Глутаматдегидрогеназа

Рис. 12.4. Центральная роль трансаминаз L-аминокислот и глутаматдегидрогеназы в биосинтезе и распаде аминокислот в тканях животных.

Показано, что ряд дегидрогеназ использует только НАД и НАДФ (соответственно малатдегидрогеназа и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа), другие могут катализировать окислительно-восстановительные реакции в присутствии любого из них (например, глутаматдегидрогеназа см. главу 12). В процессе биологического окисления НАД и НАДФ выполняют роль промежуточных переносчиков электронов и протонов между окисляемым субстратом и флавиновыми ферментами (молекулярные механизмы участия пиридиновых нуклеотидов в этом процессе подробно рассматриваются в главе 9). [c.226]

Обратимость действия глутаматдегидрогеназы означает, что избыток глутамата может легко превратиться обратно в а-кетоглутарат. Кето-глутарат может распадаться до сукцинил-СоА и далее путем р-окисле-ния — до малата, пирувата и ацетил-СоА. Последний может снова включиться в цикл трикарбоновых кислот и окислиться до СО2 [c.101]

При изучении кинетики равновесного связывания NAD-H с глутаматдегидрогеназой методом температурного скачка были [c.201]

Образование глута(мата в результате восстановительного аминиро-вания представляет собой основной путь включения азота в состав аминогрупп, однако вполне возможно, что существуют другие пути. Так, например, высказывалось предположение, чТо у растений происходит прямое аминирование пирувата и других а-оксокислот в ходе реакций, аналогичных реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой [17а]. Известен бактериальный фермент, который катализирует обратимое присоединение аммиака к фумарату с образованием аспартата (гл. 7, разд. 3,6, г). [c.89]

Рис. 104. Определение элементарных констант скоростей связывания NAD-H с глутаматдегидрогеназой с помощью релаксационного метода при вариации начальных концентраций реагентов

Таким образом, трансаминазы катализируют опосредованное через глутаматдегидрогеназу дезаминирование природных аминокислот (черные стрелки) и биосинтез аминокислот (красные стрелки). В более упрощенной форме роль этих ключевых ферментов азотистого обмена представлена на рис. 12.4. [c.438]

Ряд фактов действительно свидетельствует о конформационных превращениях ферментов при их взаимодействиях с субстратами. В присутствии субстратов некоторые ферменты становятся более жесткими, другие, напротив, более лабильными — легче денатурируются при нагревании. Субстраты индуцируют диссоциацию глутаматдегидрогеназы и гексокиназы на субъединицы. Под действием субстрата изменяется реакционная способность аминокислотных остатков фермента. Спектр поглощения химотрипсина меняется при его взаимодействии с субстратом и эти изменения могут быть интерпретированы как вызванные изменением конформации. Изменения конформаций проявляются и в спектрах люминесценции как ароматических аминокислотных остатков, так и сорбированных на белке красителей. Методами спектрополяриметрии установлены изменения а-спирально-сти,. возникающие при взаимодействиях ферментов с субстратами, коферментами и другими лигандами. Сведения о конформационных изменениях в ФСК дают также спектры ЭПР ферментов, содержащих парамагнитные метки, спектры ЯМР и т. д. [c.190]

Ключевым ферментом дезаминирования многих аминокислот является глутаматдегидрогеназа (ГДГ), дезаминирующая Ь-глутаминовую кислоту при [c.373]

Глутаматдегидрогеназа является одним из наиболее изученных ферментов белкового обмена. Это олигомерный фермент (молекулярная масса 312 kDa), состоящий из шести субъединиц (каждая из которых имеет молекулярную массу около 52 kDa). Он вьшолняет важную регуляторную функцию не только в аминокислотном, но и энергетическом обмене. По аллостерическому механизму ГДГ ингибируется АТФ и ГТФ и активируется АДФ и ГДФ, увеличение содержания которых свидетельствует о необходимости окислительного фосфорилирования (синтеза АТФ). [c.374]

Цинк участвует также в процессах окисления глутаминовой кислоты (в составе глутаматдегидрогеназы) в реакциях окисления этанола (в алкогольде-гидрогеназе, в расщеплении фруктозодифосфата, в альдолазе) и др. [c.362]

Восстановление п-глюконолактона с помощью NADDa и фермента бычьей печени дает исключительно немеченую о-глюкозу и NAD(D)+. Также ь-глутаматдегидрогеназа печени катализирует окисление L-глутаминовой кислоты в соответствующую иминокислоту (далее гидролизуемую до 2-оксоглутаровой кислоты), используя для присоединения иона водорода В-поверхность NAD+ [c.347]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

В печени, где осуществляется О. ц., происходит окислит, дезаминирование глутаминовой к-ты с образованием КН , к-рое катализируется глутаматдегидрогеназой [c.409]

А.Е. Браунштейном трансреаминированием. Сущность его сводится к восстановительному аминированию а-кетоглутаровой кислоты с образованием глутаминовой кислоты (реакцию катализирует БАДФ-зависимая глутаматдегидрогеназа, работающая в режиме синтеза) и к последующему трансаминированию глутамата с любой а-кетокислотой. В результате образуется Е-аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте, и вновь освобождается а-кетоглутаровая кислота, которая может акцептировать новую молекулу аммиака. Роль реакций трансаминирования как в дезаминировании, так и в биосинтезе аминокислот может быть представлена в виде схемы [c.438]

Помимо своей функции кофермента, PLP выступает в роли специфического ингибитора и, возможно, аллостерического эффектора в отношении ряда ферментов различных классов (к ним относятся, например, альдолаза, глутаматдегидрогеназа и гексокиназа). PLP избирательно связывается также со многими другими бедками [45]. [c.222]

Ферменты, которые обнаруживаются в норме в плазме или сыворотке крови, условно можно разделить на 3 группы секреторные, индикаторные и экскреторные. Секреторные ферменты, синтезируясь в печени, в норме выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль. Типичными представителями данной группы являются ферменты, участвующие в процессе свертывания крови, и сывороточная холинэстераза. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функцгп . Один из них находится главным образом в цитозоле клетки (ЛДГ, альдолаза), другие —в митохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи —в лизосомах ( 3-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т.д. Большая часть индикаторных ферментов в сыворотке крови определяется в норме лишь в следовых количествах. При пораженгп тех или иных тканей ферменты из клеток вымываются в кровь их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей. [c.579]

Глутаматдегидрогеназа животных тканей является одним из наиболее изученных ферментов азотистого обмена. Это олигомерный фермент (мол. масса 312000), состоящий из 6 субъединиц (мол. масса каждой около 52000) и проявляющий свою основную активность только в мультимерной форме. При диссоциации этой молекулы на субъединицы, наступающей легко в присутствии НАДН, ГТФ и некоторых стероидных гормонов, фермент теряет свою главную глутаматдегидрогеназную функцию, но приобретает способность дезаминировать ряд других аминокислот. Это свидетельствует об аллостерической природе глутаматдегидрогеназы, действующей как регуляторный фермент в аминокислотном обмене. [c.434]

Согласно гипотезе, получившей экспериментальное подтверждение, все или почти все природные аминокислоты (исключение составляет метионин) сначала реагируют с а-кетоглутаровой кислотой в реакции трансаминирования с образованием глутаминовой кислоты и соответствующей кетокислоты. Образовавшаяся глутаминовая кислота затем подвергается непосредственному окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогеназы. Схематически механизм трансдезаминирования можно представить в следующем виде [c.437]

В корковом веществе почки ярко выражен аэробный тип обмена веществ. В мозговом веществе преобладают анаэробные процессы. Почка относится к органам, наиболее богатым ферментами. Большинство этих ферментов встречается и в других органах. Так, ЛДГ, АсАТ, АлАт, глутаматдегидрогеназа широко представлены как в почках, так и в других тканях. Вместе с тем имеются ферменты, которые в значительной степени специфичны для почечной ткани. К таким ферментам прежде всего относится глицин-амидинотроансфераза (трансамидиназа). Данный фермент содержится в тканях почек и поджелудочной железы и практически отсутствует в других тканях. Глицин-амидинотрансфераза осуществляет перенос амидиновой группы с L-аргинина на глицин с образованием L-орнитина и гликоциамина [c.615]

Значительное количество ферментов в мозговой ткани находится в нескольких молекулярных формах (изоферменты) ЛДГ, альдолаза, креатинкиназа, гексокиназа, малатдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа, холинэстераза, кислая фосфатаза, моноаминоксидаза и др. [c.630]

К ферментам, образующим форму В НАД, относятся алкогольдегидрогеназа, и О-лактатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа и др. форму В НАД — глюкозодегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа, НАД-Н-цитохром-с-редуктаза и др. [259]. [c.317]

Все разнообразные обратимые окислительно-восстановительные реакции субстратов осуществляются почти исключительно при участии двух кофакторов — НАД и НАДФ. Высокая специфичность фермента к субстрату обусловливается почти исключительно структурой бе,тка —последовательностью соединения -аминокислот и их пространственного расположения. Молекулярная масса ферментов составляет от 84 ООО для алкогольдегидрогеназы из печени до 1 000 000 для глутаматдегидрогеназы из митохондрий печени быка. [c.317]

Матрикс содержит ферменты цикла трикарбоновых кислот, р-окисления жирных кислот, синтеза мочевины, аспартатаминотрансферазу, глутаматде-гидрогеназу, фосфоенолпируваткарбоксикиназу и др. Определение активности глутаматдегидрогеназы и малатдегидрогеназы часто используют для идентификации матрикса митохондрий. [c.198]

Наиболее важной в метаболизме аминокислот в целом и широко распространенной является дегидрогеназа, катализирующая окислительное дезаминирование L-глутаминовой кислоты и содержащая в качестве кофермента НАД либо НАДФ" , глутаматдегидрогеназа (ГДГ). [c.372]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.89 , c.181 , c.222 , c.246 , c.470 ]

Биохимия (2004) -- [ c.374 , c.385 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.117 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.301 , c.302 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.399 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.75 , c.76 , c.77 , c.78 , c.79 , c.80 , c.81 , c.82 , c.83 , c.84 , c.85 , c.86 , c.87 , c.88 , c.89 , c.90 , c.91 , c.92 , c.93 , c.94 , c.95 , c.96 , c.97 , c.98 , c.99 , c.100 , c.101 , c.102 , c.103 , c.104 , c.105 , c.106 , c.107 , c.108 , c.109 , c.110 , c.111 , c.112 , c.113 , c.114 , c.115 , c.116 , c.117 , c.118 , c.119 , c.120 , c.121 , c.122 , c.123 , c.124 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.399 , c.400 , c.401 , c.426 , c.428 , c.430 , c.433 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.253 , c.431 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.262 , c.366 , c.432 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.208 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.176 ]

Микробиология (2006) -- [ c.221 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.243 , c.279 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.71 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.4 , c.337 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.300 , c.309 , c.315 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.300 , c.309 , c.315 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.43 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.285 , c.287 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.76 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.108 , c.114 , c.144 , c.145 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.241 , c.295 , c.337 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.231 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.20 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.122 , c.126 , c.437 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.100 , c.266 ]

Фотосинтез С3- и С4- растений Механизмы и регуляция (1986) -- [ c.388 , c.573 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.163 , c.347 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.74 , c.336 , c.348 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.160 , c.169 , c.232 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология