Пролин расщепление рацемата

Такой принцип расщепления рацематов—лигандообменная хроматография— впервые был применен с использованием полистирольного сорбента, ковалентно связанного с остатками оптически активной природной аминокислоты Ь-пролина. Сорбент прочно координировал двухвалентную медь, оставляя в ее основной координационной плоскости две вакантные позиции для связывания подвижного лиганда молекулы L- или -аминокислоты. Оказалось, что остаток Ь-пролина проявляет настолько высокое сродство к О-изомерам аминокислот, что последние пришлось даже вымывать из колонки раствором аммиака, который, координируясь с ионами меди, вытеснял подвижный лиганд из сорбционного комплекса, в то время как Ь-изомеры десорбировались водой. [c.82]

Расщепление рацематов а-аминокислот и миндальной кислоты лигандной хроматографией на колонках (диаметр 9 мм, длина 420 мм с сорбентами на основе -пролина (I) и -оксипролина (П), скорость элюирования 10 мл час 163] [c.31]

Вместо полистирольного полимера в качестве основы для создания адсорбента использовали и силикагель (94), к которому ковалентно привязан остаток пролина или гидроксипролина. На таком хираль-ном адсорбенте через комплексы с медью также расщепляли рацематы аминокислот. Сходный метод описан в работе [67], где расщепление проведено в варианте тонкослойной хроматографии на стандартных пластинках, пропитанных медным комплексом Л/.Л/ -ди-н-пропил- -ала-нина. [c.65]

Лигандообменная хроматография предъявляет высокие требования к геометрии сорбируемых соединений, являясь уникальным методом разделения изомеров. Одним из перспективных направлений этого варианта хроматографического анализа является возможность расщепления и разделения рацематов органических соединений. Первыми в этом направлении стали работы по разделению оптически активных аминокислот с использованием полистирольного сорбента, ковалентно связанного с оптически активной природной аминокислотой — Х-пролином и ионом Прочно координируясь с сорбентом, ион двух- [c.553]

Расщепление рацематов лигандной хроматографией на диссимметрических комплексообразующих сорбентах было предложено Рогожиным и Даванковым в. 1968 году [81, 82].-В отличие от применявшихся ранее методов расщепления рацематов, базировавшихся на стереоселективности ферментативных или кристаллизационных процессов, в основе нового метода лежат стереоселективные эффекты в образовании комплексов [10, 83, 84]. На базе сшитых полимеров стирола был синтезирован целый ряд сорбентов с оптически активными бидентатными [31, 85, 86] и тридентатными [87—90] а-амино-нислотными группировками. Так как стабильность смешанных сорбционных комплексов, образуемых этими стационарными лигандами, ионом металла и подвижными лигандами, зависит от пространственной конфигурации последних, оптические изомеры подвижных лигандов обладают неодинаковым сродством к стационарной фазе. Наиболее лэд-робно изучено [63] разделение оптических изомеров амчно-кислот на сорбенте с -пролином в качестве стационарного лиганда. Элементарное звено сорбента вм.есте с координированной молекулой аминокислоты имеет Следующую структуру [c.30]

Трипсин количественно гидролизовал связь Аг -УаР, а химотрипсин — связь Туг -Уа1 . Карбоксипептидаза отщепила только С-концевой остаток фенилаланина, а лейцинаминопептидаза (свободная от пролидазы) — первые пять аминокислот. В пользу ь-конфигурации пролина говорил как общий план синтеза, так и легкое расщепление связи Рго-РЬе. Конфигурация остатка гистидина в положении 6 установлена путем гидролиза химотрипсином, разделения образовавшейся смеси противоточным распределением, выделения С-концевого тетрапептида Н-Уа1-Н15-Рго-Р11е-ОН и его кислотного гидролиза. Пространственные препятствия, обусловленные наличием остатка валина (ср. [2253]), являлись причиной того, что гидролиз проходил до конца лишь в жестких условиях (64 час, 105° или 24 час, 115°К вследствие чего свободные аминокислоты подвергались частичной рацемизации. Степень рацемизации определена сравнением со смесью эквимолярного количества аминокислот, составляющих данный пептид. Как оказалось, присутствующий в смеси гистидин в условиях гидролиза рацемизуется на 8—10%. Путем разложения оксидазой ь-аминокислот установлено, что с учетом этого количества рацемата весь гистидин присутствует в ь-фор-ме. Таким образом, доказано, что синтетический пептид является а11-ь-соединением. [c.404]

В начале нашего столетия Эрлих описал биохимическое расщепление серии аминокислот. Оказалось, что дрожжи в процессе брожения перерабатывают преилпществснно ь-ф< р-мы аминокислот, а их оптические антиподы накапливаются. Таким путем могут быть выделены с выходом 60—/0% оптически чистые D-изомеры аланина, лейцина, валина, изолейцина, изо-валина, серина, фенилаланина, глутаминовой кислоты, гистидина. Однако подобным биохимическим методом удается расщепить не все аминокислоты. Фенилглицин получается лишь с небольшим вращением, а рацематы аспарагиновой кислоты, пролина и тирозина совсем не расщепляются действием бродящих дрожжей. [c.574]