Вирусные оболочки

Показана возможность конструирования системы внутриклеточной иммунизации против инфекционных вирусов с участием мутационных форм эндогенных вирусных белков, защищающих от соответствующих вирусов. Так, получены трансгенные куры, устойчивые к лейкозу, у которых в клетках присутствовал белок вирусной оболочки. [c.130]

Состав аминокислот полиэдров, вирусных оболочек и вирусных частиц [c.69]

М-белок, формирующий внутренний слой вирусной оболочки. [c.121]

М-белок. Формирует внутренний слой вирусной оболочки. Репликация вирусов полностью реализуется в цитоплазме клеток хозяина. [c.126]

Показана возможность создания внутриклеточной иммунизации против инфекционных вирусов. Эндогенные вирусные белки, в особенности их мутационные формы, могут служить защитой от соответствующих вирусов. В частности, получены трансгенные куры, устойчивые к вирусу лейкоза, у которых в клетках экспрессировался белок вирусной оболочки. [c.235]

При изучении природы вирусной инфекции хорошие результаты дает также использование иммунологических методов. При введении вирусов животному, например кролику, белки вирусных оболочек вызывают образование [c.177]

Белки вирусной оболочки несут сигналы, направляющие их к определенным внутриклеточным мембранам [c.80]

Полученный вирус уже достаточно очищен и может быть использован в различных целях. Кроме того, степень чистоты вируса можно повысить, как описано выше. Очищенный вирус, полученный любым методом, ресуспендируют в дистиллированной воде или в соответствующем буфере. Аликвоты суспензии можно использовать для заражения клеток, подсчета общего числа частиц и определения концентрации белка. Вирус хранят при —70 °С, однако следует учитывать, что оттаивание ведет к частичному разрушению вирусной оболочки. На рис. 10.5 показаны различные вирусные частицы, обнаруженные в препаратах очищенного вируса. [c.281]

Кроме секретируемых белков, растущие полипептидные цепи ряда встроенных в мембрану белков также характеризуются временной сигнальной N-концевой последовательностью. Одним из первых изученных примеров такого рода был гликопротеид вируса везикулярного стоматита, который вместе с хозяйской мембраной участвует в построении вирусной оболочки. Этот белок, как оказалось, синтезируется с N-концевой сигнальной последовательностью, очень похожей на таковую секретируемых пребелков сигнальная последовательность необходима для присоединения транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума дальнейщий синтез белка идет, таким образом, на мембраносвязанных рибосомах в ходе элонгации N-концевая последовательность из 16 аминокислотных остатков отщепляется в мембране. Другими словами, все это не отличимо от ситуации в случае водорастворимых секретируемых белков. Однако, в отличие от секретируемых белков, здесь окончательный продукт после термина- [c.280]

Парные оси вращения обнаружены в. молекулах гемоглобина и а-химотрипсина. Они также могут возникать, например, при компоновке вирусных оболочек из белковых субъединиц. Если эти элементы си.мметрии совпадают с кристаллографическими осями, они могут быть относительно легко обнаружены методом дифракции рентгеновских лучей. В противном случае нх нахождение связано со значительны. п1 труд[юстями. В обоих случаях парные оси вращения обнаруживаются при по. ющп метода ЭПР значительно легче и проще, чем. методом рентгеноструктурного анализа. [c.174]

У фага MS2 молекулярный вес частиц составляет 3,6-10 содерллание РНК — 31 % РНК находится в нем в виде компактной структуры с большим количеством водородных связей эта РНК инфекционна для бактериальных протопластов. РНК-содержащие фаги представляют значительный интерес для изучения репликации РНК в связи с образованием двухцепочечных молекул РНК (стр. 59) [136—139, 144]. Возможно, что при внедрении РНК-содержащего вируса в клетку РНК играет роль матрицы (стр. 271) для синтеза РНК-зависимой РНК-полимеразы (стр. 246) и белка вирусной оболочки. Образовавшаяся в результате полимераза синтезирует затем комплементарную цепь РНК, приводя к образованию двухцепочечной репликативной РНК. На этой синтезированной полимеразой комплементарной цепи двухцепочечной формы по,лимераза образует новые цепи вирусной РНК. К этому процессу мы еще вернемся в гл. XII (стр. 249). [c.161]

На основании приведенных данных Очоа и его сотрудники [172, 173] пришли к выводу, что репликация вирусной РНК родительского типа ( плюс цепь) происходит в два этапа. На первом этапе внедряющаяся цепь вирусной РНК действует как т-РНК (стр. 271), т. е. вступает в контакт с рибосомами клетки-хозяина и контролирует образование РНК-зависимой полимеразы и синтез белков вирусной оболочки. С помощью полимеразы на <шлюс -цепи, действующей как матрица, образуются комплементарные минус -цепи, и в результате происходит образование двухцепочечной репликативной формы РНК. [c.250]

Подобно ДНК, РНК является необходимым компонентом всех живых клеток. Она входит, кроме того, в состав всех исследованных вирусов растений, а также ряда бактериофагов, многих вирусов насекомых и животных. В то время как биологические функции ДНК разных типов, по-видимому, сходны, разные типы РНК имеют различные биологические функции. Функции вирусной РНК, по-ви-димому, аналогичны вирусной ДНК, т. е. этот тип РНК содержит генетическую информацию, необходимую для построения вирусной частицы, передает ее из поколения в поколение и, кроме того, обеспечивает синтез необходимых для построения вирусных частиц ферментов и белков вирусной оболочки. Как хорошо известно, в живой клетке различают по крайней мере три типа РНК, отли- [c.35]

Специфичность функционирования нуклеиновых кислот и нуклеотидкоферментов определяется реакционной способностью нуклеозидных звеньев и в первую очередь входящих в их состав гетероциклических оснований. При этом реакционную способность следует понимать в самом щироком смысле, имея в виду не только взаимодействия, приводящие к образованию или разрыву ковалентных связей, но и взаимодействия иных типов — с соседними основаниями в той же полинуклеотидной цепи или с комплементарными основаниями другого полинуклеотида, с белками (гистонами, белками вирусной оболочки, ферментами нуклеинового обмена и т. д.), ионами металлов и т. д. [c.146]

Вирусная оболочка состоит из двойного липидного слоя, включающего в себя внешние поверхностные гликопротеиновые с фуктуры. Мембрану образуют поверхностный гликопротеин (О) и два негликозилированных белка (М, и М2). Нуклеокапсид дополняют многочисленные копии протеина сердцевины (НР) и несколько копий вирусной транскриптазы последнюю образуют большой (Ь) и малый (N8) протеины. [c.141]

Вирусная оболочка (или капсид) построена в общих чертах из относительно небольших белковых молекул, имеющих правильную форму и способных поэтому собираться в устойчивые оболочки определенных размеров. Процесс этот осуществляется за счет образования водородных связей, ионных и гидрофобных взаимодействий, а не обычных химических связей. Структурные особенности вирусных белков, обусловливающие такое высокое специфическое связывание идентичных, а иногда и неидентичных молекул, по-видимому, не менее сложны, чем у ферлюнтов или ряда других белков, таких, как авидин или антитела [357], связывающихся со своими субстратами и другими малыми или большими молекулами с высокой степенью сродства и специфичности. Эта способность к специфическому связыванию обусловлена специфической конформацией белка, которая в свою очередь определяется последовательностью образующих белки аминокислот. Именно по этой причине выяснение аминокислотной последовательности вирусных белков и представляет громадный интерес. Работа по изучению вирусных белков проводилась в целом ряде лабораторий на множестве различных вирусов. Первичная структура вирусных белков представляет интерес не только потому, что с ней связана функциональная активность белков, [c.63]

Разочаровывает отсутствие корреляции между известными концевыми нуклеотидными последовательностями и известными концевыми аминокислотными последовательностями соответствующих вирусных белков. Возможно, что фффГ-Г-копец РНК у многих бактериофагов, а также Ц-Ц-Ц-А-конец, встречающийся как у вирусов растений, так и у фагов, не участвуют в кодировании белка, а выполняют какую-то иную функцию. Концы РНК вируса-сателлита вируса некроза табака, видимо, наиболее необычны. Но даже и в этом случае необычайно короткой, вероятно, моноцистронной информационной РНК первый кодон не соответствует первой аминокислоте белка вирусной оболочки (АГУ соответствует серину, а не аланину, ГЦп 5 ). [c.111]

Ген дад дает начало белковым компонентам нуклео-протеинового ядра вириона. Ген env кодирует компоненты вирусной оболочки, которая захватывает также компоненты клеточной цитоплазматической мембраны. Ген pol кодирует фермент, получивший название обратной транскриптазы, который состоит из двух субъединиц. Одна из субъединиц представляет собой образующийся при процессинге фрагмент другой субъединицы. Соответственно названию фермент осуществляет превращение РНК-генома в комплементарную цепь ДНК. Он катализирует также последующие стадии при образовании двухцепочечной ДНК, обладает ДНК-полимеразной активностью, ведет себя подобно РНКазе Н (способен деградировать РНК, входящую в состав гибрида РНК—ДНК) и обладает эндонуклеазной активностью. [c.490]

Мы рассмотрим лишь некоторые аспекты жизненного цикла ретровирусов, представляющие интерес в данном контексте — а именно те, которые имеют отношение к специфичности круга хозяев ретровирусных векторов. Круг хозяев ретровируса дикого Tina можно ограничить как на внеклеточг10Й, так и на внутриклеточной стадии его жизненного цикла [151. При этом особого внимания заслуживает внеклеточная стадия, включающая взаимодействие белков вирусной оболочки с поверхностными клеточными рецепторами. [c.277]

Отметим, что, даже если клетка-мишень экспрессирует подходящие для данного ретровируса поверхностные рецепторы, после заражения эти рецепторы блокируются благодаря клеточной экспрессии белков вирусной оболочки [15]. Следовательно, клетка, продуктивно инфицированная репликационно-компе-тентным ретровирусом, часто оказывается иммунной к суперинфицированию вирусом с тем же тропизмом. [c.278]

Молекула NA содержит одну цепь полипептида. Она существует в виде грибовидного шипа на поверхности вириона (см. рис. 20) и может играть кооперативную роль с НА, способствуя слиянию вирусной оболочки и клеточной мембраны в ранних стадиях инфекции [47]. Она имеет коробочкообразную головку из четырех копланарных и грубосферических субъединиц и прикрепленную по центру ножку с гидрофобным участком, которым она погружена в вирусную мембрану (рис. 26) [59, 126, 127]. Выступающая трехмерная кристаллическая структура [17] показывает, что NA представляет собой тетрамер. [c.141]

Электронная микрофотография и схема, показывающая молекулы освобожденной детергентом NA, из которых был удален детергент. Молекулы NA агрегируют гидрофобным участком у конца ножки , которая служит для прикрепления NA к липидному слою вирусной оболочки. Обработка вирусных частиц проназой освобождает головку NA, которая несет на себе энзиматические и антигенные свойства молекулы и в отдельных случаях может быть кристаллизована [электронная микрофотография выполнена N. Wrigley], [c.142]

Первый набор мутантов НА, которые были проанализированы экспрессией в рекомбинантах SV40-HA, имел делеции в последовательностях, кодирующих N- и С-терминальные гидрофобные участки белка. Эти участки играют решающую роль в транспорте НА в пределах инфицированной клетки. N-терминальная сигнальная последовательность требуется для векторного переноса образующегося полипептида через мембрану эндоплазматического ретикулума завершенный белок погружен своей С-терминальной гидрофобной последовательностью в липидный двойной слой клеточной мембраны или вирусной оболочки. [c.179]

Вирионы гриппа С имеют много таких же структурных особенностей, как и вирусы гриппа А и В в вирусных препаратах наблюдаются как сферические частицы, так и длинные филаментозные образования (см. рис. 43). Обращает на себя внимание такое отличие вируса гриппа С от большинства препаратов вирусов гриппа А и В, как группирование поверхностных гликопротеидов в правильные гексагональные образования [18, 24, 103]. При большом увеличении на каждой из шести верхушек гексагональных образований наблюдается одна морфологическая субъединица [28]. Предполагается, что гексагональная организация может вовлекать непосредственные боковые взаимодействия между самими молекулами гликопротеидов, так как иногда наблюдают, что шипы сохраняют свое расположение в решетке при высвобождении из вирусной мембраны за счет ограниченного протеолитического расщепления или при спонтанном разрушении вирусной оболочки [28]. Шипы вируса гриппа С имеют длину 8—10 нм и диаметр 4—5 нм. Не было получено убедительных доказательств подобного правильного расположения шипов на поверхностях большинства вирусов гриппа А. Как обсуждается далее, у вируса гриппа С обнаружена только одна разновидность гликопротеидов, и это может оказаться существенным для формирования правильной поверхностной решетки из гликопротеидов. Присутствие морфологически отличимых шипов НА и NA у вирусов гриппа А и В, обладающих различными элементами симметрии, может препятствовать образованию правильных поверхностных формирований. [c.285]

Требование кислого pH предполагает, что проникновение вируса гриппа С сопряжено с поглош ением в лизосомы, сонро-вождаюш им слияние вирусной оболочки и лизосомальной мембраны, как первоначально это предположили для вируса леса Семлики [26]. В соответствии с полученными данными кливедж gp88 необходим для нроникновения вируса, как и в случае гликонротеида НА вируса гриппа А и гликопротеида F парамиксовирусов. [c.289]

Клетки MD K образуют монослои, в которых плотные соединения разделяют плазматическую мембрану на два домена, и вирусы гриппа А и парагриппа собираются на свободной верхушечной поверхности [87, 88]. Обнаружено, что вирус гриппа С подобным же образом собирается на свободной верхушечной поверхности [28]. Эти данные подчеркивают, что верхушечное вирусное созревание не может непосредственно соответствовать присутствию или отсутствию вирусной NA или сиаловой кислоты на вирусной оболочке, так как вирус гриппа С содержит сиаловую кислоту, хотя вирусы гриппа А и парагриппа не имеют этого углеводного компонента. [c.291]

Пептидные эпитопы находятся в составе гибридных полипептидных цепей минорного белка рШ (а) или основного белка pVIII вирусной оболочки (б). Стрелки указывают положение кодирующих эпитопы олигонуклеотидных фрагментов в геноме бактериофага, а также локализацию самих эпитопов. В составе полипептида рШ (а) показана только одна копия эпитопа (на самом деле их число достигает 4-5) [c.339]

Требование кислого pH предполагает, что проникновение вируса гриппа С сопряжено с поглош ением в лизосомы, сопро- вождаюш им слияние вирусной оболочки и лизосомальной мем-i браны, как первоначально это предположили для вируса леса Семлики [26]. В соответствии с полученными данными кливедж [c.289]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология