Галактозидаза гены, мутации

Мутации гена регулятора у мутантов р-галактозидаза по структуре не отличается от исходной родительской формы, по синтезируется либо слишком много, либо слишком мало фермента, или синтез фермента осуществляется в отсутствие индуктора, или наоборот — фермент не синтезируется и в присутствии индуктора. [c.50]

Примечание. Одна из аллелей гена Z несет мутацию, инактивировавшую только р-галактозидазу [c.417]

Модель оперона полностью подтверждена генетическими исследованиями, доказавшими существование гена-регулятора, гена-оператора и их мутаций. Синтез -галактозидазы в Е. olt контролируется так называемым Лак-опероном. На него действует Лак-репрессор — тетрамерный белок с м. м. 150 000. [c.287]

Вторым указанием на неправильность этой модели явилось открытие полярных мутантов [49, 50], в которых мутация в гене 2 приводит не только к нарушени ю синтеза Р-галактозидазы, но и к падению скоростей синтеза продуктов генов у и X. Это явление полярности, так же как и данные о различных скоростях синтеза продуктов оперона, объяснили Б. Эймс и Р. Мартин [51, 52] с помощью усовершенствованной теории оперона. Цепь мРНК может присоединять несколько рибосом, образуя полисому, [c.72]

Если же образовывалась зигота Hfry+Zi"o i + X F y z+o i , то конститутивным оказывался синтез обоих ферментов — галактозидазы и пермеазы. Индекс z означает следующий интересный случай мутации. Цистрон z в соответствующем штамме давал начало не активному ферменту галактозидазе, а измененному белку без ферментативной активности. Белок можно было очистить и идентифицировать но иммунологической реакции. Иммунологическая специфичность мутантного белка совпадала oi специфичностью галактозидазы. В случае рассматриваемой выше зиготы под действием индуктора начинала действовать первая хромосома с аллелью z " и синтезировался измененный белок — мутант. Без индуктора же синтез белка не шел, так как цистрон Zi находился в положении trans к гену-оператору о=, позволявшему синтезировать ферменты без индукции. [c.493]

Существование внутригенной комплементации на самом деле не снижает основной ценности определения гена, данного Бензером. Ее легко объяснить, исходя из представления о четвертичной структуре белков. Как мы уже видели в гл. IV, многие белки осуществляют свою биологическую функцию лишь в том случае, если они находятся не в виде отдельной полипептидной цепи, а в составе четвертичной структуры, образованной из двух или большего числа полипептидных цепей. Так, мы уже упоминали, что Р-галактозидаза представляет собой агрегат, состоящий нз четырех идентичных полипептидных цепей. Рассмотрим теперь /5-мутацию в гене, определяющем белок, который проявляет свою ката-.литическую активность, лишь находясь в форме комплекса, построенного из четырех идентичных полипептидных цепей. В этом случае мутантный фенотип 1з, очевидно, возникает в результате появления в одном из участков мутантной полипептидной цепи неподходящей аминокислоты. Вследствие этого интервал температур, в котором агрегат, состоящий из четырех цепей, может принимать физиологически активную четвертичную структуру, оказывается суженным. Это значит, что, хотя при пермиссив-ной температуре 25 °С такой агрегат сохраняет свою активность, при 42 °С он денатурирует. Допустим теперь, что в одной и той же клетке присутствуют две копии гена, определяющего рассматриваемый белок, и, как в цис-транс-тесте, эти копии несут разные мутации. Тогда должны возникнуть гибридные агрегаты мутантного белка, из четырех полипептидов которого часть синтезирована под контролем одного, а часть — под контролем другого /5-мутантного гена. В этом случае существует возможность, что интервал температур, в котором гибридный мутантный агрегат образует функционально активную структуру, окажется шире интервала температур для образования функционально активных агрегатов, состоящих только из одного типа мутантных полипептидов. Это значит, что два разных замещения аминокислот в первичной структуре белка, вызванные двумя й-мутациями, могут привести к взаимной компенсации. В результате такой компенсации агрегат из мутантных полипептидов, так же как и белок дикого типа, сохраняет стабильность в широком интервале температур. [c.314]

Жакоб и Моно привели убедительные генетические доводы в пользу своих представлений о строении оперона, выделив конститутивные мутанты, которые, видимо, содержали мутации в операторном локусе. С этой целью был создан набор частично диплоидных бактерий, несущих два набора лактозных генов, один из которых содержался в бактериальной хромосоме, а второй — в половом факторе F. В табл. 30 представлены данные о концентрациях галактозидазы и трансацетилазы у различных гаплоидных и диплоидных бактерий, содержащих разнообразные мутации по /ас-генам, в присутствии и в отсутствие индукторов. [c.483]

Синхронная индукция всех трех белков реализуется через синтез одной общей полицистронной мРНК. Обычно в отсутствие индуктора уровень транскрипции генов la очень невелик и в клетке имеются лишь очень малые количества Р-галактозидазы и пермеазы. В то же время удается легко отобрать мутанты (так называемые конститутивные мутанты), которые и в отсутствие индуктора продуцируют большие количества этих белков, такие же, как нормальные клетки в условиях индукции. Все эти конститутивные мутанты содержат мутации вблизи гена Z и на достаточном удалении от генов Y н А. Как показал комплементационный анализ, такие мутанты можно разбить на два класса I " (не-индуцибельные) и 0° (операторно-конститутивные). С использованием элементов F la или конъюгативных мерозигот (см. гл. 8) можно получить частичные диплоиды, включающие такие мутации. Фенотипические проявления частичных диплоидов этого типа свидетельствуют, что мутации I и О оказывают принципиально различное влияние на синтез Р-галактозидазы. Из перечисленных в таблице 15.1 частичных диплоидов два первых характеризуются нормальным индуцибельным фенотипом, что указывает на рецессивный характер мутации 1 . Ген I осуществляет нормальный контроль экспрессии гена Z в случае обоих частично диплоидных генотипов независимо от того, находится ли ген Z на той же хромосоме, что и I, или на другой. В случае двух по- [c.173]

Таблица 15.1. Фенотипическое проявление гетерозиготных конститугивных мутаций в частичных диплоидах, характеризующихся также гетерозиготностью по мутации в гене р-галактозидазы

Рецессивное проявление мутации 1 частичном диплоиде, содержащем ген I, объясняется просто тем, что ген поставляет достаточное количество молекул репрессора для связывания с обоими операторными участками и обеспечения индуцибельности синтеза р-галакто-зидазы. С другой стороны, присутствие аллелей О" и 0 в частичном диплоиде отражается на контроле транскрипции гена р-галактозидазы, расположенного только на той же самой хромосоме. В отличие от гена [c.175]

Б последние годы центральная роль цАМФ в явлении катаболитной репрессии ставится под сомнение (А. Ullman et al., 1983). Например, у делецион-ных мутантов Суа, не способных к образованию цАМФ, несущих мутацию в гене сгр, которая активирует БАК независимо от цАМФ, глюкоза подавляет синтез -галактозидазы. Это подавление также прекращается в анаэробных условиях. Следовательно, кроме цАМФ в клетке существуют и другие эффекторы катаболитной репрессии. С другой стороны, этот результат показывает, что энергетическое состояние клетки может регулировать катаболитную репрессию независимо от цАМФ. [c.37]

Мутации структурного гена у мутаптов структура Р-галактозидазы отличается от структуры родительского фермента, т. е. имеются различия в аминокислотной последовательности. [c.50]

На рис. 44 показаны взаимоотношения между этими тремя лв-кусами. Ген г транскрибируется и на его мРНК образуется белок, называемый репрессором . он распознает ген О и связывается с ним. В результате соседний ген X не транскрибируется. (Подавляется активность РНК-нолимеразы.) Следовательно, фермент Р-галактозидаза не может синтезироваться. Однако белок-репрессор может также распознавать небольшую молекулу индуктора и связываться с ней. Если это происходит, то белок-репрессор уже пе может связываться с геном О и препятствовать транскрипции гена Z. В результате синтезируются мРНК для р-галактозидазы и сам фермент. После рассмотрения этого механизма понятно, каким образом в результате мутации гена I синтезируется белок-репрессор, обладающий большим или меньшим сродством к гену О или [c.51]

Таблица 16.1. Фенотипы гетерозигот по мутациям (Г и О ), приводящим к конститутивному выражению генов /ас-оперона Е. oli (судя по активности р-галактозидазы)

ОН участвует в поглощении мальтозы клеткой. Обычно этот белок локализован в пери-плазматическом пространстве. Однако при мутации, затрагивающей N-кoнeц его предшественника, локализация белка (в его зрелой форме) меняется замещение гидрофобной аминокислоты в сигнальной последовательности на заряженный остаток приводит к накоплению связывающего мальтозу белка в цитозоле. Таким образом, следствием замены всего лишь одного аминокислотного остатка оказалось изменение локализации белка вместо периплазматического пространства - цитозоль. Рассмотрим обратную ситуацию может ли белок цитозоля ошибочно попасть в наружную мембрану Часть гена, ответственного за синтез N-кoн-цевой части белка-переносчика мальтозы (белок наружной мембраны, являющийся также рецептором фага X), соединили с геном р-галактозидазы. Кодируемый полученным геном белок-химера накапливался не в цитозоле, как это свойственно (3-галак-тозидазе, а в наружной мембране. Этот опыт показывает, что М-концевая последовательность новосинтезированной полипептидной цепи - это своего рода форма записи адреса белков клеточной оболочки. Совершенно очевидно, что клетки прокариот, как и эукариот, способны транспортировать белки в соответствующие участки. Молекулярные основы этого процесса сортировки белков - важная область современных исследований. [c.231]

Смотреть страницы где упоминается термин Галактозидаза гены, мутации: [c.67] [c.78] [c.74] [c.483] [c.119] [c.481] [c.484] [c.63] [c.174] [c.178] [c.139] [c.72] [c.43] [c.308] [c.440] [c.214] [c.214] [c.101] [c.327] [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология