Водород пептидный

Естественная физическая идея состоит в предположении о способности глобулы служить неким энергетическим резервуаром. Энергия теплового движения или энергия, приобретенная глобулой при сорбции субстрата, конвертируется в энергию ФСК, в результате чего происходит эффективное понижение энергии активации. Неполная упорядоченность глобулы и малые различия в свободных энергиях упорядоченного и неупорядоченного состояний (порядка 1 ккал/моль) означают наличие конформационных флуктуаций [104, 105]. Косвенные свидетельства в пользу таких флуктуаций состоят в заметном дейтеро-обмене с водородами пептидных связей —СО—NH— при температурах, значительно меньших температуры денатурации белка, при которой водородные связи рвутся [104]. О том же говорит повышенная жесткость ФСК по сравнению со свободным ферментом— ФСК труднее расщепляется трипсином [105—107]. По-видимому, связывание субстрата уменьшает конформационную подвижность глобулы. Наличие значительных флуктуаций следует также из общей феноменологической теории полимерной глобулы, развитой Лифшицем (см. стр. 143, 236). [c.400]

Реакция N-галогенирования заключается в замещении водорода пептидного азота на атом галогена, который способен, подобно хлорамину, окислять KJ с выделением J. , последний в свою [c.315]

С другой стороны, известно, что в низкомолекулярных полипептидах имидный водород пептидной группы обменивается с водой неизмеримо быстро, тогда как у высокомолекулярных полипептидов обмен этого атома замедлен и зависит от температуры. Переход от быстрого обмена имидного водорода со сре [c.106]

Например, НеЮ разрушает (денатурирует) белки, из которых состоят микроорганизмы. При этом хлор замещает атомы водорода пептидных Связей белка [c.379]

Фразер и Мак-Рае [240] опубликовали результаты количественного изучения реакций обмена водорода и дейтерия в кератинах, полученные при использовании метода ИК-спектроскопии. Этими авторами было найдено, что около 30% атомов водорода пептидных связей не вступало в обмен при 30° даже при продолжительности реакции свыше 50 час [c.392]

Минимуму свободной энергии соответствует такое состояние пептида, когда все эти группы связаны водородной связью. Иначе говоря, пептид стремится принять конформацию с максимумом водородных связей. С другой стороны, возможности пространственной укладки пептидной цепи ограничиваются тем, что пептидная связь имеет частично двойной характер, и поэтому вращение вокруг нее невозможно. Атомы кислорода и водорода пептидной группы занимают трансположение. Напротив, вокруг обеих связей группы —СН— пептидного остова возможно свободное вращение (рис. 1.10). [c.27]

Шейнблатт [65, 66] наблюдал (различия в зависимости химических сдвигов от 1рО ( многие из которых мы уже обсудили) их можно исшользовать для определения различных последовательностей в ди- и трипептидах. Различные последовательности ш>гут быть идентифицированы также (путем измерения ско(ростей обмена водорода пептидных групп [66], этот вопрос обсуждается в разд. 13.3.7. [c.292]

Количественным методом измерения числа пептидных групп, связанных друг с другом водородными связями, служит изучение кинетики изотопного обмена полипептида, или белка с водой. Этот метод был развит с помощью техники дейтериевой метки Лиидерштрём-Лангом и с помощью тритиевой метки в нашей лаборатории. Речь идет о скорости обмена имидного водорода пептидной группы с растворителем. Известно, что в низкомолекулярных полипептидах этот атом водорода обменивается с водой неизмеримо быстро. Здесь он подобен подвижному водороду [c.47]

Частичное замещение водорода пептидных групп в полиамидах метилольными может применяться с делью повышения их гигроскопичности [44]. Однако уменьшение температуры плавления таких полиамидов и снижение способности к кристаллизации сильно затрудняют (Практичесше применение этого М етода. [c.29]

Вторичная или третичная структура белка может оказывать большое влияние на ту легкость, с которой реакционноснособные атомы водорода могут принимать участие в изотопном обмене. Использование таких эффектов для исследования строения белка было впервые осуш ествлено в Карлсбергской лаборатории в Копенгагене, в частности Линдерштром-Лангом, который разработал изяш ный метод наблюдения за процессом обмена. Согласно этой процедуре, белок вначале обрабатывался при повышенной температуре ВгО с целью замеш ения атомов водорода пептидных звеньев, а также активных атомов водорода белковых цепей (—СООН, —КНг, —ОН, —ЗН и т. д.) дейтерием. Дейтерированный белок затем растворяли в воде, через установленные промежутки времени отбирали пробы раствора, которые замораживали при —60° для прекраш ения реакции обмена и подвергали сублимации под высоким вакуумом. Затем с помош ью метода седиментации в градиенте плотности определяли плотность воды в сублимате [1036]. Недавно был разработан другой экспериментальный метод, который основан на исчезновении полосы инфракрасного поглощения при 1550 см при дейтерировании полипептидов или белков [1037, 1038]. Преимущество этого метода заключается в том, что он может быть приспособлен к сравнительно быстрым скоростям реакции с использованием аппаратуры для остановки реакции. Он отличается от метода седиментации в градиенте плотности тем, что в нем измеряется лишь изотопный обмен атомов водорода в пептидных группах. [c.348]

Линдерстром-Ланг [232, 233] был одним из первых исследователей, связавших пониженную скорость водородного обмена, особенно атомов водорода пептидных связей, с надмолекулярной структурой белка. Правда, следует отметить, что основу для такого предположения дала ранее опубликованная работа Блаута [237] по полипептидам. Инфракрасные спектры, полученные Хаггисом [238], подтвердили предположение, что медленно обменивающиеся атомы водорода принадлежат пептидным группам, а не функциональным группам боковой цепи. Хотя обычно принимали, что атомы водорода, обменивающиеся в разбавленных растворах почти мгновенно (в пределах 30 сек) при температуре около 0°, являются свободными атомами водорода, а атомы водорода, обменивающиеся в тех же условиях значительно медленнее, входят в состав водородных связей, Шерага [27], например, указывает, что такая интерпретация результатов является лишь предположительной и приемлемой, но не вполне правильной. Шерага в цитируемой книге отмечает возможность существования экранированных или недоступных атомов водорода, находящихся в гидрофобных областях структуры белка. Кроме того, как уже указывалось выше, обмен может сильно замедляться пространственными затруднениями у некоторых пептидных связей [214], хотя до сих пор прямых экспериментальных подтверждений этого предположения получено не было. [c.392]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология