Строение и свойства митохондрий

Строение и свойства митохондрий [c.429]

Организмы, относящиеся к прокариотам и эукариотам, существенно различаются по своему строению и свойствам. У прокариотов нет четко выраженного ядра, ядер-ной мембраны, четко оформленных митохондрий строе- [c.19]

Нуклеиновые кислоты очень высокополимерны, их раствор, так же как и раствор белка, имеет коллоидальный характер. Полимерные молекулы нуклеиновых кислот состоят из различных по строению и свойствам фрагментов, расположение и состав которых в молекуле нуклеиновой кислоты могут быть различными. В настоящее время доказано, что нуклеиновые кислоты необходимы для осуществления в клетках процессов роста, формообразовательных процессов, построения внутриклеточных структур (ядра, пластид, митохондрий, гранул). В работах с растительными объектами показано, что молодые растущие ткани всегда содержат большее количество нуклеиновых кислот. Изучены многие структурные особенности нуклеиновых кислот растений. [c.61]

Два прерывистых гена в митохондриях дрожжей обладают исключительными генетическими свойствами, которые находятся в таком противоречии с традиционным представлением о гене, что могут получить объяснение только при исследовании ДНК на молекулярном уровне. Строение этих генов приведено на рис. 20.22. [c.258]

Меньшую степень родства с гемоглобинами обнаруживает миоглобин по строению и свойству связывать кислород он очень сходен с протомерами гемоглобина, однако в отличие от гемоглобинов, циркулирующих в крови и переносящих кислород от легких (или плаценты) к тканям, миоглобин фиксирован в мышечной ткани и служит промежуточным переносчиком кислорода от гемоглобина к митохондриям, а также для создания резерва кислорода в мышцах. [c.52]

Липопротеины составляют большую группу сложных белков. Эти макромолекулы в значительных количествах находятся в митохондриях, из них в основном состоит эндоплазматический ретикулум, их обнаруживают и в плазме крови, и в молоке. Как правило, липопротеины — это большие молекулы. Их молекулярная масса достигает миллиона дальтон. Гидрофильность белковой и гидрофобность простетической группы липопротеинов определяют ту роль, которую они играют в процессах избирательной проницаемости. Липиды, входящие в состав липопротеинов, отличаются по строению и биологическим свойствам. В частности, в составе липопротеинов открыты нейтральные липиды, фосфолипиды, холестерин и др. Липидный компонент соединяется с белком при помощи нековалентных связей различной природы. Так, нейтральные липиды соединяются с белком посредством гидрофобных связей. Если же в образовании липопротеина участвует фосфолипид, то он взаимодействует с белком при помощи ионных связей. [c.48]

Клеточные ядра, хлоропласты, митохондрии и микросо.мы— это очень сложные структурные образования. В различных клеточных структурах и в основном веществе цитоплазмы главнейшими структурными элементами, которые определяют характер их строения, являются мембраны. Они есть во всех клеточных структурах и определяют многие специфические свойства леточных структур. [c.28]

Фракционирование клеток в солевом растворе осложняется тенденцией гранул образовывать скопления и осаждаться в виде комков, а не в виде отдельных частиц. Это нежелательное явление можно предотвратить, измельчая клетки в 0,88 М растворе сахарозы, в котором митохондрии сохраняют палочковидное строение и способность к суправитальному окрашиванию янусом зеленым В. Однако при указанной концентрации сахарозы среда становится настолько вязкой и плотной, что для осаяедения субклеточных фракций приходится использовать чрезвычайно высокие скорости центрифугирования. Поэтому в современных исследованиях в качестве среды для измельчения клеток используют 0,25 М раствор сахарозы, в котором не происходит агрегации гранул и легко выделяется фракция митохондрий. Последние при этом обладают теми я е биохимическими свойствами, что и митохондрии, получаемые в 0,88 М растворе сахарозы, хотя они уяге не окрашиваются янусом зеленым В и имеют скорее шаровидную, а не удлиненную форму. При разделении путем дифференциального центрифугирования субклеточных фракций из гомогената в 0,25 М растворе сахарозы, полученного в гомогенизаторе Поттера — Эльвейема, удаление ядер и клеточных обломков, включая [c.130]

Так как мембраны и все то, что из них построено, обладают способностью воспроизводиться, сохраняя тип своей организации в постоянном потоке сменяющихся молекул, то и химические механизмы клетки должны быть также строго организованы. Связь между размещением ферментов-катализаторов и свойствами клетки, т. е. вопросы топографии биокатализаторов в динамических структурах особенно детально разрабатывались в исследованиях Палада, Шестранда и Д. Грина. Д. Грин, изучавший строение митохондрий, получил до 200 кг этих частиц на сухую массу, организовав в лаборатории настоящую фабрику митохондрий [3]. [c.180]

Накопленный к настоящему времени офомный фактический материал по строению и свойствам биополимеров в условиях живой клетки позволяет говорить о еще более высоких уровнях пространственной организации белковых молекул. Так, некоторые белки способны к образованию поли- или мультиферментных комплексов (например, пируватдегидроге-назный комплекс ферментов), протяженных структур (белковые оболочки бактериофагов) и надмолекулярных комплексов, функционирующих как единое целое (например, компоненты дыхательной цепи митохондрий). [c.70]

Супероксиддисмутаза (КФ 1.15.1.11, СОД) катализирует реакцию дисмутации супероксидного анион-радикала 2О2 + 2W -> HgOg + Og. Обнаружено несколько изоферментов этого белка, различающихся локализацией, строением активного центра и некоторыми физико-химическими свойствами. Си, Zn-содержащая СОД чувствительна к цианиду и содержится в цитозоле и в меж-мембранном пространстве клеток эукариот. Цианидрезистент-ная Мп СОД (железосодержащий изофермент) локализована в митохондриях эукариот и найдена у прокариот. В плазме содержится цианидчувствительная экстрацеллюлярная СОД, представляющая собой Си, Zn-содержащую тетрамерную молекулу (Мг 120—135 кДа) из четырех гликопротеиновых субъединиц. Предполагают, что экстрацеллюлярная СОД выполняет функцию защиты клеток эндотелия во всем организме. Однако активность СОД в плазме крови намного ниже, чем для цитозольного фермента. По-видимому, это связано с накоплением конечного продукта реакции — пероксида водорода, являющегося ингибитором фермента, В клетках пероксид водорода быстро разрушается внутриклеточными каталазой и глутатионпероксидазой. [c.115]

Весьма интересно в данном контексте рассмотреть некоторые свойства барбитуратов — соединений, близких по своему строению к урацилу. Эти лекарственные вещества широко применяются как снотворные, уменьшая потребление кислорода в тканях млекопитаюших и подавляя процесс дыхания в митохондриях. Ниже приведены структурные формулы барбитала, фонобарбитала, тиопента-ла и урацила. [c.303]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология