Гидролиз отщепление аспарагиновой кислоты

Пептидные связи, образуемые серином и треонином, очень лабильны в кислой среде механизм специфического гидролиза этих связей обсуждается на стр. 128. Триптофан разрушается под действием кислот. Партридж и Дэвис 10], Блэкборн и Ли [И ], а также Грэннис [12] изучали другой пример специфического гидролиза, а именно преимущественное отщепление свободной аспарагиновой кислоты при кипячении белка с уксусной или щавелевой кислотой. В этих условиях отщепляется также свободная глутаминовая кислота, но значительно медленнее. Предполагают, что в достаточно разведенной кислоте кислотные группы этих аминокислот еще сохраняют отрицательный заряд и, притягивая водородные ионы, лабилизуют соседние пептидные связи. Путем повторной экстракции 0,25 М щавелевой кислотой при 100° в течение 1 час Партриджу и др. [13] удалось полностью перевести в раствор нерастворимый белок эластин в виде двух производных этого белка. Такой резуль- [c.118]

Asp (ЫНг-р) -соединения. Было высказано предположение, что легкость гидролитического отшепления остатка аспарагина обусловлена образованием в качестве промежуточного соединения соответствующего производного сукцинимида. Естественно ожидать, что вероятность образования аналогичного производного янтарного ангидрида значительно ниже, и это может объяснить большую устойчивость остатка аспарагиновой кислоты в Уа1 -ан-гиотензине II. С этой гипотезой, однако, не согласуется легкость гидролиза пептидной связи Qly-Arg в 01у -УаР-ангиотензине II, сравнимая со скоростью гидролитического отщепления остатка аспарагина в Азр(ЫН2-р) -Уа1 -ангиотензине II. [c.64]

Еще более трудным может оказаться выяснение структуры прочих белков. Учитывая возможное присутствие циклопептидов в белках [30], можно полагать, что потребуется разработка новых методов, с помощью которых можно будет осуществлять селективный гидролиз (разрыв) пептидной цепи или цикла. Такие процессы, повидимому, происходят при образовании плакальбумина из яичного альбумина (см. статью IV). Важное значение имеет также работа Партриджа и Девиса 116]. Авторы нашли, что при нагревании белков (например, инсулина, эдестина, яичного альбумина, желатины, овомукоида и овомуцина) с водным раствором уксусной или щавелевой кислот при 100° происходит первичный гидролиз с отщеплением одной лишь аспарагиновой кислоты. [c.256]

Однако на примере ряда ферментов, и рибонуклеазы в частности, было показано, что не бся молекула, а лишь некоторая ее часть (активный участок) ответственна за каталитическую активность. Так, Ричардс, используя фермент субтилнэи /, расщепил молекулу рибонуклеазы по связи между звеньями 20 и 21 (пептидная связь Ala — Ser), и при этом вторичная и третичная структуры удержали молекулу как целое. Сохранились и ферментативные свойства. Но при хроматографии на кислом ионообменнике короткий пептид из 20 аминокислотных остатков отделился от остальной части. Обе части молекулы были лишены ферментативной активности, однако прн сменгении их активность вновь возникала. У отделенной больпк й части белковой молекулы еще сохранилась способность связывать обычный для рибонуклеазы субстрат ферментативной реакции, но не расщеплять его. П])и гидролизе рибонуклеазы карбоксипептидазой и отщеплении с С-коица трех аминокислот — валина, серина и аланина активность рибонуклеазы не страдает. При гидролизе пепсином разрывается четвертая связь с С-конца и отщепляется кроме валина, серина и аланина еще н аспарагиновая кислота. Тогда остаток рибонуклеазы полностью теряет активность. Подобным же образом устанавливается существенность двух остатков His в положениях 12 и 119. Сказанное имеет целью дать понятие об исследовании структуры белка как фермента. [c.703]

Для увеличения скорости отщепления остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот карбоксипептидазой А рекомендуется проводить гидролиз при pH 4,7. [c.154]

Недавно Смит и др. (Smith et al., 1955) определили, что во всех кроличьих антителах против пневмококковых полисахаридов типа I, П1, VIII и XIV содержание аспарагиновой и глютаминовой кислот, глицина, аланина, лейцина, тирозина, гистамина, лизина, аргинина и триптофана было (в пределах ошибки опыта) одним и тем же. Некоторые отклонения в количествах других аминокислот, вероятно, связаны с различием глубины гидролиза молекулы антитела, скоростью отщепления и разделения аминокислот. [c.687]

Всякий кислотно-основной процесс протекает по крайней мере в два этапа — присоединение (или отщепление) протона, гидроксила или нуклеофила и обратный ему процесс, приводящий к появлению второго продукта гидролиза. При рассмотрении механизма действия ферментов встает вопрос о природе групп, являющихся донорами или акцепторами протона или нуклеофила. В лизоциме ими являются остатки аспарагиновой Asp 52 и глутаминовой Glu 35 кислот. [c.179]