Полипептидная связь

Термолабильность ферментов т. е. инактивация их, связанная с разрывом полипептидных связей при повышении температуры,— денатурация белков, приводит к появлению оптимума температурного действия. С ростом температуры увеличивается скорость ферментативной реакции, но увеличивается и инактивация фермента. Поскольку белки являются амфотер-ными электролитами, для ферментов характерен также оптимум pH. Так, например, оптимум действия пепсина лежит в зоне pH = 1,5 —2,5, трипсина —8—11, сахаразы, выделенной из. дрожжей, — 4,6—5,0, сахаразы из кишечника — 6,2, амилазы из слюны или поджелудочной железы — 6,7—6,8 и т. д. Некоторые ферменты могут иметь различную величину оптимума pH для разных субстратов. Так, оптимум pH пепсина несколько меняется для разных белковых субстратов, тогда как карбогидразы [c.249]

Гидролиз белков сводится к гидролизу полипептидных связей. К этому же сводится переваривание белков [c.261]

Явления обратимой денатурации белков протекают и в живом организме возможно, что с этими процессами Рис. 92. Изменение формы полипептидной связано взаимное превраще-цепи при переходе белка из нативного нце активных и неактивных (а) состояния через промежуточное (б) форм ферментов И соответ-к денатурированной форме (в) вующих гормонов, а так- [c.212]

Гидролиз белков по существу сводится к гидролизу полипептидных связей. К этому же сводится и переваривание белков. Во время пищеварения белковые молекулы гидролизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть — на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а оставшаяся часть расходуется как энергетический материал. [c.419]

Важнейшее химическое свойство белков — способность к гидролизу, который мои<ет протекать при нагревании с сильными кислотами или с щелочами (кислотно-основный гидролиз) и под действием ферментов (ферментативный гидролиз). Гидролиз приводит к распаду полипептидных связей с образованием свободных аминокислот. Ферменты, разрушающие пептидные связи (протеазы), обладают обычно селективным действием — разрушают связи только между остатками определенных аминокислот, так что при гидролизе с участием одного из ферментов могут образоваться вместо отдельных аминокислот высокомолекулярные продукты. [c.547]

Образованию полипептидных связей под давлением посвящена также работа А. М. Поляковой и Л. Ф. Верещагина [60]. [c.45]

При этом полипептидная связь примет следующий вид [c.85]

Таким образом, желатина образуется из аминокислот, связанных посредством полипептидной связи. В табл. 19 приведены типичные данные по составу аминокислот желатины, полученной из кожевенного сырья при обработке известью. Эти величины получены на основании хроматографического анализа [22] и находятся в соответствии с данными, полученными классическими методами. [c.87]

В 1923 году Николай Дмитриевич опубликовал результаты более чем десятилетней работы по исследованию белков 230] и отметил, что гидролиз слабыми кислотами (1%-ная НС1) в автоклаве при ISO является гидролизом каталитическим, направляющим разрыв молекулы белка главным образом по полипептидным связям и что такой гидролиз очень напоминает гидролиз ферментативный. [c.96]

В случае применения красителей большого молекулярного веса, способных к образованию водородных связей, крашение представляет собой более сложный процесс, нежели описываемое выше солеобразование, в частности, в нем участвуют полипептидные связи волокна —СО—NH—. [c.84]

Изучено также пространственное строение панкреатической рибонуклеазы. Наиболее известной особенностью рибонуклеазы является ее способность обратимо восстанавливать нативную пространственную конформацию после разрыва всех 4 дисульфидных мостиков при обработке (3-меркаптоэтанолом и 8 н. раствором мочевины, действующими на водородные связи. После удаления этих реагентов белок повторно свертывается и окисляется, восстанавливая прежние свойства. Более того, фермент остается активным даже после разрыва полипептидной связи между Ala 20 и Ser 21 остатками. Реконструкция осуществляется под влиянием межвитковых взаимодействий боковых заместителей основной полипептидной цепи. [c.115]

Белки — это сложные высокомолекулярные азотсодержащие линейные полимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных полипептидной связью. Белки выполняют одну из важнейших функций в обмене веществ — вступая во взаимодействие с нуклеиновыми кислотами и другими веществами, они создают основу всего живого. [c.6]

Экспериментально установлено, что ультразвук оказывает специфическое действие на макромолекулы тропоколлагена в сравнении с протеолитическими ферментами. В то время как последние вызывают деполимеризацию протофибрилл до отдельных мономеров посредством процесса гидролитического расщепления и в дальнейщем скручиваются в новую структуру, ультразвук при продоллсительном воздействии вызывает разрыв полипептидных связей, нарушая целостность спиральной конфигурации, подобно специфическому ферменту коллагеназе. [c.258]

Именно с помощью полипептидной связи идет дальнейщее образование полимеров белков любой сложности. По мере увеличения числа аминокислотных звеньев в молекулах полипептидов возрастает и количество возможных изомеров. Так, английский биохимик Ричард Синдж подсчитал, что белок с молекулярной массой 3400 (сравнительно короткоцепочечный), в каждой молекуле которого содержится 288 аминокислотных остатков, а в состав входит лищь 12 аминокислот, может иметь соверщенно астрономическое число изомеров—10 . Если бы можно было собрать воедино ли1иь по одной молекуле каждого нз возможных изомеров этого гипотетического белка, то общая масса этих молекул составила бы 10 кг. Поскольку масса Земли исчисляется значительно меныпей цифрой— Ю кг,— совер- [c.337]

Образование полипептидных связей на рибосомах обычно подразделяют на три процесса инициацию, элонгацию и терминацию [98]. Синтез белка начинается с инициирующего кодоиа чаще всего им является кодон метионина AUG. Кодон GUG, расположенный надлежащим образом в цепи мРНК, также может служить инициирующим кодоном. В этом случае он детерминирует метионин, а не валин. Для распознавания стартового сигнала важную роль может играть также последовательность оснований, предшествующая инициирующему кодону. На это указывает тот факт, что кодоны AUG и GUG встречаются не только в точках инициации. [c.231]

Синтез белка процесс, протекающий со значительной затратой энергии. Легко подсчитать число макроэргов, которые расходуются на образование одной полипептидной связи. При активации аминокислот АТФ гидролизуется до АМФ, что эквивалентно затрате двух макроэргов, а инициация трансляции требует один макроэрг ГТФ. В процессе элонгации затрачивается два макроэрга ГТФ один на доставку аминоацил-тРНК в А-центр рибосомы, а второй — на процесс транслокации. И наконец, на терминацию требуется один макроэрг 1ТФ. [c.468]

После определенного времени функционирования (для разньгх белков оно составляет от нескольких минут до нескольких недель и даже месяцев) белки подвергаются протеолитической деградации. Механизмы деградации различны, они зависят от типа белков, их расположения в том или ином компартменте и от протеолитического потенциала клетки или ткани. Например, в клетках свободные белки деградируют в два этапа. Функционирование белков связано, как правило, с изменением их структуры и релаксацией к исходному состоянию. По мере биологического действия накапливаются некоторые изменения структуры, которые релаксируются не полностью, в результате происходит старение белков. Изменение структуры является сигналом для атаки цитоплазматических, сериновых протеиназ, которые разрывают полипептидные связи или вырезают некоторые аминокислотные последовательности. Частично деградированный белок поступает в лизосомы, где происходит его полная деградация. Иногда сигналом для протеолитической атаки служит присоединение к старому белку низкомолекулярных полипептидов, например убиквитина. [c.470]

Однако такая структура имеет только условный характер, так как, кроме амидной, вернее, полипептидной связи, в белках имеются связи при помощи атомов кислорода, серы и, наконец, возможно, через циклические соединения — дикетопиперезины (открыты в белках Д. Н. Зелинским и В. С. Садиковым). [c.91]

Связь ОС—МН, установленная впервые А. Я. Данилевским, носит название полипептидной связи. По теории Э. Фишера, с помощью именно этой связи идет и дальнейшее образование полимеров белков любой сложности. В подтверждение этой теории в лаборатории Э. Фишера был синтезирован ряд полипептидов с числом аминокислотных групп до 19, сходных с соответствующими натуральными белками. Однако сходство это оказалось довольно отдаленным (главное отличие заключается в неодинаковом поведении тех и других при введении в организм животных), а сама теория Э. Фишера нуждалась в уточнении и углублении. По взглядам, выдвинутым в 1923 г. Н. Д. Зелинским и В. С. Садиковым, в белковых молекулах, помимо полипептндных линейных (цепочечных) образований, должны иметь место и особые циклические образования из аминокислот, что теми же учеными было подтверждено экспериментально. Эти высказывания и исследования в дальнейшем привели Н. Д. Зелинского и [c.172]

Строение молекулы протеина можно в общем охарактеривовать как ряд полипептидных связей [c.121]

В основе химических методов расщепления лежит способность модифицированных химическим путем аминокислотных остатков активировать полипептидные связи прилегающих звеньев цепи [20, 21]. В химии белка многие годы используется расщепление по остаткам некоторых аминокислот. Приемлемый па практике способ избирательного химического раснюпления полипептидпых цепей должен удовлетворять двум требованиям обладать высокой избирательностью и обеспечивать высокий выход. В идеальном случае при расщеплении отделыюй пептидной связи не должно происходить побочных реакций. Однако на практике известные методы химического расщепления не лишены недостатков прежде всего к ним относятся низкий выход продуктов реакции и нежелательные побочные реакции. [c.82]

От четвертичной структуры следует отличать олигомерное и агрегированное состояние белка. Структура, характеризующаяся существованием в составе белковой частицы нескольких полипептидных цепей, число которых изменяется в определенной пропорции, называется олигомерной. Крайне важно, что, — гмотря на относительное постоянство числа полипептидных связей в олиго-м.рс белка и их упорядоченное расположение, у олигомера не возникает биологической активности. Так, например, сывороточный альбумин быка существует в виде мономера (М = 68000), димера (М = 136 ООО), тримера (М = 204 ООО) и тетрамера, причем мономеры, объединяясь в олигомерные структуры, располагаются в составе ди-, три- в тетрамера упорядоченно. Однако это не сопровождается возникновением каких-либо новых качеств по сравнению с теми, которыми обладает мономер данного белка. [c.76]

Основным источником аминокислот в клетке служат белки-полимеры, в которых аминокислоты связаны между собой ковалентными полипептидными связями. Классическое подразделение белков на различные группы, основанное на различиях в их растворимости, предложено в 30-е годы XX столетия в результате язучтш растительных белков, а именно белков семян. [c.39]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология