Мультиферментные комплексы

Мультиферментные комплексы представляют собой [c.537]

Мультиферментный комплекс синтетаза высших жирных кислот локализован [c.588]

Эти же отношения в еще более тонкой форме наблюдаются при образовании мультиферментных комплексов. Такой комплекс может состоять, например, из семи различных ферментов, причем каждый из них представляет собой большую белковую молекулу. Собираясь вместе, эти молекулы испытывают определенные изменения формы, так что в итоге образуется высокоактивная структура. Подобные процессы относятся к явлениям самосборки , в которых точное взаимное структурное и энергетическое соответствие фрагментов приводит к созданию динамических структур, наделенных новыми свойствами, отличными от свойств фрагментов. Если проследить, что зто за новые свойства, то можно заметить, что они обеспечивают развитие новых кодовых связей, как правило, имеющих меньший термодинамический эквивалент. [c.341]

Процесс окислительного декарбоксилирования пирувата происходит в матриксе митохондрий. В нем принимают участие (в составе сложного мультиферментного комплекса) 3 фермента (пируватдегидрогеназа, ди-гидролипоилацетилтрансфераза, дигидролипоилдегидрогеназа) и 5 коферментов (ТПФ, амид липоевой кислоты, коэнзим А, ФАД и НАД), из [c.344]

Мультиферментный комплекс, называемый синтетазой (синтазой) жирных кислот, состоит из 6 ферментов, связанных с так называемым ацилпе- [c.383]

Наиболее подробно изученной ноликетидсинтетазой является мультиферментный комплекс синтетазы жирных кислот (см, разд. 25.1.5). Основа комплекса — ацилпереносящий белок (АПБ), представляющий собой макромолекулярный эквивалент кофермента А (16). Характерный для синтетазы жирных кислот каталитический цикл [141 показан на схеме (3). Следует подчеркнуть, что ее мультиферментный комплекс (Е) содержит два различных тиольных центра один из них (5Н ) принадлех<ит ацилперенося-щему белку, а второй (5Н ) — ферменту, осуществляющему ацилирование малонил-АПБ. [c.418]

Гликоген—главная форма запасания углеводов у животных и человека. Накапливается гликоген главным образом в печени (до 6% от массы печени) и в скелетных мышцах, где его содержание редко превышает 1%. Запасы гликогена в скелетных мышцах ввиду значительно большей массы последних превышают его запасы в печени. Гликоген присутствует в цитозоле в форме гранул диаметром от 10 до 40 нм. На электронных микрофотографиях гликогеновые гранулы выглядят плотными. Установлено, что эти гранулы, кроме гликогена, содержат ферменты, катализирующие синтез и распад гликогена. Однако гликогеновые гранулы отличаются от мультиферментных комплексов (например, от пируватдегидрогеназного комплекса). Степень структурной организации гликогеновых гранул ниже, чем в мультиферментных комплексах. Следует подчеркнуть, что синтез и распад гликогена в клетке осуществляются разными метаболическими путями. [c.321]

В каждом мультиферментном комплексе имеется, по крайней мере, один аллостерический фермент, осуществляющий регуляцию суммарной реакции всего ферментного ансамбля. Чаще всего этот фермент катализирует скорость первой (самой медленной) реакции, а его отрицательным модулятором является конечный продукт всего процесса в целом. [c.82]

Ферменты, катализирующие анаболизм жирных кислот, объединены в единый мультиферментный комплекс, получивший название синтетаза высших жирных кислот . [c.339]

Другой, более быстрый путь регуляции заключается в воздействии на скорость и интенсивность одной или нескольких чувствительных ферментативных реакций. Иными словами, это механизм, действующий на уровне обмена веществ в собственном смысле этого слова. Обычно особенно чувствительны к этому общему регуляторному механизму начальные и завершающие реакции специфических метаболических цепей, т. е. регуляторные ферменты, входящие в состав определенного мультиферментного комплекса. При этом потенциальные регуляторные ферменты — это ферменты, катализирующие, как правило, необратимые реакции. Часто бывает также, что эта регуляция, которая может быть как положительной активация), так и отрицательной ингибирование), осуществляется одним из конечных продуктов данной цепи реакций. По этой причине ингибиторный тип регуляции был назван ингибированием по типу обратной связи или ретроингибированием. Такое ингибирование первых этапов катаболизма (или противоположный процесс — активация) основано [c.447]

Реакция (1) катализируется мультиферментным комплексом пируват-дегидрогеназой. Этот фермент имеется почти у всех аэробных организмов и служит главным образом для образования ацетил-СоА, который поступает затем в цикл трикарбоновых кислот (рис. 7.6) его функция будет подробно описана ниже. [c.231]

В последующих реакциях конденсации карбоксильная группа снова отщепляется в виде СОз- Синтез жирных кислот происходит при участии мультиферментного комплекса согласно уравнению [c.257]

Эта изящная простая система имеет одно очевидное преимущество. Так как константы равновесия для реакций переаминирования близки к 1, скорости этих реакций будут зависеть от скоростей удаления образующихся продуктов. Одним из продуктов обычно бывает глутамат, дальнейший обмен которого жестко контролируется функцией ГДГ, также подвергающейся строгой регуляции. Таким образом, эта система позволяет сосредоточить регуляцию катаболизма аминокислот в одном главном пункте, который в печени млекопитающих представлен определенной структурой — мультиферментным комплексом, проявляющим [c.183]

Что касается биосинтеза поликетидов вообще и ароматических поликетидов, в частности, то более или менее детально изучен только биосинтез 6-метилсалициловой кислоты (6) [18, 19]. В Peni illium patulum и родственных низших грибах соединение (6) синтезируется мультиферментным комплексом, напоминающим комплекс синтетазы жирных кислот его изучение дает возможность полнее понять процесс образования поликетидов. Этот комплекс содержит тиольные группы двух типов (аналогичные тиольным центрам АПБ и конденсирующего фермента в случае синтетазы жирных кислот) и также функционирует по принципу все или ничего . По различным оценкам молекулярная масса комплекса [c.420]

Ацетил-КоА-карбоксилаза — это мультиферментный комплекс, состоящий из трех белков биотин-переносящий белок (БПБ), к которому присоединен ковалентной пептидной связью биотин, и два фермента биотин-карбокси-лаза (БК) — карбоксилирует биотин с образованием карбоксибиотина, содержащего высокоактивированную группу Oj второй фермент — карбоксил-трансфераза (КТ) осуществляет реакцию переноса активированного СО2 на ацетил-КоА. Ниже приведена схема ковалентного комплекса биотина и био-тин-переносящего белка. [c.341]

Другим типом реакций, использующихся в процессе сборки поликетидов, является С-метилирование, при котором 5-аденозилме-тионин служит донором метильных групп, а в состав мультиферментного комплекса входит специфическая трансметилаза. Реакция всегда осуществляется путем электрофильной атаки на еноли-зирующиеся метиленовые атомы углерода [хорошим примером является соединение (19) все три атома водорода метильной группы при этом сохраняются (схема 5) [21]. [c.423]

Первая стадия ацетилхолинового цикла — синтез ацетилхолина из ацетилкофермента А (ацетил-СоЛ) и холина (рис. 8.2). Аце-тил-СоА является конечным продуктом гликолиза. Он образуется в митохондриях при окислительном декарбоксилировании пирувата, катализируемом мультиферментным комплексом пи-руватдегидрогеназы. Поскольку ацетил-СоА не может проникать через. митохондриальную мембрану, необходим его непрямой перенос в цитоплазму, где будет синтезироваться ацетилхолин. Пока неясно, происходит ли в нервной ткани такой же самый процесс, как, например, в жировых тканях, где ацетил-СоА реагирует с оксалилацетатом, образуя цитрат последний транспортируется из митохондрий и в цитоплазме расщепляется АТР-цитратлиазой, вновь образуя ацетил-СоА и оксалилацетат. Эксперименты с С-меченным цитратом показали, однако, что в нервной ткани ни цитрат, ни ацетат не используются в качестве источников ацетилхолина, и вопрос об его источнике остается открытым. По-видимому, в любом случае нервная ткань должна содержать отдельный пул ацетил-СоА [5]. [c.195]

Помимо трех ароматических а-аминокислот шикиматный путь дает возможность синтезировать другие биологически активные метаболиты, например изопреноидные хиноны, которые участвуют в транспорте электронов во многих организмах. Главная функция этих жирорастворимых хинонов, которые, по-видимому, определенным образом ориентированы в мультиферментных комплексах, участвующих в процессах дыхания у некоторых организмов, состоит, вероятно, в переносе электронов между различными дыхательными коферментами. Например, убихиноны, скорее всего, являются посредниками между флавопротеинами и цитохромами в дыхательной цепи (см. разд. 24.3.2.3). [c.698]

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

Образование хаотично сформированных агрегатов является ошибкой, которая приводит к появлению функционально неактивных белков, поэтому в клетках предусмотрены механизмы быстрой их деградации и распада на отдельные аминокислоты. Однако в природе существует немало генетически детерминированных агрегатов, включающих в себя несколько полипептидных цепей, образующих большие белковые макромолекулы. Четвертичной структурой называют ассоциированные между собой две или более субъединиц, ориентированных в пространстве. По-видимому, более правильно применительно к четвертичной структуре белков говорить не об агрегатах, а об ансамблях глобул. Характеризуя четвертичную структуру белков, следует исключать ее псевдоварианты. Так, белковый гормон инсулин состоит из двух полипептидных цепей, но они не являются полноправными глобулами, а образуются в результате ограниченного протеолиза единой полипептидной цепи. Не являются белками с истинной четвертичной структурой и мультиферментные комплексы (гл. 6). Они представляют собой типичные надмолекулярные структуры. При образовании четвертичной структуры отдельные субъединицы взаимодействуют друг с другом исключительно при помощи нековалентных связей, в первую очередь водородных и гидрофобных. Весьма существенным является тот факт, что контактные поверхности взаимодействующих субъединиц комплементарны друг другу В контактных участках расположены гидрофобные группировки, которые получили название липкие пятна . [c.39]

На третьем конечном этапе метаногенеза, наиболее изученном, метильные группы с переносчика поступают на кофермент М (КоМ—SH). Образуется метил-КоМ. Далее следует его восстановление, сопровождающееся распадом комплекса и вьщелением СН4. Обе реакции катализируются метилредуктазной системой, представляющей сложный мультиферментный комплекс, в состав которого помимо фермента входят кофермент М, фактор F430. Для активности системы необходимы АТФ, ионы Mg "" и еще не идентифицированные кофакторы. [c.427]

Функциональная роль лектинов не ясна. Высказывались предположения, что в растениях оии выполняют функцию внтител, необходимы л. 1Я транспорта саха ров, служат связывающим звеном в превращениях ферментов-гликопротеинов в мультиферментные комплексы. Однако многочисленные данные указывают на то. что лектины яв.1яются компонентами систем, обеспечивающих узнавание и адгезию клеток. [c.472]

В настоящее время изучены многие мультиферментные комплексы, функционирующие на разных этапах метаболизма. Одним из таких комплексов является совокупность ферментов, катализирующих синтез пиримидинов из аспартата в бактериальных клетках. Аллостерическим ферментом в данном случае является аспартат-карбомоилаза, катализирующая первую стадию процесса, а именно превращение аспартата в карбомоиласпартат. [c.82]

Мультиферментный синтетазный комплекс жирных кислот. Все ферменты биосинтеза жирных кислот образуют единый агрегат — мультиферментный комплекс, получивший название синтетазы жирных кислот. Комплекс синтетазы животных тканей и дрожжей — это димер, состоящий из двух идентичных мономеров, каждый из которых представляет полипептидную цепь, включающую шесть активных центров ферментов и ацил-переносящий белок (Н8-АПБ). Эти ферменты образуют настолько компактную структуру, что они не поддаются фракционированию и все попытки вьщелить их в индивидуальном виде не увенчались успехом. [c.342]

Крупные надмолекулярные белковые комплексы являются самоорганизующимися системами. Характерный пример такого рода — система синтетаз жирных кислот (из дрожжей), состоящая из 7 различных ферментов. Каждый из этих ферментов, в свою очередь, построен из 3-х, по-видимому, идентичных субъединиц. Показано, что по отдельности все компоненты системы неактивны, но при их смешении образуется активный мультиферментный комплекс (Ф. Линен, 1964). [c.123]

Восстанавливающий фермент - метил-СоМ-метилредуктаза-представляет собой мультиферментный комплекс, который содержит, в частности, белковые факторы i 43o и гидрогеназу. Вероятно, реакция всегда сопровождается выведением из клетки протонов, и создающийся в результате этого протонный потенциал доставляет энергию для регенерации АТР. Из этих результатов можно заключить, что вообще метанобразующие бактерии синтезируют АТР не путем фосфорилирования на уровне субстрата, а путем окислительного фосфорилирования в анаэробных условиях ( анаэробное дыхание ). [c.320]

Никаких данных о влиянии температуры на пятеричную структуру белков практически нет, но имеется ряд веских априорных соображений в пользу того, что изменения температуры могли бы существенно сказываться на этом уровне макромоле-кулярной организации. Это в особенности касается ферментов, связанных с мембранами. Присоединены ли ферментные белки просто к поверхности мембраны или же они включены в ее внутреннюю структуру, Б любом случае здесь почти наверняка участвуют слабые связи или взаимодействия. Поэтому представленные выше данные о влиянии температуры на слабые связи, стабилизирующие третичную и четвертичную структуру, вероятно, позволяют сделать аналогичные выводы и относительно пятеричной структуры. То же самое можно сказать и о белках, образующих мультиферментные комплексы, например комплекс пнруватдегидрогеназы. Если в стабилизации такого агрегата тоже участвуют слабые связи, то можно ожидать, что при крайних температурах его структурная целостность и, возможно, функция будут нарушены. [c.220]

Смотреть страницы где упоминается термин Мультиферментные комплексы: [c.131] [c.318] [c.420] [c.29] [c.420] [c.461] [c.661] [c.534] [c.81] [c.82] [c.537] [c.548] [c.577] [c.607] [c.340] [c.428] [c.428] [c.688] [c.232] [c.119]

Биохимия (2004) -- [ c.80 , c.82 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.119 ]

Биофизика Т.2 (1998) -- [ c.209 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.160 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.83 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.160 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология