Рецептор белков

Рис. 25-26. Схема, иллюстрирующая действие эстрогена на клетки-мишени в яйцеводе курицы. Будучи жирорастворимым соединением, эстроген проходит через клеточную мембрану и связывается с эстрогенным рецептором-белком с коэффициентом седиментации 48. Далее эстро-ген-рецепторный комплекс превращается в активную 58-форму и в качестве вторичного посредника проникает в ядро, где, взаимодействуя со специфическими участками хроматина, вызывает транскрипцию определенных генов с образованием соответствующих мРНК. Последние выходят из ядра и используются в качестве матриц белкового синтеза на рибосомах. В результате синтезируется ряд белков, характерных для яйцеводов в стимулированном состоянии, например овальбумин.

Биологическое действие гормонов щитовидной железы распространяется на множество физиологических функций организма. В частности, гормоны регулируют скорость основного обмена, рост и дифференцировку тканей, обмен белков, углеводов и липидов, водно-электролитный обмен, деятельность ЦНС, пищеварительного тракта, гемопоэз, функцию сердечнососудистой системы, потребность в витаминах, сопротивляемость организма инфекциям и др. Точкой приложения действия тиреоидных гормонов, как и всех стероидов (см. далее), считается генетический аппарат. Специфические рецепторы—белки —обеспечивают транспорт тиреоидных гормонов в ядро и взаимодействие со структурными генами, в результате чего увеличивается синтез ферментов, регулирующих скорость окислительновосстановительных процессов. Естественно поэтому, что недостаточная функция щитовидной железы (гипофункция) или, наоборот, повышенная секреция гормонов (гиперфункция) вызывает глубокие расстройства физиологического статуса организма. [c.266]

Иммунная система через специфические белки (антитела, Т-рецепторы, белки главного комплекса гистосовместимости). [c.269]

РЕЦЕПТОРЫ - БЕЛКИ МЕМБРАН [c.110]

В основе ростового действия различных веществ, видимо, ле-ншт их взаимодействие (фиксация) со специфическим белком. По представлениям ряда исследователей [20], рост клетки требует фиксации молекулы ауксина на белке — субстрате в определенном положении. Возможность осуществления этого взаимодействия может зависеть от пространственной структуры реагирующих молекул. Терентьев и Потапов [21] отмечают, что различия в физиологическом действии стереоизомеров зависят от их сродства к рецептору , т. е. от совпадения или несовпадения пространственного расположения частей молекул реагента и рецептора — белка. В работе по биосинтезу умбеллиферона [22] прямо указывается, что способностью образовывать водородные связи обладает лишь 1 мс-изомер гликозида о-оксикоричной кислоты. Предполагается также, что фото-1 мс-7 / акс-изомеризация лежит е основе обратимых абсорбционных свойств фитохрома [23]. [c.252]

Поверхностные гликопротеины выполняют и функции специфических рецепторов. Белки зачастую внедряются в слой липида, более того, есть такие белковые молекулы, которые пронизывают липидный слой, связывая наружную и внутреннюю поверхности мембраны и образуя белковый канал для диффундирующих молекул. Существуют и углеводные структуры, выступающие из белкового слоя и непосредственно взаимодействующие с биологически активными веществами (рис. 1). [c.47]

Ацетилхолин диффундирует через синаптическую щель, что вызывает задержку проведения примерно на 0,5 мс, и связывается со специфическим рецептором (белком) постсинаптической мембраны, распознающим молекулярную структуру нейромедиатора. При этом рецепторная область изменяет конфигурацию, что приводит к открыванию сопряженного с нею ионного канала в постсинаптической мембране. [c.288]

В свете рассматриваемой проблемы становится очевидной важная роль поступающих в циркуляцию (кровь, другие биологические жидкости) промежуточных продуктов катаболизма клеточных рецепторов, а именно их внеклеточных участков. В разд. 5.3 приводились факты, свидетельствующие в пользу того, что изолированные внеклеточные участ-ри рецепторов (/ -белки) находятся в сыворотке крови либо в свободном виде, либо в комплексе с иммуноглобулинами. В последнем случае, благодаря сходству их серологических свойств с антителами, они были отнесены к так называемым естественным антителам. [c.91]

Аффинная Ж. X. основана на образовании прочной связи со специфич. группами неподвижной фазы (лигандами, аффинантами). Взаимод. лигандов с разделяемыми в-вами основано на биол. ф-ции последних. Так, при разделении ферментов лигандами служат их субстраты, ингибиторы или коферменты, токсинов-рецепторы, белков-антитела и т. д. Особенно эффективна в биотехнологии и биомедицине для выделения ферментов, белков, гормонов. [c.152]

Регулирующее влияние кальция на многие стороны метаболизма зависит от его взаимодействия с кальциевым внутриклеточным рецептором — белком кальмодулином. Название белка отражает его функ. ию модулятора Са-зависимых процессов. Это кислый (изоэлектрическая точка при pH 3,0—4,3), термостабильный низкомолекулярный (М,. = 16,7 кД, 148 аминокислот) белок. Обладает высоким сродством к кальцию, связывая четыре иона Са + на 1 моль. Комплекс Са + — кальмодулин активирует многие ферментные системы, например протеинкиназы, фосфодиэстеразу, транспортную Са +-АТРазу, АТРазу динеина жгутиков, АТРазу актомиозина и др. С участием кальмодулина регулируется концентрация внутриклеточного кальция. Кальмодулин может связываться с различными мембранами в клетке и легко переходит в цитозоль, причем в присутствии Са + комплексы кальмодулина с другими белками более прочны, чем без Са +. Комплекс Са " — кальмодулин в клетках активирует деятельность сократительных белков, тормозит разборку микротрубочек, участвует в секреторных и многих других процессах. [c.248]

Известно, что эффект стероидных гормонов реализуется через генетический аппарат путем изменения экспрессии генов. Гормон после доставки с белками крови в клетку проникает (путем диффузии) через плазматическую мембрану и далее через ядерную мембрану и связывается с внутриядерным рецептором-белком. Комплекс стероид-белок затем связывается с регуляторной областью ДНК, с так называемыми гормончувствительны-ми элементами, способствуя транскрипции соответствующих структурных генов, индукции синтеза белка de novo (см. главу 14) и изменению метаболизма клетки в ответ на гормональный сигнал. [c.297]

Картина частично меняется при нсследовачии смешанных—несимметричных аминоэфиров. В данном случае можно сохранить высокую активность с увеличением продолжительности действия. Снижение активности при удлинении п разветвлении аминоспиртовой части молекулы, по-втдимому, объясняется изменением ионного взаимодействия между рецептором (белком) и препаратом, в то время как увеличение продолжительности действия может быть объяснено затруднением гидролиза аминоэфиров. хслинэстеразами. [c.96]

Вместе с возможным капсульным слоем на оболочку приходится 20% и более сухой массы клетки В оболочке имеются поры для транспорта питательных веществ (диаметр их от 0,001 до 0,01 мкм) и рецепторы (белки-порины) для фагов и бактериоцинов, а также места взаимодействия с антителами и комплементом В оболочках грамотрицательных бактерий содержатся токсические и аллергенные соединения [c.91]

Мы должны знать гораздо больше о том, как белки распознают специфические положения ДНК и как взаимодействуют с ними. Кроме того, нам хотелось бы выяснить, как пептиды взаимодействуют с рецепторами белков, поскольку такие взаимодействия приводят к физиологическим изменениям в организме. Например, в организме существует целый ряд пептидов, называемых эндорфи-нами, которые оказывают болеутолящее и успокаивающее действие. Понимание того, как связывание этих пептидов с белками на поверхности клеток приводит к большим изменениям в настроении и сознании, может стать новым шагом в раскрытии тайн работы мозга. [c.173]

Чем же обусловлено такое разнообразие в способности разных фагов одной семьи использовать разные рецепторы Оказалось, что в генах — аналогах гена 37 встречаются гомологичные участки, разбросанные по длине гена. Такой мозаичный характер распределения участков гомологии/негомологии позволяет предположить, что конкретная структура гена 37 фагов этой семьи возникает как следствие рекомбинации субмодулей в пределах гепа. У одного из Т-чет1П51х фагов в пределах гена 37 было очень мало областей, гомологичных соответствующим областям генов тина 37 других фагов, в том числе и в той части гена, которая кодирует распознавание хвостовыми фибриллами соответствующего рецептора — белка Отр А. Таким образом, разные родственные фаги могут использовать разные участки одного и того же белка в качестве рецепторов для адсорбции. Возможно, что СТ0Л11 выраженная для Т-четных фагов способность использовать разные по природе бактериальные рецепторы является особым приобретением, типичным именно для вирулентных фагов, причем именно для фагов с высоким уровнем автономности. [c.202]

Секретируемый опухолевыми клетками внеклеточный участок рецептора гормона роста с полным основанием можно отнести к категории ) -белков (см. гл. 3 и 5). Появление в жидкостях организма (а прн культивировании клеток in vitro — культуральной среде) внеклеточных участков рецепторных белков (/ -белки) трактуется как результат катаболического расщепления клеточных рецепторов (см. гл. 5). Кроме того, необходимо учитывать также возможность поступления в жидкости организма (в первую очередь в кровь) внеклеточных частей рецепторов (/ -белки), синтезируемых на матрицах, подобных тем, которые обнаружены в опухолевых клетках для внеклеточной части рецептора гормона роста. [c.75]

Находясь в постоянно изменяющемся микроокружеиии, клетки и системы клеток многоклеточного организма поддерживают постоянство своей внутренней среды и адаптируются к изменениям окружающей среды благодаря эффективным и специфическим регуляторным механизмам. Одним из важнейших механизмов является регуляция биосинтеза белка. Гомеостатический принцип регуляции биосинтеза белка предполагает функционирование системы обратной связи, т. е. участие новообразованного белка в подавле1 ии его биосинтеза. Когда речь идет о регуляции биосинтеза белков, продуцируемых клеткой во внешнюю среду, принцип обратной связи в его простейшем варианте должен включать в себя рецепцию клеткой секретированного ею белка и оценку его концентрации во внешней среде. Обе эти функции способны выполнять клеточные рецепторы белков, синтезируемых данной клеткой. Следовательно, элементами системы регуляции биосинтеза белка служат как этот белок, так и распознающие его клеточные рецепторы. [c.87]

Ранее в этой главе рассматривался вопрос о связи патологического процесса с накоплением в крови и других жидкостях организма изолированных внеклеточных частей рецепторов — / -белков. Их накопление при патологии несомпенно обусловлено нарастанием скорости катаболического распада мембранных белков поврежденных клеток за счет высвобождающихся во внешнюю среду клеточных протеиназ и активации циркулирующих протеолитических ферментов, например плазмина. С учетом уже приведенных данных модельных экспериментов закономерно заключить, что пул циркулирующих / -белков включает в себя изолированные внеклеточные участки как рецепторов, так и антирецепторов. Они образуют динамическую систему, состоящую нз комплексов соответствующих по специфичности фрагментов рецепторов и антнрецепторов, и тех же фрагментов в свободном состоянии. [c.96]

Анализ аминокислотных последовательностей рецепторов эстрогенов и глюкокортикоидов, установленных по данным о нуклеотидных последовательностях соответствующих кДНК, показал, что вблизи центра каждого рецептора находится высококонсервативный короткий участок (область С на рис. 8.48). По данным скрининга продуктов расщепления геномной ДНК при помощи олигонуклео-тидных зондов, синтезированных на основе этой консервативной последовательности, подобная область характерна для большого семейства генов, очевидно кодирующих другие рецепторы. Неудивительно, что с помощью тех же самых зондов были выделены кДНК еще некоторых рецепторов это указывает на важность данного домена для функционирования рецепторов. Белки, кодируемые некоторыми из этих кДНК, только предположительно можно отнести к рецепторам, поскольку их лиганды или HRE неизвестны. Отдельные гены рецепторов стероидов клонированы, частично секвенированы и отнесены к соответствующим хромосомам (рис. 8.48). [c.74]

Начало трансмембранной передачи сигнала в этой системе сходно с тем, что происходит в аденилатциклазной системе на стадиях 1, 2 и 3 (см. рис. 7.17) участвуют гормон, рецептор, белки С (но не те же, а несколько отличающиеся от белков С аденилатциклазной системы). Место аденилатциклазы в инозитолфосфатной системе занимает фосфолипаза С она активируется а-протомером белка С (рис. 7.19). Далее фосфолипаза С катализирует образование диацилглицерина и ИФ . [c.215]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология