Цитохромоксидаза у млекопитающих

Клетка регулирует функции митохондрий и более обычными способами. У млекопитающих главным метаболическим путем переработки азотсодержащих продуктов обмена служит цикл мочевины. Образующаяся при этом мочевина выводится с мочой. Ферменты, кодируемые ядерным геномом, катализируют несколько этапов этого цикла в митохондриальном матриксе. Мочевина образуется лишь в некоторых органах, таких как печень, и ферменты цикла мочевины синтезируются и переходят в митохондрии только в этих органах. Кроме того, дыхательные ферментные комплексы, входящие в состав внутренней митохондриальной мембраны, у млекопитающих содержат несколько тканеспецифических субъединиц, которые кодируются ядром и, вероятно, действуют как регуляторы переноса электронов. Например, > некоторых людей с наследственным заболеванием мышц одна из субъединиц цитохромоксидазы дефектна поскольку эта субъединица специфична для скелетных мышц, волокна сердечной мышцы у этих людей функционируют нормально, что позволяет таким больным выживать Как и следовало ожидать, тканеспецифические различия свойственны и хлоропластным белкам, кодируемым ядерными генами [c.497]

Сравним для примера роль АТФ и протонного потенциала в энергетике клетки млекопитающего животного. Здесь есть четыре ферментные системы, образующие АТФ (главная среди них — протонная АТФ-синтетаза митохондрий) и три системы, генерирующие протонный потенциал (цитохромоксидаза и другие белки — генераторы, включенные в дыхательную цепь). [c.166]

А. Цитохромоксидаза (млекопитающие). Б. Дыхательный фермент (дрожжи). Спектры получили, измеряя эффективность, с которой свет различных длин волн снимал выаванпое окисью углерода ингибирование поглощения 0 в целых клетках (В) и в ферментных препаратах (А). По оси ординат — отношение эффективности света с данной длиной волны к эффективности света с X = 436 лшк. [c.388]

ЦИТОХРОМ с, хромопротеид, построенный из полипептидной цепи, к к-рой ковалентными связями присоединен гем (в образовании связей участвуют два остатка цистеина). Содержится в митохондриях всех аэробных клеток и участвует в окислит, фосфорилировании, передавая электроны от цитохрома Ь к цитохромоксидазе (при этом Fe в ге-ме превращается в Fe +). Изучена структура Ц., выделенных из разл. организмов напр., полипептидная цепь Ц. млекопитающих построена из 104 ами юкислотных остатков. ЦИТРАЗИ НОВАЯ КИСЛОТА (2,6-диоксипиридин-4-карбоновая к-та), све-тло-серые крист. ( л 317 °С (с разл.) не растворяется в воде и спирте, хорошо растворяется в водных р-рах щелочей. [c.687]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

Токсическое действие. При остром отравлении токсическое действие СО обусловлено как уменьшением доставки кислорода, так и нарушением тканевого дыхания и снижением потребления тканями кислорода. СО соединяется с железосодержащими биохимическими системами тканей, не только с гемоглобином, но и с миоглобином. Сродство СО к миоглобину меньше, чем к гемоглобину, но сродство миоглобина мышц млекопитающих к СО в 25-50 раз выше, чем к кислороду. При тяжелых отравлениях около 25 % миоглобина может быть связано с СО, а содержание карбоксимиоглобина в мышцах достигает 35 %. СО соединяется с цитохромом и цитохромоксидазой, с восстановленной формой пероксидазы (давая соединение, напоминающее карбоксигемоглобин) и с каталазой угнетает активность тирозиназы и сукцинатдегидрогеназы в печени, сердце и в мозге. В ряде острых отравлений СО смерть наступала при относительно невысоком содержании СОНЬ (45-55 %). Хроническое отравление СО может развиваться без аноксемии. СО влияет на углеводный обмен, усиливая распад гликогена в печени, нарушая утилизацию глюкозы, повышая уровень сахара в крови и в ликворе и вызывая появление сахара в моче. Особо чувствительны к интоксикации СО молодые люди и беременные женщины. Тяжело переносят отравление алкоголики, курящие и лица с заболеваниями системы кровообращения и др. При резкой анемии возможна смерть даже при действии относительно невысоких концентраций СО. [c.505]

Намного обширней набор субъединиц в цитохромоксидазе митохондрий млекопитающих. Она содержит три крупные субъединицы, кодируемых митохондриальной ДНК I (57 кДа), II (26 кДа) и III (30 кДа), а также по крайней мере еще девять более мелких субъединиц, синтезируемых в цитоплазме IV (17 кДа), V (12,5 кДа), Via (10,5 кДа), Wlb (9,5 кДа), Wie (8,5 кДа), VII (10 кДа), Villa (5,5 кДа), Vlllfe (5 кДа) и VIII (6 кДа). [c.90]

Различные цитохромы идентифицируют по спектрам поглощения их восстановленных форм. В процессе функционирования они поочередно восстанавливаются мембранным компонентом с более низким потенциалом и вновь окисляются компонентом с более высоким потенциалом. Из всех цитохромов цитохромы Ь, которые также содержат железопротопорфирин IX в качестве простетической группы, имеют самый низкий потенциал, который увеличивается в последовательности от цитохромов с и i к цитохромам а и Оз. Последняя пара составляет цитохромоксидазу — содержащий медь белок, связанный со специальной формой гема (разд. 13.3). Восстановленный цитохром Оз — единственный компонент митохондрий, который способен легко восстанавливать молекулярный кислород это главный механизм восстановления кислорода в тканях млекопитающих. [c.429]

По современным представлениям SH-глутатион занимает центральное место в регуляции окислительно-восстановительного баланса различных клеток млекопитающих, хотя источники восстановительных эквивалентов, обеспечивающие поддержание уровня восстановленности SH-глутатиона, могут отличаться у разных клеток и у клеток одного типа в зависимости от смены энергетического режима. Обсуждаемый опыт позволяет предположить, что источником восстановительных эквивалентов для восстановления феррицианида в свежеотмытой суспензии являются редокс-системы, обеспечивающие регенерацию глутатиона. Восстановительная активность клеток асцитной карциномы Эрлиха увеличивается при ограничении транспорта электронов на кислород как на зфовне НАД-зависимого участка, так и на уровне цитохромоксидазы. Можно предположить, что эти изменения отражают изменившиеся возможности переноса генерируемых клеткой восстановительных эквивалентов на кислород в ходе биоэнергетической трансформации энергии. В этом случае восстановительную активность можно рассматривать как меру дефицитности клеток по кислороду. [c.212]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология