Лактатдегидрогеназа свойства

Изучение свойств изозимов лактатдегидрогеназы [c.339]

Известно много ферментов, которые существуют не менее чем в двух молекулярных формах, встречающихся у одного и того же вида, в одной и той же ткани, и даже в одной и той же клетке. В таких случаях все эти формы фермента катализируют одну и ту же реакцию, но, так как они различаются по своим кинетическим свойствам, а также по аминокислотному составу или последовательности аминокислотных остатков, их можно выделить и охарактеризовать с помощью соответствующих методов. Такие множественные формы ферментов называются изоферментами или изозимами. Одним из первых ферментов, у которого бьши обнаружены такие формы, была лактатдегидрогеназа, катализирующая обратимую окислительно-восстановительную реакцию [c.265]

Некоторые ферменты отличаются молекулярной неоднородностью. Так, препараты лактатдегидрогеназы, выделенной из мышц различных видов животных, имеют неодинаковые электропроводные и кинетические свойства. Подобная неоднородность установлена и у многих других ферментов. Ферменты, ускоряющие одну и ту же реакцию, но отличающиеся некоторыми физико-химическими свойствами, названы изоферментами или изоэнзимами. Обычно под изоэнзимами понимают множественные молекулярные формы какого-либо фермента данного вида организма или фермента его ткани. Изоферменты характеризуются не только электрофорети-ческой подвижностью, кинетическими свойствами, но и активностью. [c.7]

Выделение лактатдегидрогеназы из мышц кролика и изучение свойств растворимого и иммобилизованного фермента. [c.503]

Впервые изоферменты были обнаружены при исследовании электрофоретических свойств лактатдегидрогеназы. В организме человека в раз- [c.196]

Это различие в свою очередь определяет различия физико-химических свойств изоферментов. В настоящее время не имеется данных об аминокислотной последовательности лактатдегидрогеназы показано только, что макромолекула лактатдегидрогеназы состоит из четырех субъединиц двух типов — А и В. При диссоциации макромолекулы ЛД (с наибольшей электрофоретической подвижностью к аноду) образуются четыре субъединицы типа А, при диссоциации ЛДв (с наименьшей электрофоретической подвижностью к аноду)— четыре субъединицы типа В. Было высказано предположение, что изоферменты ЛД2, ЛДз, ЛД4 с промежуточной электрофоретической подвижностью представляют собой гибриды, построенные из субъединиц двух типов. [c.197]

ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ В КОМПЛЕКСЕ С ЭРИТРОЦИТАРНЫМИ МЕМБРАНАМИ И ИХ КОМПОНЕНТАМИ В ИНТАКТНОМ СОСТОЯНИИ И ПОСЛЕ УФ-ОБЛУЧЕНИЯ [c.172]

Для исследования вопроса о каталитической активности мономерных форм НАД-зависимых дегидрогеназ мы прибегли к методу иммобилизации олигомеров этих ферментов на нерастворимом носителе — в нашем случае сефарозе 4В. Иммобилизация должна была бы предотвратить реассоциацию мономеров дегидрогеназ, а также, по нашим предположениям, оказать на мономеры стабилизирующее действие и, следовательно, помешать их инактивации. До начала нашей работы в литературе имелись противоречивые сведения о свойствах иммобилизованных мономеров одной из НАД-зависимых дегидрогеназ — лактатдегидрогеназы. В одной работе были получены иммобилизованные ковалентно на пористом стекле мономеры лактатдегидрогеназы, обладающие довольно низкой удельной активностью [6, 7], а в другой — полностью неактивные мономеры [8]. Мы изучали каталитические свойства иммобилизованных мономеров глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы из двух различных источников, а также мономеров лактатдегидрогеназы (КФ 1.1.1.27). [c.81]

Цель задачи — используя растворы мочевины разной концентрации, подобрать оптимальные условия для получения иммобилизованных мономеров глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы и лактатдегидрогеназы и исследовать каталитические свойства этих мономеров, сравнив их со свойствами иммобилизованных форм другой степени олигомерности. [c.302]

Цель работы — изучение структурных и функциональных свойств изозимов лактатдегидрогеназы в сердечной и скелетной мышцах крысы, являющихся критериями при установлении изозимного состава фермента в ткани. [c.337]

Эти три олигомерных белка-три фермента-имеют с гемоглобином одно общее свойство. Все они участвуют в биологической регуляции того или иного типа, и в этом состоит неотъемлемая часть их функции. Г ексокиназа, лактатдегидрогеназа и глутаминсинтетаза из Е. o/i-представители особого класса ферментов, носящих название регуляторных ферментов. Как мы увидим в следующей главе, они не только катализируют специфические реакции, но и помогают регулировать скорость того метаболического пути, в котором принимают участие как катализаторы. Гемоглобин тоже играет [c.204]

В отличие от NAD раствор NADH поглощает свет при 340 нм (ближняя ультрафиолетовая область спектра). Это свойство используется для определения концентрации NADH в растворе путем измерения поглощения раствора при 340 нм с помощью спектрофотометра. Объясните, как эти свойства NADH можно использовать для количественного определения лактатдегидрогеназы. [c.270]

Четвертичная структура белков имеет, по-видимому, непосредственное отношение к существованию изоферментов. Изоферментами называются ферменты, встречающиеся у одного и того же биологического вида в разных структурных формах. Особенно хорошо изучен в этом отношении благодаря исследованиям Каплана, Маркерта и их сотрудников фермент лактатдегидрогеназа этот фермент был выделен из организма цыпленка в двух главных формах, из которых одна характерна для скелетных мышц, а другая — для сердечной мышцы. Эти две формы заметно отличаются одна от другой как по аминокислотному составу, так и по некоторым физическим, иммунологическим и каталитическим свойствам. Общее число различных форм лактатдегидрогеназы, обнаруженных у цыплят, а также выделенных из других источников, равно пяти. Три из них занимают по своим свойствам промежуточное положение менаду формой, характерной для скелетных мышц, и формой, характерной для сердечной мышцы. При электрофорезе, например, получается пять отдельных полос, находящихся друг от друга на равном расстоянии, причел крайние полосы соответствуют мышечной и сердечной [c.117]

Рассмотрим более подробно результаты исследования фотоиндуцированных изменений структурно-функциональных свойств изоферментов лактатдегидрогеназы из различных источников в интактном состоянии и в присутствии ряда химических соединений, способных взаимодействовать с активными формами кислорода. [c.184]

Для выяснения причин имеющихся противоречий нами было проведено выделение мономеров лактатдегидрогеназы по разработанному для глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы методу и сравнение свойств полученных мономеров со свойствами тетрамеров [11]. Оптимальными условиями для получения мономеров лактатдегидрогеназы является инкубация исходного препарата тетрамера в присутствии 4,6 М мочевины в течение 120—150 мин 75%-ная инактивация фермента происходит через 70 100 минут инкубации, затем активность препарата остается неизменной в течение 50 мин, а содержание белка снижается до значений, характерных для мономерной формы. Таким образом, так же как для глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы, в ходе инактивации наблюдается плато, причем отобранные в конце этого плато пре- [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология