Полипептидные элонгация

Элонгация - продолжение процесса трансляции, последовательное включение остатков АК в состав растущей полипептидной цепи. Каждый акт элонгации состоит из трех ступеней [c.58]

Фундаментальный факт в наших знаниях по рибосомному синтезу белка состоит в том, что полипептидная цепь строится путем последовательного роста от Н-конца к С-концу. В течение элонгации растущий С-конец остается всегда ковалентно фиксированным в пептидилтрансферазном центре на рибосоме, а Н-конец свободен. Естественно допустить, что по мере синтеза белка на рибосоме должно происходить также его сворачивание, и что сворачивание должно начинаться с его Ы-концевой части. [c.272]

Рис. 14.8. Процесс элонгации полипептидной цепи (схема). 528

Опишите процесс элонгации полипептидной цепи. [c.49]

Элонгация полипептидной цепи-это повторяющийся процесс [c.939]

Присоединение каждого аминокислотного остатка к растущей полипептидной цепи происходит в три стадии. Этот цикл повторяется столько раз, сколько остатков следует присоединить. Для осуществления элонгации необходимы 1) описанный выше инициирующий комплекс [c.939]

Факторы элонгации. Особые белки, необходимые для элонгации синтеза полипептидных цепей в рибосомах. [c.1020]

Образование полипептидных связей на рибосомах обычно подразделяют на три процесса инициацию, элонгацию и терминацию [98]. Синтез белка начинается с инициирующего кодоиа чаще всего им является кодон метионина AUG. Кодон GUG, расположенный надлежащим образом в цепи мРНК, также может служить инициирующим кодоном. В этом случае он детерминирует метионин, а не валин. Для распознавания стартового сигнала важную роль может играть также последовательность оснований, предшествующая инициирующему кодону. На это указывает тот факт, что кодоны AUG и GUG встречаются не только в точках инициации. [c.231]

После того как инициирующий комплекс Ме1-тРНК занял свое место иа Р-участке, может начаться рост пептидной цепи, в процессе которого аминокислотные остатки поочередно присоединяются к С-концу растущей полипептидной цепи. Элонгация протекает в три следующих этапа, которые повторяются вновь и вновь до тех п( , пока не закончится образование всего поцииептнда [c.233]

Третья стадия элонгации полипептидной цепи на рибосомах зависит от другого фактора элонгации , а именно от EF-G, который обладает ОТРазной активностью. Имеются данные о том, что фактор G также связывается с рибосомными белками L7 и L12 или в непосредственной близости от них и конкурирует за местоположение с EF-Tu. Роль фактора EF-G так же, как и фактора EF-T, не ясна, однако известно, что для осуществления реакции транслокации необходим гидролиз GTP, а использованная тРНК не может отделиться от Р-участка до тех пор, пока не свяжется с EF-G. [c.236]

Репрессор представляет собой обычно димер из двух идентичных полипептидных цепей, ориентированных во взаимно противоположных направлениях. Репрессоры физически препятствуют РНК-полимеразе присоединиться к ДНК в промоторном участке (место связывания ДНК-зависимой РНК-полимеразы-фермента, катализирующего синтез мРНК на ДНК-матрице) и начать синтез мРНК. Предполагают, что репрессор препятствует только инициации транскрипции и не оказывает влияния на элонгацию мРНК. [c.217]

Схема всех стадий процесса трансляции приведена на рис. 24. Показаны условия, необходимые для начала инициации, формирование инициирующего комплекса, появление участков (сайтов) Р и А и протекание элонгации, затем - перемещение рибосомы вдоль мРНК (транслокация), действие пеп-тидил-трансферазы, катализирующей образование пептидной связи, и, наконец, терминация процесса. После окончания биосинтеза полипептидной [c.58]

Транслокация катализируется довольно крупным белком, называемым фактором элонгации G (EF-G) у прокариот или фактором элонгации 2 (EF-2) у эукариот. Молекулярная масса EF-G —около 80000 он представляет собой одну полипептидную цепь длиной 701 аминокислотный остаток (в случае Е. соИ), образующую несколько глобулярных доменов. Эукариотический EF-2 несколько крупнее EF-G его молекулярная масса у млекопитающих и ряда других животных — около 95000. EF-G (или, соответственно, EF-2) взаимодействует с ГТФ и с рибосомой. При этом взаимодействии наводится ГТФазная активность, и ГТФ расщепляется до ГДФ и ортофосфата. При взаимодействии (комплексообразовании) EF-G и ГТФ с претранслока-ционной рибосомой происходит быстрая транслокация, а EF-G, ГДФ и ортофосфат освобождаются из комплекса с рибосомой. [c.198]

Отсюда следует также и энергетический баланс цикла. Энергетические потребности цикла представляются весьма скромными это детерминация положения аминокислотного остатка в полипептидной цепи, AG°%+ 10 кДж/моль (2,5 ккал/моль) и образование пептидной связи, AG° + 2 кДж/моль (+0,5 ккал/моль). Ясно, что эти энергетические потребности всего цикла с избытком покрываются той свободной энергией, которая освобождается при деацилировании аминоацил-тРНК, Д G° -30 кДж/моль (-7 ккал/моль). Тем не менее, сопряженно с циклом происходит гидролиз двух молекул ГТФ (см. рис. 80), дающий освобождение еще дополнительного большого количества свободной энергии, АСР -60 кДж/моль (-15 ккал/моль). Таким образом, элонгация выглядит процессом расточительным, мало экономичным, с низким коэффициентом полезного действия. Преобладающая часть свободной энергии, освобождаемой в ходе цикла, диссипирует в теплоту. [c.209]

Инициация в процессе биосинтеза белка означает не просто начало элонгации. Прежде всего, так как начало кодирующей последовательности мРНК не совпадает с началом полинуклеотидной цепи, а всегда находится, отступя от ее 5 -конца (иногда на значительное расстояние), необходимо точное узнавание первого кодона на внутренней части цепи. Это узнавание определяет не только начало полипептидной цепи, которая синтезируется, но и задает фазу всего дальнейшего считывания мРНК по триплетам, т. е. абсолютно критично для всей аминокислотной последовательности полипептида. Другими словами, именно инициация определяет фиксированную точку на матричном полинуклеотиде, с которой начинается отсчет триплетов без запятых (см. гл. А.П). [c.221]

Кроме секретируемых белков, растущие полипептидные цепи ряда встроенных в мембрану белков также характеризуются временной сигнальной N-концевой последовательностью. Одним из первых изученных примеров такого рода был гликопротеид вируса везикулярного стоматита, который вместе с хозяйской мембраной участвует в построении вирусной оболочки. Этот белок, как оказалось, синтезируется с N-концевой сигнальной последовательностью, очень похожей на таковую секретируемых пребелков сигнальная последовательность необходима для присоединения транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума дальнейщий синтез белка идет, таким образом, на мембраносвязанных рибосомах в ходе элонгации N-концевая последовательность из 16 аминокислотных остатков отщепляется в мембране. Другими словами, все это не отличимо от ситуации в случае водорастворимых секретируемых белков. Однако, в отличие от секретируемых белков, здесь окончательный продукт после термина- [c.280]

Элонгация трансляции. Процесс элонгации полипептидной цепи у Е. oli начинается с образования первой пептидной связи и непосредственно, точнее топографически, связан с большой субчастицей (50S) рибосомы, содержащей два центра для связывания тРНК один из них называется аминоацильным (А), другой —пептидильным (П) (рис. 14.6). [c.527]

Таким образом, на стадии элонгации происходит последовательное наращивание полипептидной цепи по одной аминокислоте в строгом соответствии с последовательностью триплетов (кодонов) в молекуле мРНК. [c.528]

Специфической особенностью полипептидного синтеза является огромное число идентичных стадий, которые необходимо проводить на каждом этапе удлинения цепи образование новой пептидной связи, удаление защитной группы для подготовки к следующей стадии элонгации цепи и промежуточные отмывки от избытка реагентов и, побочных продуктов после каждого химического превращения. Метод, предложенный Робертом Меррифилдом, дал возможность автоматизировать этот процесс и снизить механические потери. Согласно этому методу, первый мономер во вновь строящейся цепи синтезируемого полипептида ковалентно связывается с нерастворимым носителем (смолой) и все последующие стадии проводятся с полипептидом, растущим на этой смоле. Этот метод известен как твердофазный синтез полипептидов. К смоле попеременно добавляют очередной синтон и реагент для удаления концевой защитной группы, остаток). Химические стадии перемежаются соответствующими промывками. В течение всего процесса полипептид остается связанным со смолой. Поместив в колонку смолу, с которой связан синтезируемый пОлипептид, можно легко автоматизировать процесс, запрограммировав смену потоков через колонку синтон (мономер) — растворитель — смесь для удаления защиты — растворитель и т.д. Разработаны специальные приборы для автоматизированного полипептидного синтеза. Так, уже упоминавшийся синтез протеазы ВИЧ-1 провели на автоматическом пептидном синтезаторе <АррИе(1 Biosystem> и потребовалось около двух-10- 291 [c.291]

Синтез белка процесс, протекающий со значительной затратой энергии. Легко подсчитать число макроэргов, которые расходуются на образование одной полипептидной связи. При активации аминокислот АТФ гидролизуется до АМФ, что эквивалентно затрате двух макроэргов, а инициация трансляции требует один макроэрг ГТФ. В процессе элонгации затрачивается два макроэрга ГТФ один на доставку аминоацил-тРНК в А-центр рибосомы, а второй — на процесс транслокации. И наконец, на терминацию требуется один макроэрг 1ТФ. [c.468]

Этот прием был использован при определении структуры фактора элонгации биосинтеза белка EF—С (Ю. Б. Алахов и др., 1976). Инкубирование EF—С (М 81 ООО) в нативном состоянии с трипсином приводит к образованию четырех сравнительно устойчивых к дальнейшему действию трипсина фрагментов T4,Ts,Ti, и Т (М 41 ООО, 27 000, 8000 и 30U0 соответственно). Фрагменты были выделены в гомогенном виде, установлено их строение и расположение а полипептидной цепи белка (рис. 32). [c.79]

Этапы синтеза белка и необходимые факторы. По А. Ленинджеру, выделяют пять этапов синтеза белковой молекулы 1) активация аминокислот с образованием аминоацил-тРНК 2) инициация полипептидной цепи 3) элонгация полипептидной цепи 4) терминация полипептидной цепи и освобождение 5) сворачивание полипептидной цепи и процессинг (созревание). [c.314]

Смотреть страницы где упоминается термин Полипептидные элонгация: [c.206] [c.56] [c.57] [c.204] [c.209] [c.224] [c.278] [c.319] [c.527] [c.529] [c.38] [c.39] [c.40] [c.40] [c.48] [c.467] [c.469] [c.419] [c.172] [c.172] [c.929] [c.947] [c.961] [c.316] [c.319] [c.196]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология