Водородые связи пептидные

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

В результате реакции дипептида Met-Gly с пероксидом водорода образуются два соединения в неравных количествах. После расщепления пептидной связи в смеси обнаруживаются три вещества, одним из которых является Gly. Две другие аминокислоты обладают оптической активностью, но отличаются [c.394]

Для повышения специфичности расщепления сложноэфирной связи по сравнению со специфичностью кислотного гидролиза Эллиот ацилировал свободные аминогруппы при pH 5. В результате обработки ацилированного белка 0,01 и. щелочью при комнатной температуре в течение 1,5 час значительно увеличивается количество диализуемого азрта, что согласуется с гидролизом эфирной связи с образованием смеси ацетил- или формилсерилпептадов. От этих пептидов ацильные группы были отщеплены обработкой на холоду раствором хлористого водорода в метаноле окисление перйодатом продукта реакции позволило установить, что из общего числа остатков серина в цепи 62% составляют концевые свободные остатки. Описанные выше реакции, которые Эллиот [96] использовал для селективного расщепления Пептидных цепей по остаткам серина и треонина, протекают по следующей схеме [c.219]

Пептидная цепь имеет определенную пространственную форму, которая составляет вторичную структуру белка. В природных белках пептидная цепь имеет форму спирали, обычно ее называют а-спиралью. Спиралевидная форма молекулы сохраняется за счет возникновения водородных связей между атомами водорода и кислорода в пептидной группе, которые располагаются между витками спирали (рис. 29.1). [c.448]

В то же самое время, при образовании связи между сериновым кислородом и карбонильным углеродом, происходит ослабление связи между карбонильным углеродом и амидным азотом, и этому ослаблению способствует наличие поблизости атома водорода, ранее принадлежавшего сери-ну, а теперь связанного с азотом гистидина. Когда пептидная связь, N—С, разрывается, этот атом водорода присоединяется к азоту, завершая образование группы —НН2 на конце удаляющейся цепочки, которая на стадии 4 обозначена как продукт 1. Половина цепи субстрата теперь отщепляется, а другая половина остается присоединенной к сериновой боковой цепи фермента. Конфигурация связей вокруг карбонильного атома углерода снова становится плоской тригональной и среди них снова имеется двойная связь С=0. [c.320]

Между атомами водорода в пептидной группировке и карбонильным кислородом третьей по счету от нее аминокислоты возникают внутримолекулярные водородные связи. Эти связи появляются после формирования спирали и закрепляют ее. [c.526]

Дисульфидная связь возникает между принадлежащими различным цепям остатками цистеина. Атомы серы из групп —SH двух остатков этой аминокислоты в результате окислительного отщепления от них атомов водорода соединяются подобно тому, как они соединены в молекуле цистина (стр. 287). Водородные связи образуются за счет атома водорода (стр. 106) между атомами азота и кислорода пептидных групп. Например [c.292]

Рис. 23. Водородные связи в воде, фтористом водороде и пептидных цепях белков.

Как уже указывалось, рентгеноструктурным анализом не удается найти Положение атомов водорода, однако наличие водородной связи С О....Н—N легко обнаруживается рентгенографически по укороченному расстоянию С—N, равному 2,7—ЗА. Линия N—Н...О в водородной межмолекулярной связи должна быть прямой. Если азот относится к пептидной группе, положение связи N—Н можно рассчитать, так как направление других связей азота в пептидной группе определяется непосредственно. Следовательно, можно проверить, является ли линия N—Н...О прямой, т. е. действительно ли группы N—Н и С = 0 образуют водородную связь. [c.538]

Спектры ЯМР позволяют определять торсионный угол между атомами водорода при а-углероде аминокислотного остатка и соседнем атоме азота пептидной связи (ф, но не ф) это позволяет установить. [c.186]

По современным представлениям, водородная связь включает не только электростатические силы притяжения между полярными группами (взаимодействие атомов водорода с электроотрицательными элементами кислородом, азотом, хлором), но и электронные связи такого же типа, как в ряде комплексных соединений. Водородные связи, являясь нековалентными, отличаются малой прочностью. Так, если для разрыва химических межатомных связей необходимо затратить от 84 до 8400 кДж, то для разрыва одной водородной связи требуется затратить всего лишь 6,3 кДж на 1 моль. Поскольку в белковой молекуле число водородных связей очень велико (в образование водородных связей вовлечены все пептидные группы), они в сумме обеспечивают скручивание полипептидной цепи в спиральную структуру, сообщая ей компактность и стабильность. [c.61]

В соответствии с приведенными в разделе 3.1.1 и работах [47, 95] данными молекулу мочевины можно рассматривать как единый квантово-механический комплекс, в котором имеют место взаимодействия смежных карбонильной и аминогрупп, а также последних между собой. Это вызвано влиянием (за счет отрицательного индукционного эффекта) электроноакцепторных атомов водорода групп ЫНг на С=0 и л-л-электронным сопряжением последней с атомом азота, увеличивающим электронодонорную способность карбонильного кислорода. По указанной причине мочевина является более эффективным акцептором, чем донором Н(В)-связей, т.е. гидрофильность пептидной связи обусловлена, главным образом, карбонильным атомом кислорода. [c.134]

Естественная физическая идея состоит в предположении о способности глобулы служить неким энергетическим резервуаром. Энергия теплового движения или энергия, приобретенная глобулой при сорбции субстрата, конвертируется в энергию ФСК, в результате чего происходит эффективное понижение энергии активации. Неполная упорядоченность глобулы и малые различия в свободных энергиях упорядоченного и неупорядоченного состояний (порядка 1 ккал/моль) означают наличие конформационных флуктуаций [104, 105]. Косвенные свидетельства в пользу таких флуктуаций состоят в заметном дейтеро-обмене с водородами пептидных связей —СО—NH— при температурах, значительно меньших температуры денатурации белка, при которой водородные связи рвутся [104]. О том же говорит повышенная жесткость ФСК по сравнению со свободным ферментом— ФСК труднее расщепляется трипсином [105—107]. По-видимому, связывание субстрата уменьшает конформационную подвижность глобулы. Наличие значительных флуктуаций следует также из общей феноменологической теории полимерной глобулы, развитой Лифшицем (см. стр. 143, 236). [c.400]

По предложенной Эдманом методике [87] пользоваться водными растворами кислот не рекомендуется во избежание случайного разрыва пептидных связей. При действии таких безводных реагентов, как растворы хлористого водорода в нитрометане, диоксане и ледяной уксусной кислоте [88], при комнатной температуре ФТК-пептиды расщепляются практически мгновенно. В случае высших ФТК-пептидов и ФТК-бел-ков эти реагенты дают низкие выходы ФТГ-производных [114, 284, 320], что, возможно, обусловлено нерастворимостью ФТК-производных или слишком жесткими условиями реакции. [c.242]

Подобные амиды, однако, отличаются от большинства амидов в одном отношении, которое очень существенно для синтеза пептидов. Карбобензоксигруппу можно отщепить действием реагентов, не затрагивающих пептидной связи каталитическим гидрированием или гидролизом раствором бромистого водорода в уксусной кислоте. [c.1052]

Основная проблема создания систем конверсии энергии биомассы в водород связана с превращением этих метаболитов в топливную форму. Для биотехнологии можно было бы воспользоваться и другими механизмами превращения энергии, вьывленными у микроорганизмов. Например, галофильная бактерия На1оЬас1епит каЬЫит способна использовать световую энергию, улавливаемую пурпурным пигментом (бактериородопсином), вмонтированным в мембрану клетки. Молекула пигмента состоит из одной поли-пептидной цепи, к которой прикреплена молекула ретиналя, являющегося светочувствительной частью пигмента. Под влиянием солнечного света изменяется конформация пигмента, приводящая к переносу ионов водорода (Н ) через мембрану. Пигмент является как бы протонным насосом. Молекулы бактериородопси-на располагаются в мембране триадами, и перекачивание протонов через мембрану обеспечивает градиент концентрации Н (АН ), вследствие чего они движутся к наружной стенке, у которой пространство подкисляется и возникает электрохимический градиент (Ац н)- [c.27]

В белковой молекуле наиболее важные водородные связи образуются между ковалентно связанным атомом водорода, несущим частичный положительный заряд, и отрицательно заряженным ковалентно связанным атомом кислорода. Ниже представлены примеры водородных связей в белковой молекуле а) между пептидными цепями б) между двумя гидроксильными группами в) между ионизированной СООН-группой и ОН-груп-пой тирозина г) между ОН-группой серина и пептидной связью. [c.62]

В синтезах пептидов с применением метиловых эфиров для защиты концевой карбоксильной группы могут встретиться затруднения в омылении эфира без сопутствующего частичного гидролиза пептидных связей. Пб этой причине для защиты карбоксильной группы часто прибегают к бензиловым эфирам, которые можно легко получить прямой этерификацией, применяя бензолсульфокислоту [402] или полифосфорную кислоту [403] в качестве катализатора (см. также [2]). Бензиловые эфиры можно снова превратить в свободные карбоновые кислоты каталитическим гидрогенолизом [2, 64], действием металлического натрия в жидком аммиаке [404] или же кислотным или щелочным омылением. Следует отметить, что неги-дролитически, действием бромистого водорода в уксусной кислоте, можно отщепить группу ЫНСООСНаСеНв, но не НСООСНгСвНв [120]. Защита карбоксильной группы в аминокислотах и пептидах превращением в бензиловые эфиры, несомненно, тесно связана с применением карбобензилоксигруппы для защиты аминогрупп (см. раздел Уретановые производные , стр. 209). Обе защитные группы обычно отщепляются при действии одних и тех же реагентов, за исключением одного упоминавшегося метода. [c.245]

В результате реакции дипептида метионилглицина с перекисью водорода образуются два соединения в неравных количествах. После расщепления пептидной связи в смеси можно обнаружить три вещества, одним из которых является глицин. Два других обладают оптической активностью, но различаются по оптическому вращению, а) Чем объясняются эти наблюдения б) Как будет вести себя дипептид цистеинилглицин в присутствии 1 экв. пероксида водорода [c.419]

При гидролизе происходит разрыв пептидных связей, гидроксил воды присоединяется к карбонилу с образованием карбоксильной группы, а водород — к имидогруппе с образованием аминогруппы. [c.13]

Свободное вращение вокруг пептидной связи, как и вокруг двойной связи >С=С<, отсутствует. Кислород группы >С=0 и водород группы >N-H чаще всего находятся в транс-положе-НИИ. Группа, связанная с а-углеродным атомом, обладает свободным вращением. [c.55]

Линдерстром-Ланг [232, 233] был одним из первых исследователей, связавших пониженную скорость водородного обмена, особенно атомов водорода пептидных связей, с надмолекулярной структурой белка. Правда, следует отметить, что основу для такого предположения дала ранее опубликованная работа Блаута [237] по полипептидам. Инфракрасные спектры, полученные Хаггисом [238], подтвердили предположение, что медленно обменивающиеся атомы водорода принадлежат пептидным группам, а не функциональным группам боковой цепи. Хотя обычно принимали, что атомы водорода, обменивающиеся в разбавленных растворах почти мгновенно (в пределах 30 сек) при температуре около 0°, являются свободными атомами водорода, а атомы водорода, обменивающиеся в тех же условиях значительно медленнее, входят в состав водородных связей, Шерага [27], например, указывает, что такая интерпретация результатов является лишь предположительной и приемлемой, но не вполне правильной. Шерага в цитируемой книге отмечает возможность существования экранированных или недоступных атомов водорода, находящихся в гидрофобных областях структуры белка. Кроме того, как уже указывалось выше, обмен может сильно замедляться пространственными затруднениями у некоторых пептидных связей [214], хотя до сих пор прямых экспериментальных подтверждений этого предположения получено не было. [c.392]

Относительная легкость отщепления серина вызвана, по-видимому, миграцией пептидного остатка от азота к кислороду образующаяся в результате эфирная связь гидролизуется гораздо легче амидной (см. стр. 506). Устойчивость дипептидов обусловлена, вероятно, близостью двух полярных групп — аминной и карбоксильной, затрудняющих подход иона водорода к СО-группе. [c.515]

Например, за обменом протонов пептидных связей можно наблюдать непосредственно, следя за исчезновением полосы деформационных колебаний N — Н при 1550 см . В то же время при длительной обработке тяжелой водой (02 ) все замещаемые атомы водорода обмениваются на дейтерий. Затем в воде посредством ИК-спекхроскопни нли измерения плотности снимается кинетика замещения дейтерня. Однозначность получаемых результатов ограничена даже при том условии, что применяются очень чистые белки. [c.386]

Пептидные связи играют исключительную роль как в архитектуре , так и в функции белков. Поэтому следует указать на некоторые особенности строения полипептидной цепи. Во-первых, это своеобразие расположения атомов углерода и азота, находящихся примерно в одной плоскости, и атомов водорода и радикалов, направленных к этой плоскости иод углом 109°28. Во-вторых, это своеобразие иетидной связи. Расстояние между атомами С и N в пептидной связи (равное 0,132 нм) является промежуточным между простой (ординарной) связью (связь —С—Ы—, равная [c.51]

Защитная карбобензоксигруппа (бензилоксикарбонильная группа) удаляется без нарушения пептидных связей при каталитическом гидрогенолизе, т. е. действии водорода в присутствии галладиевого катализатора при обычной температуре. Кроме того, удаление этой защитной группы можно провести смесью бромоводородной и трифторуксусной кислот без нагревания. [c.332]

Схема синтеза б-аминоленициллановой кислоты представлена на рис. 136. Ь-се-Аминоадипинат является алкилирующим агентом, отдает СО2. На первой стадии работает синтетаза, так как происходит образование двух пептидных связей, на второй стадии -оксидоредуктаза, так как для циклизации необходимо отщепление 4 атомов водорода, на третьей стадии - гидролаза. [c.441]

Водородные связи, как правило, образуются между подвижным атомом водорода ( ОН, NH, 8Н) и гетероатомом, чаще все го атомом кислорода Водородная связь имеет донорно акцеп торную природу, т е. она образуется с участием неподеленной электронной пары гетероатома (донор электронов) акцептором электронов является атом водорода. Наибольшее значение для фор мирования пространственной структуры белков имеют водородные связи между СО и NH-гpyппaми пептидного остова [c.88]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология