Белки фотосинтетических реакционных центров

Фотохимические реакции фотосинтеза. Общие представления о фотосистемах. Фотохимический этап фотосинтеза включает в себя ряд последовательно протекающих процессов, локализованных в тилакоидных мембранах. Пигменты, специфически связанные с белками фотосинтетических мембран, и другие компоненты, необходимые для протекания реакций поглощения света и транспорта электронов, образуют надмолекулярные комплексы — фотосистему I (ФС I) и фотосистему II (ФС II). В составе каждой фотосистемы различают реакционный центр, в котором протекают очень быстрые реакции первичного разделения зарядов комплекс компонентов, передающих электрон от реакционного центра (электрон-транспортная цепь) комплекс компонентов, осуществляющих работу по фотоокислению воды и восстановлению реакционного центра. [c.420]

Два компоненту фотосинтетического аппарата — реакционные центры и электронтранспортные системы — всегда локализованы в клеточных мембранах, представленных ЦПМ и у большинства фотосинтезирующих эубактерий развитой системой внутрицитоплазматических мембран — производных ЦПМ (см. рис. 4). Локализация светособирающих пигментов в разных группах фотосинтезирующих эубактерий различна (табл. 22). У пурпурных бактерий, гелиобактерий и прохлорофит светособирающие пигменты в виде комплексов с белками интегрированы в мембраны (рис. 72, А). В клетках зеленых бактерий и цианобактерий основная масса све-тособирающих пигментов находится в особых структурах, прикрепленных к поверхности мембраны, но не являющихся ее компонентом. Это хлоросомы зеленых бактерий и фикобилисомы цианобактерий (см. рис. 4). [c.274]

Белки фотосинтетических реакционных центров [c.634]

Этот растворимый 2Fe, 28-ферредоксин получает электроды от связанных с мембраной железо-серных белков А (Рд) и В (Рв), являющихся терминальными акцепторами электрона в составе реакционного центра ФС I. Эти белки не удается выделить из фотосинтетической мембраны, не денатурируя их. Поэтому их точная структура и молекулярные характеристики подробно не изучены. Однако, поскольку эти белки обладают характерными спектрами ЭПР, многие особенности их строения и функционирования удалось изучить непосредственно в составе фотосинтетической мембраны. [c.320]

Первичная аминокислотная последовательность большинства структурных белков хорошо изучена. Для ряда белков реакционных центров определена и трехмерная пространственная структура. Однако структурно-функциональные соотношения в таких сложных системах не всегда очевидны. Именно поэтому направленная модификация структуры белка с параллельным контролем фотосинтетической активности является одним из наиболее мощных инструментов исследования механизмов процесса фотосинтеза. [c.336]

Две дополнительных субъединицы (Н и цитохром) сильно увеличивают эффективность фотосинтетической реакции, катализируемой, в общем-то, гетеродимером L-M цитохром снабжает гетеро димер электронами, а субъединица Н предположительно объединяет реакционный центр со множеством белков. Гетеродимер L-M эволюционно оказался очень консервативным белком, по-видимому, пара тесно связанных между собой белков образует ядро одного из фотосинтезирующих реакционных центров в зеленых растениях. [c.372]

Оказалось, что эффективность этого процесса одинакова в случае, когда свет поглощался гемом 410 нм) или белком (> 280 нм). Это говорит о миграции энергии возбуждения от белка на гем. Впоследствии были обнаружены многочисленные случаи переноса энергии между ароматическими аминокислотами в белках нуклеотидными основаниями, а также от белка на присоединенные к нему хромофорные люминесцирующие молекулы красителей. Примером миграции энергии, имеющей важнейшее биологическое значение, может служить перенос возбуждения от светособирающих молекул пигментов (хлорофилла) к реакционному центру в фотосинтетических мембранах. [c.117]

В клетках хлорофилл образует сложные агрегированные структуры с белками фотосинтетических (тилакоидных) мембран, или так называемые светособирающие хлорофиялбелковые комплексы (хлорофиллпротеины). Модель фотосинтетического реакционного центра приведена на рис. 13.5. [c.419]

Перечисленные выше пути перехода молекулы хлорофилла из возбужденного состояния в основное не исчерпывают всех возможностей. В клетке молекулы хлорофилла в норме достаточно жестко сопряжены друг с другом, поэтому перешедшая в возбужденное состояние молекула пигмента может передавать энергию поглощенного кванта света соседней молекуле, переводя ее в возбужденное состояние. Основная масса хлорофилла и других фотосинтетических пигментов клетки представляет собой антенну, улавливающую световую энергию. Светособираюшие пигменты организованы в виде комплексов, в которых они связаны с молекулами белка. Энергия возбуждения мигрирует в направлении от пигментов, поглощающих свет более коротких длин волн, к более длинноволновым формам и от последних поступает в реакционные центры. Для передачи энергии электронного возбуждения необходимо, чтобы среднее расстояние между молекулами пигментов составляло около 10А. [c.278]

Фотосинтетическая единица (ФЕ)—это комплекс п 1гмеи-тов и других молекул, состоящий нз светособирающих пигментов— антенны и реакционного центра, осуществляющего перенос электрона. У высших растений фотосинтетическая единица включает 250—300 молекул хлорофилла и 50 молекул карот -ноидов. Реакционный центр состоит из белка (трех субъединиц), двух молекул хлорофилла Р730 н Руоо, двух молекул фео-фитина, цитохромов, ферредоксина и НАД. [c.188]

При обработке мембран тилакоидов детергентами можно перевести в раствор те белки, которые обычно тесно связаны с мембранами. Растворенные таким образом компоненты можно разделить по их молекулярным массам, используя, например, электрофорез в полиакриламидном геле. Полосы, соответствующие отдельным белковым компонентам, проявятся после обработки геля специальными красителями. Наряду с этим можно получать мутантов растений и водорослей, не имеющих специфических белков или пигментов хлоропластов и вместе с тем утративших какие-либо характерные функции или фотосинтетическую активность в целом. Сравнивая набор компонентов, обнаруживаемых в геле после электрофореза белков из мутантов и из организмов дикого типа, можно установить зависимость между определенной функцией и тем или иным компонентом, например белком или пигмент-белковым комплексом. Таким образом были разделены и предварительно охарактеризованы связанный с реакционным центром фотосистемы I комплекс Руоо—хлорофилл а—белок связанный с реакционным центром фотосистемы II комплекс светособирающий хлорофилл а/Ь — белок железо-серные белки, связанные с мембраной цитохром / АТРаза, или сопрягающий фактор, и другие компоненты мембран тилакоидов (см. рис. 8. 1). [c.66]