Пролидаза

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

Дипептидазы. Процесс переваривания пептидов, их расщепление до свободных аминокислот в тонкой кишке завершают дипептидазы. Среди дипептидаз кишечного сока хорошо изучена глицилглицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до двух молекул глицина. Известны также две другие дипептидазы пролил-дипептидаза (пролиназа), катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует СООН-группа пролина, и пролин-дипептидаза (пролидаза), гидролизующая дипептиды, в которых азот пролина связан кислотно-амидной связью. [c.423]

Существует несколько аминопептидаз, причем каждая специфична для определенной аминокислоты. Так, лейцилпептидаза гидролизует только остатки лейцина, валина и аланина, а пролиназа — только остатки пролина и оксипролина у аминного конца пептидной цепи пролидаза гидролизует остатки пролина, а протаминаза — остатки аргинина у карбоксильного конца пептидной цепи. Вероятно., существует большое число и дипептидаз, специфичных для различных аминокислот. [c.428]

Ленин П. образуется оксипролин (в процессе участвует аскорбиновая к-та). ц Гидролиз пептидов, содержащих П., катализируется ферментами пролиназой (пептидная связь с участием СО-груипы) и пролидазой (пептидная связь с участием NH-грунпы), Синтетически П. может быть получен различными способами, напр, циклизацией а,6-дихлорвалериановой к-ты с NH3. [c.174]

Трипсин количественно гидролизовал связь Аг -УаР, а химотрипсин — связь Туг -Уа1 . Карбоксипептидаза отщепила только С-концевой остаток фенилаланина, а лейцинаминопептидаза (свободная от пролидазы) — первые пять аминокислот. В пользу ь-конфигурации пролина говорил как общий план синтеза, так и легкое расщепление связи Рго-РЬе. Конфигурация остатка гистидина в положении 6 установлена путем гидролиза химотрипсином, разделения образовавшейся смеси противоточным распределением, выделения С-концевого тетрапептида Н-Уа1-Н15-Рго-Р11е-ОН и его кислотного гидролиза. Пространственные препятствия, обусловленные наличием остатка валина (ср. [2253]), являлись причиной того, что гидролиз проходил до конца лишь в жестких условиях (64 час, 105° или 24 час, 115°К вследствие чего свободные аминокислоты подвергались частичной рацемизации. Степень рацемизации определена сравнением со смесью эквимолярного количества аминокислот, составляющих данный пептид. Как оказалось, присутствующий в смеси гистидин в условиях гидролиза рацемизуется на 8—10%. Путем разложения оксидазой ь-аминокислот установлено, что с учетом этого количества рацемата весь гистидин присутствует в ь-фор-ме. Таким образом, доказано, что синтетический пептид является а11-ь-соединением. [c.404]

Пролидаза образуется в слизистой оболочке кишок. Она катализирует гидролиз синтетических полипептидов, у которых пролин своей иминогруп- [c.182]

В литературе подробно обсуждается вопрос о механизме участия металла в действии двух пептидаз пролидазы, с помощью которой осуществляется гидролиз гл[щил-1-пролина, и лейципа-ыинопептидазы, которая гидролизует некоторые амиды аминокислот и наиболее специфична к амиду /-лейцина. Оба фермента активны в присутствии марганца и магния. Согласно представлениям Смита при активировании пролидазы марганец действует в качестве посредника при образовании активного промежуточного соединения белок—металл—субстрат. Местом присоединения металла служат незаряженная амино- и ионизированная карбоксильная группы. [c.41]

Расщепление 1-кислого гликопротеина из нлазмы лошади пепсином, трипсином и химотрипсином было проведено Готом и сотр. [27]. Кэмпбелл и сотр. [123] также использовали для расцепления aj-кислого гликопротеина из плазмы овец трипсин и химотринсин. Капуто [103] показал, что при расщеплении ai-кислого гликопротеина из плазмы крысы и из асцитной опухоли Иосида с помощью папаина, лейцинаминопептидазы и пролидазы получаются различные продукты. [c.95]

ИЛИ с малой боковой цепью (тип эластазы), способных гидролизовать амидные связи рядом с остатком пролина (пролидазы) и т.д. [c.161]

Протеазы специфичны не только к конфигурации асимметрического центра, но и к геометрии пептидной связи или двойной связи в субстрате. Так, было показано [1896,2033,2034], что пролидаза и другие пролинспецифичные ферменты спосоОны расщеплять только транс-форму амидной связи. [c.188]

Аденозиндезаминаза Пептидаза О (пролидаза) Панкреатическая амилаза Пепсиноген [c.269]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология