Кофермент Ген, локализация

Примером регулирующего влияния субклеточных структур в клетке является гликолитическая система, основные компоненты которой размещены в различных клеточных пространствах. Коферменты и эффекторы находятся в субклеточных структурах, а ферменты — в цитоплазме. Обособленная локализация коферментов и апоферментов гликолиза в клетке дает предпосылки для тончайшей функциональной согласованности. Действие цикла обеспечивается механизмами, вызывающими перемещение коферментов гликолиза из митохондрий и ядра в гиалоплазму — гликолитическое пространство клетки. Одновременно через наружную плазматическую мембрану внутрь клетки поступают субстраты гликолиза и окисления, а также гормоны, управляющие активностью некоторых ферментов. Метаболиты, циркулирующие между митохондриями и гликолитическим пространством клетки, обеспечивают согласованную деятельность дыхательного и гликолитического фосфорилирования. [c.439]

Один из наиболее удивительных фактов, выявленных при изучении локализации ферментов внутри клетки, заключается в том, что все ферменты и коферменты многих важных метабо- [c.89]

Кислоты РС02Н, как насыщенные, так и ненасыщенные, превращаются в их гомологи КСНгСНгСОгН путем удлинения цепи в различных биохимических процессах через сходные промежуточные соединения (см. разд. 25.1.5.3, 25.1.5.4). При этом утилизируется ацетат (в основном при локализации процесса в митохондриях) или малонат (при локализации в микросомах) все промежуточные соединения участвуют в этом цикле в виде производных кофермента А. Вместо ацетата или малоната может быть использован пропаноат или метилмалонат возможно, что некоторые разветвленные жирные кислоты с несколькими метильными группами образуются именно этим путем (схема 22). [c.30]

Рис. 17-2. Биохимическая анатомия митохондрий. Указана локализация ферментов цикла лимонной кислоты, цепей переноса электронов, ферментов, катализирующих окислительное фосфорилирование, и внутреннего пула коферментов. Во внутренней мембране одной митохондрии печени может находиться свыше 10000 наборов цепей переноса электронов и АТР-синтетазных молекул. Число таких наборов тем больше, чем больще площадь поверхности внутренней мембраны. Митохондрии сердца с их многочисленными кристами содержат в 3 раза больше таких наборов, чем митохондрии печени. Внутренний пул коферментов и промежуточных продуктов функщю-нально изолирован от соответствующего пула цитоплазмы. Подробно структура митохондрий описана в гл. 2.

Число точек фосфорилирования и их локализация в цепи переноса электронов были установлены с помощью целого ряда прямых и косвенных методов. Прямые измерения обычно проводят с помощью полярографического метода, определяя поглощение кислорода, или же используют изотопную метку (Р ), или, наконец, определяют образование АТФ или убыль АДФ с помощью ферментативных методов. Сравнение полученных при этом значений для отношения Р/0 показало, что для истинного фосфорилирования, обусловленного реакциями в дыхательной цепи, отношение Р/0 равняется 3 (окисление восстановленного НАД и субстратов НАД-дегидрогеназы) и 2 (для субстратов флавиновых ферментов, например для сукцината). Поскольку стадии, следующие за реакциями, которые протекают с участием флавопротеидов, для всех субстратов одинаковы, одна из точек фосфорилирования должна быть локализована в пределах комплекса I. Оставшиеся две точки, таким образом, должны быть расположены на коротком отрезке цепи между коферментом Q (цитохром Ъ) и Ог- Одна из них (точка 2), вероятно, локализована между коферментом Q и цитохромом (или с), т. е. в пределах комплекса III. Такое заключение подтверждается тем, что в системе, в которой цитохромоксидаза блокирована с помощью H N, для окисления восстановленного НАД или В- 3-оксибутирата при добавлении цитохрома с величина Р/2о (то же, что и Р/0) оказывается равной 2. О локализации третьей точки фосфорилирования в области цитохромоксидазы можно судить по результатам только что описанных экспериментов, а также исходя из того факта, что окисление аскорбиновой кислоты — переносчика, способного отдавать электроны только цитохрому с,— в присутствии тетраметил-га-фениленди-амина (ТМФД) характеризуется отношением Р/0, равным единице. Ни скорость, ни стехиометрия этой реакции не изменяются в присутствии антимицина А. В основном к тем же выводам пришли Чанс и Уильямс, исходя из своих экспериментов с использованием ингибиторов (см. стр. 392). Когда к интактным митохондриям добавляют субстрат и Фн, наблюдается явление, получившее название дыхательного контроля] при этом в отсутствие АДФ скорость дыхания становится очень низкой (так называемое состояние 4). После добавления АДФ система возвращается в состояние 3. [c.394]

Применение других подходов к проблеме локализации пунктов запасания энергии в дыхательной цепи дало по существу те же результаты. Например, многие исследователи обнаруживали, что отношение Р О, т. е. отношение количества фосфора, включенного в АТФ, к количеству поглощенного митохондриями кислорода, варьирует в зависимости от использованного субстрата окисления. Так, при окислении митохондриями а-кетоглутарата предельное значение отношения Р О составляет 4, а при добавлении динитрофенола это отношение надает до 1. Фосфорилирование, нечувствительное к действию динитрофенола, имеет место при превращении а-кетоглутарата в сукцинил-кофермент А. Это не окислительное, а так называемое субстратное фосфорилирование. Чувствительное к динитрофенолу фосфорилирование, когда субстратом служит глутамат, дает предельное отношение Р О, равное 3. При окислении сукцината отношение Р О достигает 2, а нри введении искусственного донора электронов (аскорбата) предельное отношение Р О составляет 1. Эти данные опять-таки указывают на то, что пункты фосфорилирования располагаются между пиридиннуклеотидом и флавопроте идом, между цитохромами 6 и с и между цитохромом с и цитохромоксидазой. [c.68]

Глутаматдегидрогеназа локализуется главным образом или исключительно в митохондриях клеток высших растений. Однако этот фермент легко освобождается из изолированных митохондрий и может быть полностью переведен в раствор путем обработки детергентами. Локализация фермента в митохондриях свидетельствует о том, что глутаматдегидрогеназа тесно связана с ферментами, катализирующими реакции цикла трикарбоновых кислот, ответственные за образование как а-кетоглутарата, так и восстановленных пиридиннуклеотидных коферментов. Поэтому в митохондриях создаются благоприятные условия для прямой реакции , ведущей к синтезу глутаминовой кислоты. [c.208]

Локализация процесса Исходный субстрат Переносчик субстрата через митохондриальную мембрану Коферменты окислительно-восстановительных реакций Источник присоединяемого фрагмента ипи отщеппяемый фрагмент [c.189]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология