Ртуть комплексы с цистеином

Сродство белков к ионам тяжелых металлов может быть положено в основу способа очистки и анализа этих белков [39]. Способы основаны на образовании устойчивых комплексов гистидина и цистеина с ионами цинка или меди в нейтральных водных растворах. В качестве избирательных сорбентов (преимущественно для гистидин- и цистеинсодержащих пептидов и белков) можно использовать гидрофильные гели с прочно фиксированными ионами 2п2+ или Си +. Наряду с упомянутыми ионами координационные соединения с гистидином и цистепном образуют также кадмий, ртуть, кобальт и никель. [c.170]

Ингибирование ферментов определяется также природой иона металла. Большинство ферментов включает металлы 4-го периода. При координировании ионами тяжелых металлов возможно полное подавление ферментной активности. Особенно ядовиты для ферментов ионы Hg2+, например, Н + полностью подавляет активность карбоксипептидазы А. Ртуть обладает исключительным сродством к сере, и поэтому стремится образовать максимально устойчивые комплексы с аминокислотами, содержащими серу (цистеин, цистин, метионин). Ингибирование фермента ионами Hg2+ используется для идентификации (хотя не очень надежной) меркапто-групп [56]. [c.589]

Вначале казалось, что металлы атакуют тиоловую SH-rpynny цистеина в белке. Однако удалось снять эффект отравления добавлением свободной аминокислоты гистидина. Гистидин не может конкурировать с сульфгидрильпой группой за ионы ртути поэтому Штейн предположил, что в состав активного центра входит также гистидин — аминокислота, охотно дающая комплексы с металлами. По-видимому, эта догадка правильна. Более того, гистидин, участвующий в активном центре, находится в N-конце полипептидной цепи. Это было доказано следующими обстоятельствами реагенты, атакующие N-концевые группы белков (фтор-динитробензол, фенилизотиоцианат), необратимо ингибируют активный перенос глицерина если в качестве экспериментального материала использовать так называемую строму красных кровяных клеток, т. е. оболочки эритроцитов, остающиеся после их осмотического разрыва (гемолиза), то в веществе оболочек можно обнаружить N-концевой гистидин путем реакции с теми же реаге тами. Важное наблюдение заключалось в том, что в случае предварительного насыщения стромы гликолем (1,3-пропандиолом), когда ферментативные центры были заблокированы, нри реакции с фенилизотиоцианатом концевой гистидин в реакцию не вступал. После отмывания гликоля можно было снова заставить прореагировать гистидин с фенилизотиоцианатом. Эти опыты показывают весьма убедительно, что фермент, действующий в случае активного транспорта глицерина, содержит в своем центре гистидин и притом концевой. Вместе с тем этот опыт подчеркивает трудность, о которой мы уже говорили. В процессах активного переноса все реакции разыгрываются внутри мембраны. И ферменты интегрированы в структуре мембраны. Поэтому так сложно их изучать. Фактически мы еще не знаем с определенностью ни одной из реакций, ведущих к химической диффузии важнейших метаболитов. [c.181]

Кроме перечисленных консервантов используются реагенты, образующие устойчивые комплексы с растворенной ртутью и стабилизирующие ее существование в водной фазе гумусовые кислоты [376], цистеин [233, 590 тетрахлорид золота [337, 403, 487], ЭДТА, а также цианид-, хлорид-, бро-МИД-, иодид-ионы [23, 75, 462]. Однако при использовании некоторых консервантов-комплесообразователей получены противоречивые результаты. Так, несмотря на рекламируемые достоинства гумусовых кислот как эффективных и удобных для работы консервантов [376], к их применению следует относиться весьма осторожно. В работах [27, 30, 472, 579] показано, что фульвокислоты, выделенные из почв, и гумусовые вещества способны восстанавливать растворенную ртуть (II) до ртути (0), метилировать с образованием летучих метилпроизводных (в стерильных условиях, в темноте) [502]. Следовательно, консервация фульвокислотами может приводить к потерям ртути из раствора. Кроме того, в растворах гумусовых веществ за счет коагуляции высокомолекулярных частиц со временем образуется взвесь гуминовых кислот [17], являющихся эффективными сорбентами растворенной ртути [32]. Вследствие сорбции ртути на частицах гуминовых кислот возможны потери ее растворенных форм из водной фазы. [c.71]

Для концентрирования ртутьорганических соединений и неорганической ртути широко используются сорбенты с октадецильными функциональными группами ( ,g), на которых сорбируются комплексы ртути с пир-ролидиндитиокарбаматом аммония [325, 329, 645], N,N-дизaмeщeнными дитиокарбаматами [325, 329], дитизоном [329] или цистеином [562]. Реагенты с карбаматными группами имеют преимущество по сравнению с дитизоном [329], а наилучшие результаты получены для пирролидиндитиокарба-мата аммония [325]. Коэффициент концентрирования при использовании таких сорбентов и комплексообразователей может достигать 2000 (100 мл образца и 0.05 мл элюата) [329]. [c.91]

Неорганическую ртуть связывали в устойчивое комплексное состо ние, добавляя 40 мл 8 М раствора мочевины и 30 мл концентрированн( соляной кислоты к 1 л пробы. Смесь энергично встряхивали в литровой д лительной воронке с 20 мл бензола и оставляли на 5 мин для разделен фаз. Такое блокирование неорганической ртути рекомендовано автораг [449] как эффективный метод, предотвращающий переход неорганическ ртути в фазу органического растворителя. Однако, как показали наши I зультаты, в зависимости от условий проведения экстракции и реэкстракц от 1 до 3 % неорганической ртути, находящейся в водном растворе, все попадает в финальный раствор цистеина. Кроме того, был проверен мет связывания неорганической ртути в бромидные комплексы при добавлен [c.164]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология