Ферменты, переносящие фосфор

Аналогичный комплекс может образовываться и с ADP, хотя в этом случае сродство к магнию ниже и он может быть заменен марганцем. Помимо участия в переносе фосфора от одного соединения к другому магний также активирует ряд ферментов, катализирующих перенос фосфатной группы внутри одной молекулы (фосфоглюкомутаза и др.). [c.251]

Согласно принятой классификации все ферменты разделяются на следующие шесть главных классов оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции трансфер а з ы, катализирующие реакции межмолекулярного переноса алкильных, ацильных, альдегидных, кетонных и других групп, а также азот-, фосфор- и серосодержащих остатков гидролазы, катализирующие реакции гидролитического (с участием воды) расщепления белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот л и азы, катализирующие отщепление (не гидролитическим путем) отдельных групп с образованием двойной связи или присоединение группы к двойной связи изомеразы, катализирующие реакции изомеризации, т. е. реакции, связанные с внутримолекулярным переносом различных атомов и групп лигазы (синте-тазы), катализирующие присоединение друг к другу двух молекул. [c.61]

Макроэлементы (фосфор, сера, калий, кальций и магний) входят в состав клетки как структурные элементы или же являются частью ферментных систем. В том и другом случае они выполняют важнейшие физиологические функции клетки, регулируют проницаемость клеточной мембраны, участвуют в переносе энергии, выполняют роль активаторов ряда ферментов и т.д. [c.73]

Ферменты, катализирующие перенос группы, содержащей фосфор. Например [c.64]

Следует подчеркнуть, что термин высокоэнергетические соединения имеет скорее биологический, чем химический смысл. Эту мысль можно пояснить следующим примером. Креатинфосфат служит высокоэнергетическим соединением у позвоночных, располагающих ферментом креатинфосфокиназой, катализирующей обратимый перенос фосфорила между АТФ и креатином. В то же время у некоторых беспозвоночных, где роль буфера для АТФ играет аргининфосфат, а креатинфосфокиназа отсутствует, креатинфосфат уже не высокоэнергетическое соединение, если следовать определению, данному выше. [c.21]

Соединения с высоким потенциалом переноса химических групп, такие, как АТР и GTP, которые участвуют в трансформации энергии в клетках. Поскольку освобождение АТР из комплекса с ферментом происходит только после его расщепления, АТР чаще считают субстратом, а не коферментом. Однако АТР можно рассматривать и как фосфори-лированную форму АМР или ADP, являющуюся переносчиком высокоэнергетических фосфатных групп. [c.186]

Может показаться, что ингибитор, диизопропил-фторфосфат, и сам присоединяется к тому же месту однако при распаде комплекса фермент-ингибитор атом фосфора всегда оказывается прикрепленным к сериновой группировке. Возможно, либо он прикреплен только к серино-Бой группе в комплексе, либо — к имидазолу и переносится к серину позже. В пользу последнего предположения свидетельствует один факт — ингибирование вначале является обратимым, а затем становится необратимым [81]. [c.144]

Последующее дегидрирование представляет собой с энергетической стороны важнейший этап данного пути, а также других путей, приводящих к образованию глицеральдегид-З-фосфата. Часть энергии, освобождающейся при окислении глицеральдегид-З-фосфата в 3-фосфоглице-рат (AGq = - 67 кДж), сохраняется в форме высокоэнергетического фосфата. Сначала происходит присоединение альдегидной группы к SH-группе глицеральдегидфосфат-дегидрогеназы, а затем отщепление водорода, который переносится на NAD. Образовавшийся ацил-8-фермент представляет собой тиоэфир, богатый энергией. В результате фосфоро-лиза (при котором ацильная группа отделяется от фермента с присоединившимся к ней ортофосфатом) эта энергия сохраняется в 1,3-бисфосфо-глицерате. При участии фосфоглицераткиназы богатая энергией фосфатная группа переносится на ADP с образованием 3-фосфоглицерата и АТР. Такого рода процесс называют фосфорилированием на уровне субстрата. Для предшествующего окисления глицеральдегид-З-фосфата [c.225]

В последние годы в клубнях картофеля была открыта система, синтезирующая и расщепляющая крахмал без участия фосфора [15]. Установлено, что эта система относится к трансгликозилазам, и показано, что в клубнях картофеля присутствует фермент О, который переносит две или более глюкозных единицы с мальтодекстри-на на подходящий акцептор. В клубнях найдены субстраты для действия этого фермента — мальтотриоза, мальтотетраоза и более высокие полимеры глюкозы. Конкретная роль этого фермента, а также степень его участия в процессах синтеза и распада крахмала еще не выяснены, тем не менее этому ферменту принадлежит, по-видимому, важная роль в образовании и исчезновении свободных сахаров в клубнях. [c.233]

Пока еще нельзя привести вполне определенного примера ферментативного пирофосфорилирования посредством нуклеофильной атаки Р-атома фосфора в ну клеозид-5 -трифосфате. Возможное объяснение этого может заключаться в конформациях, которые могут иметь такие производные трифосфорной кислоты, а также в электростатическом экранировании или в экранировании самим ферментом в фермент-субстратных комплексах, которое может приводить к затруднению атаки Р-атома фосфора с последующим замещением нуклеозид-5 -фосфата (или неорганического фосфата в случае переноса нуклеозид-5 -пирофосфата). Как и в многочисленных случаях реакций обмена аниона, разрыв связи при ферментативном гидролизе нуклеозид-5 -трифосфата до нуклеозид-5 -фосфата и неорганического пирофосфата происходит за счет нуклеофильной атаки а-, а не Р-атома фосфора [29]. Считалось, что при ферментативном синтезе а-В-рибозо-1-пирофосфат-5-фосфата происходит пирофосфорилирование рибозо-5-фосфата посредством нуклеофильной атаки а-гидроксильной группой О-рибозы Р-атома фосфора в АТФ [30]. Однако экспериментальные результаты (с использованием АТФ, меченного Р -) показали только то, что Р- и у-фосфатные остатки переносились в виде единого комплекса, и, таким образом, прямого доказательства этого механизма не было получено. Другой возможный механизм может состоять в следующем нуклеофильная атака осуществляется с инверсией и направлена на С1 Р-О-ри-бозо-5-фосфата, причем реакция сопровождается образованием водородных связей между С,-гидроксильной и 5-фосфатной группами. [c.355]

Магний входит в состав хлорофилла и, следовательно, участвует в процессе фотосинтеза. Он активирует ферменты — киназы, которые отщепляют фосфорную кислоту от аденозинтрифосфата (АТФ) и переносят ее на молекулы сахара и другие соединения с образованием фосфатных эфиров аденозиндифосфата (АДФ). Магний усиливает восстановительные процессы в растениях, оказывает сильное влияние на образование углеводов, плодооб-разование и превращение минеральных солей фосфора в слоншые органические соединения. До 50% его находится в растении в виде [c.29]

Таким образом, вышерассмотренные данные по строению, механизму действия и роли ферментов, гидролизующих фосфорор-ганические ингибиторы холинэстераз, действительно в какой-то степени могут служить подтверждением ранее высказанного предположения о том, что одной из причин крайне медленного дефосфорилирования холинэстераз является недостаточно выраженная электрофильная атака в пуш-пульном механизме нуклеофильного замещения у тетраэдрического атома фосфора в активных центрах эстераз и что присутствие ионов металлов в активных центрах ферментсв способствует переносу фосфорильного остатка на молекулу воды. [c.593]

Гексокиназа (КФ 2.7.1.1) осуществляет фосфорилирование различных шестичленных моносахаридов и их производных D-глюкозы, / -фруктозы, >-маннозы, D-глюкозамина и 2-дeзoк и-D-глюкoзы в виде пиранозного или соответственно фуранозного кольца. Донором фосфорильной группы является АТР, у-фосфорил которого переносится ферментом к гидроксилу шестого углеродного атома моносахарида [c.166]

Большое влияние оказывает К на метаболизм фосфора. Калий катализирует реакции переноса фосфатных остатков, осуществляемого ферментами — киназами, на АДФ с образованием АТФ (фосфоэнолпируваткиназа, гексокиназы и др.). [c.422]

Когда изомеризация состоит во внутримолекулярном переносе группы, фермент называют мутазой например, фермент фосфо-глюкомутаза катализирует реакцию обратимого превращения глюкопирапозо-1-фосфорной кислоты в глюкопиранозо-б-фосфор-ную кислоту [c.154]

Другой важный процесс протекает в митохондриях — клеточных органеллах сложной структуры, содержащих множество ферментов В них пировиноградная кислота, образовавшаяся при распаде угле водов, окисляется молекулярным кислородом до двуокиси углерода при этом получается богатый энергией аденозинтрифосфат (АТФ) Таким о бразом, в митохондриях окисление сопряжено с фосфори лированием. Митохондрии содержат ферменты цикла Кребса и це пи переноса электронов. В последние годы эти системы были объек том интенсивных исследований. Очевидно, что реакции, протекаю щие в них, чрезвычайно сложны. Они сопровождаются как физиче скими взаимодействиями отдельных компонентов, так и конформа ционными изменениями всей системы в целом. Поэтому для их понимания весьма важно знать расположение, размеры и форму молекул, образующих эти системы. [c.142]

Следует отметить, что мембранные белки — ферменты II — не только являются фосфотрансферазами, но также, по-видимому, служат мембранными рецепторами для ФТС-углеводов. Рецепторные белки, связывая те или иные низкомолекулярные вЁщест-ва, обратимо меняют свою конформацию. Эти изменения запускают внутри клетки различные реакции. Взаимодействие ферментов II со своими субстратами приводит к снижению уровня фосфорилирования фактора 111 , с которым они начинают конкурировать за фосфо-НРг. Это, в свою очередь, снижает активность аденилатциклазы, а следовательно, и внутриклеточную концентрацию цАМФ, что вызывает множественные изменения в метаболизме. Вероятно, аналогичную рецепторную функцию могут выполнять определенные компоненты систем переноса и других веществ, например источников азота и фосфора. [c.61]

Механизм работы Н+1К+-АТФазы состоит в следующем. Комплекс К+ и фермента в рконформации связывает АТФ и Н+ на цитоплазматической поверхности плазмалеммы, окружающей клетку слизистого эпителия желудка. При этом К+ высвобождается в цитоплазму. В тройном комплексе 1-АТФ-Н+ фосфорил с АТФ переносится на одну из карбоксильных групп фермента. В результате [c.127]

Действие сАМР в животных клетках основано на активации специфических клеточных ферментов, называемых сАМР-зависимыми протеинкиназами. Эти ферменты ката-тизируют перенос фосфата с АТР на определенные остатки серина или треонина небольшой группы клеточных белков. Фосфорилирование, в свою очередь, влияет на активность таких белков. Такие сАМР-зависимые протеинкиназы имеются во всех животных клетках. Видимо, они ответственны за все эффекты, вызываемые сАМР. Хотя во многих случаях белки-субстраты данных протеинкиназ неизвестны, однако в клетках разного типа они различны. Понятно, почему сАМР неодинаково влияет на разные клетки. Существует общее правило ферменты, фосфори- [c.63]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты, переносящие фосфор: [c.149] [c.169] [c.57] [c.57] [c.222] [c.520] [c.38] [c.800] [c.9] [c.16] [c.122] [c.274] [c.98] [c.481] [c.54] [c.455] [c.61] [c.76] [c.21] [c.44] [c.260] [c.241] [c.80] [c.315]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология