Аденилатциклазная система белки

Это — неизвестный ранее механизм усиления, не похожий на те механизмы, в основе которых лежат ферментные каскады (например, аденилатциклазная система). Этот механизм также требует внешней энергии — от нее зависит длительность возбужденного состояния мембранного рецептора. По мнению Л. Д. Бергельсона, таким источником энергии в данном случае является фазовое разделение липидов в мембранном бислое. С помощью флуоресцентных аналогов глико- и фосфолипидов показано, что бислой способен воспринимать и сохранять в памяти информацию об изменении состояния мембранных белков. Этим можно объяснить сверхвысокую чувствительность биологических структур к простагландинам и другим биологически активным соединениям, при которой одна молекула лиганда при взаимодействии с мембранным рецептором может полностью перестроить характер клеточного метаболизма. [c.52]

Оценивая место протеинкиназы в системах регуляции, отметим, что существуют два варианта взаимодействия между системами вторичных посредников, определяемые как состоянием рецепторов, так и распределением в разных тканях, природой и условиями для фосфорилирования отдельных белков-мишеней синергизм и антагонизм. Протеинкиназа С, по всей видимости, является тем звеном, которое путем тонкой подстройки сопрягающего аппарата связывает аденилатциклазную и фосфолипаз-ную системы передачи и усиления сигнала. [c.361]

Данные о механизме действия АКТГ на синтез стероидных гормонов свидетельствуют о сугцественной роли аденилатциклазной системы. Предполагают, что АКТГ вступает во взаимодействие со специфическими рецепторами на внешней поверхности клеточной мембраны (рецепторы представлены белками в комплексе с другими молекулами, в частности с сиаловой кислотой). Сигнал затем передается на фермент аденилатцикла-зу, расположенную на внутренней поверхности клеточной мембраны, которая катализирует распад АТФ и образование цАМФ. Последний активирует протеинкиназу, которая в свою очередь с участием АТФ осуществляет фосфорилирование холинэстеразы, превращающей эфиры холестерина в свободный холестерин, который поступает в митохондрии надпочечников, где содержатся все ферменты, катализирующие превращение холестерина в кортикостероиды. [c.259]

Схематически механизм действия аденилатциклазной системы представлен на рисунке 136. Процесс начинается с взаимодействия гормона с его рецептором, расположенным на внешней стороне клеточной мембраны. При этом индуцируются такие изменения в белке-рецепторе, что он приобретает способность взаимодействовать со следующим компонентом системы — N-6eлкoм (N). [c.240]

В аденилатциклазной системе бактерий нет промежуточного звена в виде Gs. Почему же тогда у животных клеток выработался столь сложный многоступенчатый механизм передачи сигнала с участием G-белка, вставленного между рецептором и активируемым ферментом Одной из причин может быть необходимость усиления сигнала (см. разд. 12.4.6), а другой-нужда в дополнительных уровнях для контроля. [c.359]

В последнее время появились данные о том, что аденилатциклазная система может активироваться не только при стимуляции рецепторов, связанных с G-белками, но и при активации рецепторов, имеющих собственную тирозинкиназную активность (рецепторы инсулина и эпидермального фактора роста) (Плеснева и др., 1996). Так, в цитоплазматическом домене -субъединицы инсулинового рецептора выявлены два участка связывания с Gj и G, белками (Шпаков, 1996). [c.15]

Специфические соединения, играющие роль биохимических сигналов,— нейромедиаторы, гормоны и иммуноглобулины—связываются с особыми рецепторами (интегральными белками), экспонированными с наружной стороны клеточной мембраны, и передают информацию через нее в цитоплазму. Например, Р-адренергический рецептор, который стереоспецифически связывает катехоламины, располагается на поверхности клеток-мищеней. Связывание с ним катехоламинов стимулирует активность аденилатциклазы, локализованной с внутренней стороны мембраны и катализирующей образование сАМР из АТР (гл. 44). Таким образом, информация, носителем которой во внеклеточной среде являлся специфический катехоламин, оказывается перенесенной внутрь, и ее последующую передачу осуществляет второй посредник, сАМР. Сопряженная с рецептором аденилатциклазная система, содержащая сти- [c.145]

Регуляцию аденилатциклазной системы с участием G-белков можно представить следующим образом. В системе есть два белка, состоящих из субъединиц а, и у и названных Gj (стимулирующий) и Gj (ингибирующий), - у-субъединицы в отличие от а-субъединиц практически идентичны во всех изученных G-белках. а-субъединица содержит участок связывания с гуаниловыми нуклеотидами и обладает ГТФазной активностью. Каждый из G-белков связан (не ковалентно ) со своим рецептором. При образовании комплекса агонист-рецептор происходит активация G-белка путем замены в нуюхеотидсвязывающем центре ГДФ на ГТФ. При этом изменяется конформация а-субъединицы, что обусловливает ее диссоциацию от комплекса y. Для диссоциации необходим Mg2+. Активированная а-субъединица Gj ингибирует активность аденилатциклазы, в то время как активированная G — стимулирует ее. [c.336]

Дистанционная мембранная регуляция активности внутриклеточных ферментов осуществляется путем доставки субстратов и коферментов, удаления, продуктов реакции, ионных и кислотно -ЩелочнЫх сдвигов в компартментах, фосфорилированием ферментов и другими способами. Для животных объектов существенную роль в регуляции активности некоторых ферментов играет аденилатциклазная система, локализованная в мембранах, и циклическая АМР. Однако присутствие этой системы в растительных клетках до настоящего времени остается дискуссионным. В то же время сдвиги в концентрации кальция выполняют в растительных клетках такую же регуляторную роль, как и в животных. Ионы Са " , взаимодействуя с регуляторным белком кальмо-дулином, активируют протеинкиназы, фосфорилирующие различные белки, что приводит к изменению их функциональной активности. Са " специфически необходим для регуляции таких процессов, как движение цитоплазмы, митоз, секреция. [c.36]

Для определения молекулярных размеров белков аденилатциклазной системы используют в основном два метода гидродина- мический анализ детергентных экстрактов мембран и метод молекулярных мишеней, который дает возможность изучать нативную структуру комплекса в мембране. [c.96]

В последнее время обсуждается роль Mg + в активации аденилатциклазы. Действие Mg + направлено как на рецептор (перевод рецептора в состояние высокого сродства к агонистам), так и на каталитический белок (увеличение максимальной скорости аденилатциклазной реакции). Для осуществления действия Mg + абсолютным требованием является наличие в аденилатциклазной системе Л -белка [50, 65, 111, 128]. [c.109]

Аденилатциклазная система (рис. 4.8) включает 5 мембранных белков рецептор активатора (Я ), рецептор ингибитора (К ), 65 (стимулирующий белок) и Gj (ингибирующий белок), фермент аденилатциклазу (АЦ) и цитозольный фермент протеинкиназу А [c.105]

В эритроцитах птиц, аденилатциклазная система которых изучена наиболее.полно, гуаниловые нуклеотиды активируют аденилатциклазу только в присутствии гормона. Поэтому Пфойффер предположил, что нуклео-тидсвязывающий центр //-белка постоянно занят гуа-. НИЛОВЫМ нуклеотидом. Гормон через свой специфиче- [c.180]

Механизм действия тиреоидных гормонов окончательно не установлен. Однако ясно, что он сводится к индукщ1и биосинтеза ферментов, так как уровень продукции более 100 из них изменяется под влиянием L-тироксина. Есть достаточно оснований считать, что белки-рецепторы тиреоидных гормонов сосредоточены непосредственно в хроматине ядра связываясь с ними, иодтиронины изменяют метаболическую активность последнего. Вместе с тем установлено, что тиреоидные гормоны повышают активность аденилатциклазы и содержание цАМФ в клетках-мишенях, т. е. действуют через рецепторы аденилатциклазной системы (см. рис. 136). [c.462]

Начало трансмембранной передачи сигнала в этой системе сходно с тем, что происходит в аденилатциклазной системе на стадиях 1, 2 и 3 (см. рис. 7.17) участвуют гормон, рецептор, белки С (но не те же, а несколько отличающиеся от белков С аденилатциклазной системы). Место аденилатциклазы в инозитолфосфатной системе занимает фосфолипаза С она активируется а-протомером белка С (рис. 7.19). Далее фосфолипаза С катализирует образование диацилглицерина и ИФ . [c.215]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология