Цепь дыхательная и далее

Электроны от окисляемых субстратов поступают в дыхательную цепь и далее через систему переносчиков передаются на О2, служащий обязательным конечным акцептором электронов. Электронный транспорт приводит к генерированию АДн+- [c.401]

Водород, отнятый дегидрогеназами в цикле, передается в дыхательную цепь и далее кислороду. При этом на каждые два атома водорода синтезируются три молекулы АТФ. Образование АТФ одновременно с процессом окисления с участием кИслорода называется окислительным фосфорилированием. [c.64]

Гидрогеназы, имеющие различную локализацию, вероятно, выполняют в клетке разные функции. Связанный с мембранами фермент не способен восстанавливать НАД" , передает электроны непосредственно в дыхательную цепь на уровне флавопротеинов, хинонов или цитохрома Ь и, таким образом, имеет отношение только к энергетическим процессам. Растворимая гидрогеназа переносит электроны на молекулы НАД" , которые участвуют далее в различных биосинтетических реакциях. [c.386]

Далее, от лимонной кислоты поочередно отщепляются две молекулы СО2 и четыре пары атомов водорода и вновь образуется ЩУК (в связи с этим рассматриваемый процесс назьшается циклом). Отщепленный водород по дыхательной цепи передается на молекулярный кислород с образованием воды. Перенос каждой пары атомов водорода на кислород сопровождается синтезом трех молекул АТФ. Всего при окислении одной молекулы ацетилкофермента А синтезируется 12 молекул АТФ. [c.52]

Большинство переносчиков электронов, входящих в состав дыхательной цепи, поглощают свет, и их окисление или восстановление сопровождается изменением цвета. Обычно спектр поглощения и реакционноспособность каждого переносчика достаточно характерны, что позволяет даже в неочищенном экстракте прослеживать изменения его состояний с помощью спектроскопии. Это дало возможность выделить такие переносчики задолго до того, как стала понятна их истинная функция. Папример, цитохромы были открыты в 1925 г. как соединения, которые быстро окисляются и восстанавливаются у таких различных организмов, как дрожжи, бактерии и насекомые. Наблюдая клетки и ткани с помощью спектроскопа, удалось идентифицировать три типа [c.450]

Далее было высказано предположение [284, 285], что каждый существующий вид дышащих бактерий произошел от того или иного вида фотосинтезирующих бактерий. Эту гипотезу можно назвать гипотезой облигатной конверсии . Не слишком трудно себе представить, что такой переход мог происходить неоднократно и параллельно от многих фотосинтезирующих ко многим дышащим видам, раз при этом требовалось всего лишь переключить существующие механизмы с фотосинтеза на дыхание. Эта гипотеза объясняет удивительное разнообразие отдельных деталей в устройстве дыхательной цепи у разных бактерий. Она объясняет также гибкость дыхания. Один и тот же организм может в разных условиях использовать для бактериального дыхания разные пути, что, по-видимому, справедливо и в отношении бактериального фотосинтеза (S, ). И здесь разнообразие, по всей вероятности, имеет адаптивную ценность 14, В). [c.147]

Как уже говорилось, большая часть энергии, высвобождаемой при транспорте электронов, используется компонентами дыхательной цепи для создания потока протонов (Н" ) в направлении из матрикса в межмембранное пространство и далее за пределы митохондрии. Это приводит к двум следствиям [c.19]

Какой же тип бактерий дал начало митохондриям Расшифровка полной аминокислотной последовательности и трехмерный рентгеноструктурный анализ цитохромов из различных бактерий выявили близкое сходство этих белков между собой и с цитохромом с дыхательной цепи митохондрий растительных и животных клеток. На основании этих и других биохимических данных бьшо предложено эволюционное древо, изображенное на рис. 9-58. По-видимому, митохондрии произошли от особого рода пурпурных фотосинтезирующих бактерий, которые утратили способность к фотосинтезу и сохранили только дыхательную цепь (разд. 9.4.3). [c.68]

Электроны от окисляемых субстратов поступают на НАД+ и далее через систему переносчиков дыхательной цепи передаются на Ог, служащий обязательным конечным акцепт( ом электронов. Электронный транспорт приводит к генерированию Др.н+. [c.360]

Альтернативные гипотезы о механизме транслокации протонов при работе дыхательной цепи были представлены на рис. 4.10 в связи с вопросом о стехиометрии Н+/2е . Прямой механизм петель в дыхательной цепи, предложенный Митчеллом, включает ряд определенных экспериментально проверяемых предсказаний. Согласно модели петель, выброс протонов происходит в результате переноса электронов от переносчика Н-атомов (Н++е ) к чисто электронному переносчику, при котором протоны освобождаются на наружной поверхности мембраны. Далее электроны переносятся от чисто электронного переносчика к следующему переносчику Н-атомов, н это сопровождается захватом протонов из матрикса (рис. 4.10). Отсюда следует, что в цепи должна соблюдаться строгая стехиометрия 2И+/2е на петлю (разд. 4.3), в линейной последовательности переносчиков должны правильно чередоваться переносчики двух типов, а их расположение в мембране должно соответствовать наблюдаемому направлению переноса протонов. Напротив, модель конформационных помп значительно менее определенна и может быть использована для объяснения практически любых экспериментальных данных. [c.113]

В зависимости от окислительно-восстановительного состояния ткани дальнейший процесс может идти по одному из двух путей. В анаэробных условиях реокисление NADH путем переноса восстановительных эквивалентов на дыхательную цепь и далее на кислород происходить не может. Поэтому NADH восстанавливает пируват в лактат, эта реакция катализируется лактатдегидрогеназой. Описано несколько ИЗОЗИМОВ этого фермента, определение их имеет клиническое значение. [c.185]

С процессом гидроксилирования. В клеточной системе этот эффект воспроизводится необязательно, хотя он и был показан для срезов, гепатоцитов и перфузируемой печени [414—416, 493, 498, 546]. Однако эта стимуляция очень незначительна и может не быть выявлена вовсе, особенно если она проходила на фоне неиндуцированной системы микросомального окисления [6, 116, 117, 497]. Более того, возможно даже подавление исходного дыхания в случае, когда концентрации субстратов монооксигеназной реакции были высокими, и в связи с этим могло произойти, их взаимодействие с гидрофобным НАД-зави-симым участком дыхательной цепи (см. далее) [67, 116, 117]. Однако стимулирующий дыхание эффект становится очевидным на фоне предварительно заингибированной дыхательной цепи митохондрий. В этом случае амидопирин (или другой субстрат микросомального окисления) дает, как правило, небольшое, но достоверное увеличение потребления кислорода (рис. 33), сопровождаемое увеличением степени восстановленности цитохрома Р-450. Величина стимулированного дыхания, по данным разных авторов, составляет в этом случае до 10% [116, 117, 509, 546]. [c.135]

Рис. 9.7. Упрощенная схема дыхательной цепи. Водород переходит от восстановленного НАД к ФАД. Далее атомы водорода расщепляются на ионы водорода (Н ) и электроны. Электроны передаются от восстановленного ФАД железу (Ре), меди (Си) и, наконец, кислороду, где они соединяются с ионами водорода, образуя воду. (Присоединение электрона есть восстановление, а его утрата — окисление разд. 9.3.2.) Железо входит в состав гемо-группы белка, называемого цитохромом. Подобно гемоглобину, другому железосодержащему белку, цитохром окрашен (врозовый цвет). Медь входит в состав группы белков, носящих собирательное название цитохромоксидазы. Цитохромы переносят не водород, а электроны.

Восстановленные формы этих кофакторов способны транспортировать водород и электроны к дыхательной цепи митохондрий или иных энергосопрягающих мембран (см. далее). [c.309]

Электроны от NH20H поступают в дыхательную цепь на уровне цитохрома с и далее на терминальную оксидазу. Их транспорт сопровождается переносом 2 протонов через мембраргу, приводящим к созданию протонного градиента и синтезу АТФ. Гидроксиламин в этой реакции, вероятно, остается связанным с ферментом. [c.382]

В гл. IV мы показали на двух примерах (см. стр. 148), что с помощью сефадекса G-25 можно определить число центров связывания в молекуле фермента, или сродство ферментов к различным реагентам, а также изучить влияние кофакторов на фермент (см. стр. 142). Аналогичным образом, измеряя способность к связыванию восстановленного ДПН, удалось найти эквивалентный вес семи дегидрогеназ (30 000— 40000) [20]. Иногда образуются стабильные комплексы фермента с реагентом, как, например, при действии свободной от цинка карбоксипептидазы на пептидный субстрат [21]. Этот комплекс, который с помощью гель-хроматографии можно отделить от избытка субстрата, уже не активируется ионами цинка. Очистка гель-фильтрацией на сефадексе G-50 является стандартным приемом при определении металла в карбоксипепти-дазе [22]. Лизоцим образует нерастворимый комплекс с продуктом, получающимся при действии этого фермента на- определенный гликопептид. Растворение этого комплекса (в растворе Na l) и последующий анализ с помощью гель-хроматографии на сефадексе (j-75, а затем на G-25 дает информацию о кинетике ферментативной реакции [23]. При добавлении цито-хромоксидазы к избытку цитохрома с и последующем разделении на сефадексе G-200 в некоторых случаях получают высокомолекулярную фракцию, содержащую эквимолярные количества обоих ферментов эта фракция есть по сути не что иное, как часть дыхательной цепи [24]. В некоторые ферменты цикла лимонной кислоты, для которых кофактором служит биотин, удалось ввести метку (С Ог) в результате реакции с соответствующими субстратами с последующей очисткой на сефадексе G-50 это дало возможность после деградации под действием проназы [c.214]

Первый метод основан на определении вре.меннбй последовательности, в которой реагируют компоненты этой цепи. Можно определить последовательность реакций восстановления в преимущественно окисленной дыхательной цепи или, наоборот, последовательность реакций окисления в преимущественно восстановленной цепи. Для митохондрий животных Чанс и Уильямс [9] приводят следующую последовательность реакций восстановления вначале восстанавливаются пиридиннуклеотиды, далее флавопротеиды, затем цитохромы Ь, Сь с, а и а - Реакции окисления преимущественно восстановленной цепи осуществляются в противоположной последовательности. Так, цитохром Оз окисляется первым, а затем окисляются цитохромы а, с, Сь Ь, флавопротеиды и, наконец, пиридиннуклеотиды. [c.226]

От всех NAD-зависимых реакций дегидрирования восстановительные эквиваленты переходят к митохондриальной NADH-дегидрогеназе, содержащей в качестве простетической группы FMN. Затем через ряд железо-серных центров они передаются на убихинон, который передает электроны цитохрому Ъ. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы j и с, а затем на цитохром аа , (цитохромоксидазу), которая содержит медь. Цитохромоксидаза передает электроны на О2. Для того чтобы полностью восстановить Oj с образованием двух молекул HjO, требуются четыре электрона и четыре иона Н. Перенос электронов блокируется в определенных точках ротеноном, антимицином А и цианидом. Процесс переноса электронов сопровождается значительным снижением свободной энергии. В трех участках дыхательной цепи происходит запасание энергии в результате синтеза АТР из ADP и Р . Окислительное фосфорилирование и перенос электронов можно разобщить, воспользовавшись для этого разобщающими агентами или ионофорами, такими, как валиномицин. Для того чтобы могло происходить окислительное фосфорилирование, внутренняя митохондриальная мембрана должна сохранять свою целостность и должна быть непроницаемой для ионов Н и некоторых других ионов. Перенос электронов сопровождается выталкиванием ионов Н из митохондрий. Согласно хемиосмотической гипотезе (одной из трех гипотез, предложенных для объяснения механизма окислительного фосфорилирования), перенос электронов создает между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны градиент концентрации ионов Н , при котором их концентрация снаружи выше, чем внутри. Предполагается, что именно этот градиент служит движущей силой синтеза АТР, когда ионы Н, возвращающиеся из цитозоля в матрикс, проходят через [c.545]

В результате этих реакций образуются две молекулы NADH, которые служат донорами восстановительных эквивалентов для дыхательной цепи митохондрий. В ходе последующего переноса электронов к кислороду из ADP и Р образуется 2(3) = 6 молекул АТР. Образовавщийся из этанола ацетат далее активируется в печени короткоцепочечной ацил-СоА-синтетазой, в результате чего образуется ацетил-СоА. [c.822]

Никотинамидпуклеотидные ферменты катализируют перенос двух вос-станавительных эквивалентов от субстрата к коферменту, который, как правило, представляет собой легко диссоциирующий переносчик. Именно этим обусловлена их роль катализаторов начальной реакции в цепи переноса электронов — реакции дегидрирования субстрата. Образовавшийся в результате восстановленный кофермент способен далее взаимодействовать с активным центром другого фермента при этом ои лгожет быть использован либо для восстановления второго субстрата, либо в процессах восстановления, необходимых для протекания биосинтетических процессов, либо, наконец, он может быть окислен дыхательной цепью, что сопровождается превращением. АДФ в АТФ. [c.373]

Реакции (XV.24, а и б) и реакции (XV.25, а и б) различаются между собой. Первые приводят к непосредственному включению неорганического, фосфата в один из продуктов окислительно-восстановительной реакции. В то же время в реакциях (XV. 25) окисление приводит к образованию реакционноспособного промежуточного соединения — сукцинил-КоА, пе содержащего ни Фн, ни АДФ далее из сукцинил-КоА посредством ряда реакций замещения получается ГТФ (эквивалент АТФ). Поэтому было предложено два механизма фосфорилирования, сопряженного с реакциями дыхательной цепи. Согласно первому механизму, при этом используется какое-то нефос-форилированное промежуточное соединение (аналогия с реакциями XV. 25) согласно второму механизму, нефосфорилированное соединение не используется (аналогия с реакциями XV. 24) [c.396]

Применение других подходов к проблеме локализации пунктов запасания энергии в дыхательной цепи дало по существу те же результаты. Например, многие исследователи обнаруживали, что отношение Р О, т. е. отношение количества фосфора, включенного в АТФ, к количеству поглощенного митохондриями кислорода, варьирует в зависимости от использованного субстрата окисления. Так, при окислении митохондриями а-кетоглутарата предельное значение отношения Р О составляет 4, а при добавлении динитрофенола это отношение надает до 1. Фосфорилирование, нечувствительное к действию динитрофенола, имеет место при превращении а-кетоглутарата в сукцинил-кофермент А. Это не окислительное, а так называемое субстратное фосфорилирование. Чувствительное к динитрофенолу фосфорилирование, когда субстратом служит глутамат, дает предельное отношение Р О, равное 3. При окислении сукцината отношение Р О достигает 2, а нри введении искусственного донора электронов (аскорбата) предельное отношение Р О составляет 1. Эти данные опять-таки указывают на то, что пункты фосфорилирования располагаются между пиридиннуклеотидом и флавопроте идом, между цитохромами 6 и с и между цитохромом с и цитохромоксидазой. [c.68]

Последовательное повторение этого цикла реакций приводит к полному распаду жирных кислот с четным числом атомов углерода до ацетил-КоА. В результате этого процесса образуются ацетил-КоА, ФАДНг и НАДН. Далее ацетил-КоА вступает в цикл Кребса, а восстановленные коферменты — в дыхательную цепь. [c.430]

Какой же тип бактерий дал начало митохондриям Расшифровка полной аминокислотной последовательности и трехмерный рентгеноструктурный анализ цитохромов типа с из различных бактерий выявили близкое сходство этих белков между собой и с цитохромом с дыхательной цепи митохондрий растительных и животных клеток. На основе этих и других биохимических данных было предложено эволюционное древо, изображенное на рис. 7-62. Но-видимому, митохондрии произошли 01 особого рода пурпурных фотосинтезирующих бактерий, которые утратили способность к фотосинтезу и сохранили только дыхательную цепь. Однако до сих пор не ясно, все ли митохондрии (так же как и хлоропласты) возникли в результате одного единственного случая эндосимбиоза. Хотя митохондрии простейших имеют отчетливо выраженные прокариотические свойства, некоторые из них достаточно отличаются от митохондрий растительных и животных клеток, чтобы можно было предположить их независимое происхождение. [c.500]

Литотрофные бактерии, как и органотрофные, по-видимому, освоили окислительное фосфорилирование независимо от сине-зеленых водорослей. Вполне вероятно, что и здесь цепи переноса электронов, существовавшие у фотосинтезирующих предков, были превращены в дыхательные цепи, т. е. здесь приложима гипотеза конверсии 14, Д). Следовательно, окрашенные Thiorhoda ea дали начало бесцветным серобактериям. Водородные бактерии тоже можно произвести непосредственно от фотосинтезирующих, которые подобным же образом использовали свободный водород, хотя другие роды могли произойти от аэробных органотрофов. [c.158]

Па рис. 2 показана упрощенная схема расположения переносчиков электронов в дыхательной цепи. Первым субстратом ЦЭТ является ПАДП, с которого электроны переходят на ФМП и далее через несколько железосерных центров переносятся на убихинон и цитохромы Ъ. Затем через цепь цитохромов электроны переносятся на кислород. [c.9]

Денитрификаторы - факультативные аэробы и анаэробы. В анаэробных (аноксигенных) условиях или при ограниченном доступе кислорода денитрификация протекает интенсивнее. В этом случае акцептором электронов служат нитраты. В аэробных условиях денитрификация протекает медленно, так как акцептором электронов являются не только нитраты, но и кислород воздуха. Кислород ингибирует активность ферментов, участвующих в диссимиляционном восстановлении нитратов. Это вызвано тем, что в результате денитрификации выделяется энергии на 30% меньше, чем при аэробном дыхании, поэтому в присутствии кислорода в среде денитрификация угнетается. В анаэробных условиях у большинства денитрифицирующих бактерий продолжает функционировать дыхательная цепь, синтезируются цитохромы и связанные с мембранами ферментные системы, которые восстанавливают нитраты до нитритов и далее до молекулярного азота. При аэробном дыхании (акцептор электронов кислород) функционирует полная электронтранспортная цепь, при анаэробном (акцептор электронов нитрат) - укороченная. [c.439]

Из оч1пценных препаратов внутренних митохондриальных мембран были выделены различные белки, составляющие дыхательную цепь. Для разрущения мембран использовали относительно мягкие ионные детергенты, позволяющие избирательно солюбилизировать отдельные компоненты (рис. 9-30). В конечном итоге это дало возможность идентифицировать в дыхательной цепи на пути от NADH до кислорода три главных ферментных комплекса, связанных с мембраной [c.29]

Восстановленный NADH в дыхательной цепи в свою очередь окисляется металлофлавопротеином NADH-дегидрогеназой. Этот фермент содержит FeS и FMN и прочно связан с дыхательной цепью. Кофермент Q служит коллектором восстановительных эквивалентов, которые поставляются рядом субстратов через флавопротеиновые дегидрогеназы в дыхательную цепь. К числу этих субстратов относятся сукцинат, холин, глицерол-З-фосфат, саркозин, диметилглицин и ацил-СоА (рис. 13.3). Флавиновым компонентом этих дегидрогеназ является, по-видимому, FAD. Поток электронов от кофермента Q далее идет через ряд цитохромов к молекулярному кислороду (рис. 13.3). Цитохромы выстроены в порядке возрастания окислительно-вос- [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология