Цистеин ртутью

В области pH от 3 до 9,2 на РКЭ цистин образует две зависящие от pH волны, общая высота которых соответствует двухэлектронному процессу. Вторая волна соответствует восстановлению цистина до цистеина этот процесс происходит с перенапряжением. Первая волна соответствует обратимому восстановлению цистина до цистеина без перенапряжения. Эта волна возникает вследствие восстановления цистина, диффундирующего к поверхности электрода, которое протекает быстро вследствие каталитического эффекта ртути, в результате которого образуется адсорбированный слой цистеина ртути [391[ [c.187]

Стандартный раствор для титрования (титрант) представляет собой 0,001 М раствор хлорида ртути(II) 1 мл этого раствора соответствует 0,033 мг сульфгидрила, 0,121 мг цистеина или 0,307 мг глутатиона. [c.349]

Ртуть(П) может быть определена в присутствии Zn +, РЬ +, АР+, Со +, Ni + и Fe + комплексонометрически при использовании цистеина в качестве маскирующего агента при pH 5,5 [480]. Мешают d +, Bi +, u +. [c.95]

Колориметрические методы рекомендованы для определения ртути в строительных материалах [404] и катализаторах [426]. Для определения ртути в алюминии и продуктах его коррозии использован спектральный анализ [582. Последний метод применен также для определения примеси ртути в окиси меди [92], окиси бериллия [867] и других веществах [1075], Методом атомной абсорбции определяли примеси ртути в неорганических веществах [1329] и растворах кислот [279], гидроокиси лития [625]. Метод нейтронного активационного анализа предложен для определения примесей ртути в карбонате и гидроокиси лития [602. Описана методика активационного определения микропримеси ртути в реактивах, используемых обычно при химическом определении ртути (кислоты, дитизон, тиоацетамид, цистеин и др.) [543]. [c.158]

Изучению анодных волн в растворах биологически важных органических соединений, особенно веществ, содержащих сульфгидрильные группы, посвящено много работ [9—23] (в частности, цистеина и глутатиона) изучались также производные мочевины [24—27] и тиомочевины [14, 18, 24, 29—34]. Почти во всех случаях анодные волны в растворах этих веществ, вызванные образованием нерастворимых солей со ртутью, осложняются адсорбцией и поэтому не подчиняются выведенным в этой главе уравнениям. Тем не менее анодные волны в растворах этих веществ широко используются в аналитических целях. [c.156]

Совсем недавно Майлс с сотрудниками получили необычную смолу чрезвычайной селективности. Они синтезировали эту смолу меркурированием растворимой в спирте фенолформальдегидной смолы ацетатом двухвалентной ртути, растворенным в этаноле полимерный продукт реакции осаждается в виде желтого порошка, содержащего около 35% ртути. Эта новая смола обладает способностью удалять селективно меркаптаны из водных растворов впоследствии меркаптаны быстро и легко элюируют раствором 2-меркаптоэтанола или сероводорода. Глутатион, цистеин и кофермент А — все задерживаются этой смолой, и нет сомнения, что такие необычные свойства помогут найти ей широкое применение в исследовании биологических жидкостей, не говоря уже о использовании в анализе нефтяных фракций. [c.96]

При электрохимическом восстановлении цистина получают цистеин. Описаны два варианта проведения этого процесса [55, 56]. В одном случае [55] цистин восстанавливают в солянокислом или сернокислом растворе на различных катодных материалах свинце, ртути, цинке, серебре, угле при катодной плотности тока 1,7—7 а дм . Выход цистеина составляет 55%. По второму варианту, цистин восстанавливают в присутствии аммиака, пиридина, пиперидина и их карбонатов [56]. Катодом является свинец. Катодная плотность тока 1—3 а дм , выход по току 80%. [c.257]

Ингибирование ферментов определяется также природой иона металла. Большинство ферментов включает металлы 4-го периода. При координировании ионами тяжелых металлов возможно полное подавление ферментной активности. Особенно ядовиты для ферментов ионы Hg2+, например, Н + полностью подавляет активность карбоксипептидазы А. Ртуть обладает исключительным сродством к сере, и поэтому стремится образовать максимально устойчивые комплексы с аминокислотами, содержащими серу (цистеин, цистин, метионин). Ингибирование фермента ионами Hg2+ используется для идентификации (хотя не очень надежной) меркапто-групп [56]. [c.589]

Объединенные бензольные экстракты промывают (самотеком) дистиллированной водой (3—4 раза по 8—10 мл) до нейтральной реакции промывных вод и извлекают соединения ртути 7 мл 0,1 %-ного водного раствора 1-цистеина при встряхивании в течение 3 мин. После расслоения фаз нижний слой (водный) переносят в другую делительную воронку и повторяют экстракцию из органической фазы еще раз в том же порядке. К объединенным цистеиновым экстрактам добавляют 11 мл 6 н. соляной кислоты, перемешивают и извлекают органические соединения ртути 5 мл бензола, встряхивают воронку в течение 3 мин. Бензольный экстракт сушат безводным сульфатом натрия и вводят в хроматограф 5 мкл. [c.237]

Для титрования церия(IV) по методу восстановления предложены аскорбиновая кислота [8—10] (см. также Ванадий ), щавелевая кислота [И, 12], соль Мора [11, 13], (см. также Ванадий ), перхлорат и нитрат ртути(1) [14, 15], арсенит натрия [16], перекись водорода [17], нафтиламин [18], цИстеин [19], метиленовая голубая [20], гидрохинон [21]. В разделе Марганец упоминается титрование церия(IV) нитритом натрия. Купферон, применяемый для осаждения церия (III), также является восстанови-теле.м по отношению к церию (IV) и может быть применен для его определения,[ 11 ]. В водно-органической среде церий (IV) может быть оттитрован ферроценом [22]. [c.295]

В числе аффинных сорбентов, выпускаемых той и е фирмой, есть еще один, предназначенный также для ковалентной хроматографии. В отличие от всех предыдущих он па конце довольно длинного спейсера несет атом ртути, охотно связывающий меркаптосоедюшния. Такой сорбент мончно использовать, например, для выделения из смеси пептидов, содержащих цистеин [c.397]

Бабкин с сотр. [И, с. 303], исследуя сложный механизм восстановления кобальта в присутствии цистеина, тиогликоле-вой кислоты и тиосульфата, подтвердили результаты Анценба-хера и Калоуша [333] о стабилизации с помощью серосодержащих соединений нульвалентного кобальта. Это явление имеет место и на поверхности ртути в области потенциалов от —0,95 до —1,25 В. При этом они считают, что предволна, образующаяся при восстановлении кобальта, соответствует разряду кобальта на микрокристаллах твердой фазы, стабилизированной серосодержащими соединениями. С повышением потенциала электрода протекает быстрое амальгамирование и образуется волна восстановления кобальта на ртути. Указанная выше твердая фаза содержит до 20—30% серосодержащего соединения и образование каталитических волн происходит также на мелкодисперсной фазе нульвалентного кобальта. [c.241]

Защита меркаптогруппы цистеина. Для защиты НЗ-грулпы jui-стеина в пептидном синтезе обычно используется S-бензильная группа. Оказалось, однако, что при снятии защиты натрием в жидком аммиаке часто наблюдаются нежелательные побочные реакции. Яиг и сотр. [1, 2) рекомендуют использовать S-бепзилтиометильиую группу, которую можно удалить под действием ацетата ртути в 80% -ной муравьиной кислоте (для подавления образования тиазолидин-4-карбоновой кислоты добавляют этпленглнколь). С применением этой защитной группы был осуществлен синтез аналнт чески чистого глутатиона с почти количественным выходом. [c.517]

Реакционноспособные дисульфидные связи в нативном и денатурированном сывороточном альбумине быка после восстановления сульфитом или 2-меркаптоэта-нолом также можно определять титрованием Hg l2 при pH 2, используя вращающийся слой ртути в качестве индикаторного электрода [136, 137]. Вместо проведения амперометрического титрования можно снимать полярограммы между —0,2 и —0,8 в. Из значения t / для цистеина и из измеренной для образца величины тока получают сумму дисульфида и MiRSH в белке. При этом получают точность того же порядка, что и при титровании. [c.393]

Сродство белков к ионам тяжелых металлов может быть положено в основу способа очистки и анализа этих белков [39]. Способы основаны на образовании устойчивых комплексов гистидина и цистеина с ионами цинка или меди в нейтральных водных растворах. В качестве избирательных сорбентов (преимущественно для гистидин- и цистеинсодержащих пептидов и белков) можно использовать гидрофильные гели с прочно фиксированными ионами 2п2+ или Си +. Наряду с упомянутыми ионами координационные соединения с гистидином и цистепном образуют также кадмий, ртуть, кобальт и никель. [c.170]

Полярографический метод особенно удобен при определении содержания металлов в сплавах, анализе минералов, руд и при нахождении примесей металлов в различных препаратах. Он применяется также для количественного определения многих способных к восстановлению или окислению органических веществ, содержания кислорода в технических газах и т. д. Ошибка при полярографическом определении различных веществ не превышает 2—5%, если их содержание в пробе колеблется в пределах от 10 до 10- моль л. В некоторых случаях чувствительность полярографического метода оказывается еще более высокой. Так, полярографически можно открывать и количественно определять соли платины, цистеин, цистин и другие органические соединения, содержащие группы —5Н и —КНг, если их концентрации составляют всего 10 —10 моль1л. В присутствии платины волна водорода начинается при более положительных потенциалах и ее высота увеличивается с концентрацией платины в растворе. Эти эффекты связаны, вероятно, с тем, что на платине выделение водорода протекает несравненно легче, чем на ртути. Повышение чувствительности метода в присутствии соединений с —5Н и —ЫНг группами следует отнести за счет их каталитического действия на процесс выделения водорода. В этом случае волна водорода начинается при более положительных, чем обычно, потенциалах и имеет большую высоту. [c.408]

Правильнее всего рассматривать а-аминоалкилсульфиды как разновидность ацеталей. Подобно ацеталям, они легко подвергаются каталитическое, у гидролизу и алкоголизу с расщеплением связен С—S и С—N. Вследствие этого тиазолидины нашли применение для защиты -аминоалкантиолов [36] (например, цистеина), а также в синтезе альдегидов. Последний основан иа способности 2-метильной группы в 2,4-диметилтиазолах реагировать с литийорганическими соединениями, после чего интермедиат подвергается алкилированию и гидролизу в присутствии солей ртути (П). [c.230]

Сродство ртути к сере ответственно за отравление ртутью биологических систем. Часто оно может быть устранено введением серосодержащих соединений, таких, как цистеин или глу-татион. Другой донор серы, 2,3-димеркаптопропанол, имеет сильное сродство к мягким ионам металлов. Например, его используют в качестве противоядия при отравлении мышьяк-, кадмий- и ртутьсодержащими веществами (люизитом и др.). [c.589]

Восстановление и идентификация содержащегося в спарже дисульфида и получение производных. Дисульфид был восстановлен натрием в жидком аммиаке. Осадок, полученный после испарения аммиака и подкисления, представлял собой кислоту состава 4H8O2S2 с т. пл. 61—62°. Титрование п-хлорфенилмеркурибензоатом l 6H4HgO O 6H5 с использованием нитропруссида натрия в качестве внешнего индикатора показало, что эта кислота содержит две SH-группы. Реагент, применявшийся для титрования и содержащий ртуть, стандартизировался по специально очищенному хлор-гидрату цистеина. При титровании протекает следующая реакция [c.60]

Недавно Литеану и др. [558] провели анализ некоторых а-аминокислот (цистеина, аргинина, лейцина и гистидина) потенциометрическим титрованием раствором соли ртути(И) с Hg -селективным электродом. Мембрану электрода они получили прессованием смеси Agi и AgjS, взятых в молярном соотношении 3 1 [559]. Цистеин определяют в области концентраций 10 —10 моль/л. Даже при определении только 0,13 мкг/мл цистеина скачок потенциала в точке эквивалентности при ошибке 1% равен 80 мВ. Другие а-аминокислоты титруются при pH 4,6. Скачок потенциала в точке эквивалентности при ошибке 1% колеблется от 15 до 35 мВ, что существенно отличается от поведения цистеина. [c.192]

Вариант II. Метод основан на извлечении органических соединений ртути из подкисленных гомогенов пищевых продуктов бензолом, перераспределении их в водный раствор /-цистеина, повторной экстракции бензолом и количественном 01/7>еделенин посредством газо-жидкостной хроматографии при указанных выше условиях. Нижний предел определения 0,005 мг/кг. Степень определения 75—857о- Данный вариант метода предназначен для определения метил-и этилмеркурхлорида в продуктах животного происхождения молоке, сливках, сметане, твороге, сливочном масле, почках, морских продуктах (креветки, кальмары, морские гребешки и др.), а также в кулинарно обработанных суточных пищевых рационах. [c.235]

Реактивы и растворы. Толуол, бензол, х. ч. или ч. д. а. перегнанные. Спирт этиловый, ректификат. Соляная кислота концентрированная, 1 н. и 6 н. расгворы. Калий йодистый, 3 М (свежеприготовленный) и 1%-ный раствор в 0,1 н. едком натре. Гипосульфат натрия, 0,05 М раствор (готовят из фиксанала). Рабочий раствор гипосульфита натрия 0,0025 М, раствор готовят перед употреблением следующим образом 5 мл 0,05 М раствора гипосульфита натрия разбавляют дистиллированной водой до объема 50 мл и добавляют 50 мл этилового спирта. Ртуть двухлористая, 5%-ный солянокислый раствор 25 г двухлористой ртути растворяют в 85 мл соляной концентрированной кислоты и доводят до 500 мл водой. Натрий хлористый х. ч., кристаллический, 1-цистеин, 1%-ный [c.235]

При анализах необходимо использовать перегнанный бензол, ле допуская контакта растворителя с воздухом. Посуду промывают 1 н. раствором КН40Н, деионизированной водой и этанолом. При приготовлении раствора хлорида ртути растворяют 50 г этого соединения и 170 мл НС1кощ в воде и доводят объем до 1000 мл. Метилмеркур или другие примеси экстрагируют бензолом четыре раза 500 мл растворителя в течение 3 мин. Окись алюминия прокаливают при 800° в течение 4 час. После охлаждения добавляют 5% воды, встряхивая адсорбент 2 часа. Раствор 1 (150 г безводного сульфата натрия смешивают с 600 мл воды, добавляют 165 мл концентрированного раствора аммиака и доводят до 1 л водой), раствор цистеин-ацетата (1 г цистеина гидрохлорида растворяют с 0,775 г ацетата натрия и 12,5 г безводного сульфата натрия в воде и доводят объем до 100 мл). [c.145]

Образование меркаптидов. Соединения ртути в мягких условиях весьма интенсивно соединяются с одними лишь 5Н-группами и могут быть легко удалены добавлением разнообразных тиолов (например, цистеина и глютатиона). Одним из таких специфических реагентов является п-хлормеркурибензоат. В противоположность окислительным агентам, могущим реагировать с другими функциональными группами белков, указанная реакция имеет стехиометрический характер. Ее уравнение — [c.65]

Вначале казалось, что металлы атакуют тиоловую SH-rpynny цистеина в белке. Однако удалось снять эффект отравления добавлением свободной аминокислоты гистидина. Гистидин не может конкурировать с сульфгидрильпой группой за ионы ртути поэтому Штейн предположил, что в состав активного центра входит также гистидин — аминокислота, охотно дающая комплексы с металлами. По-видимому, эта догадка правильна. Более того, гистидин, участвующий в активном центре, находится в N-конце полипептидной цепи. Это было доказано следующими обстоятельствами реагенты, атакующие N-концевые группы белков (фтор-динитробензол, фенилизотиоцианат), необратимо ингибируют активный перенос глицерина если в качестве экспериментального материала использовать так называемую строму красных кровяных клеток, т. е. оболочки эритроцитов, остающиеся после их осмотического разрыва (гемолиза), то в веществе оболочек можно обнаружить N-концевой гистидин путем реакции с теми же реаге тами. Важное наблюдение заключалось в том, что в случае предварительного насыщения стромы гликолем (1,3-пропандиолом), когда ферментативные центры были заблокированы, нри реакции с фенилизотиоцианатом концевой гистидин в реакцию не вступал. После отмывания гликоля можно было снова заставить прореагировать гистидин с фенилизотиоцианатом. Эти опыты показывают весьма убедительно, что фермент, действующий в случае активного транспорта глицерина, содержит в своем центре гистидин и притом концевой. Вместе с тем этот опыт подчеркивает трудность, о которой мы уже говорили. В процессах активного переноса все реакции разыгрываются внутри мембраны. И ферменты интегрированы в структуре мембраны. Поэтому так сложно их изучать. Фактически мы еще не знаем с определенностью ни одной из реакций, ведущих к химической диффузии важнейших метаболитов. [c.181]

Органические ртутьсодержащие препараты более разнообразны по механизму токсичности. Один путь — взаимодействие иона ртути с сульфгидрильными группами ферментов и коферментов. Этот факт подтверждают опыты, в которых фунгицидность ртути снимается при добавлении в субстрат веществ, содержащих сульфгидрильные группы — цистеин, глютатион, тиоацетат. К числу ферментов, которые подавляются ртутьсодержащими препаратами, относятся оксидаза янтарной, яблочной и кетоглю-таровой кислот, карбоксилаза и др. [c.110]

Смотреть страницы где упоминается термин Цистеин ртутью : [c.316] [c.200] [c.215] [c.79] [c.200] [c.27] [c.517] [c.142] [c.393] [c.335] [c.544] [c.412] [c.412] [c.71] [c.72] [c.298] [c.299] [c.195] [c.203] [c.451] [c.558] [c.139]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология