Углеводы, связанные с белком

Гликопротеины отличаются от протеогликанов, как видно уже из их названий, числом углеводных звеньев на единицу длины (или молекулярной массы) основной белковой цепи в гликопротеинах преобладает белок, а в протеогликанах — углеводы. Термин углевод-белковый комплекс применяется для молекул, которые содержат белок и углеводы, связанные нековалентными (обычно ионными) связями. О номенклатуре гликозаминогликанов и гликопротринпв см. [7]. [c.216]

Понятно, что на химический характер белка оказывают влияние и другие функциональные группы, которые могут присутствовать в радикалах, например, гидроксильные группы и остатки неорганических кислот. В последнем случае белки будут обладать резко выраженным кислотным характером. Так, например, белок казеина содержит остатки фосфорной кислоты. Белки, содержащие в себе, кроме чисто белковых образований, еще другие, определенным образом связанные с ними небелковые частицы, называются сложными белками, или протеидами, в отличие от простых белков, или протеинов. В протеидах могут содержаться не только остатки кислот (как в фосфопротеиде казеине), но и остатки молекул других веществ — углеводов (глюкопротеиды), окрашенных веществ (хромопротеиды, например гемоглобин крови) и т. п. [c.229]

Вопросы, связанные с промышленным производством всех продуктов, дающих биотехнологии источники углерода и энергии для роста микроорганизмов н биосинтеза, в этой главе подробно рассматриваться не будут. Здесь будут кратко изложены основы технологии наиболее важных веществ, в первую очередь субстратов для биосинтеза микробного белка. К ним относятсяУпара-финовые углеводороды нормального строения етанол, этанол, метан как компонент природного газа и углеводы различного происхождения, прежде всего гидролизаты растительного сырья. Белок одноклеточных можно получать с утилизацией некоторых отходов целлюлозно-бумажного производства, химической и нефтехимической промышленности, которые, однако, не применяются в других процессах микробиологического синтеза. [c.33]

Очень важно установить, действительно ли одна только ДНК" является тем химическим соединением, которое осуществляет трансформацию, и исключить возможность того, что какой-то-другой фактор, например связанный с ДНК белок или углевод, может также принимать участие в процессах трансформации. Известно, что ДНК очищенного трансформирующего фактора не содержит ни химически улавливаемого, ни серологически обнаруживаемого белка. Кроме того, известно, что этот фактор не инактивируется протеолитическими ферментами, но зато инактивируется дезоксирибонуклеазой. Более того, при гидролизе трансформирующего фактора образуется всего лишь одна аминокислота — глицин, о которой известно, что она возникает при расщеплении аденина. Приведенные данные свидетельствуют, что ДНК является единственным трансформирующим фактором. [c.300]

ХОНДРОИТИН. Соединительные ткани состоят из волокон коллагена, погруженных в белково-полисахаридный комплекс — белок, ковалентно связанный с углеводом. Наиболее распространенным является полимер, известный под названием хондроитина. В отличие от гликогена углеводная цепь хондроитина не разветвлена, а мономеры соединены в нем р-гликозид-ными связями. Хондроитин резко отличается от других полисахаридов тем, что представляет собой гетерополимер, построенный из чередуюш,ихся остатков с-глюкуроновой кислоты и К-ацетил-в-галактозамина, несущего сульфатную группу. Так называемый хондроитин А содержит эту группу при атоме С4 аминосахара в настоящее время для него принято название хондроитин-4-сульфат. Аналогичным образом хондроитин С — это хондро-итин-6-сульфат. [c.463]

Вы получили несколько линий мутантных клеток, дефектных по способности присоединять углеводы к экспортируемым белкам. Используя белок, содержащий только N-связанные сложные олигосахариды и легко поддающийся очистке, вы проанализировали состав этих олигосахаридов в клетках разных мутантов. Оказалось, что все мутанты различаются по качественному и количественному составу олигосахаридов (табл. 8-3). [c.119]

Четвертичные структуры белка образуются тогда, когда молекула белка включает в свою структуру химически связанные комплексы хлорофилла, протопорфирина железа (II), или гема, группировки из ионов металлов (Ре, Си, 2п, Со, Мо и др.), углеводы, фосфорную кислоту, жиры и т. д. В этом случае белки являются не простыми, а сложными и называются протеидами. К числу протеидов (сложных белков) относятся хромопротеиды (белок связан с молекулой — хромофором), гликопротеиды (белок связан с углеводами), липопротеиды (белок связан с липидом), фосфопротеиды (белок этерифицирован фосфорной кислотой, как, например, в казеине молока), нуклео-протеиды (белок связан с нуклеиновой кислотой). Небелковая часть молекулы протеида называется простетической группой. [c.722]

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

В настоящее время практически все белкн системы комплемента выделены в чистом виде и охарактеризованы, установлена полная первичная структурв многих из них. Впервые рвботы по изучению структуры компонентов комплемента были проаедены лабораториями Р. Портера (Великобритания) и Г.Фэя (США). В структурном отношении детально изучен фактор С1, функционирующая молекула которого содержит одну lq, две С1г и две ls субъединицы, связанные нековалентно. Белок lq во многих отношениях уникален. Его молекула состоит из трех типов близких по природе полипептидных цепей (А, В и С) с молекулярной массой 23 500 каждая. В структуре каждой цепи можно выделить короткий N-коице-вой фрагмент, С-концевой глобулярный участок и достаточно протяженный коллагеиоподобный район. Молекула lq содержит в своем составе большое число остатков гидроксилизина и гидрокси-пролина, а также углеводы (глюкозу и галактозу). [c.224]

Гликопротвид — 1) сложный белок, в котором углеводный фрагмент ковалентно связан с полипептидными цепями белка О- или М-гликозид-ными связями 2) сложные белки, простетической группой которых являются углеводы. [c.82]

Большинство вирусов растений и РНК-содержащих фагов состоит, как известно, только из нуклеиновой кислоты и белка, причем и нуклеиновая кислота и белок бывают у этих вирусов представлены преимущественно каким-то одним типом. Однако наряду с этими вирусами существует и много вирусов с более сложной организацией. Как уже указывалось, для многих мелких РНК-содержащих вирусов животных, мелких ДНК-содержащих фагов типа фХ174, аденовирусов и реовирусов характерно наличие в кансиде нескольких различных белков. Структура других вирусов еще сложнее их капсид покрыт оболочкой. Оболочка эта построена главным образом из белков, связанных с липидами и углеводами с оболочкой связана и ферментативная активность вирусов. [c.132]

Если в биохимии и имеются аналогичные явления и процессы, которые могли бы быть нам полезны, то, конечно, их можно встретить в области обмена липидов и углеводов, который все более интенсивно и глубоко изучается. Мы знаем, что в обмене липидов главная роль принадлежит ацетилкоферменту А. Эта основная единица, коль скоро она уже синтезирована, действует как первичный донор в реакциях ацетилирования и как акцептор ацетильных групп, образующихся в процессе обмена липидов. Недавно обнаружен белок, служащий переносчиком ацильной группы [25]. Получены данные, что синтез, окисление и восстановление высокомолекулярных жирных кислот с четным числом углеродных атомов происходят таким образом, что растущая углеродная цепь никогда не освобождается, оставаясь связанной с белком-иереносчиком. Руководствуясь этими фактами, мы можем предсказать, что вслед за начальной стадией восстановления сульфата в сульфит и нитрата в нитрит будет происходить образование промежуточных продуктов, связанных с белком. Дальнейшее восстановление этих промежуточных продуктов — их включение в аминокислоты и другие многочисленные соединения серы и азота, входящие в состав живой клетки,— будет происходить в соответствии с законами сохранения энергии химических связей и с общими закономерностями переноса грунп. [c.286]

Постановка опыта по изучению баланса азота. При изучении обмена азота необходимо учесть следующие обстоятельства если моча за 24 часа обычно отвечает обмену азота за то же время и азот, полученный из пищи, разрушенный и перешедший в мочу, обычно успевает выделиться за то же время, то выделение кала сильно отстает, иногда на 3—4 дня. Поэтому при определении баланса нельзя производить определение азота только в кале, выведенном в день опыта, и вообще нужно изучать баланс не за один, а за 4—5—б дней (чехМ больше, тем лучше), т. к. и моча может быть задержана на некоторое время в зависимости от водного обмена, что видно по иногда резко колеблющимся суточным количествам ее. Кроме того, некоторое изменение привычных условий жизни и питания, связанное с постановкой опыта, также может отразиться на балансе, в силу хотя бы большего или меньшего, чем обычно, потребления пищи. Поэтому опыт ставят обычно следующим образом. Подопытное лицо подвергается медицинскому исследованию, исследованию мочи на белок и сахар, исследованию крови на число форменных элементов и гемоглобина, измерению роста и взвешиванию (последнее аовтиряется ежедневно все время опыта, так как вес в зависимости отводного обмена иногда сильно колеблется).-После этого составляется точная раскладка (с учетом не только белков, но и жиров и углеводов, общей калорийности и витаминов), которую в данном опыте хотят исследовать. Затем начинается предварительный 4—5-дневный период. В течение его у исследуемого лица собирается за каждые 24 часа моча (с 9 ч, утра до 9 ч. следующего утра), точно измеряется и выливается. Собирается отдельно и кал в стеклянную, фарфоровую или новую (без трещин ) эмалированную посуду кал ежедневно взвешивается и выбрасывается. Вся пища, которую получает исследуе [c.194]

Фракция 1У-4 осаледается при повышении концентрации этилового спирта до 40% и pH до 5,8. Фракция содержит а- и р-гло-булины без примесей липидов и некоторое количество альбумина (1У-8), Часть глобулинов этой фракции обладает биологически активными веществами. К их числу принадлежат эстераза, пептидаза, фосфатаза и тиреотропный гормон. Во фракции IV находятся глобулины, связанные с углеводами (аг-глюкопсевдоглобу-лин и аг-мукоглобулин), и р-глобулин, обладающий способностью легко соединяться с тяжелыми металлами. Этот р-глобулин состоит из двух компонентов один обладает способностью связываться с железом, другой — с медью [18]. Железосодержащий белок, получивший название трансферрина или сидерофилина, участвует, повидимому, в транспорте железа в организме (см. гл. XI). Молекулярный вес трансферрина 90 ООО, а молекулярный вес церулоплазмина, содержащего медь, 150 000 [19]. [c.175]

Тропонин — Са -связующий регуляторный белок миофибрилл. Связан с актином, блокирует центры контакта актина с миозином. Убихинон (кофермент О) — небелковый компонент дыхательной цепи, который участвует в передаче электронов и протонов на цитохромы. По строению близок к витамину К. Углеводы (СдН О ) — класс органических веществ, состоящих из атомов С, Н и О. В организме выполняют энергетическую роль, обеспечивая более 50 % потребностей в энергии. Основные представители — глюкоза, фруктоза, рибоза, дизоксирибоза, гликоген. Ферменты-энзимы — биологически активные белки, синтезируемые в организме и выполняющие роль катализаторов биохимических реакций. [c.493]

Общее количество азота гликопротеина представляет собой несколько более определенный способ оценки содержания в нем белка, чем реакция с нингидрином. Неопределенность, связанная с количеством общего азота самого белка, несколько меньше, чем в нингидриновом методе. Для белков часто принимают значение 16% азота, что соответствует коэффициенту пересчета азота в белок, равному 6,25. Хотя содержание азота в белках, не связанных с углеводами и липидами, существенно отклоняется от этой средней величины как в одну, так и в другую сторону, крайними значениями, вероятно, являются 15,0 и 18,6% (см. также [118]). Хашимото и Пигман [122] для белковых частей гликопротеинов подчелюстной и нодъязыч- [c.151]

Основой любого фермента является белок, представляющий собой компактную конструкцию из одной или нескольких полипептидных цепей, ковалентно связанных (сшитых) дисульфид-ными мостиками. Помимо белка ферменты иногда мо1ут содержать и небелковые компоненты простетические группы неорганической и органической природы, липиды (в липопротеидах) и углеводы (в гликопротеидах). Конечно, в общем случае химические методы иммобилизации нацелены на модификацию функциональных групп в белковой части молекулы фермента. Однако при выборе процедуры иммобилизации для конкретного фермента целесообразно учитывать и специфические особенности строения его молекулы. В этой связи укажем на хорошо известный и яркий пример ковалентной иммобилизации гликопротеидов. Относительно простым методом — окислением перйодатом натрия в мягких условиях — в полисахаридную часть фермента вводятся альдегидные группы, посредством которых на следующем этапе и осуществляется химическое взаимодействие с носителями или сшивающими агентами, содержащими аминогруппы (образованием азометиновых связей, оснований Шиффа). [c.82]

Интерлейкин-3 (ИЛ-3) — ростовой и дифференцирующий фактор для наиболее ранних предшественников кроветворных кле-ток.Он представляет собой сильно гликозилированный белок с мол. массой 23-28 кД. Эти колебания в весе молекул ИЛ-3 обусловлены разным количеством углеводов (в основном сиаловых кислот), связанных с полипептидом. Молекулярная масса пептидной части, включающей 133 аминокислотных остатка, составляет 14,6 кД. [c.116]

Рис. 6-6. Анализ белков, входящих в состав теней эритроцитов, до и после гидролиза сиалидазой и проказой (задача 6-12). Белки, связанные с мембраной, выделены с помощью электрофореза в полиакриламидном геле с ДСН, а затем окрашены на белок и на углеводы. Линиями показано распределение белков, серым цветом обозначено распределение углеводов.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология