в комплексе с цАМФ) облегчает связывание РНК-полимеразы с ДНК и делает акты инициации транс-кр1шции более частыми. Участок присоединения САР к ДНК примыкает непосредственно к промотору со стороны, противоположной той, где локализован оператор. [c.218]

Действие С. реализуется в результате его взаимод. с мембранными рецепторами клеток-мишеней, стимуляции благодаря этому аденилатциклазы и повышетя содержания циклич. аденозинмонофосфата в клетках. [c.309]

Т.г. в организме контролирует развитие и функционирование щитовидной железы. Он стимулирует синтез и выделение щитовидной железой тироксина и трииодтиронина. После связывания Т.г. специфич. рецепторами клеточной мембраны в щитовидной железе стимулируется активность аденилатциклазы, что приводит к повышению содержания в клетке циклич. аденозинмонофосфата, ускорению транспорта иода и связыванию его белком усиливается синтез тиреоглобулина, его протеолиз и высвобождение тироксина и трииодтиронина. Под влиянием Т.г. ускоряется ряд др. метаболич. процессов в железе. [c.589]

Смотреть страницы где упоминается термин Аденозинмонофосфат: [c.246] [c.323] [c.205] [c.168] [c.225] [c.10] [c.385] [c.4] [c.4] [c.67] [c.495] [c.32] [c.33] [c.132] [c.578] [c.588] [c.590] [c.618] [c.52] [c.124] [c.332] [c.293] [c.360] [c.110] [c.601]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.55 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.55 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.422 , c.432 , c.437 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.429 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.387 , c.391 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.0 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.512 , c.521 , c.617 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.246 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.237 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.104 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология